Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Ацетальдегид, реакция с белками

    Реакции белков с другими альдегидами, например с ацеталь-дегидом, или реакция их с глюкозой и другими сахарами (так называемая реакция побурения ) в настоящее время широко исследуются, так как они имеют важное значение в пищевой промышленности. Подобно формальдегиду, ацетальдегид может вступать в реакцию с первичными амино- и индольными группами. Однако эти реакции белков выходят за пределы круга вопросов, рассматриваемых в этой статье. [c.313]


    Путем взаимодействия с альдегидами был синтезирован ряд производных грамицидина [1591 реакции проводили в условиях, оптимальных для получения соответствующих производных формальдегида, и затрагивали в первую очередь индольные группы белка. В число использованных альдегидов входили следующие формальдегид, ацетальдегид, глиоксаль, глиоксалевая кислота, бензальдегид и замещенные бензаль-дегиды и, наконец, глюкоза. Методом контроля служил детальный анализ функциональных групп в исходном белке и модифицированных продуктах. [c.365]

    Обработка белков и их производных, а также модельных соединений глюкозой и ацетальдегидом приводит к появлению коричневой окраски, причем скорость появления окраски пропорциональна температуре реакции и pH среды. Ацетальдегид реагирует приблизительно в 35 раз быстрее глюкозы в одних и тех же условиях. В реакции участвуют в первую очередь свободные аминогруппы и в гораздо меньшей степени гуанидиновые остатки амидные группы в эту реакцию не вступают. Полученные выводы были подтверждены при изучении реакций с этими альдегидами модельных соединений — аминокислот и простых аминов, а также полиглутаминовой кислоты и ее производных кроме того, проводился тщательный химический анализ изменения количества функциональных групп в белке. Защита свободных аминогрупп белка путем ацетилирования или превращения в гуанидиновые остатки приводила к тому, что полученные производные вообще не реагировали с ацетальдегидом или реагировали с ним лишь в незначительной степени, в результате чего коричневая окраска не возникала. В этой же работе были получены и другие доказательства на примере шерсти, которая, как оказалось, медленно — в течение нескольких часов при комнатной температуре — реагировала с ацетальдегидом, еще медленнее — с альдолем и значительно медленнее — с пропионовым альдегидом. Шерсть, которую предварительно подвергали ацетилированию, реагировала с формальдегидом в тем меньшей степени, чем больше была степень ацетилирования. [c.366]

    Многие химические вещества вступают во взаимодействие с различными жидкостями и тканями организма (соединения металлов с белками образуют альбуминаты, алкалоиды — комплексные соли и т. п.) химические вещества органической природы подвергаются в организме многочисленным превращениям (метаболизм), протекающим по 4 основным типам окисление, восстановление, гидролиз и синтез с отдельными биохимическими компонентами организма (с глюкуроновой кислотой, с остатком серной кислоты). При этом количество превращений, протекающих по 3 первым типам, очень велико, по 4-му типу — ограничено большинство веществ подвергается превращениям в организме в две фазы. В первой фазе протекают реакции окисления, восстановления и гидролиза, а во второй — синтеза. Для некоторых веществ характерной является лишь одна фаза. Примером может служить метаболизм этилового алкоголя до ацетальдегида, уксусной кислоты и углекислоты. В процессе метаболизма в подавляющем большинстве случаев образуются менее токсичные вещества, а в отдельных случаях, наоборот, менее токсичные вещества переходят в более токсичные (например, тиопентал превращается в этаминал). Примеры метаболизма различных ядовитых веществ приводятся в специальной части учебника. [c.31]


    Акабори [18] в 1955 г. высказал предположение, что вещества, предшествовавшие белкам, могли образоваться посредством реакции между формальдегидом, аммиаком и цианистым водородом, дающей аминоаце-тонитрил, с последующей полимеризацией и гидролизом, идущими на поверхности глин. Дальнейшие реакции связаны с введением боковых цепей в молекулы образовавшегося полиглицина. Акабори показал, что нагревание аминоацетонитрила с кислой глиной дает продукт с положительной биуретовой реакцией с другой стороны, обработка полиглицина, нанесенного на каолинит, формальдегидом или ацетальдегидом в присутствии основного катализатора (пиридина) приводит к образованию остатков серина и треонина. Автор считает, что метиленовые группы полиглицина, адсорбированного на каолините, более способны к реакции конденсации с альдегидом, чем в условиях, когда носитель не применяется .  [c.49]

    Ферментативная реакция окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты, осуществляемая пируватдегидрогеназой (КФ 1.2.4.1), является более сложной, хотя и более важной, чем реакция прямого декарбоксилирования. Она связана с использованием ферментов, содержащих липоевую кислоту и специализированный субстрат переноса ацильных групп — коэнзим А. Однако функции ОРТ в обоих реакциях, по-видимому, одинаковы — это образование активного ацетальдегида I, который затем при реакции с липоевой кислотой, входящей в состав другой глобулы белка, отдает ацетильный остаток липоевой кислоте, последняя затем передает его коэнзиму А. Ацетильный остаток в составе ацетил-СоА участвует в реакциях цикла Кребса, окисляясь до СО2 и Н2О, и таким образом окисление пировиноградной кислоты оказывается связанным с синтезом АТР. Первые три этапа этой последовательности ферментативных реакций выглядят так  [c.244]

    Пример 17-Д. Роль кофактора в фермент-субстратном связывании, Дрожжевая алкогольдегидрогеназа превращает этанол в ацетальдегид, но только в присутствии кофактора ннкотинамид-адениндинуклеотида (НАД). Изучение ЯМР приводит к пониманию роли НАД в этой реакции. Линии протонов никотинамида уширяются при смешивании фермента и НАД. Это уширение специфично к данному ферменту (т. е. с другими белками не происходит) и является, следовательно, результатом связывания кофактора с ферментом, а не эффекта вязкости, упомянутого в примере 17-Г. Если этанол (субстрат) или ацетальдегид (продукт) добавляются к смеси НАД — фермент, линии метильных протонов и субстрата, и продукта уширяются. В отсутствие фермента уширения линий не происходит, так что и субстрат, и продукт должны связываться с комплексом фермент — кофактор Если фермент, субстрат и продукт смешиваются в отсутствие НАД, уширения линий метильных протонов этанола либо ацетальдегида не наблюдается. Следовательно, НАД должен связываться с ферментом, чтобы мог связаться субстрат. [c.509]

    Окислительное декарбоксилирование ПВК катализирует пируватде-гидрогеназа. В состав пируватдегидрогеназного комплекса входит несколько структурно связанных ферментных белков и коферментов (см. с 100). ТПФ катализирует начальную реакцию декарбоксилирования ПВК. Эта реакция идентична катализируемом пмруватдекарбоксила-зом. Однако в отличие от последней, пируватдегидрогеназа не превращает промежуточный продукт гидроксиэтил-ТПФ в ацетальдегид. Вместо этого гидроксиэтильная группа переносится к следующему фер менту в мультиферментной структуре пируватдегидрогеназного ком плекса. [c.16]


Смотреть страницы где упоминается термин Ацетальдегид, реакция с белками: [c.359]    [c.51]    [c.242]    [c.113]   
Белки Том 1 (1956) -- [ c.313 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Ацетальдегид

Белки реакции



© 2025 chem21.info Реклама на сайте