Белки реакции

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса их 20 000 и даже 15 000 000 у. е. Они растворяются в воде, образуя коллоидные растворы (вследствие огромных размеров молекул). Белки устойчивы лишь в определенных условиях. При повышении температуры происходит необратимая коагуляция белков, а под действием электролитов — обратимая. Первая характерная для белков реакция ксантопротеиновая—реакция с азотной кислотой. Под действием азотной кислоты белок свертывается, образуя сгусток оранжевого цвета. Вторая характерная реакция на белки — это биуретовая реакция — фиолетовое окрашивание белка при взаимодействии его с гидроксидом меди. [c.371]

Простые белки дают ряд цветных реакций, часто зависящих от наличия в их составе определенных аминокислот (опыты 149—162). Так, биуретовая реакция указывает на наличие в исследуемом соединении пептидных связей (см. учебник). Ее дают все белки (реакция Пиотровского) (опыт 149). [c.144]

При добавлении к раствору тирозина реактива Миллона (содержащего смесь азотнокислых солей окиси и закиси ртути) раствор окрашивается в красный цвет. Эта реакция обусловлена наличием в тирозине свободного фенольного гидроксила. Ее дают и белки, содержащие тирозин. Реакция не является строго специфичной, так как ее дают и некоторые другие фенолы. Однако в условиях изучения аминокислотного состава гидролизатов белков реакция Миллона может рассматриваться как специфичная для тирозина, ибо белки не содержат других веществ, которые содержали бы фенольный гидроксил. [c.44]

Если с раствором одного белка реакции Миллона и ксанто-протеиновая положительны, а с раствором другого отрицательны, что можно сказать о различиях аминокислотного состава этих белков [c.18]

Реакция с Ы-карбоксиангидридами аминокислот широко применяется для присоединения соответствующих аминокислот к белкам. Реакция идет в нейтральной среде при 0° и не сопровождается денатурацией белка [c.75]

В отличие от введения радикалов-зондов приготовление спин-меченых молекул является химической задачей, требующей во многих случаях новых путей ее решения. Однако часто, например при синтезе целого ряда спин-меченых белков, реакция не требует каких-либо дополнительных реагентов, кроме групп, непосредственно участвующих в связывании [см., например, реакцию (1.4)], и осуществляется по простым схемам. Так, например, приготовление спин-меченых белков состоит из двух этапов [И]. На первом этапе водный раствор белка и радикала-метки при определенной величине pH в течение нескольких часов выдерживается при определенной температуре (обычно несколько градусов Цельсия выше нуля для сохранности белка). Затем не связавшийся с белком радикал отмывается от раствора с помощью диализа либо отделяется на хроматографической колонке. [c.121]

Выше отмечалось, что белки играют исключительно важную биологическую роль. В связи с этим зачастую возникает необходимость открытия белков в тех или иных биологических жидкостях. Для открытия белков используются две группы реакций, разработанных на основе описанных выше общих свойств белков, а также и на основе свойств отдельных аминокислот, входящих в состав природных белков реакции осаждения и цветные реакции. [c.277]

Кривые титрования белков. Реакции белков с кислотами и щелочами играют важную роль в физиологии. Как уже отмечалось, около 80% буферной емкости цельной крови обязано присутствию белка. Помимо этого,. [c.158]

Работы Данилевского заинтересовали ученых всего мира. Казалось, был найден способ синтеза белка. Реакция образования пластеинов изучалась во многих лабораториях как у нас, так и за рубежом. Но радость ученых была преждевременной. Вскоре выяснилось, что хотя действительно пластеин состоит из аминокислот, соединенных между собой, но собираются они под влиянием пепсина беспорядочно. И, несмотря на то, что химический состав пластеина и белка одинаков, они совершенно не похожи по своим свойствам. Даже по внешнему виду пластеин отличается от белка. Насыпьте толченый мел в воду, и вы представите себе, как выглядит пластеин. Но предположение Данилевского о способах связн аминокислот в белке было подтверждено экспериментами многих ученых. Оказалось, что при таком способе соединения аминокислот друг с другом образуется так называемая пептидная связь и выделяется вода. [c.38]

Реакция Миллона открывает в белке циклическую аминокислоту тирозин. При добавлении к раствору белка реактива Миллона, состоящего из смеси азотно- и азотистокислых солей закиси и окиси ртути, растворенных в концентрированной азотной кислоте, образуется белый осадок (действие соли тяжелого металла), окрашивающийся при нагревании в красный цвет. Реактив Миллона дает окрашивание почти со всеми фенолами, причем у белков реакция обусловлена присутствием в них фенольной группы тирозина. Белки, не содержащие тирозина, этой реакции не дают. Следует избегать прибавления избытка реактива Миллона, поскольку он содержит азотную кислоту, которая при взаимодействии с белком может дать желтое окрашивание (ксантопротеиновую реакцию), маскирующее реакцию Миллона. [c.25]

Кроме синтеза АТФ (основная функция митохондрий), в них, как и в гиалоплазме, осуществляются и другие не менее важные процессы, как например синтез жирных кислот, синтез белка, реакции азотистого и углеводного обмена и т. д. [c.370]

Имеются данные, что при фотосенсибилизированной инактивации разрывов рибозо-фосфатного остова нуклеиновых кислот не происходит. Как и в случае белков, реакция фотоокисления нуклеиновых кислот приводит к глубоким структурным перестройкам, о чем свидетельствуют изменения вязкости, температуры плавления ДНК, полярографического поведения, иммунологических свойств, чувствительности к гидролитическим ферментам. При фотодинамическом действии образуются также поперечные сшивки между ДНК и белком, что уменьшает экстрагируемость нуклеиновой кислоты из клетки. [c.347]

Транспорт молекул в клетку и из клетки, межклеточная адгезия и межклеточные коммуникации Внутриклеточная сортировка белков Реакции гликозилирования Реакции сульфатирования [c.15]

Обычно эту реакцию ставят в двух вариантах с предобработкой материала трихлоруксусной кислотой в течение 10—15 мин и последующей промывкой водой и без предобработки. Сохранение окраски объекта после обработки кислотой указывает на выявление аминогрупп белка. Реакция без,предобработки выявляет все аминогруппы как белка, так и свободных аминокислот. Окрашенное соединение возникает после присоединения азота аминокислоты к нингидрину. [c.109]

Ж. Неправильно. Выброс инсулина, как и других пептидных гормонов, происходит за счет его внутриклеточных запасов, и для этого не требуется синтеза новой РНК или белка. Реакция развивается медленно, потому что так протекают процессы диффузии и распространения гормона с кровотоком. [c.453]

Особо важную роль в обеспечении определенных структурных особенностей белковых молекул и ряда их биологических свойств имеют реакции между радикалами аминокислотных остатков в пределах одной и той же белковой молекулы. При этом выявляется отчетливая зависимость третичной структуры белков от ряда внешних условий pH среды, концентрации солей в растворе, окислительно-восстановительного режима клетки и др. Типы этих реакций отмечены на рис. 35. Весьма характерна для белков реакция гидролиза пептидных связей. Располагая значительным числом основных и кислых групп, белки проявляют амфотерные качества. [c.79]

Важнейший элемент клетки как самовоспроизводящейся системы - петля взаимозависимости между ДНК и белками синтез белков невозможен без ДНК, а синтез ДНК невозможен без белков (реакции 1, 3, 4, 5 на рис. 6.4). [c.189]

Еще один способ изменить свойства системы в целом дпя решения аналитической задачи — дериватизация определяемых веществ. Таким образом может быть изменена полярность соедннення, увеличена чувствительность его жгектирования, а отклик может стать более селективным. Например, аминокислоты дериватизуют в гвдролизатах белка реакцией с дансилхлоридом (1-диметиламинонафталин-5-сульфонилхлоридом), при этом получаются флуоресцирующие соединения (рис. 5.3-12). [c.280]

Реакция дезаминирования азотистой кислотой лежит в основе общеизвестного метода определения аминогрупп по Ван-Сляйку он описан выше. Если соответствующим образом учитывать ограничения этого стандартного метода и тщательно контролировать условия реакции, то он окажется наиболее удобным способом определения количества свободных аминогрупп в белках. Легче всего реагируют концевые, а-аминогруппы, несколько медленнее—е. -аминогруппы и уже весьма постепенно выделяют азот гуанидинные группы. Тот факт, что количество свободных аминогрупп, определенных по методу Ван-Сляйка, превосходит содержание лизина, рассчитанное на основании аналитических данных, является первым доказательством наличия М-концевых групп в белках. Реакция с азотистой кислотой протекает быстро и количественно она нашла широкое применение для определения степени замещения аминогрупп в модифицированных белках. В последнее время предпочтение стали отдавать нингидринному методу. [c.313]

В структурном анализе белков реакция сульфитолиза никогда широко не использовалась, и в настоящее время ее почти не применяют [5, 11, 14, 33, 59]. [c.34]

Широко применяется для введения углеводных цепей в белки реакция амидирования. В этом случае терминальный восстанавливающий остаток олигосахарида окисляется до альдоновой кислоты, которая и служит в дальнейшем мостаком между сахаридом и аминогруппами белка. Присоединение проводится методами, используемыми в синтезе пептидов с помощью водорастворимого карбодиимида, методом смешанных ангидридов или активированных эфиров [c.490]

М. М. Десницкая отмечает влияние омагничивания различных препаратов на лечение аллергии. Иммунологические реакции при сенсибилизации кроликов омагниченной сывороткой протекают более интенсивно, чем в контрольных опытах. Омагниченный гистамин стимулировал антителообразование, обмен белка реакции на разрешающие дозы антигена протекали лучше, чем в контрольных опытах. [c.87]

В организме различные белковые, липопротеидные, нуклеопротеидные и другие молекулярные слои играют большую роль в жизнедеятельности клеток. Взаимодействие поверхностноактивных веществ с белками, проникновение гемолизирующих веществ (9-аминоакридина, фенотиа-зона и др.) в белковые пленки, соединения холестерола с глиадином и другими белками, реакция аденозинтрифос-форной кислоты с миозином в монослое и др. — неоднократно исследовались методами двухмерного давления и поверхностных потенциалов (причем были разработаны также специальные методы подобных измерений для межфазной границы двух жидкостей). [c.92]

При добавлении к раствору белка реактива Миллона, содержащего азотную и азотистую закисную ртуть, образуется вначале белый осадок, который при нагревании делается красным. Реакция эта обусловлена образованием ртутной соли нитросоединения тирозина. Тирптофан дает желтоватое окрашивание. Красное окрашивание с реактивом Миллона дают фенол, салициловый альдегид, пирокатехин и другие полифенолы и алкалоиды, содержащие фенольную группу. Однако в белке только тирозин может давать с реактивом. Миллона красное окрашивание и поэтому эта реакция употребляется для качественного и количественного определения тирозина в белке и гидролизатах белка. Реакция не может быть применена для определения тирозина в присутствии большого количества неорганических солей (например, в моче) или в сильно щелочных растворах. [c.160]

Поскольку и антигены, и антитела являются белками, реакция, происходящая между этими двумя соединениями, тормозится всеми теми факторами, которые действуют на белковые молекулы. Поэтому ошибочные результаты получаются, если реакция проводится не при нейтральном pH [92] или если в качестве антисептика используют мертиолат и другие подобные соединения [123], а также и в тех случаях, когда антиген маскируется другими коллоидами. Так, например, преципитация вируса антивирусом становится невозможной после нагревания вируса с сывороточным альбумином [124] если же затем разрушить пепсином слой сывороточного альбумина, защищающий частицы вируса, то вирус снова приобретает способность осаждаться соответствующей антисывороткой. [c.347]

Первые данные о конденсации дикетопиперазинов с аминокислотами были получены уже в 1914 г. Майяром [9]. При обработке смеси аминокислот небольшим количеством глицерина им была выделена смесь веществ, которая давала все типичные для белка реакции. Она не содержала свободных аминокислот и на этом основании могла быть рассмотрена как состоящая из дикетопиперазинаминокислотных производных. Однако индивидуальных веществ не было изолировано. Таким образом, Майяр обратил внимание на возможность образования связей между дикетопиперазинами и аминокислотами. [c.309]

В организме различные белковые, липопротеидные, нуклеоиротеидные и другие молекулярные слои играют большую роль в жизнедеятельности клеток. Взаимодействие новерхностно активных веществ с белками, проникновение гемолизирующих веществ (9-аминоакридина, фенотиазина и др.) в белковые пленки, соединения холестерола с глиадином и другими белками, реакция аденозинтрифосфорной кислоты с миозином в монослое л др. неоднократно исследовались методами двухмерного давления. [c.223]

В качестве реагентов для этерификации карбоксильных групп белка в водном растворе при комнатной температуре были исследованы также окиси. Френкель-Конрат [42] нашел, что при контакте в течение нескольких дней окиси этилена, окиси пропилена и эпихлоргидрина с рядом белков получаются менее растворимые белковые производные с изоэлектрической точкой, смещенной в щелочную сторону на 3 единицы рН. Эти факты наряду с результатами электрофоретических измерений и данными, полученными при определении количества амфотерных групп методом связывания красителей, свидетельствуют о том, что большая часть карбоксильных групп подвергается этерификации, но что основность аминогрупп при этом не изменяется. Однако эта реакция оказалась неспецифичной. Фенольные и сульфгидрильные группы также взаимодействуют с окисями с образованием соответственно простых эфиров и тиоэфиров. Аминогруппы лучше всего алкилируются при рН 8, образуя вторичные амины с неизмененной основностью, которая таким образом характеризует физические свойства избирательно этерифици-рованных белков. Реакция проводилась в нейтральных, кислых и щелочных растворах и в растворах мочевины, причем доля различных вступающих в реакцию функциональных групп до некоторой степени зависела от условий проведения реакции. Можно предположить, что протекают следующие четыре реакции [c.299]

Реакция сочетания белков с соединениями диазония нашла широкое применение при изучении иммунологических реакций белков и природы гаптенов. Преимущества этого метода состоят в том, что, пользуясь им, можно синтезировать самые различные диазосоединения и присоединить их затем к белкам реакция протекает легко при температурах от 0° до комнатной в интервале рН 7—9, что позволяет избежать денатурации. В ходе обширных исследований, начатых классическими опытами Ланд-штейнера, были приготовлены, вероятно, тысячи азопроизводных белков. Этот вопрос рассматривается в книгах Ландштейнера [144] и Бойда [145], a TaKke в статье Портера и еще раз более подробно в статье Бойда. [c.327]

В первоначальной стадии седиментации и превращения органического вещества водорослей и других планктонных организмов все предполагаемые процессы расщепления и поликонденсации происходили в воде. Поэтому в случае полимеризации или лоликонденсации какого-нибудь непредельного би- или мультифункционального органического соединения, образовавшегося в результате деструкции белков, реакция протекала бы аналогично эмульсионной полимеризации, требующей, как правило, присутствия катализатора. [c.372]

Рис. 9-20. Исключение бактериофага лямбда из хромосомы бактерии контролируется носредством кооперативного и конкурентного взаимодействия межд> сайт-специфическими ДНК-связывающими белками. Реакция катализируется интегразой фага лямбда и является противоположной по своему действию сайт-специфической рекомбинации, показанной на рис. 9-19. А. Общая схема реакции и некоторые участвующие в ней сайты связывания белков (указаны не все сайты). Для исключения необходимы разрыв и воссоединение двойной спирали ДНК в сайтах рекомбинации I и 2 при этом образуется кольцевая хромосома фага лямбда. Int-интеграза фага лямбда. Xis-эксцизионаза фага лямбда, а 1HF и FIS -белки, образуемые бактериальной клеткой-хозяином. Б. Активация исключения белком FIS указанные стадии, по-видимом>, имеют место при низких концентрациях белков Int и Xis. Как показано, ряд белков при связывании сильно изгибают ДНК. Хотя белок Int катализирует реакцию

По мнению В. Л. Калера, все заключительные стадии биосинтеза хлорофилла локализованы в активном центре одной и той же интегрированной ферментативной системы — олигомере, состоящем из восьми мономерных белковых единиц, причем промежуточные продукты синтеза пигмента постоянно связаны с белком (реакция типа фермент фермент, а не фермент->суб-страт- фермент). Изменение типа ферментативной активности определяется конформационными переходами в олигомере, а вход всего олигомера закрыт до тех пор, пока не завершится реакция протохлорофиллид->хло-рофиллид хлорофилл. Затем хлорофилл сбрасывается с олигомера и после конформационного перехода вос- [c.211]

Р—Р, переносится целиком с образованием N-гликозидной связи с одним или несколькими специфическими остатками Asn акцепторного белка. Реакция катализируется мембраносвязанным ферментом олигосахарид-трансферазой. Трансфераза узнает и переносит любой гликолипид с общей структурой R—(G1 NA )2-P—P-Dol. Гликозилирование происходит по остатку Asn трипептидной последовательности Asn-X-Ser/Thr, где X—любая аминокислота, за исключением, вероятно, пролина или аспартата. При этом предпочтительно используется трипептид, содержащийся в Р-спирали. Лишь треть остатков Asn, являющихся потенциальными акцепторными центрами, реально подвергаются гликозилирова-нию. Акцепторные белки могут принадлежать и к секреторному, и к общему мембранному классу. Цитозольные белки гликозилируются редко. Реакция переноса и последующие процессы в ходе гликозилирования N-связанных гликопротеинов, а также их субклеточная локализация представлены на рис. [c.306]

Каталитическая активность самого альбумина пока мало изучена, однако известно, что в его водном растворе в мягких условиях (pH = 7, при комнатной температуре) происходит метилирование полиядерных фенолов метилиодидом, в то время как в отсутствие белка реакции не наблюдается [39]. В работе [40] показана каталитическая роль альбумина при гидролизе п-нитрофенилацилатов, причем наибольший эффект достигается при длине ацильного радикала 8-12 атомов углерода. Реакция ингибируется в присутствии ПАВ типа Твин (Т уееп-20) и слабее — жирными кислотами (в ряду С4—Сю). В этих фактах нетрудно заметить сродство альбумина к жирным кислотам, о чем будет упоминаться в дальнейшем. Селективность альбумина к ионам переходных металлов подтверждается результатами работы [41], показывающими снижение токсического эффекта меди и ртути (но не кадмия) на изолированные клетки печени крыс в присутствии альбумина. [c.544]

После первичной трансляции 49S-PHK и последующего образования матрицы минус-РНК появляется ряд конкурирующих активностей, схематически проиллюстрированный на рис. 21.3. Минус-РНК может быть транскрибирована либо с З -конца с образованием 495-плюс-РНК, либо на внутреннем участке с образованием субгеномной 265-плюс-РНК. Когда количество инициирующих комплексов лимитировано, связующий участок для синтеза 26S-PHK эффективно конкурирует с участком для инициации 49S-PHK и ограничивает доступ к нему. 495-плюс-РНК может связаться с рибосомами и транслироваться с образованием дополнительных количеств неструктурных белков (реакция 4" на рис. 21.3), связаться с репликативным комплексом и транскрибироваться с образованием новых, минус-цепей матрицы (реакция 4 на рис. 21.3) или же связаться с капсидными белками для упаковки в нуклеокапсид, когда появится достаточное количество структурных белков-, (реакция 4 на рис. 21.3). Каким образом регулируется ее функционирование — неизвестно, но скорее всего в этой регуляцию важную роль играют капсидные белки. [c.351]

Затем фенолы, способные превращаться в хиноны, могут ковалентно связываться с белком через SH-группы и свободные аминогруппы. Если хинон имеет вторую реакционноспособную группу, то моясет происходить, образование поперечных сшивок между молекулами белка. Реакции такого [c.355]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология