Ферменты среды

Температура сбраживания является одним из важнейших факторов, влияющих на скорость распада осадка в метан-тенках. Большинство метан-тенков эксплуатируется в условиях мезофильного брожения при температуре 30—35°. При этом распад органического вещества осуществляется теми же группами микроорганизмов, которые вызывают его в двухъярусном отстойнике, работающем обычно при температуре 10—20°. Однако повышение температуры не только ускоряет процесс распада, но делает его более глубоким. При термофильном брожении (50—55°) в процессе распада принимает участие специфическая группа анаэробных термофильных микроорганизмов, имеющих весьма энергичный обмен вследствие высокой активности присущих им ферментов. Среди анаэробов термофилов имеются аммонифицирующие бактерии, денитрифицирующие и десульфурирующие, сбраживающие углеводы, разлагающие клетчатку и жирные кислоты, т. е. все те физиологические группы микробов, которые в условиях мезофильного брожения участвуют в разложении осадка. [c.218]

Таким образом, мы можем уверенно говорить о высокой специфичности углеводов по отношению к катализирующим их реакции ферментам, об их способности узнавать свои ферменты среди множества других веществ с таким же правом, с каким мы говорим о субстратной специфичности этих ферментов . [c.147]

Рассмотрим ферменты, разрушающие крахмал с присоединением к его "осколкам" молекул воды, т.е. гидролитические ферменты. Среди них - амилазы, о которых мы уже рассказывали в главе "Опыты с углеводами". Поскольку суть действия таких ферментов вы уже знаете, займемся сразу сравнительными опытами проверим, как действуют на крахмал амилазы человека и животных. [c.151]

Протеиназы микроорганизмов. Из бактериальных источников бьшо выделено большое количество различных протеолитических ферментов. Среди них встречаются как эндопептидазы, так и экзопептидазы. Все эти ферменты характеризуются поразительно широкой специфичностью или даже полным отсутствием какой бы то ни были специфичности. Некоторые бактериальные протеиназы расщепляют до 80% всех пептидных связей в белках. Широкой субстратной специфичностью обладают также протеиназы актиномицетов, гидролизирующие как глобулярные, так и фибриллярные белки. [c.370]

Из бактериальных источников было выделено много протеолитических ферментов. Среди них встречаются как эндопептидазы, так и экзопептидазы. Все эти ферменты характеризуются поразительно широкой специфичностью или даже полным отсутствием какой бы то ни было специфичности. Некоторые бактериальные протеиназы расщепляют до 80% всех пептидных связей, имеющихся в белке. [c.431]

Принцип метода. Под действием комплекса ферментов, среди которых главную роль играют а и р-амилазы, крахмал расщепляется до мальтозы и низкомолекулярных полисахаридов, так называемых декстринов. Мальтозу и декстрины, содержащиеся в растворе, отделяют от остальной массы растительного материала фильтрованием, затем гидролизуют соляной кислотой до глюкозы и количество глюкозы в растворе определяют по методу Бертрана. [c.82]

Процесс ингибирования широко используется для коррекции обменных процессов в медицине и других областях деятельности человека. Лечебный эффект ряда лекарственных препаратов обусловлен их ингибиторным действием на отдельные ферменты. Среди ингибиторов, которые обратимо ингибируют ферменты, выделяют конкурентные и неконкурентные ингибиторы. [c.102]

Материал, приведенный в предыдущих главах, свидетельствует о том, что для довольно большого числа ферментов, среди которых есть представители всех основных классов, известен состав активных центров, предложены более или менее вероятные механизмы реакций и есть данные для сравнения свойств каталитических групп в ферментах и в виде свободных молекул в растворах. При таком сравнении обращает на себя внимание несколько обстоятельств они взаимно связаны, хотя и выражают разные свойства каталитических групп ферментов. [c.260]

Характерной особенностью ферментов является их четко выраженная специфичность действия. Есть ферменты, гидролитически расщепляющие жиры (липазы), другие (протеазы) расщепляют белки, третьи (карбогидразы) — углеводы. Имеется несколько видов ферментов, способствующих отщеплению водорода (дегидразы) есть и особые окисляющие ферменты (оксидазы). В каждой из этих групп имеются ферменты с еще более узкой специфичностью действия. Так, например, одни из карбогидраз расщепляют лишь полисахариды, но не расщепляют тетра-, три-и дисахаридов для этого служат уже другие ферменты. Среди последних имеются ферменты, расщепляющие только дисахариды с а-глюкозидной группировкой другие же ферменты способствуют расщеплению р-глюкозидов. На действии таких ферментов и основано различие в усвоении животными организмами клетчатки (стр. 318) и крахмала (стр. 320). Дифференцированной специфичностью отличаются и отде.пьные липазы, протеазы и другие ферменты. [c.388]

Менее изучены окислительно-восстановительные ферменты токсина этой группы организмов. У некоторых представителей обнаружены каталаза, лакказа, тирозиназа, полифенолоксидаза, пероксидаза, показано присутствие флавиновых ферментов, среди которых идентифицирована глюкозооксидаза, а также оксидаза -аминокислот. [c.639]

Многочисленные ферменты, участвующие в реакциях биологического окисления ( тр. 238), составляют группу окислительно-восстановительных ферментов. Среди этой группы различают дегидразы, катализирующие реакции отщепления водорода от подвергающихся окислению молекул органических веществ и оксидазы, катализирующие реакцию соединения водорода с кислородом. К окислительным ферментам относятся также каталаза, катализирующая реакцию разложения перекиси водорода с образованием воды и кислорода, и пероксидаза, катализирующая реакции разложения перекиси водорода с использованием освобождающегося кислорода для окисления некоторых веществ. Эти ферменты, а также цитохромы, [c.194]

Молекула ДНК осуществляет свои наследственные функции посредством репликации и транскрипции. В каждом из этих процессов участвует большое количество ферментов, среди которых обязательно присутствие соответствующей полимеразы оба процесса регулируются (гл. 10 и 33). Кроме того, с ДНК взаимодействуют различные ферменты, которые модифицируют ее структуру или репарируют возникающие в ней повреждения. Рассмотрение этих процессов очень важно для решения вопроса о механизмах сохранения ДНК в течение неопределенного числа поколений. Ведь сам по себе акт репликации еще не гарантирует ДНК выполнения ее роли в эволюции. [c.431]

Введение в полимерные цепи геля ионных групп создает вокруг включенных молекул фермента среду, обладающую буферными свойствами. В результате значение pH, при котором [c.66]

Белковые тельца содержат также различные ферменты, среди которых несколько протеаз, амилаз, глюкозидаз, липаз и фосфа-таз [75, 117]. Важность этого арсенала ферментов и та роль, которую они играют во время прорастания ло отношению к запасу белковых телец и окружающей их протоплазме, позволили ряду авторов рассматривать белковые тельца как аутофагиче-ские органеллы, родственные лизосомам [59, 37, 111], [c.135]

Белковый характер ферментов. Выше уже отмечалось, каким путем были получены водные экстракты, соки или даже твердые аморфные осадки, содержащие различные ферменты. До выделения чистых ферментов невозможно было оценить концентрацию фермента в этих сырых ферментативных препаратах. Однако на этом этапе исследований удалось получить в результате различных операций очистки препараты, в тысячу раз более активные, чем исходные тем самым было доказано, что ферменты являются, как правило, крайне активными катализаторами, действующими дан е в очень малых концентрациях. Этот результат не давал, естественно, никаких указаний в отношении абсолютной концентрации фермента. Среди методов очистки и концентрирования, примененных прежними исследователями, следует особо отметить метод, которым пользовались Вильштеттер и его ученики, очень сходный с современньш хроматографическим методом, а именно адсорбцию на таких твердых материалах, как каолин или окись алюминия, и последующее элюирование солевыми растворами. Эти исследования показали, что ферменты имеют коллоидный (на современном языке макромолекулярный) характер, но они не позволили уточнить их химический характер. [c.792]

В крови содержится много разных ферментов. Среди них важное место занимает каталаза. По своей химической природе каталаза крови является геминовым ферментом. Каталаза участвует в процессе разложения перекиси водорода по следующему уравнению [c.239]

Как известно, хроматин представляет собой субстанцию хромосом интерфазного ядра. Он состоит из ДНК, гистонов, не-гистоновых белков, РНК, липидов и содержит ряд ферментов, среди которых ДНК,- и РНК-полимеразы. [c.16]

На рис. 15.17 показаны пути биосинтеза необычных гуаниновых нуклеотидов. Фактор строгого контроля-это фермент, катализирующий реакцию синтеза, в которой АТР используется в качестве источника пирофосфатной группы, присоединяемой в З -положение либо 5 -GTP, либо GDP. Первый используется в качестве субстрата более часто. Однако pppGpp может быть превращен в ppGpp под действием ряда ферментов. Среди них способными [c.204]

Функцию коферментов выполняют такие металлы, как железо, марганец, цинк, молибден и магний, и такие витамины, как тиамин, рибофлавин, никотиновая кислота и пиридоксин. Как в той, так и в другой группе активный кофермент — это иногда яе просто металл или витамин, а более сложная структура. Железо, например, может входить в состав гема оно занимает центральное положение в этой сложной органической молекуле, содержащейся в гемоглобине и некоторых важных окислительных ферментах. Тиамин, рибофлавин и никотиновая кислота встречаются в виде фосфорилированных производных, обеспечивающих активность ряда дыхательных ферментов. Среди так называемых металлфлавопротеидов имеются ферменты, которые нуждаются в нескольких типах коферментов так, альдегидокси-даза в активной форме содержит (помимо основного структурного белка) еще и свободное железо, железо в составе гема и, наконец, рибофлавин в комплексе, носящем название флавин-адениндинуклеотид. Все эти коферменты необходимы для проявления активности альдегидоксидазы, причем, для того чтоОы быть эффективным, каждый из них должен быть присоединен к белку в соответствующем положении. [c.45]

Полимерные катализаторы проявляют многие свойства, характерные для ферментов. Среди первых таких катализаторов были поли-4 -винилпиридин и поли-К-ви-нилимидазол 1639.16401. Гидролиз этими полимерами замещенных нитрофенил-ацетатов проявляет типичную колоколообразную pH- зависимость. Весьма эффективны.. . оказались полимеры на основе полиэтиленимина, содержащие различные таталитически активные группы [1641,1642]. Так, полимеры типа (XXXVIII) гидролизуют п-нитрофенилкапроат с константой скорости 6,5.10 М при- [c.138]

По мнению Огаркова и сотр. (1985), при осуществлении разложения компонентов лигноцеллюлозных субстратов существует тесное взаимодействие циклов деструкции и утилизации целлюлозы и лигнина. В этот цикл вовлечено более десяти ферментов. Среди промежуточных продуктов распада целлюлозы и лигнина обнаружены НгО, Н Ог, Ог, О, целлобиоза, глюкоза, цел-лобионовая кислота, феноксильные радикалы. [c.130]

К достижениям использования подходов третьей группы можно отнести возможность резкого ( 20-кратного) усиления активности Р450-монооксигеназы Р. putida (Р450сащ) отношении гидроксилирования нафталина, хотя ее наиболее эффективным субстратом является камфора [315]. Данный эффект достигался небольшим числом замен аминокислотных остатков в исходном ферменте. Среди таких мутантов были обнаружены и ферменты с изменившейся региоспецифичностью гидроксилирования. С помощью направленной эволюции удается превращать липазу [c.441]

В системе антиоксидантной защиты растений участвуют несколько ферментов, среди которых следует вьщелить пероксидазу. Поэтому нами изучена динамика активности пероксидазы в эндосперме, корнях и зеленых проростках пшеницы, семена которых были подвергнуты УФ-облучению в течение 30 минут (рис. 81). Активность пероксидазы в эндосперме, корнях и зеленых проростках имеет специфичную динамику. Малые дозы УФ излучения в течение 5—15 минут вызывали возрастание активности фермента в эндосперме на 5—6-ой, в корнях — 3—4-ый, а в зеленых проростках на 4-ый и 6-ой день прорастания. [c.179]

Один из способов идентификации нужного фермента среди многих компонентов, разделившихся в процессе электрофореза, состоит в специфическом окрашивании этого фермента. Естественно, такой способ можно применять только в тех случаях, когда электрофорез проводят в неденатурирующих условиях и, следовательно, он не пригоден для выявления ферментов после электрофореза в присутствии мочевины или ДСН. Кроме того, процедуру идентификации фермента следует проводить без предварительной фиксации белковых полос, и тем не менее используемые реагенты должны успеть продиффундировать в гель прежде, чем произойдет диффузия самого фермента. Наиболее удовлетворительные результаты дают те методы, в которых гель разрезается по толщине на тонкие пластины (рис. 9.6), благодаря чему полосы белков оказываются на поверхности и необходимость в длительной диффузии реагентов в гель отпадает. Лучше всего для этого подходят крахмальные или полиакриламидные (толстые) пластины после проведения простого гель-электрофореза, электрофореза в градиентных гелях н изоэлектрического фокусирования. [c.327]

Глюкозный электрод с внешним буферированием дает возможность непрерывно [едить за потреблением глюкозы в процессах, в которых ее начальная концентрация. юока если не проявляется ингибирующий эффект сахара, начальная концентрация юкозы может составлять 100 мг/л, В таком электроде разбавление буферным i TBopoM доводит концентрацию глюкозы до значений, которые можно измерить, роме того, защита фермента буферным раствором позволяет проводить анализ во едных для фермента средах. [c.287]

Наши предположения о наличии видовой специфичности свойств ферментов, особенно гидролаз, у наиболее распространенных видов термофильных грибов основывались как на общебиологических современных концепциях о виде как гетерогенной системе особей с различными свойствами, так и на селективном воздействии субстратов в сравнительно ограниченных экологических нишах термофильных грибов. Проведенный анализ ферментативных свойств большого числа внутривидовых изолятов (более 1000) видов облигатных термофильных грибов позволил в количественном выражении (по коэффициенту распределения внутривидовых изодятов) установить вддоспецифичность ферментативных свойств разных вццов термофильных грибов в отношении падролиза различных полимерных субстратов (белков, целлюлозы, крахмала, ксилана, гдю-кана, пектина и др.). Полученные результаты характеризуют по ферментативным свойствам внутривидовых изолятов отдельные виды термофильных грибов. Исследования, проведенные в этом направлении, и полученные результаты позволяют подойти к трактовке характера трофических связей отдельных видов термофильных грибов в экологических нишах и их обусловленности ферментативными свойствами. Эти данные могут быть использованы в прогнозировании поисков промышленных продуцентов ферментов среди разных видов термофильных грибов. [c.146]

Широкое применение ультразвука (УЗ) в физиологии, диагностике и терапии обусловило необходимость изучения его действия на биологически важные объекты на молекулярном уровне [1-3]. Среди огромного числа работ в этом направлении подавляющее большинство носит описательный характер как правило, авторы констатируют, что под воздействием УЗ происходит инактивация белков и ферментов. Среди множества работ по деструкции ферментов в поле УЗ-волн, направленных на выяснение механизмов инактивации биокатализаторов, в первую очередь, необходимо отметить исследования УЗ-инактивации а-химотрипсина [4], пеницилли-намидазы [5, 6], лизоцима [7] и полиферментной системы целлюлазного комплекса [8]. Особое место в исследованиях УЗ-инактивации принадлежит протеолитическим ферментам (химотрипсин, пепсин, трипсин), так как они могут играть важную роль в процессах УЗ-деструкции фибриновых сгустков, как это показано недавно для стрептокиназы [9]. [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология