Глюкозидаза

Гликозидазы обыкновенно обладают широкой специфичностью в отношении структуры гликоновой части субстрата. Так, р-глюкозидаза из сладкого миндаля способна катализировать гидролиз производных как глюкозы, так и галактозы [c.28]

Несмотря на то что для успешного осахаривания нужен комплекс ферментов, отбор микроорганизмов-продуцентов до сих пор проводился главным образом по высокой активности амилолитических ферментов — а-амилазы, глюкоамилазы и в более ранних работах — олиго-1,б-глюкозидазы (декстриназы). [c.146]

Известно два типа глюкозил-гидролаз (глюкозидаз). Действие ферментов, принадлежащих к одному типу, приводит к сохранению конфигурации расщепляемой связи, действие других ферментов— к обращению (инверсии) конфигурации расщепляемой глюкозидной связи. Определив, в какой аиомерной форме образуется [c.13]

Таким образом, как а-, так и р-глюкозидазы действуют с сохранением конфигурации расщепляемой связи, причем эти ферменты проявляют максимальную реакционную способность по отношению к малым субстратам (мальтозе и целлобиозе соответственно, а также к их глюкозидным производным). С удлинением соответствующих олигосахаридов эффективность действия этих ферментов уменьшается или остается практически постоянной (но не увеличивается). Напротив, экзоферменты, атакующие невосстанавливающий конец полимера и действующие с обращением конфигурации расщепляемой связи, как правило, увеличивают эффективность действия по мере увеличения степени полимеризации олигосахарида (в основном в диапазоне степени полимеризации от 2 до 10—12). [c.14]

Гликозидами называют соединения, состоящие из углеводной и неуглеводной части, но соединенные гликозидной связью. Углеводная часть гликозидов в этом случае носит название гликон , а неуглеводкая — агликон . Ферменты, катализирующие гидролиз гликозидов, называют гликозидазами, и в том частном случае, когда гликозиды являются производными глюкозы, гидролизующие их ферменты называются а- или р-глюкозидазами (в зависимости от конфигурации глюкозидной связи, соединяющий остаток 13-глюкозы с агликоном). При изучении а- или р-глюкозидаз в качестве субстрата широко используют л-нитрофениловый эфир а- или р О-глюкопиранозы илн, как их иначе называют, л-нитро-фенил-а- илн р-О-глюкопиранозид. [c.13]

Несмотря на быстроту катализируемого кислотами гидролиза, предпочтение следует отдать ферментативному гидролизу. Дело в том, что ферменты не только быстро расщепляют гликозидные связи, но и обладают высокой селективностью. Так, например, а-ь-глюкозидаза из дрожжей действует только на гликозидные связи при С1 а-аномера глюкозы. Напротив, -ь-глюкозидаза, которая содержится в эмульсине миндаля, специфична по отношению к р-глюкозидным связям. [c.432]

Наиболее серьезная форма заболевания, обусловленного накоплением гликогена в печени, не связана с нехваткой ферментов, о которых шла речь выше. Болезнь Помпе представляет собой заболевание, сопровождающееся фатальным накоплением гликогена в организме, причиной которого, как оказалось, является нехватка лизосомной а-1,4-глюкозидазы. Это наблюдение указывает на то, что очень важную роль должен играть, по-видимому, совсем другой путь расщепления гликогена до свободной глюкозы в лизосомах. [c.510]

Биосинтез Сд-веществ протекает через щнкнмовую и префеновую кислоты. Из этих кислот образуется пировиноградная кислота или биохимически эквивалентные ей коричная кислота или фенилаланин. Радиоактивный фенилаланин, если его ввести в сосну, очень быстро превращается в радиоактивный кониферин. Последний расщепляется р-глюкозидазой, а затем под действием фенолоксидазы и пероксидазы превращается в лигнин. Если ввести в сосну радиоактивный кониферин или фенилаланин, то в течение нескольких дней большая часть радиоактивности переходит в лигнин. [c.550]

Для производства мальтозы и высокомальтозной патоки необходимо иметь ферменты р-амилазу (а-1,4-глюкан мальтогидролазу), декстриназу (олиго-1,6-глюкозидазу). Для получения мальтозы крахмал разбавляют одой до концентрации 15—35 % СВ, добавляют СаСЬ и 1ЧаС1 (из расчета Са++—150, С1 — 300 мг/кг), устанавливают pH 5,8—6,0 добавлением соляной кислоты. В суспензию вводят [c.149]

Стереохимическая специфичность заключается в том, что ферменты действуют только иа определенные стереоизомеры органических соединений. В качестве примера подобной специфичности можно указать на действие двух ферментов а- и р-глюкозидазы. Фермент а-глюкозидаза действует только на а-глюкозиды, а (3-глюкози-даза — на р-глюкозиды, что хорошо видно на приведенной схеме [c.167]

Известно, что а- и р-глюкозидазы имеют довольно пшрокую субстратную специфичность в отнопшнни структуры агликона. Например, недавно было показано, что один и тот же фермент может катализировать гидролиз л-нитрофенил-р-О-глюкопирапозида и целлобиозы (р-О-глюкопиранозил-р-Ь-глюкопиранозида) [2, 3]. Однако авторы [3] выделили из микробного источника и более селективные ферменты, которые катализируют гидролиз только / -питрофенил-р-О-глюкопиранозида или только целлобиозы, т. е. имеют достаточно узкую субстратную специфичность к природе агликона. [c.13]

Наличие фосфорилазы и гликогенсинтетазы само по себе недостаточно для синтеза и расщепления гликогена. Как указывалось выше, синтез гликогена требует создания разветвления участков, образующихся в присутствии ветвящего фермента — амило-1,4—>1,6-трансгликози-лазы. Расщепление же гликогена требует соответственно разрушения точек ветвления, которое происходит после деградации длинных неразветвленных концов полисахарида, предшествующих точкам ветвления. Это сопровождается гидролитическим отщеплением глюкозных единиц, катализируемым амило-1,6-глюкозидазой. Сами эти ферменты также, вероятно, представляют объект регуляции. [c.509]

К счастью, принцип наименования амилаз в зависимости от аиомерной конфигурации образующихся продуктов не распространился на другие деполимеразы и сохранился для амилолитических ферментов в виде исключения. Согласно современной номенклатуре ферментов [1], а-глюкозидазы (КФ 3.2.1.20) катализируют расщепление 1,4-связи у концевого невосстанавливающего остатка а-О-глюкозы с освобождением а-глюкозы, а р-глюкозидазы (КФ 3.2.1.21) — остатка р-О-глюкозы с освобождением р-глю-козы. [c.14]

Катализаторами реакции гидролиза полисахаридов являются водородные ионы. Гидроксильные ионы не ускоряют этой реакции, благодаря чему полисахариды относительно стойки в щелочной среде и нестойки в кислой. Катализаторами реакции гидролиза полисахаридов служат также ферменты а-глюкозидаза для крахмала и р-глюкози-даза для целлюлозы. Кислотный гидролиз крахмала применяется как промышленный метод получения глюкозы. Путем ферментативного расщепления и последующего брожения из крахмала получают этанол [c.266]

Следует отметить, что номенклатура ферментов, действующих на малые олигосахариды, [ге доработана и не учитывает специ- фичности ферментов к агликоновой части субстрата. Так, в ряде случаев р-глюкозидаза и целлобиаза являются совершенно различными ферментами (см. выше), хотя формально обе они [c.14]

Правило, согласно которому а-гликозидазы образуют а-моно-са.хариды, а fj-гликозидазы — р-моносахариды, является эмпирическим, и у ного нет достаточно четкого теоретического обоснования. Тем не менее экспериментальные данные, получаемые до настоящего времени, свидетельствуют в его пользу. В недавней работе [4] Хироми с сотр. провели изучение аиомерной конфигурации глюкозы, образующейся прн гидролизе трех субстратов — мальтозы, фенил-а-мальтозида и фенил-а-глюкозида под действием а-глюкозидаз из восьми различных источников микробного, растительного и животного происхождения, и нашли, что во всех случаях глюкоза образуется в а-конфнгурации и скорость ферментативного гидролиза мальтозы выше или равна скорости ферментативного гидролиза растворимого крахмала. Следовательно, приведенное выше правило получило еще одно экспериментальное подтверждение. [c.16]

Действие энзимов является специфическим. Существуют энзимы, которые расщепляют только а-глюкозиды, т. е. такие глюкозиды, которые производятся от а-форм углеводов. Подобные энзимы называются о.-глюкозидазами к числу их относится маль-таза дрожжей. С другой стороны, эмульсин—энзим, находящийся в горьком миндале, расщепляет только глюкозиды р-ряда. [c.336]

Продуктами расщепления полностью метилированной сахарозы оказались тетра-О-метил-О-глюкоза П и неизвестная в то время тетра-0-метилфруктоза 111. Структуру последней установили только десять лет спустя, причем было показано, что она имеет фуранозный 2, 5-окисный цикл. Кроме того, найдено, что свободная, несвязанная фруктоза имеет более стабильную пиранозную структуру. Глюкоза связана с фура-нозой а-глюкозидной связью, так как сахароза расщепляется ферментом мальтазой (а-Д-глюкозидазой) фруктозидная связь имеет р-кон-фйгурацию. [c.555]

Мальтоза получается с выходом около 80% при ферментативном расщеплении (под действием фермента амилазы) крахмала. Поскольку этот дисахарид при гидролизе кислотой или при действии фермента мальтазы (а-глюкозидазы) дает только О-глюкозу, то он является а-глюкозилглюкозой. Мальтоза — восстанавливающий сахар и, следо-аательно, имеет одну потенциальную альдегидную группу. Метилированием доказано, что мальтоза имеет структуру 4-0-(а-О-глюкопирано-зил) -О-глюкопиранозы [c.557]

К олигазам относятся а- и р-глюкозидазы, а- и р-галактозпдазы, р-фруктофуранозидаза, катализирующие разрыв соответственно t-и р-гликозидных связей в гликозидах, ди- н тетрасахаридах. [c.118]

В США предложен способ производства высокоочищен-ной мальтозы (1981). Гидролиз крахмала осуществляют с помощью р-амилазы, а-амилазы, а-1,6-глюкозидазы. [c.150]

В технологии получения спирта из сахарсодержащего сырья важнейшую роль играют ферменты, содержащиеся в дрожжах — а-глюкозидаза (мальтаза) — фермент расщепляет мальтозу с образованием глюкозы Ь-фруктофуранозидаза (сахараза, ин-вертаза) — фермент расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу, а раффинозу — на фруктозу и мелибиозу и комплекс ферментов, называемый зимаза, который расщепляет гексозы (фруктозу и глюкозу) с образованием в качестве конечных продуктов этилового спирта и углекислого газа. [c.44]

Целлобиоза [57,58] образуется при неполном гидролизе целлюлозы. Как и мальтоза, она представляет собой восстанавливающий дисахарид, кислотный гидролиз которого дает Две молекулы о-глюкозы. Ферментативный гидролиз под действием р-глюкозидазы также приводит к глюкозе. [c.38]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.139 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.432 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.787 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.139 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.404 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.639 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология