Дегидразы и их действие

Токсическое действие. Действие СаСК2 обусловлено влиянием двух основных компонентов извести, образующейся при разложении СаСК2 и отличающейся сильным местным действием на слизистые оболочки и кожу, и цианамида (Н2МСМ), обладающего общим действием, в особенности на сосудодвигательный, а также дыхательный центры и на кровь. Действие цианамида обычно весьма кратковременно вследствие быстрого его разложения в организме. Цианамид блокирует окисление алкоголя, глютатиона, дегидраз и дегидрогеназ либо непосредственно, либо через образование промежуточных продуктов. Развивается астено-вегетативный синдром в сочетании с нарушениями функции эндокринных органов и основного обмена. К. ц. обладает кумулятивным действием. Отравления обычно происходят при вдыхании К. ц. при соприкосновении с кожей нередко возникают более или менее тяжелые заболевания последней. [c.452]

Номенклатура и классификация ферментов. Случайные названия, которые раньше давали ферментам, стали неудобны, когда количество открытых ферментов возросло. Было принято правило (Дюкло) название фермента составлять из корня слова, обозначающего соединение (субстрат), на которое данный фермент действует, с добавлением к нему суффикса — аза (например, ферменты, действующие на сахара — мальтозу, лактозу, называются мальтаза, лактаза и т. д.). Только ферментам, вызывающим глубокий распад органических веществ, даются названия по характеру их действия например, дегидраза, оксидаза. Однако сохранились и произвольные названия ферментов, как трипсин, пепсин. В настоящее время известно около 600 различных ферментов. Принято классифицировать ферменты по их действию, причем принимается во внимание также и их химическая структура. Все ферменты делятся на несколько больших групп, каждая из которых распадается на ряд подгрупп. Ниже приведена сокращенная классификация, включающая в основном ферменты, которые чаще всего встречаются у микроорганизмов и имеют для них наиболее важное значение. [c.525]

Т. оказьшает на организм действие, во многом сходное с эффектами мышьяка, селена является преимущественно тиоловым ядом, обладает также раздражающим эффектом вызьшает острые и хронические отравления (главным образом, в производственных условиях) с поражением нервной системы, крови, желудочно-кишечного тракта, почек и органов дыхания, нарушениями обмена. Проникает через гематоэнцефалический и плацентарный барьеры, обладает эмбриотоксическим эффектом. Высокие дозы Т., принятые внутрь, приводят к интенсивному образованию липофусцина в мозге. В основе токсического действия кислородных соединений Т. лежит восстановление их до элементного Т., который ингибирует ряд ферментных систем (дегидразу и оксидазу мышц, каталазу) и вызывает снижение уровня групп — 8Н в крови, тормозит рост, нарушает деятельность нервной системы, а также вызывает нарушение функции почек и ухудшает рост волосяного покрова. [c.500]

Своеобразие кинетики дегидраз хорошо согласуется с гипотезой, согласно которой эти ферменты действуют так же, как изатин при дегидрировании аминокислот. Г. Виланд и сотрудники [40] показали на нескольких примерах, что при одновременном использовании двух акцепторов водорода, а именно кислорода и хинона, расход кислорода по отношению к опыту [c.131]

Вполне вероятно, что основное отличие между энзимами де-гидразы янтарной кислоты и дегидразами молочной или пировиноградной кислот может сводиться к тому, что активный энзим (и коэнзим) системы с янтарной кислотой может действовать на связь С—Н, а в других случаях реакция идет со связями О — Н. Как показано в гл. XI, свободные углеводородные радикалы, несомненно, реагируют непосредственно с молекулярным кислородом с образованием перекисей. Поэтому не приходится ожидать, что в аэробных системах будет возможно непосредственное дегидрирование янтарной кислоты в фумаровую. [c.298]

Коферменты участвуют в каталитической реакции 1 ак акцепторы или доноры атомов или групп. Они не обладают специфическими свойствами, в то время как ферменты, с которыми они совместно действуют, как правило, строго специфичны по отношению к субстрату. Так например, кофермент, называемый кодегидразой I, дегидрирует этанол молочную, р-оксимасляную и яблочную кислоты, глюкозу, Ь-глутами-новую кислоту, а также и другие спирты, альдегиды или амины, но в каждой из этих реакций необходимо присутствие определенного фермента, специфически приспособленного к субстрату. Эти ферменты называются дегидразой спирта, молочной дегидразой, яблочной дегидразой и т. д. [c.247]

Катализирует восстановление цитохрома Ъ системой дегидраз без кофермента (Восстановленный цитохром Ъ окисляется цитохромом с под действием другого фермента он может быть медленно окислен также О2 без оксидазы) [c.808]

Оксидаза цитохрома с ингибируется N и СО, причем последний действует только в темноте она не ингибируется наркотиками, ингибирующими дегидразы) [c.808]

Окисление веществ под действием дегидраз происходит без участия кислорода (анаэробное окисление). Дегидразой водород передается другим веществам, называемым акцепторами водород а само же окисляемое вещество при этом отдает водород и является донатором водорода. [c.68]

Уотерс указывает на аналогию между дегидрирующим действием свободных радикалов на алифатические молекулы и биохимическими реакциями каталитического окисления под влиянием дегидразы. [c.274]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Высокую стереоспецифичность этих реакЦий показывают следующие превращения. Дегидраза спиртового брожения катализирует процессы получения этанола-1-D по двУм вариантам восстановлением ацетальдегида-1-D действием DPNH и, с другой стороны, восстановлением немеченого ацетальдегида действием DPND. Полученные таким образом спи[)ты на самом деле являютЬя диастереоизомерами, о чем свидетельствует их различное поведение при реакции переноса при действии ОРЖ [c.357]

По Фрейденбергу, образование лигнина имеет место под действием двух энзимных систем водонерастворимой, или клеточносвязанной -глюкозидазы и смеси редоксаз, состоящих из фенольной дегидразы и пероксидазы. Такая смесь содержится в значительных количествах в живой ткани камбиального слоя (см. выше, Манская), который может рассматриваться как лаборатория растения. Здесь образуются конечные и исходные [c.809]

Внутренние факторы — биохимический контроль. В биосинтезе циклических тетрапирролов — гема, хлорофиллов и кор-ринов — у всех живых организмов (животных, растений и микроорганизмов) главные участки биохимического контроля находятся около АЛК и ее ключевых ферментов — АЛК-синтетазы и АЛК-дегидразы. Механизм действия этого контроля в индивидуальных случаях пока изучен недостаточно. Множество экспериментальных данных свидетельствует в пользу того, что у разных организмов и в разных тканях могут функционировать несколько различных механизмов. Тот факт, что АЛК-синтетаза обычно является нерастворимым ферментом митохондрий, в то время как почти все другие ферменты биосинтеза порфиринов растворимы и находятся в цитоплазме, позволяет предположить, что в контролирующем механизме опреде- [c.216]

Молекулярный вес энзима в тысячи раз превышает молекулярный вес субстрата. Размеры частиц ферментов лежат в коллоидной области, во много,раз превышая размеры молекул субстрата. Поэтому при образовании промежуточного соединения на молекуле фермента должна быть область, к которой присоединяются как продукт, так и субстрат. Промежуточное соединение представляет собой своеобразное переходное состояние субстрат-фермент и фермент-продукт. Имеется ряд доказательств того, что в молекуле фермента каталитически активными являются определенные группы. Активная часть ферментов составляет малую долю от всей его молекулы. Для выявления этой активной части применяют специфические реагенты, не вызывающие денатурации фермента, но реагирующие с активной группой. Такой реагент должен тормозить действие фермента и связывать определенную группу в низкомолекулярных соединениях. Торможение активности под действием ингибитора обычно обратимо и по удалении ингибитора активность восстанавливается. Так, например, п-хлормеркурибензоат реагирует с 5Н-группой низкомолекулярных веществ, образуя меркаптиды. 5Н-группа часто является активной функциональной группой ферментов, в частности дегидраз. При добавлении п-хлормерку-рибензоата происходит торможение дегидраз за счет реакции [c.258]

Изатин был первой синтетической моделью дегидразы. Уже в первой работе Лангенбека 1927 г. [39] вполне четко был сформулирован новый принцип действия дегидраз. Там говорится буквально следующее Виландовская теория дегидрирования в результате описанных опытов предстает в новом свете. Оказывается, что водород органических соединений может быть активирован также и в результате перехода в новую органическук связь . [c.131]

Этот факт простейшим образом объясняется тем, что дегидрирование фермента хиноном происходит намного быстрее, чем кислородом, к тому же и концентрация хинона значительно выше концентрации кислорода. В результате получается, что в присутствии хинона существует в стационарном состоянии почти только Р, но вряд ли — РНг. Поэтому кислород встречает лишь малогидрированный фермент, на который он может действовать. Если стадия а) самая медленная, т. е. определяет скорость, то скорость суммарной реакции не должна испытывать значительного ускорения при действии хинона. Соответствующие кинетические опыты с моделями дегидразы еще не проведены. Но эти опыты провести не очень трудно, если применять неспособный к автоокислению акцептор водорода. [c.132]

L-Глутаминовая кислота, являющаяся исходным веществом в этих синтезах, синтезируется, вероятно, из а-кетоглутаровой кислоты под действием L-глутамино-дегидразы в результате обращения приведенной выше реакции дезаминирования. В некоторых растениях эту роль L-глутаминовой кислоты выполняет аспарагиновая кислота, которая синтезируется из фумаровой кислоты и аммиака под действием фермента аспарагиназы, (или аспартазы). [c.390]

Аналитические исследования ферментов теперь действительно привели к выводу, что коферменты дегидраз в принципе действуют как модели дегидраз. Через пять лет после опубликования автором своих первых опытов с моделями дегидразы Варбург и Кристиан открыли желтый дыхательный фермент. Тем самым они дали аналитическое подтверждение теории, согласно которой природные дегидразы являются главновалентными катализаторами. Как известно, коферменты всех желтых (ферментов содержат лактофлавинфосфорную кислоту. Последняя присоединяет главной валентностью водород субстрата и обратно отдает его акцептору, точно так же как изатин в модельных опытах. То же самое относится к кодегидразам, действие которых обусловлено содержанием амида никотиновой кислоты. Амид никотиновой кислоты присоединяет водород суб- [c.132]

Кодегидразы и желтые коферменты активны только в присутствии их апоферментов. Об их строении известно лишь то, что они являются белками. Активные атомные группы еще не известны. Так как органические основания оказывали сильное активирующее действие на изатин-4- и изатин-6-карбоновую кислоты, автор задался вопросом, не являются ли основные группы аподегидраз собственно активаторами [42]. Однако при катализе изатином основаниями активируется лишь одна из элементарных реакций. Таким образом, активирование ограничивается скоростью других элементарных реакций. Более вероятно, что также и в аподегидразах скрыты высокоактивные (возможно, хиноидные) группы, благодаря которым апо-дегидразы включаются в цепь реакций дыхательных ферментов в качестве главновалентных катализаторов [38]. [c.133]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

При рассмотрении описанных выше формул таннинов становится очевидным их биогенетическое родство. Весьма вероятно, что хебулиновая кислота происходит из пентагаллоилглюкозы в результате окислительного превращения двух остатков галловой кислоты, а хебулаговая кислота образуется в результате окислительного отщепления водорода в молекуле хебулиповой кислоты от двух остатков галловой кислоты. Возможно, что и в природе синтез этих таннинов протекает аналогично, причем соединение двух колец галловой кислоты происходит под действием дегидрирующих ферментов (дегидраз). [c.191]

