Глутаминовую Аминокислот оксидаза

Исследования с применением препаратов печени и почек показали, что L-пролин окисляется через глутаминовую кислоту до СОг и NH3. Участвующий в этом процессе фермент, пролин-оксидаза, действует также на L-оксипролин [367, 1092] по-видимому, она отличается от оксидазы L-аминокислот. Оксипролин окисляется в этой системе не до конца в процессе окисления накапливается продукт, 2,4-динитрофенилгидразон которого является, как предполагают, производным 7-полу альдегида [c.351]

Селективные к аминокислота.м электроды разрабатывались на основе стеклянных обратимых по катионам электродов, например электрода, чувствительного к однозарядным катионам (Бекман, тип 39137). Получают эти электроды следующим образом наносят тонкий слой фермента (оксидазы ь-аминокислоты, г-ААО, для г-аминокислотного электрода оксидазы о-аминокислоты, о-ААО, для о-аминокислотного электрода аспарагиназы для аспарагинового электрода глутаминазы для глутаминового электрода и т. д.) на электрод, чувствительный к однозарядным катионам. [c.186]

Одним из примеров, иллюстрирующих существование такого рода синхронности, могут служить материалы наблюдений Рубина и Ивановой (1958), частично приведенные в предыдущей главе (см. табл. 24 и 25). Авторами установлено, что в группе флавопротеидов капусты основная роль принадлежит оксидазе аминокислот, причем наиболее активно окисляются аминокислоты валин, аспарагиновая и глутаминовая. Изучение качественного и количественного состава аминокислот показало, что в тканях устойчивого [c.241]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Известно несколько ферментов дезаминирования. Наиболее широко изучалась Г)-аминокисл9тная оксидаза почек и печени животных, содержаш аяся, вероятно, и в других тканях. Этот фермент действует на все В-аминокислоты, за редким исключением, к числу которых относится В-глутаминовая кислота. Так как В-аминокислоты редко образуются в природе, а этот фермент имеет повсеместное распространение, его функция еще точно не выяснена. Ъ-Аминокислотная оксидаза сопровождает В-аминокислотную оксидазу в животных тканях, но ее труднее выделить, чем первую. Ь-Аминокислотная оксидаза дезаминирует мопоаминомонокарбо-новые кислоты и оксиаминокислоты, но не действует на диаминокислоты и на дикарбоновые аминокислоты. Гликоколь дезаминируется только его специфическим ферментом — гликокольоксид азой. [c.388]

О роли D-аминокислот в биологических объектах судить довольно трудно наличие их в природе позволяет подвести по крайней мере телеологическое основание под существование О-аминокислотной оксидазы (стр. 184). Существуют и другие ферментные системы, осуществляющие обмен D-изомеров. Очевидно, что D-аминокислоты могут образоваться при действии аминокислотных рацемаз бактерий (стр. 240). Остатки D-аминокислот, входящие в состав некоторых антибиотиков, придают молекулам последних повышенную устойчивость, делая их менее доступными воздействию пептидаз. В связи с этим интересно отметить, что глутаминовая кислота, входящая в состав клеточных белков В. subtilis, имеет L-конфигурацию, тогда как глутаминовая кислота, выделенная из клеточных капсул, является D-изомером. Предположение о том, что биологическая активность некоторых антибиотиков обусловлена наличием в их молекуле остатков D-аминокислот, лишено фактического основания. [c.69]

Фермент, катализирующий окисление D-аминокислот, был отделен от ферментной системы, осуществляющей окисление L-аминокислот. В ряде более поздних исследований присутствие в почках и печени оксидазы D-аминокислот было подтверждено. Окислительное дезаминирование L-аминокислот, о котором сообщал Кребс, объясняется, вероятно, сочетанным действием трансаминаз и дегидрогеназы глутаминовой кислоты (стр. 234). Получен, однако, ряд препаратов оксидаз L-аминокислот, и в существовании подобных ферментов едва ли можно сомневаться. [c.183]

Оксидаза D-глутаминовой кислоты найдена в печени некоторых головоногих, в том числе у осьминога [125, 144]. Этот фермент отличается от оксидазы, окисляющей другие D-аминокислоты, и также проявляет некоторую активность по отношению к D-аспарагиновой кислоте. [c.187]

Обратная реакция, посредством которой глутаминовая кислота превращается в а-кетоглутаровую кислоту, по-видимому, играет важную роль в окислительном дезаминировании аминокислот с образованием аммиака, особенно в стареющих или отделенных от растения органах. Другие аминокислоты, по всей вероятности, подвергаются переаминированию (см. ниже) с а-кегоглутаратом с образованием глутаминовой кислоты. Таким образом, глутаматдегидрогеназа, по-видимому, является у многих высших растений единственным ферментом, окисляющим аминокислоты со значительной скоростью, поскольку у высших растений в отличие от животных тканей, бактерий и грибов общая активность оксидазы аминокислот ничтожна или очень мала. [c.208]

В первой реакции поглощается кислород, а во второй — выделяется двуокись углерода. Поэтому отнощение энантиомеров аминокислот может быть определено манометрическим методом с использованием прибора Варбурга (рис. 8-4). Отношение энантиомеров аминокислот может быть определено путем измерения радиоактивности продукта ферментативной реакции, если использованные субстраты содержали радиоизотопы. Так, ра-диоизотопным методом было определено отнощение энантиомеров в аланине [7]. Для этого о- или ь- С-аланин превращали в пировиноградную кислоту под действием оксидазы о-амино-кислот (ЕС 2.61.2) или под действием системы трансаминаза — L-глутаминовая кислота — пировиноградная кислота [схема (8.15)] соотнощение энантиомеров в аланине было определено путем измерения радиоактивности в образующемся пирувате. [c.269]

Аминокислоты, окислительное дезаминирование —ферментативный процесс, контролируемый оксидазами аминокислот (дегидрогеназами аминокислот), с образованием иминокислот, которые гидролизуются до кетокислот и аммиака. В организме животных наиболее активная из них оксидаза Ь-глутаминовой кислоты. Схема окислительного дезаминирования такова [c.9]

Из-за множества биокаталитических процессов, протекающих в клетках, избирательности действия сенсоров на основе цельных клеток ткани следует уделять особое внимание. Изучение избирательности биосенсора на основе ткани почки свиньи показало его пригодность для определения глутамина в сложных биологических объектах. Специально изучалось влияние большого числа соединений (мочевина, Ь-аланин, Ь-аргинин, Ь-гистидин, Ь-валин, Ь-серин, Ь-глутаминат, Ь-аспарагин, Ь-аспартат, О-аланин, О-аспартат, глицин и креатинин), которые могли бы создавать помехи работе сенсора, но оказалось, что они не дают заметного сигнала. Как известно, в клетках почки свиньи велика концентрация О-аминокислотной оксидазы [16], поэтому проверяли также отклик сенсора на различные О-аминокислоты. В присутствии кислорода и воды этот фермент катализирует окислительное деаминиро-вание нескольких О-аминокислот. Однако в специфических условиях работы глутаминовый биосенсор не обнаруживал чувствительности к проверяемым О-аминокислотам. То, что побочные биокаталитические процессы не влияют на сигнал биосенсора, по всей вероятности, обусловлено отсутствием флавинадениндинуклеотида в буферной системе [23]. [c.37]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология