Белки период полураспада

Альбумины. На долю альбуминов приходится более половины (55—60%) белков плазмы крови человека. Мол. масса альбумина около 70000. Сывороточные альбумины сравнительно быстро обновляются (период полураспада альбуминов человека 7 дней). [c.570]

Интерпретация данных, полученных изотопным методом, затрудняется тем, что мы не можем установить, была ли использована введенная в организм меченная изотопом аминокислота только однократно, для синтеза 1 молекулы белка, или же она многократно принимала участие в синтезе молекул белка, освобождаясь при распаде одних белков и входя в состав других. Опыты с N 5-глицином, при обработке которых принималось во внимание это усложняющее обстоятельство, показали, что в течение суток у человека образуется примерно 0,2 г, а у крысы около 1 г белков плазмы на 1 кг веса тела [45]. В ряде исследований для определения скорости образования альбуминов и глобулинов животным скармливался С -лизин, причем было найдено, что глобулины плазмы образуются быстрее, чем альбумины, и быстрее, чем альбумины, исчезают из крови [46]. В течение 24 час. обновляется около 10% белков плазмы [46]. Скорость обновления белков мышц значительно меньше скорости обновления белков плазмы и печени [47]. Медленнее всех остальных белков регенерирует гемоглобин, так как в течение суток обновляется только 2,5% этого белка [43, 47]. Период полураспада гемоглобина приблизительно равен 25—30 дням. [c.389]

Кажущееся постоянство химического состава живого организма поддерживается за счет равновесия между процессами синтеза и разрушения составляющих его компонентов, т. е. равновесия между катаболизмом и анаболизмом. В растущем организме такое равновесие смещено в сторону синтеза белков, т. е. анаболическая функция преобладает над катабо-лической. В организме взрослого человека в результате биосинтеза ежесуточно обновляется до 400 г белка. Разные белки обновляются с различной скоростью — от нескольких минут до 10 и более суток, атакой белок, как коллаген, практически не обновляется за все время жизни организма. В целом период полураспада всех белков в организме человека составляет около 80 сут. Из них необратимо распадается примерно четвертая часть протеиногенных аминокислот (около 100 г), которая должна возобнов- [c.360]

При помощи этого метода были сделаны попытки определить период полураспада белков. Для этого животным парентерально или с пищей вводились аминокислоты, меченные дейтерием [43], или изотопным углеродом, и через различные промежутки [c.388]

Динамическое состояние белков в организме, азотистый баланс. Белки находятся в динамическом состоянии, т.е. обмениваются. В организме человека ежесуточно обменивается примерно 400 г белков. Около 25% от этого количества, а именно 100 г аминокислот, подвергается распаду (эти потери восполняются пищей). Период полураспада белков различен — от нескольких минут до нескольких суток (чаще 5-15 сут). Поскольку аминокислоты являются главным источником азота для азотсодержащих соединений, они определяют состояние азотистого баланса организма. Азотистый баланс — это разность между азотом, вводимым с пищей и теряемым с выделениями. Возможны три варианта 1) азотистое равновесие азот вводимый = азоту теряемому (зрелый возраст) 2) положительный азотистый баланс азот вводимый > азота теряемого (рост, введение анаболических препаратов, развитие плода) 3) отрицательный азотистый баланс азот вводимый < азота теряемого (старение, белковое голодание, гипокинезия, хронические заболевания, ожоги). [c.244]

Аминокислоты, образовавшиеся при расщеплении белков пищи и поступившие в ткани, используются преимущественно для биосинтеза специфических для организма белков. Ежедневно в организме образуется около 1,3 г белка на 1 кг массы тела, что и определяет суточную норму его потребления. Белки в клетках организма постоянно синтезируются, так как имеют ограниченное время жизни. Так, период полураспада белков печени составляет примерно 9 дней, белков мышц — 120 дней, а все белки организма обновляются приблизительно за 130—150 суток. Процессы биосинтеза белков играют очень важную роль в процессах роста и развития организма в восстановлении и адаптации при спортивной деятельности. [c.250]

В принципе можно использовать любую меченную радиоактивным изотопом аминокислоту, которая включается в белки с достаточной эффективностью. Мы, например, предпочитаем Н-лейцин. Лейцин является необходимой аминокислотой, в достаточной степени представленной в иммуноглобулинах. Кроме того, среды, не содержащие лейцина, имеются в продаже. Тритий стоит дешевле, чем С, и может быть получен с большей удельной активностью. Различие в периодах полураспада между [c.218]

Применение изотопов позволило выяснить механизмы действия ферментов, скорости протекания биохимических реакций, обнаружило биологический период полураспада , другими словами среднюю продолжительность существования различных соединений, в частности белков, в организме. Это достигается введением аминокислот, меченных радиоактивным изотопом азота, и определением скорости выделения его из организма. Период, в течение которого количество выделяемого изотопа уменьшается в 2 раза, характеризуется как период полураспада белка. Этот срок умножают на два и таким образом устанавливают среднюю продолжительность существования в организме тех или иных веществ. Оказалось, что средняя продолжительность существования белков в органах с интенсивным обменом веществ (печень, кишечник) составляет около 10 дней. Скорость обновления белков крови различна фибриногена — 4 суток, глобулинов — до 20 суток, а гемоглобина — до 100 суток. [c.68]

Меркаптогруппа легко реагирует с различными ртутьорганиче-скими соединениями с образованием связи типа —Hg—5—, и из всех имеющихся реагентов для анализа меркаптогруппы в белках эти соединения являются, вероятно, наиболее специфичными по отношению к тиоспиртам. В результате реакции ртуть и органический остаток молекулы ртутьорганического соединения связываются с серой, и потому обе эти части можно метить радиоактивными изотопами. В случаях, когда эффекты внутреннего поглощения или интенсивная окраска образцов мешают измерению радиоактивности жидкостным сцинтилляционным счетчиком, удобно применять изотоп 2 Hg. Этот изотоп является источником -излучения и имеет период полураспада, равный 47 дням. Реагент, меченный этим изотопом, обеспечивает более чувствительный [c.355]

Реагент, равномерно меченный изотопом 8, удобно приготавливать он обеспечивает высокую чувствительность анализа. Однако ввиду относительно короткого периода полураспада изотопа " 8 (87 дней) требуется непрерывно в течение анализа измерять радиоактивность порции этого радиореагента. Чтобы избежать дополнительных измерений, можно применять изотоп но при этом его необходимо вводить только в группу —С(8)—8— с тем, чтобы не возникало затруднений при отделении сероуглерода от обработанного образца. Возможные эффекты, связанные с применением изотопа необходимо оценивать до анализа. Данный метод применялся для определения меркаптановой серы в пробах некоторых белков величиной порядка 10 мкг. Анализу этим методом могут мешать соединения, способные окислить диэтилдитио-карбаматный анион в щелочном растворе до тетраэтилтиурамди-сульфида. [c.357]

Были также разработаны ультрамикрометоды, основанные на сочетании двойного изотопного разбавления, бумажной хроматографии и электрофореза [193]. В настоящее время для полного аминокислотного анализа требуется только 2 мкг белка. Первоначально аминокислоты метили с помощью и содержащихся в г-иодфенилсульфонилхлориде, получая при этом их шипсильные производные [94]. Однако в дальнейшем оказалось более удобным получать изотопы с более длинным периодом полураспада для этого аминокислоты ацетилировали уксусным ангидридом, содержащим тритий и [193]. [c.402]

Очевидно, однако, что просто разовым синтезом белков с новой структурой нельзя объяснить закрепление ДП . Наиболее стабильные из известных белков имеют период полураспада, не превышающий нескольких месяцев, что явно несопоставимо с продолжительностью жизни высших животных. Поэтому для того, чтобы след мог сохраняться в ДП в течение нескольких, а иногда многих лет, требуется одновременный запуск какой-то устойчивой системы для постоянного обновления соединений данного типа. Какие механизмы способны обеспечить функционирование систем такого рода Прежде всего, это необратимые перестройки генного аппарата, когда в результате репрессии/экспрессии участков генома часть генов выключается, а часть включается или приводится в состояние готовности к быстрому включению. Такие процессы обеспечивают, например, дифференцировку клеток в ходе онто1-енеза и в принципе могут протекать при формировании ДП . [c.388]

В последние годы в качестве стандартного метода определения различных соединений в клинической химии все большее распространение получает иммуноаналиэ, отличающи11Ся хорошей чувствительностью, специфичностью и широкой сферой применения. В частности, иммуноаналиэ применяют для определения гормонов, лекарственных препаратов, наркотиков, белков и низкомолекулярных органических загрязняющих веществ (например, пестицидов). Наиболее ствительны методики радиоиммуноанализа (РИА), однако они ооладают рядом недостатков. Радиация опасна для здоровья, и поэтому при проведении РИА в лаборатории необходимы особые меры предосторожности. Кроме того, в РИА усложнена стандартизация, так как срок пригодности наборов РИА зависит от периода полураспада радиоактивной метки. Наконец, для РИА необходимы специальные реагенты и дорогие счетчики сцинтилляции. [c.138]

Белки миелина обладают низкой обмениваемостью. Так, период полураспада общих белков мозга 6 дней, а период полураспада белков миелина 14 дней, но, несмотря на это, около 50% белков миелина имеют значительную метаболическую активность. Довольно интенсивно обменивается белок Воль- рема. [c.119]

Э. Фишер, работы которого составили первый этап большого-периода исследований первичной структуры белковых веществ, приступил к своим экспериментам в тот момент, когда в результате трудностей, возникших на пути изучения продуктов полураспада белковых веществ, даже у многих ведущих химиков-органиков скепсис сменил былой оптимизм по отношению к возможности выяснить строение белковой молекулы. Крупный немецкий химик А. Бейер в 1895 г. говорил Нет никакой надежды в ближайшем будущем выяснить природу белка. Должны ли мы задаваться подобного, рода вопросами, если возможность их разрешения совершенно невероятна, или же мы будем продолжать работу в тех областях, где мы наверное соберем богатук> ли хотя бы скромную жатву. Я предпочитаю последнее [см. 11 стр. 283]. [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология