Дегидраза кислоты пировиноградной

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Вполне вероятно, что основное отличие между энзимами де-гидразы янтарной кислоты и дегидразами молочной или пировиноградной кислот может сводиться к тому, что активный энзим (и коэнзим) системы с янтарной кислотой может действовать на связь С—Н, а в других случаях реакция идет со связями О — Н. Как показано в гл. XI, свободные углеводородные радикалы, несомненно, реагируют непосредственно с молекулярным кислородом с образованием перекисей. Поэтому не приходится ожидать, что в аэробных системах будет возможно непосредственное дегидрирование янтарной кислоты в фумаровую. [c.298]

Механизм токсического действия соединений ртути объясняют взаимодействием его с тиоловым (сульфгид-рилвными) группами тканевых белков, в том числе фер-ментов гексокиназы, дегидразы пировиноградной кислоты, фосфоглюкомутазы, липазы, уреазы и др. Такое взаимодействие ртути с сульфгидрильными группами белков приводит к нарушениям обмена веществ и функциональным изменениям в различных органах. [c.79]

Молочная кислота из мышц представляет собой Ь- - )-молочную кислоту, это доказывает, что она не происходит из непосредственного продукта альдольной деконденсации — фосфата D-глицеринового альдегида. Приведенное выше гидрирование было проведено с пировиноградной кислотой и чистой молочной дегидразой. [c.253]

В случае некоторых дегидраз представляется вероятным, что они не содержат диссоциирующей простетической группы и по крайней мере для дегидрирования не нуждаются ни в одной из двух известных кодегидраз [18]. Так, например, в животном организме, семенах растений и дрожжах, кроме козимазы содержится еще глицерофосфатная дегидраза. Превращение молочной кислоты в пировиноградную с помощью ферментных препаратов из дрожжей, в отличие от аналогичного превращения под действием дегидраз бактерий или животных тканей, повидимому, не требует участия козимазы. [c.275]

Реакция катализируется декарбоксилазой ее кофермент — это ди-фосфотиамин (фосфорилированный витамин В1) и липоевая кислота, а также дегидразой. Наиболее сложным является, по-видимому, процесс аэробного окисления пировиноградной кислоты в ферментной системе, образующей так называемый цикл Кребса. Характерной особенностью Этого цикла является то, что пировиноградная кислота претерпевает на первых стадиях два существенно различных превращения. С одной стороны, она конденсируется с углекислотой под действием Р-карбоксилазы и дает четырехуглеродную молекулу щавелевоуксусной кислоты, далее реагирующей в енольной форме [c.104]

И восстановленного дифосфопиридиннуклеотида (ДПН-Н). Следующим этапом является фосфоролитическое (по-видимому, неферментативное) расщепление этого комплекса с образованием 1,3-ди-фосфоглицериновой кислоты (3). Благодаря фосфокиназной реакции фосфорный остаток, стоящий при первом углеродном атоме, участвует в образовании аденозинтрифосфата (АТФ), а оставшаяся З-фосфоглицериновая кислота является конечным продуктом реакции гликолитической оксидоредукции. Следует лишь добавить, что ДПНН-Н+ передает водород на пировиноградную кислоту (4) при участии лактикодегидразы или при недостатке пировиноградной кислоты нафосфотриозу при участии дегидразы глицерофосфата (5). [c.120]

Лактикодегидраза окисляет молочную кислоту в пировиноградную, 2. Малико-дегидраза окисляет левую (-) яблочную кислоту в щавелевоуксусную. Сними сходен фермент, окисляющий левую (-) 4-оксимасляную кислоту в ацетоуксусную. 3. Ферменты, окисляющие в альдегиды и кетоны соответствующие первичные и вторичные спирты этиловый (дрожжи, печень), пропиловый, амиловый, метиловый (медленно), глюкозу (в глюконовую кислоту). 4. Дегидраза природной левой ( + ) глютаминовой кислоты (правая (- ) глютаминовая кислота окисляется оксидазой правых аминокислот) катализирует реакцию [c.352]

Дегидраза пировиноградной кислоты (нируводегидраза, пируво-оксидаза)—фермент, разлагающий пировиноградную кислоту в тканях животных. В коферменте содержится тот же тиамин в соединении с двумя остатками фосфорной кислоты. Но у животных происходит окислительное декарбоксилирование , так как оно по своей природе является окислительным процессом. Например, образующаяся в аэробных условиях перекись водорода окисляет пировиноградную кислоту по уравнению [c.355]

Установлено, что под катализирующим влиянием ферментов, в состав которых входит витамин BI (карбоксилаза, дисмутаза, дегидраза), осуществляются важнейшие реакции углеводного обмена — карбоксили-рование и декарбоксилирование пировиноградной кислоты (XXI). Эти реакции протекают или за счет аминогруппы витамина Вь например расщепление пировиноградной кислоты (XXI) до уксусного альдегида и углекислоты7Э [c.399]

Аэробное декарбоксилирование пировиноградной кислоты является сложным процессом, в котором участвует декарбоксилаза пировиноградной кислоты коферментом ее служит фосфорилированный витамин В1 — ди-фосфотиамин и липоевая кислота, дегидраза и кофермент ацилирования (КоАЗН) [c.292]