Рибосомная РНК образование

Эффективность инициации яа разных про.моторах, их сила , существенно различается если с некоторых промоторов инициируется всего одна-две молекулы РНК за период деления клетки, то с других (например, с промоторов генов рибосомных РНК) инициация происходит раз в одну-две секунды. Частота, с которой инициируется транскрипция при насыщающей концентрации субстратов, зависит главным образом от равновесной константы образования закрытых промоторных комплексов и константы скорости превра- [c.138]

Итак, благодаря избирательности бифуркационных флуктуаций и их строгой согласованности структурная самоорганизация белковой молекулы приобретает детерминистические черты (случайность порождает необходимость). Из конформационно жестких и взаимодействующих с ними лабильных фрагментов возникают нуклеации, которые через ряд чисто случайных, но тем не менее неизбежных и строго последовательных событий входят в домены или в нативную трехмерную структуру белка. Весь процесс самосборки пространственной структуры не требует времени больше, чем затрачивается на рибосомный синтез белковой цепи. Уникальность бифуркаций, порядок их возникновения и устойчивый конструктивный характер обусловлены конкретной, отобранной в ходе эволюции аминокислотной последовательностью. В то же время рассматриваемая модель свертывания не исключает образование "неправильных" промежуточных состояний, содержащих структурные элементы, отсутствующие в конечной конформации. Более того, поскольку в основу модели положен беспорядочно-поисковый механизм, осуществляющий сборку белка методом "проб и ошибок", то возникновение непродуктивных состояний белковой цепи становится неизбежным. Однако они нестабильны, так как продуктивные состояния, появляющиеся в результате бифуркационных флуктуаций, всегда более предпочтительны по энергии. К обсуждению этого вопроса вернемся в главе 17 при количественном описании механизма ренатурации панкреатического трипсинового ингибитора. [c.98]

Во всех живых клетках белки синтезируются рибосомами. Рибосома представляет собой крупную макромолекулу со сложной асимметричной четвертичной структурой, построенной из рибонуклеиновых кислот (рибосомных РНК) и белков. Для того чтобы синтезировать белок, рибосома должна быть снабжена а) программой, задающей порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка б) аминокислотным материалом, из которого надлежит строить белок в) энергией. Сама рибосома обладает каталитической (энзиматической) функцией, ответственной за образование пептидных связей и, соответственно, полимеризацию аминокислотных остатков в полипептидную цепь белка. [c.7]

Каждая рибосомная субчастица содержит много различных белков, и большинство из них представлено лишь одной молекулой на рибосому. В этом состоит коренное отличие структурно асимметричного рибосомного рибонуклеопротеида от вирусных нуклеопротеидов, образованных за счет упорядоченной упаковки многих идентичных белковых субъединиц. Открытие и доказательство этого факта, главным образом в пионерских исследованиях Ж.-П. Валлера, установило один из важнейших принципов структурной организации рибосом. [c.90]

Другие рибосомные белки, взаимодействующие с рибосомной РНК, Требуют для образования достаточно прочных комплексов с ней также и присутствия хотя бы одного или нескольких сердцевинных РНК-связывающих белков. Здесь возможны два случая либо соб- [c.101]

Образование инициирующего рибосомного 80S комплекса [c.302]

Некоторую информацию о пространственном расположении рибосомных белков, участвующих в инициации, можно получить на основании того, что антитела к белкам S19 и S21 блокируют образование инициирующего комплекса с fMet-тРНК. Известно также, что антитела к белкам S2, S18 и S20 блокируют связывание фактора IF-3. Эксперименты с использованием агентов, образующих поперечные мостики, показали, что IF-2 и S19 расположены близко друг к другу, а IF-3 находится рядом с S12. [c.233]

Репликаза фага Q исследована довольно детально. Для образования полного репликазного комплекса кроме субъединицы, детерминируемой геномом фага, нужны еще три бактериальных белка. Это рибосомный белок S1 и факторы элонгации EF-Tu и EF-Ts. Все эти три белка обычно участвуют в трансляции мРНК. Однако фаг использует их способность связываться с РНК совсем для другой цели. [c.244]

Известно неск. типов РНК. Рибосомные рибонуклеиновые кислоты, связываясь с рибосомными белками, образуют рибосомы, в к-рых осуществляется синтез белка. Матричные рибонуклеиновые кислоты служат матрицами для синтеза белков (трансляции). тРНК осуществляют связывание соответствующей аминокислоты и ее перенос к рибосомам. Обнаружены т.наз. малые ядерные РНК, участвующие в превращ. первичных продуктов транскрипции в функционирующие молекулы т.наз. антисмысловые РНК участвуют в регуляции биосинтеза белка и репликации плазмидных ДНК. В виде РНК представлены геиомы мн. вирусов (РНК-содержащие вирусы), в к-рых матрицами для синтеза РНК служат вирусные РНК. Нек-рые РНК обладают ферментативной активностью, катализируя расщепление и образование фосфодиэфирных связей в своих собственных или др. молекулах РНК. [c.298]

Использованию ферментов в качестве катализаторов для реакции соединения пептидов и в настоящее время уделяется большое внимание. Катализ образовании пептидов при биосинтезе белка осуществляет фермент перти-дилтрансфераза. Так как этот фермент взаимодействует с протеиногенными аминокислотами независимо от природы боковой цепи, теоретически он представляет собой идеальный катализатор для реакций целенаправленного синтеза пептидов. Пептидилтрансфераза в сложной рибосомной системе структурно тесно связана со всеми другими составляющими, кроме того, на стадии элонгации во время биосинтеза белка одновременно действуют также другие факторы. Поэтому вероятность того, что выделенный из естественной среды фермент вообще будет способен к катализу реакции синтеза пептидов, очень мала. Никакого выхода в практику пептидного синтеза не получил также изученный Липманном механизм биосинтеза пептидных антибиотиков, который проходит с участием определенных ферментов. [c.166]

Аналогична ситуация и в случае эукариотических рибосом. 5S РНК печени крысы образует комплекс с белками L5, L6 и L18 рибосомной 60S субчастицы белки L7, L8 и L35 более лабильно связаны в комплексе. Эукариотическая 5,8S РНК, представляющая собой структурный гомолог 5 -концевой последовательности прокариотической 23S РНК, вступает в комплекс почти с тем же набором белков L5, L6, L7 и L18. В результате может быть образован единый комплекс, содержащий 5S РНК, 5,8S РНК и белки L5, L6, L18 и др. Этот эукариотический комплекс обладает функциональной активностью он может связывать тРНК. [c.100]

Ясли рибосомные частицы инкубировать при высоких ионных силах, йддерживая также и достаточно высокую концентрацию Mg2+, то компактность частиц сохраняется, но наблюдается диссоциация рибосомных лко5. Очевидно, что это происходит прежде всего как результат деЯабления удержания белков на РНК вследствие подавления их электростатических взаимодействий. Как в условиях инкубации при достоянной высокой концентрации соли, так и при ступенчатом повышении ионной силы имеет место последовательное отщепление Групп белков с образованием серии белок-дефицитных производных, Т. е. ступенчатая разборка рибосомных частиц. [c.127]

Однако не исключен и альтернативный путь образования инициаторного 308-комплекса. Дело в том, что рибосомная 30S субчастица без мРНК тоже имеет собственное сродство к инициаторной F-Met-tRNA, а также к IF-2. Это создает хорошую возможность взаимодействия F-Met-tRNA IF-2 GTP с 30S субчастицей в отсутствие матрицы [c.228]

ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСА РИБОСОМНОЙ 40S СУБЧАСТИЦЫ С ИНИЦИАТОРНОЙ тРНК [c.250]

Синтез рибосомных РНК строго скоординирован с синтезом рибосомных белков так, что в клетках в заметных количествах не обнаруживается ни свободных рибосомных РНК, ни свободных рибосомных белков. Скорость образования рибосом регулируется в быстро растущих на богатых питательных средах культурах эта скорость высокая, в медленно растущих на бедных средах — низкая. Механизмы координированной регуляции синтеза компонентов, рибосом отличаются большой сложностью и изучены еще недостаточно. Здесь будет рассмотрен только один элемент этой регуляции, основанной на взаимодействии с РНК-полимеразой низкомолекулярного эффектора гуанозинтетрафосфата. Этот нуклеотид синтезируется на рибосомах в условиях аминокислотного голодания клеток. Накопление гуанозинтетрафосфата в голодающих по аминокислотам клеткам приводит к значительному замедлению синтеза рибосомных РНК и мРНК рибосомных белков и может стимулировать транскрипцию оперонов биосинтеза аминокислот. [c.154]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология