Гликозилтрансферазы

Во втором классе (трансферазы) ферменты, действующие на полимерные субстраты, представлены в основном группой метил-трансфераз (КФ 2.1.1), переносящих метильную группу на полисахариды, нуклеиновые кислоты и белки ацилтрансфераз (КФ 2.3.1), которые переносят ацильные остатки на ряд белков гликозилтрансфераз (КФ 2.4), куда входят несколько десятков ферментов, переносящих остатки гексоз, пентоз и других глико-зильных групп от полисахаридов на подходящие акцепторы и, наоборот, от подходящих доноров на полисахариды или белки. [c.7]

При длительном хранении сырья в нем начинают преобладать процессы распада. Особенно сложен обмен углеводов в клубнях картофеля. Синтез и гидролиз крахмала в них осуществляются не амилазами, а фосфорилазами (гликозилтрансферазами), обладающими способностью переносить гликозил (остаток моносахарида, не содержащего гликозидного кислорода) на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата. Реакция фосфоролиза обратима. Взаимные превращения углеводов протекают при участии нуклеотидов, в частности аденозин- и уридинфосфатов, и многочисленных [c.44]

ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ, группа ферментов класса трансфераз, катализирующих перенос гликозильных групп на орто- и пирофосфорную к-ты, олиго- и полисахариды, Н2О или др. акцептор. Делятся на гексозил- и пентозил-трансферазы. Обладают строгой субстратной специфичностью по отношению к донору углевода и к конфигурации синтезируемой связи. [c.578]

АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ - аденозиндифосфат, Р-фосфорная к-та нли ее остаток Фосфорилирование сопровождается активацией или инактивацией ферментов, напр, гликозилтрансфераз, а также изменением физ.-хим. св-в неферментных белков. Обратимое фосфорилирование белков контролирует, напр., такие важные процессы, как транскрипция и трансляция, метаболизм липидов, глюконеогенез, мышечное сокращение. [c.103]

К отдельному подклассу относят Т., катализирующие перенос гликозильных остатков (гликозилтрансферазы). Нек-рые из этих Т. обладают также гидролитич. активностью, к-рая может рассматриваться как перенос гликозильного остатка на молекулу воды. Акцептором может служить также Н3РО4 в случае фосфорилаз. Наиб, распространен перенос остатка углевода от олигосахарида или богатого энергией метаболита на др. молекулу углевода. К наиб, изученным Т. этого подкласса можно отнести ферменты синтеза гликогена [напр., гликоген(крахмал)синтетазу и га-локтозилтрансферазу]. [c.625]

Изучение фотографических изображений клетки, полученных прн помощи микроскопа в разные моменты времени, позволили увидеть, что плазматическая мембрана, так же как и митохондрии и другие органеллы, постоянно находится в движении. Митохондрии скручиваются и поворачиваются, а поверхность мембраны постоянно совершает волнообразные движения. Пузырьки освобождают свое содержимое в окружающую среду, выводя его из клеток, а перенос веществ внутрь клетки осуществляется за счет процесса эндоцитоза (гл. 1, разд. Б.4). При помощи химических методов было показано также, что составляющие мембраны вещества транспортируются из эндоплаз1матического ретикулума в пузырьки аппарата Гольджи, в экскреторные гранулы и в плазматическую мембрану. Важным этапом биосинтетических процессов, протекающих в клетке, является присоединение углеводных (гликозильных) остатков к молекулам белка с образованием гликопротеидов и гликолипидов. Ферменты, катализирующие эти реакции, — гликозилтрансферазы (гл. 12)-—обнаружены в эндоплазматическом ретикулуме и в пузырьках а1ппарата Гольджи. Эти ферменты катализируют присоединение углеводных единиц (по одной в каждом акте реакции) к определенным местам молекул белков, липидов и других соединений, экскретируемых из клеток. Другие ферменты катализируют присоединение сульфатных и ацетильных групп к углеводным фрагментам молекул глико Протеидов. [c.356]

Генетическая основа системы АВО довольно проста. Синтез гликозилтрансферазы кодируется тремя аллелями (разными формами одного и того же гена). У людей группы А этот фермент переносит на концевой участок антигена группы крови N-ацеталгалактозамин фермент, специфичный для В-аллеля, переносит остаток галактозы. Структурные различия этих двух ферментов, обусловливающие специфичность к субстратам, могут быть весьма незначительными. Ген О, по-видимому, кодирует синтез неактивного фермента. Ген Н отвечает за оинтез фуко-зилтрансферазы, которая достраивает антиген, присоединяя a-L-фуко-зу к галактозе в предшествующей структуре. Люди с неактивным геном Н либо имеют редкую группу крови I, либо содержат другой активный ген Le, кодирующий трансферазу, которая обеспечивает присоединение фукозы связью а-1,4 к N-ацетилглюкозамину. Такие люди имеют группу крови Le , тогда как люди с двумя активными генами Н и Le имеют группу крови Le . [c.376]

Присоединение углеводной единицы к белкам клеточной мембраны или к белкам, выделяемым клеткой, осуществляется под действием особых трансфераз. Приведем в качестве примера синтез антигенов, определяющих группу крови. Роль специфических гликозилтрансфераз в определении групповой принадлежности крови уже обсуждалась в гл. 5, разд. В, 1. [c.536]

Поскольку очевидно, что между клетками опухолей утрачиваются коммуникативные связи, было проведено биохимическое исследование свойств их поверхности для выяснения механизма этого явления. При этом было обнаружено изменение состава ганглиозидов, обусловленное снижением активности специфических гликозилтрансфераз [35, 36]. [c.545]

Остаток маннозы соответствующей гликозилтрансферазой. переносится на оксигруппу серина или треонина растущей пептидной цепи [c.288]

Уже после завершения трансляции, в аппарате Гольджи другая гликозилтрансфераза наращивает углеводный остаток пептидной цепи еще несколькими остатками маннозы, перенося их от гуанозиндифосфатманнозы [c.288]

Каждая молекула гликопротеина может включать несколько идентичных олигосахарндных цепей, которые специфичны для данного белка. Однако последовательности олигосахаридов необязательно должны быть полными один или более моносахаридов могут отсутствовать. Структура олигосахаридов определяется специфическими гликозилтрансферазами. Гликопротеины групп крови являются примером специфических структур олигосахаридов этого типа олигосахариды группы крови А отличаются от олигосахаридов группы крови В тем, что содержат на концах двух разветвлений цепи концевые остатки [c.59]

Направ,1енное гликозилирование белков, например, рекомбинантных, полученных в бактериях с целью создания точных копий природных белков, пока неосуществимо ни химическим, ни ферментативным способом. Причина заключается в сложности процесса биосинтеза углеводных цепей его осуществляет сложный комплекс ферментов — гликозилтрансфераз, каждый из которых присоединяет определенный углеводный остаток. Кроме того, присоединение углеводов начинается уже в процессе биосинтеза полипептидной цепи гликопротеина, поэтому место будущей углеводной цепи оказывается помеченным еще до того, как произойдет формирование третичной структуры белка. В сформировавшейся глобуле места потенциального гликозилирования могут быть недоступными для действия соответствующих ферментов. [c.491]

Лектинами называют углеводсвязываюш ие белки (за исключением ферментов - глюкозидгидролаз, гликозилтрансфераз и других, также способных образовывать комплексы с углеводами). [c.339]

Гликозилтрансферазы — ферменты, переносящие гликозильный остаток с одного вещества на другое [c.138]

Ферменты, ответственные за эту реакцию, называются гликозилтрансфераза-ми. При образовании простых глюкозидов, т. е. таких соединений, в которых глюкоза (или остаток г,дюкозы в дисахариде) связывается со спиртом, фенолом или амином и которые легко получить с помощью ферментов, выделенных из растений и беспозвоночных, АС составляет приблизительно —3500 кал м.оль, а нуклеозид представлен уридином. [c.310]

Реакции переноса гликозильных групп от нефосфорилированных углеводов осуществляются не только истинными , способными только к данной реакции ферментами [34], но и большим числом гидролитических ферментов — карбогидраз. Последние ведут себя в зависимости от условий и как гидролазы, и как гликозилтрансферазы. Предполагается, что первой стадией взаимодействия донора гликозильных групп, например олигосахарида, и гликозилтрансферазы (истинной или карбогидразы-трансферазы) является образование гликозил— ферментного комплекса [c.36]

Изучение субстратной специфичности, найденной нами трансгликозилазы печени, ранее не описанной, дало основание назвать ег декстрин-а -1,4-гликозилтрансферазой. [c.80]

Смотреть страницы где упоминается термин Гликозилтрансферазы: [c.161] [c.359] [c.502] [c.578] [c.582] [c.202] [c.600] [c.603] [c.22] [c.583] [c.84] [c.355] [c.105] [c.48] [c.49] [c.60] [c.63] [c.539] [c.157] [c.138] [c.192] [c.75]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.103 , c.355 , c.356 , c.376 ]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.288 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.48 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.137 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.331 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.310 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.100 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.4 , c.315 , c.317 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.308 , c.311 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.308 , c.311 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.128 , c.364 , c.367 , c.410 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.261 , c.282 , c.443 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология