Ацетилглюкозамин

Полисахариды животного происхождения. — Хитин представляет собой полисахарид, образующий твердые панцири ракообразных и насекомых. При полном кислотном гидролизе хитина в жестких условиях образуется почти теоретическое количество уксусной кислоты и )-глюкозамина (2-амино-2-дезокси- )-глюкозы). Гидролиз под действием фермента, встречающегося в кишечнике улитки, приводит к Н-ацетилглюкозамину. Хитин является, таким образом, линейным полимером, сходным по структуре и устойчивости с целлюлозой. [c.576]

Полимеры производных гексозы служат для построения наружных покровов насекомых (хитин) и клеточных стенок бактерий. В хитине производное гексозы, называемое К-ацетилглюкозамином, полимеризуется без образования поперечных связей. Один из слоев стенки клеток бактерий представляет собой полимер производных гексозы, который укреплен поперечными связями из коротких цепей четырех аминокислот. Человек и все остальные высшие организмы вырабатывают фермент лизоцим, который защищает их, растворяя полисахаридные стенки клеток патогенных (вызывающих болезни) бактерий. Лизоцим содержится в большинстве таких вьщелений, как пот или слезы. О-Аминокислоты обнаруживаются в живых организмах крайне редко, например их находят [c.312]

Макромолекула хитина - поли(2-ацетамидо-2-дезокси-р-0-глюкоза) аналогична по структуре целлюлозе. В ангидроглюкоз-ном звене ОН-фуппа у С2 замещена ацилированной амино-фуппой. Таким образом, хитин является полимером М-ацетилглюкозамина. Так же, как и в целлюлозе, элементарные [c.329]

Похожие бактерии агглютинируются пектином картофеля. Этот лектин с М 92 ООО состоит из двух субъединиц и проявляет специфичность к остаткам N-ацетилглюкозамина имеет необычно высокое содержание углеводов ( -50%) и содержит гидроксипролин [c.429]

ЛИЗОЦЙМ (мурамидаза), фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз -1- 4-гликозидной связи между остатками N-ацетилглюкозамина и N-ацетил-мураминовой к-ты (см. ф-лу) пептидогликана клеточной стенки бактерий. Гидролизует также такую же связь в полимере, состоящем из остатков N-ацетилглюкозамина (хитине), но со значительно меньшей скоростью. [c.593]

Расщепление олигосахаридов N-ацетилглюкозамина лизоцимом [24] [c.152]

Конкурентные ингибиторы Л.-близкие по строению к субстрату олигосахариды с небольшим числом звеньев или моносахариды, напр. N-ацетилглюкозамин и олигомер, содержащий 2 или 3 его остатка. [c.593]

Они СОСТОЯТ ИЗ остатков маннозы и Ы-ацетилглюкозамина, связанных с аспарагином. В состав других иммуноглобулинов (1 А, 1 Е и 1 0) входят также остатки фукозы, галактозы и М-ацетилнейраминовой кислоты . [c.383]

Очень интересным гетерополисахаридом является гепарин, который состоит из а-Л-глюкуроновой кислоты, соединенной с бисульфитным производным К-ацетилглюкозамина связью 1 4, образуя повторяющийся дисахарид (рис. 31). [c.71]

Панцирь раков и насекомых состоит из хитина — полисахарида типа целлюлозы, построенного из остатков К-ацетилглюкозамина [c.483]

В растениях молекула глюкозы полимеризуется в цепи, состоящие из тысяч мономерных единиц, в результате чего получается целлюлоза, а если полимеризация происходит несколько иным образом, получается крахмал. Близкородственный к глюкозе К-ацетилглюкозамин в результате полимеризации образует хитин - вещество, из которого состоит роговица насекомых. Другое близкое по составу вещество, Ы-ацетилмурановая кислота, сополимеризуется в другую последовательность цепей, из которых построены стенки бактериальных клеток. Глюкоза разлагается в несколько стадий, выделяя энергию, которая требуется живому организму. Избыток глюкозы переносится кровотоком в печень и превращается в животный крахмал - гликоген, который при необходимости снова превращается в глюкозу. Глюкоза, целлюлоза, крахмал и гликоген относятся к углеводам. [c.308]

При исчерпывающем жестком гидролизе хитин полностью распадается на глюкозамин и уксусную кислоту. При частичном гидролизе в качестве промежугочных продуктов образуются ди-, три-, тетра- и пентаглюкозамины, а также К-ацетилглюкозамин. Гидролитическая деструкция хитина протекает достаточно полно под воздействием фермента хитоназы. Этот фермент содержится в пищеварительных каналах улитки. При этом из хитина образуется до 80% N-ацетилглюкозамина. [c.331]

При жестком кислотном гидролизе хитин полностью распадается на глюкозамин и уксусную кислоту прн частичном гидролизе могут быть выделены в качестве промежуточных продуктов ди-, три-, тетра-и пентаглюкозамины, а также М-ацетилглюкозамин, из чего следует, что содержащаяся в хитине ацетильная группа связана с атомом азота. Иначе протекает расш,епление хитина крепкими щелочами оно приводит к уксусной кислоте и хитозану — веществу, еще близкому к хитину, но обладающему слабсосновными свойствами, что проявляется в способности образовывать кристаллические соли. Азотная кислота превращает его полностью в хитозу. [c.459]

Основное внимание в книге уделено закономерностям действия ферментов-деиолимераз, катализирующих деградацию полимерных субстратов. При этом иллюстрация теоретических положений кинетики и механизмов ферментативных реакций проводится главным образом иа примерах превращения полисахаридов, К этому есть несколько причин. Во-первых, полисахаридные субстраты часто представлены гомополисахарндами, т. е. построены из одинаковых звеньев и соединены в цепи одинаковыми связями (глюкоза. и а-1,4 связи в амилозе, глюкоза и (3-1,4 связи в целлюлозе, Ы-ацетилглюкозамин и -1,4 связи в хитине и т. д.). Это в [c.7]

Хитин нерастворим в воде, органических растворителях, реактиве Швейцера и весьма стоек к щелочам. При кислотном гидролизе он расщепляется с образованием глюкозамина. Фермент хитаза разлагает хитин и образует Л -ацетилглюкозамин. Сравнительная устойчивость хитина делает перспективной модифицирование его для получения защитных реагентов. С этой целью Р. Джонсоном были предложены водорастворимые эфиры хитина — аналоги соответствующих эфиров целлюлозы хитинсульфат, карбоксиметилхитин, карбоксиэтилхитин. Испытания этих продуктов при стабилизации соленых буровых растворов оказались обнадеживающими. Тем не менее, оценивая реагенты, полученные из структурных углеводов типа пектина, лихенина или хитина, необходимо отметить, что все они, как правило, не имеют преимуществ перед реагентами на основе эфиров целлюлозы или крахмала и по эффективности значительно им уступают. [c.188]

В качестве примеров производных сахаров, широко распространенных в природе, можно привести альдоновые кислоты (образующиеся при окислении альдегидной группы альдоз), уроно-вые кислоты (содержащие СООН-группу в концевом полол ении). Далее, при замене СНгОН-группы в пятом положении молекулы глюкозы на СООН-группу образуется глюкуроновая кислота замена ОН-группы во втором положении на NHs-rpynny дает глюко-замин, а па NH O H3- группу — N-ацетилглюкозамин. Последний является звеном, образующим хитин — один из наиболее распространенных в природе биополимеров, из которого в основном состоит наружный скелет членистоногих и многих других беспозвоночных. [c.10]

Схематическое представление структуры пептидогликана на примере клеточной стенки Staphylo o us aureus в упрощенном виде дано на рис. 12. Углеводные цепи состоят из строго чередующихся остатков ацетилглюкозамина (X) и ацетилмурамовой кислоты (Y), соединенных (3-(I->-4)-связью [c.140]

Замена связи, соединяющей остатки N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты с р (1,4), на другую связь, например, а (1,4), а/р (1,2), (1,3), (1,6) и т. д. [c.149]

Молекула три-Ы-ацетилхитотриозы (Gl NA )з образует стабильный непродуктивный комплекс с лизоцимом, располагаясь на первых трех участках — А, В, С. На участках А и С ацет-амидные группы первого и третьего остатков N-ацетилглюкозамина, ориентированные внутрь щели, образуют водородные связи с ферментом, что приводит к весьма низкой константе диссоциации комплекса (эффективному связыванию). [c.151]

Следовательно, формаль1го переход сахаридного остатка у расщепляемой связи от конформации кресла к конформации полукресла в переходном состоянии реакции может привести к ускорению ферментативного превращения в 10 —Ю раз [90]. Несколько позже эти данные и расчеты серьезно пересматривались [89], и было показано, что лактонная концевая группа (153) связывается с участком D активного центра лизоцима лишь в 30 раз более эффективно, чем обычный N-ацетилглюкозаминный остаток. При этом карбонильный атом кислорода лактонной группы образует дополнительную водородную связь с остатком Asp 52 лизоцима и тем самым может вносить дополнительный вклад в связывание с активным центром тем самым достоверность данных о необычно эффективном взаимодействии лактона с лизоцимом становится вообще неопределенной [89]. Однако в любом случае, взаимодействует ли лактон с ферментом прочно или нет, не имеет никакого отношения к напряжению или деформации субстрата в активном центре лизоцима. Даже если лактон и является аналогом цереходного состояния в катализе лизоцимом, опыты по его связыванию с ферментом не могут дать никакого ответа на то, в какой форме — искаженной или обычной (стабильной) — субстрат находится в комплексе Михаэлиса с ферментом. Таким образом, по эффективности связывания лактонов с лизоцимом нельзя судить о деформациях в активном центре. [c.167]

Помимо полимеров простых углеводов в природе широко распространены цепи видоизмененных сахаров. Пектины, являющиеся составными частями клеточных оболочек растений, построены из цепочек о-глюкуроновой кислоты, частично находящейся н виде метилового эфира. Хитин — полисахарид, содержащийся в раковинах омаров, крабов и в покрове тарака-нов, — является производным М-ацетилглюкозамина. [c.287]

Высокая прочность клеточных стенок грамположительных н грамотрицательных бактерий обеспечивается наличием структурной сетки, состоящей из аминокислот и сахаров (пептидо-гликан). Полисахаридная цепь образуется из чередующихся фрагментов N-ацетилглюкозамина (NAG) и N-ацетилмурамо-вой кислоты (NAM) (разд. 17.7), связанных 1р—4-связью. Между собой полисахаридные цепи соединяются с помощью разветвленной полипептидной цепи, прикрепляющейся к карбоксильной группе остатка NAM. Похожая на плетеную сумку структура укрепляет изнутри липидную мембрану. Если клетка начинает расти и делиться, то пептидогликан тоже должен растягиваться или видоизменяться. Контроль за синтезом пептидов, образующих стенки новой клетки, осуществляют ферменты, которые и становятся мишенью для р-лактамных антибиотиков. Эти препараты, вероятно, благодаря своей пептидоподобной структуре адсорбируются ферментом и затем ацилируют его активные центры за счет раскрытия р-лактамного цикла, сами превращаясь при этом в неактивные пенициллоиновые кислоты. Повреждения клеточной стенки, возникающие при подавлении активности ферментов, в конце концов приводят к тому, что клетка под действием осмотического давления разрушается. [c.370]

В обобщающей работе, опубликованной в 1960 г., Кун и сотруд-Аики описали выделение с помощью хроматографии двух кристаллических ганглиозидов 61 и Ог. Из 350 кг мозга крупного рогатого скота было получено около 60 г 61 и 45 г Ог. Позднее (1961) из того же источника были выделены ганглиозиды Оз и ( 4. Ганглиозид Ог (т. пл. 190 °С), движущийся при хроматографировании быстрее других, содержит 2 моль галактозы и по 1 моль стеариновой кислоты, сфингозина, глюкозы, Ы-ацетилглюкозамина и Ы-ацетилнейраминовой кислоты (называемой такл<е лактаминовой кислотой, поскольку она входит в состав олигосахарида, выделенного из молока и имеющего сходное строение с углеводной частью ганглиозида). Способ связи моносахаридных остатков друг с другом был частично установлен на основании результатов исчерпывающего метилирования иодистым метилом в присутствии окиси и гидроокиси бария в диметилформамиде, а также на основе результатов гидролиза и частичного ацетолиза. [c.637]

При образовании полисахаридов в клетках млекопитающих из фруктозы образуется фруктозо-6-фосфат, затем глюкозамин-6-фосфат и в конечном итоге — К -ацетилман-нозамин, иОР-Ы-ацетилглюкозамин, иОР-Ы-ацетилгалак-тозамин. Производные моносахаридов активно участвуют в метаболизме живой клетки, стимулируя процессы фотосинтеза, обеспечения клетки энергией, детоксикации и вывода ядовитых веществ, биосинтеза ароматических соединений, в том числе и аминокислот тирозина и фенилаланина, образования сложных биополимеров (полисахаридов, гликопротеинов, гликолипидов, нуклеиновых кислот). [c.127]

Полипренилфосфатсахара-промежут. соединения при переносе остатков моно- или олигосахаридов на строящуюся углеводную цепь при биосинтезе полисахаридов и др. углеводсодержащих биополимеров (напр., гликопротеинов, липополисахаридов). Углеводный фрагмент связан с остатком полипренола через остаток фосфорной или пирофосфорной к-ты. В клетках эукариот полипренолы содержат от 14 до 24 изопреновых единиц, из к-рых концевая, несущая группу ОН, является насыщенной (долихолы), а бактериальные-10-12 единиц, среди к-рых нет насыщенных. В полипренилмонофосфатах углеводная часть обычно представляет собой остаток маннозы или глюкозы, в поли-пренилпирофосфатах-остаток глюкозы, галактозы или N-ацетилглюкозамина, а в нек-рых случаях - остаток олигосахарида. [c.581]

Целлюлоза — это, пожалуй, самый распространенный на земле углевод (растения производят ее в количестве 10 кг в год) он представляет собой полиглюкозу, образованную с помощью р-1,4-связей. Хитин, другой весьма распространенный полисахарид, содержится в клеточных стенках грибов и в наружном скелете членистоногих. Это линейный р-1,4-полимер N-ацетилглюкозамина, структурно сходный с целлюлозой. Пектины представляют собой р-1,4-полигалактуроновые кислоты, в которых ряд карбоксильных групп метилирован. [c.114]

Генетическая основа системы АВО довольно проста. Синтез гликозилтрансферазы кодируется тремя аллелями (разными формами одного и того же гена). У людей группы А этот фермент переносит на концевой участок антигена группы крови N-ацеталгалактозамин фермент, специфичный для В-аллеля, переносит остаток галактозы. Структурные различия этих двух ферментов, обусловливающие специфичность к субстратам, могут быть весьма незначительными. Ген О, по-видимому, кодирует синтез неактивного фермента. Ген Н отвечает за оинтез фуко-зилтрансферазы, которая достраивает антиген, присоединяя a-L-фуко-зу к галактозе в предшествующей структуре. Люди с неактивным геном Н либо имеют редкую группу крови I, либо содержат другой активный ген Le, кодирующий трансферазу, которая обеспечивает присоединение фукозы связью а-1,4 к N-ацетилглюкозамину. Такие люди имеют группу крови Le , тогда как люди с двумя активными генами Н и Le имеют группу крови Le . [c.376]

N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, связанных между собой р-1,4-связями. Остатки N-ацетилмурамовой кислоты образовавшейся хитиноподобной молекулы связаны своими лактильными группами с необычным пептидом. На рис. 5-9 можно видеть, как боковые пептидные цепи связаны олигопептидными фрагментами. У Е. соИ и других грамотрицательных бактерий пептидогликан образует тон- [c.389]

Оказалось, что топография шести колец Ы-ацетилглюкозамина или М-ацетилмурамовой кислоты в молекуле полисахаридного субстрата в точности соответствует впадине в молекуле лизоцима. При действии лизоцима связь между четвертым и пятым кольцами разрывается (рис. 2-9). В предполагаемом активном центре остаток глутаминовой кислоты (№ 35) находится в положении, точно соответствующем его роли донора протонов [т. е. ВН в уравнении (7-10)], тогда как остаток аспарагиновой кислоты (№ 52) лежит на противоположной стороне впадины. Как 01и-35, так и Азр-52 имеют аномально высокие значения р/Са (микроскопические р/Са составляют —5,3 и 4,6 соответственно) ) в полностью протонированном активном центре [12], что связано с гидрофобным окружением и наличием водородных связей с другими группами. Азр-52 обычно диссоциирует первым, и благодаря возникающему электростатическому взаимодействию 01и-35 остается протонированным вплоть до pH - 6. Расположенные рядом положительно заряженные основные группы влияют на величины р/Са, и поведение фермента, следовательно, зависит от ионной силы среды [12]. Анион Азр-52 лежит близко (на расстоянии - 0,3 нм) к центру положительного заряда, ожидаемого в карбоний-ионе [13], и, по-видимому, должен стабилизировать карбоний-ион [см. схему (7—10)]. [c.99]

Основной углевод молока лактоза образуется путем переноса глико-зильного остатка от иОР-галактозы непосредственно на глюкозу [уравнение (12-11), реакция а. Аналогичный перенос галактозильного остатка на К-ацетилглюкозамин [уравнение (12-11), реакция б] протекает во многих животных тканях. Здесь мы сталкиваемся с удивительным примером регуляторной модификации фермента. Трансфераза, катализирующая реакцию б [уравнение (12-11), в присутствии а-лак-тальбумина становится лактозосинтетазой, т. е. ферментом, катализиру- [c.531]

Несмотря на очевидную важность проблемы, детали синтеза целлюлозы и хитина, состоящих из правильных полимерных цепей с р-1,4-связями, практически неизвестны. Целлюлозосинтетазы переносят глюко-зильные единицы от ООР-глюкозы или иОР-глюкозы, а хитинсинтета-зы — от иОР-Ы-ацетилглюкозамина. Солюбилизированная форма хи-тинсинтетазы грибов представлена эллипсоидными гранулами величиной 35—100 нм, которые при наличии субстрата продуцируют микрофибриллы диаметром 12—18 нм [20]. Видимо, агрегированная полифер-ментная система синтезирует много параллельно расположенных поли- [c.540]

Связывание субстрата изучалось на примере гексасахарида, построенио-го из Ы-ацетилглюкозамина и Ы-ацетилмураминовой кислоты (рис. 3-29). Модельный субстрат укладывается в глубокий разрез молекулы лизоцима и фиксируется водородными связями. Расщепляемая гликозидная связь субстрата встраивается между карбоксильными функциями глутаминовой кислоты (положение 35) и аспарагиновой кислоты (положение 52) это позволяет закончиться синхронному процессу расщепления связи (рис. 3-30). [c.408]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.460 , c.483 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.31 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.5 , c.47 , c.72 , c.190 , c.449 , c.468 , c.472 , c.493 , c.498 , c.501 , c.507 , c.508 , c.512 , c.534 , c.730 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.693 , c.723 , c.727 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.115 , c.145 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.51 , c.52 , c.277 , c.415 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.82 , c.88 , c.89 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.308 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.630 , c.634 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.238 , c.239 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.431 , c.453 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.139 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.26 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.201 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.123 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.166 , c.441 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология