Активирование гексоз

Эта реакция показывает, что в активировании гексоз участвует аденозинтрифосфорная кислота. [c.253]

Восстановление моносахаридов. Каталитически активированный водород (например, в присутствии N1 ) присоединяется к кар бонильной группе моносахаридов. Последние, таким образом, восстанавливаются в многоатомные спирты. Из гексоз при этом получаются гекситы, из пентоз — пентиты (стр. 119) и т. д. Например [c.236]

Дальнейшее активирование гексозы достигается путем превращения глюкозо-6-фос-фата во фруктофуранозо-6-фосфат. [c.258]

Восстановительный пентозофосфатный цикл, или цикл Кальвина, являющийся основным путем фиксации СО2 у всех высших фотосинтезирующих организмов, функционирует уже в группе пурпурных бактерий. У цианобактерий и прохлорофит это также основной путь фиксации СО2. Последовательность ферментативных реакций, приводящих к фиксации углекислоты и образованию из нее молекулы гексозы, была расшифрована М. Кальвином (M. alvin) с сотрудниками в 50-х гг. XX в. (рис. 77). Что в этом цикле нового, существенно отличающего его от всех реакций фиксации СО2 как гетеротрофной природы, так и функционирующих в восстановительном ЦТК Новая химическая природа акцептора. Акцепторами СО2 во всех до сих пор описанных реакциях были органические кислоты в обычной или активированной форме. В этом цикле впервые акцептором СО2 выступает вещество углеводной природы — активированная молекула пентозы. [c.294]

Ферментативные пути, ведущие к синтезу пентозофосфатов, уже формировались в окислительном пентозофосфатном пути. Для восстановительного пентозофосфатного цикла уникальными являются два фермента, не участвующие в других метаболических путях фосфорибулокиназа и рибулозодифосфаткарбоксилаза. Первый из них связан с активированием молекулы акцептора путем вторичного фосфорилирования, а второй катализирует реакцию акцептирования рибулозо-1,5-дифосфатом молекулы СО2 и последующее гидролитическое расщепление образовавшейся гексозы на 2 молекулы 3-ФГК, одна из которых в карбоксильной группе содержит углерод из СО2. [c.294]

Переносят диски в прибор Сокслетта и экстрагируют 80%-ным этиловым спиртом в течение 2 ч (до полного обесцвечивания дисков). Спиртовой раствор упаривают в вакууме досуха, осадок переносят на фильтр и несколько раз промывают небольшими порциями воды. В фильтрат вносят небольшое количество 1 %-ной серной кислоты и гидролизуют на кипящей водяной бане при перемешивании в течение 30 мин (идет расщепление сахаров на гексозы). Кислый раствор нейтрализуют горячим раствором МаОН (по бромфенолу синему рН = 3,0- 4,6) при перемешивании. По исчезновении желтой окраски нейтрализацию заканчивают. Осадок отделяют центрифугированием, промывают 2—3 раза небольшими порциями дистиллированной воды и отбрасывают. К раствору (100—150 мл) из бюретки добавляют 10%-ный раствор ацетата свинца до полного осаждения белков. Раствор подогревают и фильтруют. В фильтрат вносят 0,5 г активированного угля и раствор при постоянном перемешивании кипятят 10—15 мин. Уголь отфильтровывают, промывают дистиллированной водой и отбрасывают. Фильтрат упаривают до 30—50 мл и пропускают через колонки с катионитом (10 г) и анионитом (10 г) со скоростью 2 мл мин. [c.529]

Раствор 410 мг (2,5 ммоль) 2-дезокси-о-л /ссо-гексозы (I) в 10 мл 2,5%-ного метанольного раствора хлористого водорода (см. гл. 69) выдерживают 48 ч при 25°С, прибавляют избыток (1,5 г) карбоната серебра и перемешивают суспензию еще 10 мин. Реакционную массу фильтруют через слой Активированного угля дарко G-60 и фильтрат досуха упаривают в вакууме при 40 °С. Продукт кристаллизуется при добавлении пентана к раствору сиропообразного остатка в минимальном объеме этилацетата. В результате двух перекристаллизаций из той же смеси растворителей получается чистый гексопирапозид II. Выход 310 мг (70%), т. пл. 115—116°С, [а] 0+164° (в воде). [c.336]

По-внднмому, ядра клетки лишены способности осуществлять нормальное кислородное дыхание. В ядрах, как правило, отсутствуют цитохромоксидаза и весь комплекс ферментов, осуществляющих окисление органических кислот в так называемом цикле Кребса (см. главу Дыхание ). Вместе с тем в ядрах обнаружены ферменты, связанные с анаэробным энергетическим обменом. В частности, здесь представлены ферменты гликолиза — альдо-лаза, энолазы, дегидрогеназа фосфоглицериновой кислоты, найдены гексозо- и триозокиназы. Все это указывает, что энергетические потребности ядра могут удовлетворяться за счет собственных энзимов Нет оснований полностью отрицать способность ядер к синтезу АТФ и, следовательно, наличие в них аппарата, осуществляющего окислительное фосфорилирование, но размеры этой функции остаются пока неясными. В ядрах обнаружены также ферменты нуклеинового обмена, а также ферменты, осуществляющие активирование аминокислот, которое позволяет использовать последние для синтеза молекулы белка. [c.49]

Превращение фибриногена в фибрин происходит под действием протеолитического фермента тромбина, который в нормальных условиях до активации находится в плазме в виде своего предшественника — протромбина. Впервые протромбин и тромбин были выделены в очищенном виде Сигерсом и др. [160] в настоящее время для получения высокоочищенных препаратов протромбина и тромбина используются более совершенные методы [161—163]. Лами и Уо [1641 провели глубокое физико-химическое исследование протромбина молекулярный вес протромбина, по их данным, равен 62 700. По данным количественного анализа [165] углеводная часть протромбина содержит 6,5% гексоз, 1,7% гексозаминов, очень мало пентоз и не содержит гексу-роновых кислот. Превращение протромбина в тромбин может активироваться двумя способами [159] 1) солями в высоких концентрациях (25%-ным раствором цитрата натрия) и 2) добавками тканевых и плазменных факторов к растворам протромбина. Молекулы тромбина способны к агрегации, что приводит к большому разбросу величин его молекулярного веса, приведенных в литературе. По-видимому, минимальный молекулярный вес мономера тромбина примерно равен 8000 [159, 166]. Лоранд и др. [167] показали, что при активации протромбина 25%-ным раствором цитрата натрия от протромбина отщепляется углевод. На более ранних стадиях процесса активации протромбина 40—60% углеводов и примерно такое же количество азота становятся растворимыми в трихлоруксусной кислоте. Количества гексоз и гексозаминов, которые растворимы в трихлоруксусной кислоте при активации протромбина, также составляют 40—60%. Миллер и Сигерс ]168] исследовали углеводную часть, отщепившуюся от протромбина при активации. Тромбин осаждали из активированной смеси сульфатом аммония, а из надосадочной жидкости выделяли углеводную фракцию. При гидролизе углеводной фракции в гидролизате была найдена только глюкоза. Поскольку никаких гексозаминов обнаружить не удалось, было выдвинуто предположение, что в процессе активации протромбина гексозамин может ферментативно отщепляться от гексоз. [c.253]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология