Иминокислоты, образование из аминокислот

Ферментативное окисление аминов — важный биологический процесс. Так, например, при окислительном дезаминировании аминокислот первоначальное дегидрирование первичных аминокислот до иминокислот приводит к быстрому гидролизу с образованием соответствующего кетона (оксокислоты) и аммиака [c.105]

Процесс распада белков в растениях происходит под влиянием протеолитических ферментов и протекает с выделением энергии. Распад белков особенно интенсивно протекает в прорастающих семенах. Аминокислоты, образующиеся при рас--паде белков, подвергаются дезаминированию. Основным путем дезаминирования аминокислот в растениях является окислительное дезаминирование, протекающее через стадию образования иминокислоты под влиянием оксидаз амино-,кислот. [c.282]

Аминокислота в присутствии тканевого фермента окисляется путем дегидрирования в соответствующую иминокислоту. Отщепляющийся водород соединяется через цитохромную систему с кислородом с образованием воды, т. е. физиологическим акцептором водорода является в конечном счете кислород. Что касается иминокислоты, то она без вмешательства ферментов легко присоединяет воду, распадаясь на NHs и кетокислоту [c.330]

Более сложным путем происходит дезаминирование (вернее отщепление иминогруппы) 1-пролина и близкой к нему аминокислоты Ь-оксипролина (иминокислоты). Пролин подвергается дегидрированию и дальнейшему превращению с образованием глютаминовой кислоты, которая затем дезаминируется обычным для нее путем с помощью специфической дегидразы. [c.350]

Среди обычных для белков аминокислот есть и вторичные аминокислоты (т. е. иминокислоты — -пролин и гидрокси- -пролин) кроме того, в некоторых природных пептидах встречаются У-ме-тильные производные некоторых простых аминокислот. Два основных следствия замены протона группировки N—Н на углерод состоят в том, что, во-первых, такая группировка уже не может принимать участие в водородной связи, стабилизующей конформацию (что делает, например, пролин неспособным к участию в образовании а-спирали) и, во-вторых, придает относительно повыщенную устойчивость ис-амидной связи в случае третичных амидов. [c.429]

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (Ь- и О-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы Ь-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы О-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде [c.432]

Как уже указывалось, степень гидролиза или деструкции белков может контролироваться несколькими методами [41]. Вероятно, наиболее общей является реакция, основанная на взаимодействии а-аминокислоты с нингидрином с выделением аммиака, углекислого газа и альдегида и конечным образованием соединения, известного под названием фиолетовая Руэмана , и гидриндантина. Механизм этого превращения одинаков для аминов и иминокислот. При реакции с аминокислотами сначала ибра уется компглекс, характерный для первой ступени расщепления по Штреккеру. Последующий электронный сдвиг делает возможным протекание реакции декарбоксилирования и дегидратации с образованием цвиттернона. Гидролиз цвиттериона и реакция с избытком нингидрина приводят к образованию фиолетовой Руэмана П [c.400]

Известен ряд других типов биологических окислительных и воостановительных реакций, например обратимое энзиматическое дегидрирование -аминокислот и /(- -)-глутаминовой кислоты до соответствующих иминокислот, подвергающихся затем гидролизу с образованием кетокислот [5], Окисление в животных организмах производных бензола [6] и пиридина [7] до соответствующих гидроксильных соединений [8] , восстановление нитро- и нитрозосоединений и производных гидроксиламвна до амин0 В [9] и наконец, гидрирование тиоальдегидов [10] и дисульфидов [И] до меркаптанов также осуществляются с помощью дрожжей. [c.273]

Образование иминокислоты, взятой в квадратные скобки в приведенном выше уравнении, до сих пор не установлено. Принято считать, что гидролиз гипотетической иминокислоты происходит самопроизвольно. В отсутствие каталазы при ферментативном окислении аминокислоты наблюдается образование гомологичной ей низшей карбоновой кислоты и углекислоты R H OOH 4- О2 —> R OOH + NH3 + СО2 [c.184]

При взаимодействии а-аминогрупп с нингидрином (I) развивается фиолетовое окрашивание, связанное с образованием аниона дикетогидриндилидендикетогидриндамина — ДИДА (VII). Начальная стадия реакции [13] включает окислительное дезаминирование аминокислоты (II) с образованием в качестве промежуточного продукта иминокислоты (IV) или кетокислоты (VI), СОг, КНз и альдегида, содержащего на один атом углерода меньше, чем исходная аминокислота. Эта реакция протекает одновременно с восстановлением нингидрина (I) в гидриндантин (III). [c.136]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Аминокислоты, окислительное дезаминирование —ферментативный процесс, контролируемый оксидазами аминокислот (дегидрогеназами аминокислот), с образованием иминокислот, которые гидролизуются до кетокислот и аммиака. В организме животных наиболее активная из них оксидаза Ь-глутаминовой кислоты. Схема окислительного дезаминирования такова [c.9]

Сатаке и сотр. [136] описали спектрофотометрический метод определения аминов с 2,4,6-тринитробензол-1-сульфокислотой. Эта кислота реагирует с первичной аминогруппой аминокислот с образованием тринитрофенилнро-изводных, причем подходящими условиями являются pH 7,5—8,5 в течение 2 час. Раствор затем подкисляют и измеряют поглощение при 340 ммк. Реагент значительно дешевле нингидрина, устойчив на воздухе и на свету. Он кажется многообещающим для автоматического аминокислотного анализа, но для достаточной чувствительности необходимо более высокое значение pH (9,8—10,0), если время реакции мало [137]. Кислые и нейтральные аминокислоты дают 60%, а основные — 80—90% интенсивности окрашивания по сравнению с нингидрином. Иминокислоты не реагируют. [c.155]

В реакциях, катализируемых оксидазами аминокислот (рис. 30.5), сначала происходит дегидрогенирование при участии флавопротеиновой оксидазы, приводящее к образованию а-иминокислоты. Последняя неферментативно присоединяет молекулу воды и превращается в соответствующую а-кетокислоту с потерей а-аминного азота в виде иона аммония. [c.308]

Рис. 31.7. Превращение аланина и серина в пируват. Аланин-трансаминаза и сериндегидратаза в качестве кофактора используют пиридоксальфосфат. В результате реакции, катализируемой сериндегидратазой, происходит элиминирование HjO из серина, приводящее к образованию ненасыщенной аминокислоты. Последняя перегруппировывается в а-иминокислоту, которая подвергается спонтанному гидролизу с образованием пирувата и аммиака. Таким образом, в уравнение суммарной реакции, катализируемой сериндегидратазой, вода не входит. Glu глутамат, а-

Справочник химика 21

Химия и химическая технология