Характерной особенностью ферментов является их четко выраженная специфичность действия. Есть ферменты, гидролитически расщепляющие жиры (липазы), другие (протеазы) расщепляют белки, третьи (карбогидразы) — углеводы. Имеется несколько видов ферментов, способствующих отщеплению водорода (дегидразы) есть и особые окисляющие ферменты (оксидазы). В каждой из этих групп имеются ферменты с еще более узкой специфичностью действия. Так, например, одни из карбогидраз расщепляют лишь полисахариды, но не расщепляют тетра-, три-и дисахаридов для этого служат уже другие ферменты. Среди последних имеются ферменты, расщепляющие только дисахариды с а-глюкозидной группировкой другие же ферменты способствуют расщеплению р-глюкозидов. На действии таких ферментов и основано различие в усвоении животными организмами клетчатки (стр. 318) и крахмала (стр. 320). Дифференцированной специфичностью отличаются и отде.пьные липазы, протеазы и другие ферменты. [c.388]

Ацетальдегид превращается в спирт в результате гидрирования водородом, отдаваемым дигидрокодегидразой I, действующей вместе с дегидразой спирта [c.250]

Это поведение совершенно аналогично поведению катехиновнх таннинов, называемых также конденсированными таннинами (стр. 185) последние превращаются аналогичным образом под влиянием кислот в нерастворимые осадки красного цвета, называемые в промышленности флобафенами. Весьма вероятно, что конденсированные танины образуются в растении в результате конденсации нескольких молекул катехина, В этой реакции молекулы связываются через связи С—С, которые не могут быть разорваны при гидролизе. Процесс конденсации пока еще пе известен во всех подробностях. В первой фазе происходит связывание молекул за счет отщепления водорода под действием некоторых дегидраз. Этот процесс отличается от конденсации под действием кислот, происходящей с расщеплением пиранового цикла, только последней фазой с участием вторичной спиртовой группы в положении 3. [c.701]

Действие дегидраз можно наблюдать на примере д е-гидразы молока и сукциндегидразы мышц. [c.68]

Дегидраза молока способна окислять ряд субстратов. Согласно современным данным, ее следует рассматривать как ксантиндегидразу, т. е. фермент, окисляющий ксантин в мочевую кислоту (см. стр. 213). Дегидраза молока относительно устойчива к действию температуры ее действие поэтому лучше наблюдать при температуре около 70°. [c.68]

Если в качестве субстрата окисления (донатора водорода) взять формальдегид, а в качестве акцептора водорода — метиленовую синь и оба эти вещества прибавить к молоку, то под действием дегидразы молока происходит окисление муравьиного альдегида путем отнятия водорода, который присоединяется к метиленовой сини, восстанавливая этот краситель в бесцветное соединение (лейкооснование). В виде схемы происходяшде при этом реакции можно изобразить следующим образом [c.68]

В случае некоторых дегидраз представляется вероятным, что они не содержат диссоциирующей простетической группы и по крайней мере для дегидрирования не нуждаются ни в одной из двух известных кодегидраз [18]. Так, например, в животном организме, семенах растений и дрожжах, кроме козимазы содержится еще глицерофосфатная дегидраза. Превращение молочной кислоты в пировиноградную с помощью ферментных препаратов из дрожжей, в отличие от аналогичного превращения под действием дегидраз бактерий или животных тканей, повидимому, не требует участия козимазы. [c.275]

В качестве катализаторов нашли применение также препараты энзимов различного происхождения (из бактерий, грибов, высших растений и органов животных). Многочисленные исследования п"освящены так называемому ферменту Шардингера (из свежего молока), действующему окисляющим образом на альдегиды. Не вдаваясь в обсуждение энзимох мических вопросов, укажем здесь все же на то, что простетическая группа некоторых из этих дегидраз известна. Дегидразы из дрожжей и животных тканей, превращающие триозофосфат в фосфоглицерино-вую кислоту, нуждаются в кодегидразе I глюкозодегидраза из [c.282]

В качестве модели дегидразы исследовано стереоспецифическое действие ряда оптически-активных атропоизомерных катализа- [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология