Миелин А белок

Ионная связь может быть непосредственной или вовлекать двухвалентные катионы между аминокислотами, заряженными отрицательно, и анионными фосфолипидами (ФС, ФИ, ФГ). Взаимодействие такого типа (ионный мостик) было обнаружено между белком миелина и фосфолипидом ФИ [104], а также между ФС и водорастворимым белком пшеницы [33]. Было показано (хотя это нередко игнорируется в липидно-белковых взаимодействиях), что ионная связь может играть важную роль в образовании гидрофобных связей. Так, цитохром Ьб — белок эндоплазматического ретикулума не способен образовывать гидрофобные связи с алифатическими цепями фосфолипида ФС, тогда как они могут быть установлены с фосфолипидом ФХ [25]. Электростатическое отталкивание между белками и полярной частью фосфолипидов поэтому в состоянии воспрепятствовать последующему образованию гидрофобных связей. [c.311]

Основными структурными элементами биологических мембран являются липиды и белки, полисахариды принадлежат к числу второстепенных компонентов [306]. Отдельные биологические мембраны характеризуются различным отношением белок липид. Как правило, содержание липидов в мембранных препаратах составляет 20—40%, например в плазматических мембранах — 35—40%, в митохондриальных мембранах сердца млекопитающих — 27—29%. Необычно высоко содержание липидов в миелине (80% сухой массы) [307]. [c.373]

Мембраны состоят в основном из белков и липидов [10], весовое соотношение между которыми колеблется приблизительно от 1 4 в миелине до 3 1 в мембранах бактерий. Наиболее типичным можно считать, однако, весовое соотношение этих компонентов 1 1. В мембранах иногда присутствуют также в незначительных количествах углеводы (менее 5 %) и следы РНК (менее 0,1%). Наличие липидных компонентов обусловливает такие свойства мембран, как высокое-электрическое сопротивление, непроницаемость для ионов и других полярных соединений и проницаемость для неполярных веществ Так, например, для большинства анестезирующих препаратов характерна высокая растворимость в липидах, обеспечивающая возможность их проникновения через мембраны нервных клеток. [c.338]

Миелин содержит простой и вместе с тем весьма интересный набор белков. Около 30% общего количества белка приходится на долю сильно основного белка А-1 [33] с мол. весом 18 ООО. Для белка А-1 человека установлена аминокислотная последовательность. Считают, что этот белок находится в вытянутой р-конформации, причем близко рас- [c.354]

Экспрессия самых разных генов может регулироваться путем выбора альтернативных путей сплайсинга. Например, яв.ление альтернативного сплайсинга обнаружено при экспрессии гена, кодирующего основной белок миелиновых мембран, окружающих аксон и обеспечивающих эффективное проведение сигнала на большие расстояния. В результате сплайсинга синтезируются четыре формы основного белка миелина, специальные функции которых пока не исследованы, Альтернативный сплайсинг обеспечивает также разные п ти экспрессии генов, кодирующих полипептидные гормоны, белки ионных каналов клетки, а также ядерные белки, участвующие в регуляции действия генов, определяющих ключевые стадии развития. [c.183]

Согласно традиционному представлению, мембраны разделяют пространство между клетками или внутри клетки. Такова, действительно, роль миелина, окружающего нервные клетки и изолирующего их от соседних клеток. Липидные компоненты мембран хорошо приспособлены к этой роли содержание липидов в миелине выше, чем содержание другого основного компонента мембраны — белка (см. табл. 25.3.1). [c.107]

Как уже упоминалось ранее (см. разд. 25.3.2), белки мембран можно подразделить на внешние, которые свободно закреплены на поверхности мембраны, и внутренние (или интегральные), расположенные внутри мембраны. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством — растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [c.121]

Таблица 4.4. Три белка, содержащиеся в миелине ЦНС и характеризующиеся различной растворимостью

В миелине периферической нервной системы, помимо основного белка Р2, найден белок А1. Главный компонент — белок РО, нерастворимый в воде и органических растворителях (М 30 000). Белок А1 вызывает ЭАЭ (модель рассеянного склероза) белок Р2 провоцирует ЭАН. [c.108]

Биополимеры, образующие эти винтовые структуры, очень разнообразны. В стенках растительных клеток и в покровах некоторых морских животных (оболочников) в основном содержится целлюлоза. Другой полисахарид, хитин, образует винтовые волокна покровов членистоногих. Иную винтовую организацию дают белки, находящиеся, вероятно, в форме а-спиралей. К смектическим аналогам в живых системах относятся- главным образом пачечные клеточные мембраны (миелин) и мембраны зрительных клеток (колбочек и палочек). Удлиненные надмолекулярные структуры, наблюдаемые в мышечных волокнах и некоторых вирусах, также образуют нематические и смектические фазы. [c.307]

Основная часть липидов в биологических мембранах представлена фосфолипидами (от 90% в митохондриях до 50% в миелине). Каждый вид мембраны характеризуется определенным соотношением фосфолипида и белка и индивидуальным набором фосфолипидов, т. е. структура полярных головок фосфолипидов и гидрофобных участков специфична для каждого вида мембран. [c.373]

Некоторые глобулярные белки, содержащие активную простетиче-скую группу, являются ферментами. Глобулярные белки, И31вест1 ые ПО названием 1гликопротеидов, содержат углеводную компоненту. Гемоглобин— белок, связанный с ферропорфирином. Миелин, структурная основа нервной ткани, представляет комбинацию белка, фосфолипида и холестерина. [c.669]

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 000 до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, апример (Na+-f К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще. [c.352]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Мембранные белки, за немногим исключением, связываются с окружающими их липидами нековалентно. Методами ЭПР с помощью спинмеченных липидов доказано, что такие белки собирают вокруг себя специфические липиды в форме воротника , или ореола. Кроме того, модельные исследования на искусственных липосомах, сформированных из фосфатидилсерина и фосфатидилхолина, показали, что основный белок человеческого миелина (гл. 4) связывается с кислыми и нейтральными липидными молекулами, вызывая тем самым разделение фаз [18]. Аналогичный эффект в модельных экспериментах с искусственными липосомами проявлял и липопротеин миелиновой мембраны [19]. Напротив, никотиновый ацетилхолиновый рецептор из электрического органа Torpedo преимущественно [c.79]

В 1951 г. Фолч-Пи, экстрагируя миелин из мозга смесью хлороформ— метанол (2 1), выделил белковую фракцию [16]. С этого времени белки, полученные таким способом, обычно классифицирзтотся как протеолипиды. Вопреки ожиданию бе- -ок, полученный по способу Фолч-Пи и содержащий 2—3% ковалентно связанных липидов, оказался гетерогенным. Кроме основной фракции протеолипидов с М 23 500 были охарактери- [c.101]

Вторая белковая фракция, названная в честь ее первооткрывателя белком Вольфграма, характерна тем, что растворяется в подкисленной соляной кислотой смесн хлороформа и метанола. Она имеет большую молекулярную массу и составляет 20% белка миелина. В отличие от белка Фолч-Пи данный белок гидролизуется трипсином и состоит по крайней мере из трех компонентов. [c.102]

Белки М 1елина, которые мы рассматривали, представляют собой основные белки. Было обнаружено, что после их введения развиваются симптомы, схожие с симптомами рассеянного склероза [18]. Проявление этих симптомов получило название экспериментальный аллергический энцефаломиелит, о котором пойдет речь в последующих главах. Основной белок миелина, называемый также А -белком, экстрагируется буфером высокой ионной силы со слабокислым pH он составляет 30% белка миелина и имеет М 18000 на рис. 4,6 изображена его первичная структура. Вероятно, он имеет слабовыраженную вторичную и третичную структуры. Его изоэлектрическая точка равна 10, что указывает на высокое содержание остатков аргинина и лизина, которые равномерно рассредоточены по белку. В результате вся молекула взаимодействует с кислотными группами мембранных липидов. [c.102]

Pii . 4.6, Первичная структура белка Al миелина (основной белок миелина). Представлена последовательность белка быка замены вверху — для белка человека, внизу — для белка кролика. [c.103]

Среди белков миелина идентифицированы три фермента с неизвестной функцией (2,3-сАМР-фосфодиэстераза, холестеролэстераза и протеинкиназа). Миелин центральной нервной системы содержит три белка, отличающиеся по растворимости (табл. 4.4). [c.108]

Поперечный срез, на котором видны миелино-вые оболочки аксонов нескольких нервных волокон. Миелиновая оболочка, состоящая главным образом из полярных липидов и некоторых белков, образована плазматической мембраной шванновокой клетки. В процессе роста шванновская клетка многократно обертывается вокруг аксона (цитоплазма ее при этом оттесняется к периферии). Образовавшаяся таким путем миелиновая оболочка играет в нервных волокнах роль изолятора и обеспечивает более быстрое проведение нервных импульсов. [c.622]

Наиболее вероятным объектом для поисков органоспецифических белков являются специфические для данной ткани структуры. В нервной ткани таким компонентом является миелин, который обладает рядом уникальных характеристик, относящихся к химическому составу, физикохимическим свойствам и микроструктурной организации. В течение двух последних десятилетий ученые проявляют повышенный интерес к миели-новым белкам, поскольку исследование его белкового спектра, особенно специфических белков, имеет общебиологическое значение и представляет огромный интерес для познания специфических функций нервной ткани. [c.24]

Аксоны периферических нервов покрыты миелиновой оболочкой, образующей клетки Шванна, в то время как аксоны ЦНС не покрыты миелином. Миелин представляет собой остаток мембран мертвых клеток. Около 78 % миелина составляют липиды (фосфолипиды, цереброзиды и холестерин), а остальное количество (приблизительно 22 %) — белки трех типов гликопротеины, основные белки и белки с высокой молекулярной массой. Такой состав миелина придает мембране нейрона хорошие термо- и электроизоляционные свойства. [c.458]

Наши первые исследования белкового состава миелина были посвящены изучению микрогетерогенности белков, извлеченных последовательно неионным детергентом — тритоном Х-100 и анионным детергентом — додецилсульфатом натрия. Приступая к выполнению этих исследований, мы руководствовались следующими соображениями. До последнего времени нейрохимики изучали преимущественно растворимые белки нервной ткани. Очень мало работ было посвящено нерастворимым белкам различных структур нервной ткани, в том числе и такой специфической мембранной структуре, какой является миелин. Между тем роль нерастворимых белков в процессах внутриклеточного обмена веществ и в транспорте ионов и метаболитов через мембраны не менее важна для функций клетки, чем роль растворимых белков гиалоплазмы. [c.24]

B отличие от других мембранных образований, которые на 60—70% состоят из белка, миелин содержит всего около 20% белка (Fol h-Pi, 1967 Палладии и др., 1969). При этом различие между миелином и другими мембранными структурами состоит не только в количественном содержа- [c.24]

Инкубацию суспензии микросом, миелина и синаптосом с ПАВ проводили в течение 30 мин. при 4—5° С, за исключением специальных опытов по изучению длительности воздействия ПАВ, в которых инкубационное время было различно. В течение времени воздействия ПАВ на фермент содержание белка составляло 0.5 мг/мл. Mg +-, Na -, К" -АТФазную активность определяли как описано ранее (Палладии и др., 1970). В пробу вносили по 0.1 мг белка, что соответствовало 0.2 мл смеси суспензии и ПАВ. Фосфор определяли по методу Фиске и Суббароу, белок — по методу Лоури. ККМ определяли по изотермам поверхностного натяжения (Ребиндер, 1959). Изотермы поверхностного натяжения исследуемых ПАВ измеряли при температуре 8.5° С в водном растворе и в суспензии микросом при концентрации белка в ней 0.5 мг/мл методом наибольшего давления пузырьков (Методы испытаний водных растворов ПАВ, 1965). Растворы готовились на бидестиллированной воде. Для исследования выбранных нами систем указанный метод имеет то преимущество по сравнению с другими, что позволяет измерять истинную поверхностную активность. В других же методах, например в методе Вильгельми, использование платины для систем, в которых содержатся азотсодержащие или оксиэтилиро-ванные соединения, приводит к заниженным значениям ККМ из-за повышенной адсорбции этих компонентов на платине в результате комплексо-образования. Исследования но определению ККМ проводили в отделе поверхностно-активных веществ сектора нефтехимии Института химии высокомолекулярных соединений АП УССР. [c.119]

Тритон Х-100 активировал фермент в микросомах и миелине в концентрации 0.025% при содержании белка в пробе 0.5 мг/мл, в то время как для синаптосом активирующая концентрация детергента была несколько ниже — 0.01%. Максимально активирующая концентрация трис-дезоксихолата для синаптосом была 0.05%, что вдвое ниже концентрации, необходимой для активации фермента микросом и миелина, для которых она составляла 0.1%. Активирующая концентрация додецилсульфата натрия для двух фракций—микросом и синаптосом—была одинакова и составляла 0.01%, а для миелина несколько выше — 0.025%. Более высокие копцентрации додецилсульфата натрия обусловливают резкое сни5кение Ка -, К -АТФазной активности во всех трех фракциях. Дигитонин эффективнее других ПАВ активировал Ка" -, К -АТФазу в микро- [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология