пептиды, образование

Если пептид образован двумя молекулами аминокислот, его называют дипептид, если тремя молекулами — трипептид. Пептиды, образованные большим количеством молекул аминокислот, называют полипептидами. [c.125]

Другой совсем механизм транспорта осуществляется с помощью грамицидина А. Грамицидин - это линейный пептид, образованный 15 аминокислотами [c.63]

Опубликовано несколько работ по исследованию низкомолекулярных пептидов [18—22]. Из исследованных пептидов наибольший молекулярный вес имел пептид, образованный из первых 15 аминокислотных остатков рибонуклеазы. Этот пептид был исследован при естественном содержании изотопа и при селективном обогащении фенилаланином- С (восьмой аминокислотный остаток в последовательности [22]). [c.204]

Если пептид образован двумя молекулами аминокислот, его называют дипептид, если тремя молекулами — т р и-пептид и т. д. [c.151]

В качестве объектов исследований были выбраны аминокислоты и пептиды, образованные из этих аминокислот. Основная задача работы — выявить в проду ктах пиролиза различия, которые появляются при объединении аминокислот в пептиды. Кроме того, были изучены продукты пиролиза белков с целью установления различий, которые возникают при термической деструкции длинных цепей аминокислот. [c.49]

СЗа обладает молекулярной массой приблизительно 9000 и является, как указывалось, N-концевой частью -цепи СЗ. Пептид образован 77 аминокислотными остатками, в число которых ие входят триптофан и свободные сульфгидрильные группы. Согласно данным циркулярного дихроизма 40—45% цепи закручено в а-спираль. Для сравнения отметим, что в СЗ содержится ие более 10% а-спиральных структур, а в СЗЬ их вовсе нет. Это может означать, что расщепление а-цепи СЗ сопровождается конформационным переходом отделившегося пептида, что приводит к увеличению в его молекуле доли регулярной а-спиральной структуры. [c.181]

Пептиды, образованные при частичном гидролизе, могут быть разделены с помощью целого ряда методов, среди которых наиболее широко применяются гель-фильтрация, ионообменная хроматография и электрофорез на бумаге (гл. 5). Обычно только-часть пептидов можно получить в чистом виде с помощью одного-из этих методов смеси пептидов, полученные при разделении одним из методов, должны быть подвергнуты дальнейшему разделению другим методом. Очистка больших гидрофобных пептидов часто вызывает затруднения, но в подобных случаях с успехом применялись такие методы, как гель-фильтрация в водных растворах кислот (например, в 50%-пой уксусной или муравьиной кислоте) или в растворах мочевины или гуанидингидрохлорида (от 2 дО 8 моль/л). Благоприятным обстоятельством является доступность различных молекулярных сит, широко применяемых на практике для очистки пептидов (табл. 5.6). [c.182]

Окраска комплекса зависит также и от тех аминокислотных остатков, которые входят в состав пептида. Так, оксиаминокислоты смещают спектр поглощения в сторону более коротких волн. Пептиды, образованные по у Карбоксильной группе глутаминовой кислоты, не дают биуретовой реакции. [c.504]

Таким образом, у M D-пептида образование первой дисульфидной связи существенно ограничивает набор конформаций, но не определяет структуру участка ys -Arg однозначно. Только дальние взаимодействия остатков Arg , Lys и Ile с участком ys -His стабилизируют единственную форму -R 2-R 3 Ri4 gi5 [c.314]

Пептид, образованный из другого пептида удалением всех аминокислотных остатков до р- и всех после q-, называют путем добавления к исходному названию -(p-q)-nenTHfl. [c.324]

Предшественники (зимогены) — пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. При превращении трипсиноге-на в трипсин с N-конца белка отщепляются гексапептид вал— (асп)4 — лиз и N-концевой аминокислотой становится изолейцин (Нейрат , 1955). Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергмаина (1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фенилаланина или тирозина химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Трипсин расщепляет амидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот (лиз, арг). Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные -аминокислотами. Предположение Михаэлиса (1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [c.697]

Витамин, который иногда обозначали как Вз, больше известен под названием пантотеновая кислота. По всем данным, она входит в общий комплекс с витамином А и играет роль в процессах окисления и обмена. Пантотеновая кислота необходима для синтеза гормонов коры надпочечников. Надо отметить, что функции витаминов взаимосвязаны и действие пантотеновой кислоты зависит от обеспеченности организма другими витаминами, именно фолиевой кислотой и биотином. Пантотеновая кислота представляет собой пептид, образованный р-аланином и пантое-вой кислотой [c.130]

Чтобы выяснить пункт пазиачепия того или иного белка внутри клетки, необходимо определить тип его сигнального пептида (табл. 8-3). Белки, которые должны попасть в ЭР, обычно несут К-концевой сигнальный пептид. Его центральная часть образована 5-Ю гидрофобными аминокислотными остатками. Большинство этих белков направляется из ЭР в аппарат Г ольджи те же, которые имеют па С-копце специфическую последовательность из четырех аминокислот, остаются в качестве постоянных компопептов. Многие белки, предназначенные для митохондрий, имеют сигиальпые пептиды, в которых положительно заряженные аминокислотные остатки чередуются с гидрофобными. Среди белков, направляющихся в ядро, большинство имеет сигнальные пептиды, образованные кластером положительно заряженных аминокислотных остатков. Наконец, некоторым белкам цитозоля присущи сигнальные пептиды, с которыми ковалентно связывается жирная кис- [c.15]