Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белки бактериальные

    Теперь перейдем к еще более интересному, но и более трудному случаю — синтезу белков бактериальной клеткой. [c.456]

    Состав рибосом. Рибосома почти целиком состоит из РНК и структурного рибосомального белка. Бактериальные рибосомы 70 S из различных источников и их субъединицы (30 S и 50 S) содержат РНК и белок в весовом отношении 1,6 1 — 1,8 1. В рибосомах 80 S высших организмов и их субъединицах это соотношение ниже и составляет примерно 1 1. Липиды и полисахариды как структурные компоненты рибосом в рибосомах 70 S и 80 S обычно отсутствуют. [c.460]


    Аминокислоты, содержащиеся в биологических тканях, различаются по химическому составу. Однако все они имеют ту общую особенность, что содержат карбоксильную групп и аминогруппу, связанные с одним и тем же углеродным атомом (рис. 2-6). Аминокислоты служат строительными блоками при синтезе белков - длинных линейных полимеров аминокислот, соединенных хвост к голове при помощи пептидной связи между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой (рис. 2-7). В белках встречается обычно 20 аминокислот с разными боковыми цепями, связанными с а-углеродным атомом (схема 2-5). Одни и те же 20 аминокислот неоднократно повторяются во всех белках, в том числе в белках бактериального, животного и растительного происхождения. Возможно, тот факт, что именно эти 20 аминокислот были отобраны в ходе эволюции, - один из примеров роли случая, но их химическое разнообразие имеет жизненно важное значение. [c.72]

    Наиболее широко распространенным детергентом, применяемым для солюбилизации мембран, является ДСН. В концентрации более 1% он переводит в растворимую форму, по-видимому, все мембранные белки бактериальных [613] и эукариотических [358, 755, 829, 896] клеток. При использовании ДСН в более низких концентрациях достигается лишь частичная солюбилизация мембранных компонентов [781], что позволяет фракционировать белки в соответствии с растворимостью их комплексов, образующихся при разных концентрациях ДСН [167]. Присутствие мочевины [766, 776] и обработка ультразвуком [1041] способствуют солюбилизации белков в ДСН. [c.316]

    Белки (40—80 % сухой массы) определяют важнейшие биологические свойства бактерий и состоят обычно из сочетаний 20 аминокислот. В состав бактерий входит диаминопимелиновая кислота (ДАП), отсутствующая в клетках человека и животных. Бактерии содержат более 2000 различных белков, находящихся в структурных компонентах и участвующих в процессах метаболизма. Большая часть белков обладает ферментативной активностью. Белки бактериальной клетки обусловливают антигенность и иммуногенность, вирулентность, видовую принадлежность бактерий. [c.42]

    Установление точных размеров и формы рибосом представляет собой трудную задачу. В настоящее время считают, что диаметр бактериальных рибосом составляет приблизительно 22 нм, а длина частицы, возможно, 30 нм. Рибосомы эукариотических клеток имеют приблизительна в 1,17 раз большие линейные размеры и содержат значительно большее число белков —около тридцати в малой субчастице и около сорока в большой [89]. Однако есть основание думать, что число белков, существенных для функционирования, в рибосомах эукариотических клеток такое же, как и в рибосомах Е. oli [90]. Интересно, что белки эукариотических рибосом (так же, как и молекулы рРНК) значительно крупнее, чем белки бактериальных рибосом. Митохондриальные рибосомы в некоторых отношениях напоминают бактериальные, но имеют большие размеры и содержат приблизительно 66% белка (в рибосомах Е. oli содержание белка составляет лишь 35%). [c.228]


    В основе действия mh fhx известных в настот1щее время наиболее эффективных антибиотиков лежит блокирование синтеза белка на рибосомах. Высокая эффективность этих замечательных лекарственных препаратов объясняется тем, что они подавляют синтез белка бактериальными 705-рибосомами, не влияя при этом на рибосомы эукариотических клеток. В других случаях избирательная токсичность антибиотиков обусловлена значительно более высокой проницаемостью бактериальных мембран по сравнению с мембранами животных клеток. [c.240]

    Помимо перечисленных микроорганизмов, орошаемые сточными водами почвы населены низшими животными. В первую очередь следует упомянуть простейших, к которым относятся корненожки, жгутиконосцы и ресничные инфузории, Основная роль простейших в процессе очистки заключается в поедании бактерий. Благодаря этому, во-первых, идет переваривание белков бактериальных тел с выделением более простых продуктов, т. е. продолжается процесс минерализации opraHH4e jзначительного количества более молодых и биохимически активных особей. Это вызывает общую интенсификацию поч-венных процессов. [c.189]

    Бактериальные полисахариды входят в состав бактерий (главным образом капсул) как в свободной форме, так и в качестве простетических групп белков (бактериальных антигенов). Иммунобиологическая специфичность многих бактериальных полисахаридов (специфических полисахаридов) определяется главнцм образом структурой и расположением остатков уроновой кислоты в молекуле этих соединений. [c.86]

    Вернемся теперь к анализу кинетики синтеза белков бактериальной клеткой. Рибосома с константой седиментации 70 s имеет молекулярный вес 4 10 60% ее веса приходится на РНК. Так как рибосом в бактериальной клетке 5000—6000, а белков порядка 1000—2000, то допустимо представить, что на каждой рибосоме в данный момент синтезируется одна белковая цепь и синтез всех белков идет одновременно. Число рибосом в клетке для этого вполне достаточно. Скорость валового синтеза белка легко вычислить, зная время генерации культуры. Для Е. oli X считаем равным 30 мин. Тогда скорость роста (относительная) — 0,1% в секунду, а валовое количество молекул синтезируемого белка — 1000 макромолекул в секунду (в расчете на молекулярный вес среднего белка 50 ООО—60 ООО). Если принять время синтеза макромолекулы белка на матрице за 3 сек., то синтетический аппарат клетки способен производить до 1500—2000 молекул белков в секунду, т. е. здесь существует, казалось бы, небольшой запас мощности . Однако стоит вникнуть глубже в проблему регулирования количества синтезируемых белков, как возникает новое осложнение. [c.461]

    Оптимальная величина pH для роста микроскопических грибов на полисахаридном сырье находится в пределах 4,0—7,0 и часто соответствует оптимальной величине для синтеза гидролитических ферментов. Например, при выращивании гриба Peni illium digitatum 24П в диапазоне pH от 2,5 до 8,0 максимальное накопление биомассы и синтез белка наблюдаются в пределах 5,0—5,5 (рис. 64). Использование в качестве продуцента белка бактериальных культур сдвигает, как правило, оптимум [c.211]

    Рибосомы хлоропластов способны использовать при синтезе белка бактериальные тРНК. Можно даже создать функционирующую гибридную рибосому, соединив малую субъединицу рибосомы из хлоропласта с больщой из Е. соН. Во всех этих отношениях рибосомы хлоропластов отличаются от рибосом, находящихся в цитоплазме клеток того же растения. [c.58]

    Для обнаружения С-концевой области А-белка бактериальной триптофансинтетазы сравнивали карты трипсинолиза белка до и после обработки его смесью карбоксипептидаз А и В [15]. С-Концевая последовательность этого белка имеет состав А1а-Ala-Thr-Arg-Ser, и при частичном триптическом гидролизе на пептидной карте обнаруживаются три пятна, соответствующие Ala-Ala-Thr-Arg-Ser, Ala-Ala-Thr-Arg и свободному Ser. После обработки карбоксипептидазами исчезает только пятно Ala-Ala-Thr-Arg, потому что второй пептид и свободный Ser мигрируют на хроматограмме, сливаясь с другими пятнами. Успешное использование этого метода сильно зависит от полноты разделения пептидов на хроматограмме. Чем крупнее молекула белка, тем больше вероятность того, что будет потерян С-концевой пептид. [c.485]

    Различают строгий и нестрогий контроль репликации плазмид. При строгом контроле репликация плазмид сопряжена с репликацией хромосомы хозяина так, что в каждой бактериальной клетке присутствует лишь одна или немного копий плазмиды. Число копий плазмид, находящихся под ослабленным контролем, составляет 10—200. Это число можно увеличить до нескольких тысяч, если подавить синтез белков бактериальной клетки (например, обработав клетки хлорамфениколом). В отсутствие синтеза белка репликация плазмид с ослабленным контролем продолжается, а репликация хромосомной ДНК и плазмид, находящихся под строгим контролем, прекращается. [c.144]


    Неионный детергент NP-40, используемый О Фарреллом, необходим только для полного растворения всех (в том числе крупных и гидрофобных) белков бактериальной клетки. Эта необходимость отпадает при фракционировании легко растворимых белков, например низкомолекулярных. В подобной ситуации Голдсмит и соавторы при ИЭФ в первом направлении  [c.49]

    Таким образом, можно обойтись и без дорогостоящего аминокислотного анализатора. Более того, метод двойной метки оказывается более гибким. Например, можно вести анализ только по некоторым интересующим аминокислотам, вырезая нужные пятна. Метод удобно использовать и для анализа белков бактериальной стенки, где присутствие большого количества аминокислот из пептидогликанов понапрасну перегружает аминокислотный анализатор, но не мешает разделению с помощью ТСХ. [c.268]

    Стадии бактериальной инвазии (синий цвет) и защитные эффекты антител (желтый цвет). Антитела к антигенам фимбрий, некоторым капсульным антигенам и липотейхоевым кислотам блокируют прикрепление бактерий к плазматической мембране клеток хозяина. Активированный антителами комплемент разрушает наружную мембрану грамотрицательных бактерий. Антитела непосредственно блокируют белки бактериальной поверхности, ответственные за поглощение питательных веществ из внешней среды. Антитела к М-белкам и капсульным антигенам бактерий опсони-зируют бактериальные клетки для фагоцитоза, осуществляемого при участии F - и СЗ-рецепторов фагоцитов. Кроме того, антитела нейтрализуют иммунорепелленты (бактериальные факторы, нарушающие нормальный хемотаксис или фагоцитоз), токсины бактерий, а также выделяемые ими факторы распространения, которые способствуют инвазии, например путем разрушения межклеточного вещества соединительной ткани или фибрина. [c.322]

    Один остроумный подход к этой проблеме основан на использовании белка флагеллина (мол. масса 40000), который заведомо является единственным белком бактериальных жгутиков. Флагел-лин обладает двумя достоинствами. Во-первых, жгутик (а следовательно, и флагеллин) может быть отделен от клеток бактерий и очищен с помощью дифференциального центрифугирования. Во-вторых, в этом белке нет цистеина, что позволяет с высокой точностью определить ошибочное включение цистеина в белок. [c.14]

    Структура, называемая цинковым пальцем , присутствует толм в эукариотических сайт-специфических ДНК-связывающих белкш а структура спираль-виток-спираль обнаруживается толы в белках бактериального происхождения. [c.128]

    Синтез антител начинается в ответ на попадание во внутреннюю среду организма чужеродных макромолекул, например белков бактериальной клетки. Антитела способны связывать антиген, вызвавший их образование, и тем самым защищать организм от возможного вредного действия чужеродных макромолекул, бактерий или других частиц. Реакция связывания антигена антителом отличается высокой специфичностью. Так, антитела, индуцированные белками возбудителя дифтерии (С. сИрЫепае), связывают эти белки, но не реагируют с белками дизентерийной палочки или других бактерий. Еще более наглядно специфичность антител обнаруживается в опытах с синтетическими антигенами. Низкомолекулярные вещества сами по себе не индуцируют синтез антител, но после их присоединения к молекуле белка стимулируется образование антител как к белку, так и к присоединенному низкомолекулярному веществу — гаптекгу. Даже если в роли гаптена выступают очень сходные вещества, например изомеры аминобензойной кислоты (рис. 20.2), к каждому из них синтезируются специфические антитела, не реагирующие с двумя другими гаптенами. [c.476]


Смотреть страницы где упоминается термин Белки бактериальные: [c.13]    [c.357]    [c.122]    [c.418]    [c.122]    [c.172]    [c.336]    [c.119]    [c.238]    [c.71]    [c.40]    [c.353]    [c.72]    [c.336]    [c.172]   
Аффинная хроматография (1980) -- [ c.355 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте