Аденозинтрифосфат АТР образование

На рис. 21-21 показано строение молекулы аденозинтрифосфата (АТФ), играющего ключевую роль в биохимическом процессе запасания энергии. Эта молекула построена из аденина (см. рис. 21-3), рибозы (моносахарид с пятью атомами углерода) и трех связанных в цепочку фосфатных групп. Концевая фосфатная группа в АТФ может гидролизоваться, или отщепляться, с присоединением к продуктам ионов ОН и Н от воды, в результате чего образуются ортофосфорная кислота и аденозиндифосфат (АДФ). Далее АДФ может снова разлагаться с образованием еще одной фосфатной группы и аденозинмонофосфата (АМФ). Наконец, отщепление последней фосфатной группы приводит к образованию аденозина. При отщеплении каждой из первых двух фосфатных групп высвобождается свободная энергия 30,5 кДж моль а при отщеплении третьей-только 8 кДж моль" Именно АТФ, а точнее его первая фосфатная связь (крайняя слева на рисунке) является главным местом запасания энергии в любой живой клетке. Каждый раз, когда молекула глюкозы биохимиче- [c.327]

В качестве примера, иллюстрирующего удобство использования химических меток для установления механизма реакции, рассмотрим расщепление молекулы аденозинтрифосфата с образованием аденозиндифосфата и ортофосфорной кислоты [c.427]

AG = -f5 ккал/моль (применительно к физиологическим условиям), и, следовательно, прямая реакция самопроизвольно идти не может. Надо, чтобы она была сопряжена с другой реакцией. Такой реакцией является гидролиз аденозинтрифосфата (АТФ) с образованием аденозиндифосфата (АДФ) и фосфорной кислоты (Ф) [c.80]

Аденозинтрифосфат, участвующий в процессах переноса энергии в организме, представляет собой нуклеотид, построенный из аденина, рибозы и цепи и) трех молекул фосфорной кислоты (соединенных друг с другом по схеме образования ангидрида). Напишите структурную формулу аденозинтрифосфата. [c.343]

Роль белков в эгом важном процессе не ограничивается ферментативным катализом отдельных его стадий. Дело в том, что энергию, высвобождающуюся при окислительных процессах, организм непосредственно использовать не может. Эта энергия идет на образование химического соединения — аденозинтрифосфата (АТФ), содержащего остатки гетероциклического основания — аденина (стр. 359), рибозы (стр. 226), а также 3 остатка фосфорной кислоты. [c.448]

Будут ли реагировать 0,01 М креатинфосфата и 0,01 М аденозиндифосфата с образованием 0,04 М креатина и 0,02 М аденозинтрифосфата при 25° С, pH 7 и рМд 4 Какой концентрации может достигнуть образующийся АТФ, если концентрации всех остальных реагентов поддерживаются постоянными и равными указанным выше [c.234]

Для реакции гидролиза аденозинтрифосфата (АТФ) с образованием аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфата [c.235]

Применение соединений фосфора для образования пептидной связи кажется обоснованным уже потому, что при биосинтезе белка активирование аминокислот происходит при реакции с аденозинтрифосфатом. При этом в качестве промежуточного соединения образуется ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты с элиминированием пирофосфата. [c.158]

Таким образом, распад молекулы моносахарида до двух молекул спирта сопровождается образованием двух молекул аденозинтрифосфата. Приблизительная термодинамическая оценка процесса показывает, что изменение свободной энергии при распаде глюкозы до спирта и СОа составляет 50 ккал/моль, причем на образование двух молекул АТФ расходуется 21 ккал моль. Это означает, что 42% энергии, выделяющейся при распаде моносахарида, улавливается организмом в виде пирофосфатных связей АТФ и может быть использовано для процессов, связанных с расходованием энергии . [c.365]

Каждый из нуклеотидов может присоединять дополнительные фосфатные группы с образованием дифосфатов и трифосфатов. Образующиеся при этом структуры имеют важнейшее значение в жизнедеятельности живых организмов. Как ранее уже отмечалось, роль аденозинтрифосфата (АТФ) в биоэнергетическом цикле заключается в том, что при трансформации аденозинтрифосфата в аденозиндифосфат (АДФ) высвобождается биохимическая энергия. [c.536]

ПО величине либо та же, либо близка к ней. В реакции гидролиза аденозинтрифосфата (АТФ) наблюдается необычное увеличение предэкспоненциального множителя при переходе от ионов водорода к миозину. Когда об изменениях энтропии при образовании активированного комплекса в реакциях, подобных этой, известно [c.140]

Проблема функционирования мышцы—это обширная область, и мы ограничимся только замечанием, что быстрые обратимые реакции сокращения — расслабления могут зависеть от Н-связей. Два белка, актин и миозин, соединение которых в присутствии аденозинтрифосфата вызывает сокращение, разумеется, содержат Н-связи. Далее, имеются данные об образовании и [c.287]

Необходимая для фотосинтеза энергия на две трети обеспечивается излучением в красной и ближней инфракрасной области солнечного спектра. Разгадка того, как столь низкоэнергетические фотоны вызывают фотохимические превращения — ключевая задача, решение которой необходимо для понимания и воспроизводства фотосинтеза. Согласно современной трактовке, энергия одного фотона в ближней инфракрасной области инициирует серию реакций с переносом электрона (ряд окислительно-восстановительных стадий). В каждой из них используется некоторая часть поглощенной энергии, остаток которой аккумулируется при синтезе аденозинтрифосфата (АТФ). Теперь система готова к поглощению еще одного фотона, приводящему к образованию еще одной порции АТФ, и начинает восстанавливать атмосферный СО2. На этой стадии в системе образуется сырой продукт, который перерабатывается клеточными фабриками в высокоэнергетические углеводороды. Работа клеточных фабрик осуществляется благодаря солнечной энергии, запасенной в АТФ. [c.71]

Для осуществления каждого из этих превращений необходимо присутствие аденозинтрифосфата. Образование дефос-фопроизводного (дефосфокофермента А) из 4 -фосфопанте-теина, протекающего под действием аденозинтрифосфата, сопровождается отщеплением двух фосфатных остатков. Представляется вероятным, что эти остатки могут отщепляться в виде пирофосфата. [c.264]

В этой аминокислоте имеется высокополяризуемый центр в общем-то инертной боковой цепи. Нуклеофильная атака атома серы на переносчик биологической энергии — аденозинтрифосфат (АТР). — приводит к образованию донора ме-тильпой группы катионной природы, играющего важную роль в биохимических процессах, — 5-аденозилметнонина. [c.30]

Интересные работы К. Саган, Поннамперумы и Маринер привели к выводу, что ультрафиолетовое излучение (253,7 нм) способствует образованию в растворе аденозина, рибозы и фосфорной кислоты нуклеозида аденозина. Из аденина, рибозы и метафосфата удалось получить аденозинмоиофосфат, аденозиндифос-фат и аденозинтрифосфат, т. е. важнейшие компоненты энергетического механизма клетки. Отдельные стадии всех этих реакций мало изучены и вызывают споры, нов данном случае важен результат, а он свидетельствует о полной возможности накопления на поверхности Земли и в водоемах всего необходимого для начала биогенной эры. Оно ознаменовалось двумя переломными момен- [c.380]

Из табл. 24-3 становится ясно, почему аденозинтрифосфат (АТФ) играет столь важную роль в снабжении биологических процессов энергией . Соединения с высокими отрицательными значениями АО подвергаются полному гидролизу в условиях равновесия, в то время как соедипения с низкими отрицательными величинами Дб гидролизуются лить частично. Иными словами, соединение с высоким отрицательным значением ДС легко теряет фосфатную группу. Так как АТФ характеризуется прожжуточной величиной АО, он может без труда отщеплять фосфат-ион с образованием аденозиндифосфата (АДФ), который столь же легко способен присоединять фосфатную группу, давая опять АТФ. [c.372]

ГЕКСОКИНАЗА, фермент класса трансфераз, катализирующий в присут. Mg перенос фосфорильной группы с аденозинтрифосфата (АТФ) на D-гексозу с образованием D-гексозо-б-фосфата и аденозиндифосфата (АДФ), напр. [c.512]

Термодинамические величины, относящиеся к биохимическим реакциям, рассматриваются несколько иначе, чем в случае обычных реакций. Как правило, пренебрегают тем, что реагирующие вещества и продукты реакции существуют в виде смесей разнообразных молекулярных форм, соответствующих разным степеням ионизации и комплексо-образования, и используют один символ для обозначения суммарной концентрации различных форм вещества. Например, реакцию гидролитического превращения аденозинтрифосфата (рис. 7.3) в аденозинди-фосфат и неорганический фосфат обычно изображают так [c.223]

Центральную роль в энергообмене клеток всех типов играет аденилатная система, которая включает в себя трпфос-фат, дифосфат и 5 -монофосфат аденозина (АТР, ADP и АМР соответственно), а также неорганический фосфат (Р ) и ионы магния. Аденозинтрифосфат является термодинамически неустойчивой молекулой и гидролизуется с образованием ADP [c.221]

Соединение фосфора. Фосфор является одним из важнейших биогенных элементов и относится к ключевым элементам в биосфере, поскольку его электронные структуры обеспечивают быстрое образование и разрушение химических связей с биологическими молекулами (например, с протеинами, аденозинтрифосфатом). Такая химическая стабильность объясняет его активность как энергетического челнока , а также его ключевое положение в знаменитой биомолекуле ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты). Фосфор входит в состав нуклео-протеидов, сахарофосфатов, фосфатидов, фитина и других соединений. Он активно участвует в процессах обмена веществ и синтеза белка, определяет энергетику клетки, активно влияет на рост растений, концентрируясь в семенах и точках роста. Соединения фосфора входят в состав тканей живых организмов — мозга, костей, панцирей. [c.60]

Свободная энергия регулирует точность. При образовании одной пептидной связи расщепляются четыре связи аденозинтрифосфата (АТР) и гуанозинтрифосфата (GTP) [22] с выделением свободной энергии, 25 ккал на моль аминокислоты [23]. Лишь часть этой энергии расходуется на образование пептидной связи в эндергони-ческой реакции, стандартная свободная энергия которой в воде составляет 5 ккал/моль [24]. Остальное затрачивается на трансляцию информационной РНК к полипептиду и на максимально точное проведение трансляции. Гидролитическому распаду пептидных связей препятствует высокий барьер энергии активации, который, однако, легко преодолевают многочисленные ферменты,, расщепляющие белок (протеазы). [c.26]

Превращение пантотеновой кислоты в кофермент А проводили с использованием препаратов ферментов из бактериальных источников и из печени крыс [65]. Вначале в результате фосфорилирования образуется 4 -фосфопантотеновая кислота (79), которая в результате конденсации с цистеином дает 4 -фo фoпaнтoтeнoил-L-цистеин (80). Последующее декарбоксилирование до пантетеин-4 -фосфата (73), реакция с аденозинтрифосфатом с образованием дефосфокофермента А (81) и, наконец, селективное фосфорилирование приводит к коферменту А (70) (схема (48) . Маловероятно, что альтернативный механизм [66], включающий начальную конденсацию пантотеновой кислоты с цистеином, имеет какое-либо биологическое значение. [c.612]

Установлено, что гормоночувствительная липаза (триглицеридлипаза) находится в жировой ткани в неактивной форме, и активация ее гормонами протекает сложным каскадным путем, включающим участие по крайней мере двух ферментативных систем. Процесс начинается со взаимодействия гормона с клеточным рецептором, в результате чего модифицируется структура рецептора (сам гормон в клетку не поступает) и такой рецептор активирует аденилатциклазу (КФ 4.6.1.1). Последняя, как известно, катализирует образование циклического аденозинмонофосфата (цАМФ) из аденозинтрифосфата (АТФ) [c.371]

Аденозинфосфаты (аденозинфосфорные кислоты) — эфиры, образованные аденозином и фосфорной кислотой. Этерификация осуществляется по положению 5-рибозного остатка. В зависимости от числа остатков фосфорной кислоты различают аденозинмоно-(АМФ), аде-нозинди-(АДФ) и аденозинтрифосфаты (АТФ) [c.9]

Получение аденозиндифосфата и аденозинтрифосфата основано на реакции фосфорилирования аденина или адениловой кислоты (5 -АМФ), осущ,ествляемой культурой микроорганизма. Примером может служить Breviba terium ammoniagenes, растуш ая на среде, содержащ,ей глюкозу, мочевину, дрожжевой экстракт, соли фосфора, магния, кальция и биотин. По мере культивирования вносят аденозин, который затем подвергается ферментативному фосфорилированию с образованием адениловой кислоты, АТФ и АДФ. При внесении гуанозина аналогично образуются гуанило-вая кислота, ГДФ и ГТФ. Фосфорилирующим агентом, видимо, выступает АТФ. [c.430]

Другой пример, в котором перенос группы к ферменту, по-видимому, не наблюдается, дает ацетокиназа, которая катализирует перенос фосфата между ацетатом и аденозинтрифосфатом (АТФ) с образованием аденозиндифосфата (АДФ) и ацетилфосфата. Однако этот фермент не катализирует ни вхождение меченого АДФ в АТФ (если, кроме того, не присутствует ацетат), ни вхождение меченого ацетата в ацетилфосфат (если только не добавляют АДФ), ни меченого фосфата в АТФ [29]. Приводились [30] и другие примеры подобного характера. [c.115]

Аденозинтрифосфат принимает участие в чрезвычайно разнообразных реакциях в обратимой передаче фосфатной группы креатину с образованием другого нестабильного фосфата в многочисленных реакциях фосфорилирования, которые тесно сопряжены с окислением углеродистых субстратов типа глюкозы в ферментативном образовании связей С — N. например, при взаимодействии глицина, 5-фосфорибозиламина и АТФ, в результате которого образуется свободный ион фосфата, и т. д. [c.523]

Именно этот процесс обратимого восстановления лежит в основе биологического и промышленного использования хинонов. п vivo обратимое восстановление убихинонов (5) и пластохино-нов (6) связано с образованием аденозинтрифосфата (АТФ) в процессе фотосинтеза и дыхания [2]. В промышленности красителей восстановление и повторное окисление хинонов лежит в основе метода нанесения кубовых красителей на волокно [3]. Нерастворимый хиноновый краситель, обычно производное антрахинона, восстанавливают дитионитом натрия в присутствии основания в дигидропроизводное, которое растворяется в щелочном растворе в виде динатриевой соли. Раствор наносят на волокно, к которому краситель в ионной форме имеет высокое сродство при последующем выдерживании на воздухе происходит окисление, и регенерированный хиноновый краситель остается прочно связанным с волокном [3]. [c.831]

При каталитическом действии ионов водорода энергия активации реакции составляет 21,2 ккал моль, энтропия активации — 17,4 энтр. ед. Реакция, катализируемая ОН"-ионами, характеризуется энергией активации 29 ккал моль и энтропией +395нтр. ед. Ферментативный гидролиз аденозинтрифосфата под действием миозина был изучен при различных условиях (pH, солевая среда и т. д.). При этом было установлено, что для суммарной реакции энергия активации составляет от 10 до 25 ккал моль (в зависимости от условий). Для значения Е 12,4 ккал моль, найденного в работе Лейдлера и соавторов [1], вычисленная величина А5 составляет—8 знтр.ед. Исследование температурной зависимости образования первичного комплекса фермента с аденозинтрифосфатом — процесса, определяющего каталитический эффект,— показало, что при этом энергия активации равна 21,2 ккал моль, а энтропия активации составляет - -44 энтр. ед. Таким образом, даже при наличии высокого энергетического барьера скорость реакции существенно возрастает за счет благоприятного энтропийного фактора. [c.28]

Важным и наиболее тщательно изученным процессом с участием молекулярных мащин является образование аденозинтрифосфата (АТФ или АТР) — универсальной энергетической разменной монеты в биологических системах, и гидролиз АТР, который удовлетворяет энергетические потребности всех энергоакцепторных процессов, как, например, синтез низко- и высокомолекулярных соединений, создание неравновесного распределения ионов металла и других низкомолекулярных частиц внутри гетерогенных тканей и внутриклеточных структур, механическое движение, люминесценция и т. д. [c.87]

Хотя две описанные выше группы ферментов катализируют реакции переноса, их не называют трансферазами , так как по определению трансферазы это ферменты, которые осуществляют перенос части молекулы донора, за исключением водорода и электронов, на молекулу акцептора, причем ни донором, ни акцептором не является вода . Трансферазы — очень большая группа ферментов. В нее входят фосфотрансферазы, обычно называемые киназами , которые катализируют перенос остатка фосфата от одного соединения на другое. Например, гексокиназа катализирует перенос концевого фосфатного остатка аденозинтрифосфата на глюкозу с образованием глюкозо-6-фосфата. Трансаминазы осуществляют перенос аминогруппы от а-аминокислоты на а-кетокислоту. Обзор, посвященный трансферазам, опубликован Гоффманн-Остенгофом [17] в 1960 г. [c.12]

Митохондрии вьшолняют в клетке функцию силовых установок , поставляющих энергию. В них содержится большое число ферментов, которые сообща катализируют окисление органических питательных веществ клетки молекулярным кислородом до двуокиси углерода и воды. Одни из этих ферментов находятся в матриксе, другие-во внутренней мембране. В процессе окисления вьщеляется больщое количество энергии, которая используется для образования аденозинтрифосфата (АТР)-главной молекулы, запасающей энергию в клетке. Образованные в митохондриях молекулы АТР диффундируют во все части клетки, где используются для вьшолне-нйя необходимой работы. [c.36]

Дальнейшее фосфорилирование нуклеозид-5 -фосфатов в положении 5 приводит к образованию ди- и трифосфатов. Таким путем из аденозин-5 -фосфата (АМФ) получаются аденозиндифосфат (АДФ) и аденозинтрифосфат (АТФ). Было установлено также образование аденозинтетрафосфата. [c.24]

Митохондрии, число которых в каждой клетке печепи составляет около 400, содержат приблизительно 17% всего азота клетки и менее 4% всей РНК, сосредоточенной, по крайней мере частично, во внутримитохондриальных рибосомах. В митохондриях обнаружены цитохромоксидаза и другие терминальные оксидазы, участвующие в переносе электронов. Характерным свойством митохондрий является их способность использовать энергию, освобождающуюся при окислении субстрата, для образования богатого энергией фосфорного соединения аденозинтрифосфата (АТФ). Как очаг окислительного фосфорилирования митохондрии иногда называют силовыми станциями клетки . Митохондрии содержат ДНК. [c.132]

Образующийся гщетилкоэнзим А (СНзСО — S — КоА) окисляется далее в тканях с образованием конечных продуктов обмена — СОа и Н2О. Процесс этот катализируется ферментами цикла трикарбоновых кислот (стр. 264). При этом создаются условия для ресинтеза из АДФ большого количества аденозинтрифосфата, в макроэргических связях которого аккумулируется энергия, освобождающаяся при окислении ацетата (см. стр. 267). [c.292]

В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, производя свои исследования над сократительным веществом мышц — белком миозином, обладающим, как было показано теми же авторами (стр. 417), выраженными ферментативными (аденозинтрифосфатазными) свойствами, обнаружили, что особым образом приготовленные миозиновые нити при взаимодействии с аденозиптрифосфа-том в определенных условиях резко изменяют свои механические свойства (эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление аденозинтрифосфата с образованием АДФ и Н3РО4. Эти наблюдения сразу же привлекли всеобщее внимание, наметили возможность объяснения самого механизма превращения химической энергии в механическую работу и заложили фундамент для нового направления в биохимии — механохимии мышечного сокращения. [c.425]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология