Ферменты активация стандартные

Как показали результаты экспериментов, график зависимости 1пА от 1/Т представляет собой прямую линию, что позволяет вычислить энергию активации. Стандартные величины лежат в пределах 80-120 кДж моль . Однако растения — очень сложные системы, на скорость распада витамина С в которых влияют и другие факторы, например микроорганизмы и (или) природные ферменты. Поэтому энергия активации служит только для приблизительной оценки влияния температуры на этот процесс. Более того, дополнительным параметром является отсутствие воздушной среды. Ситуация еще больше усложняется, если реакция не подчинаяется первому порядку. Так, например, имеются данные, что при хранении соков распад аскорбиновой кислоты является процессом нулевого порядка. Трудно понять, почему наблюдается такое различие в кинетике, однако несомненно, что решающее влияние на разрушение витамина С оказывает природа системы. Следует отметить, что овощи, приготовленные в микроволновой печи, сохраняют гораздо больше витамина С, чем приготовленные обычными способами. Это может происходить главным образом благодаря использованию меньших объемов воды, хотя должно сказываться и сокращение времени кулинарной обработки. Таким образом, потери витамина С можно предотвратить, не только избегая длительного кипячения овощей в медной посуде, но и если готовить их целиком. [c.96]

Сопоставьте ферментативный и еферментативный процессы как сказывается присутствие фермента на а) изменении стандартной свободной энергии реакции, б) энергии активации реакции, в) на чальной скорости реакции, г) температурном коэффициенте кон станты скорости [c.76]

Свободная энергия регулирует точность. При образовании одной пептидной связи расщепляются четыре связи аденозинтрифосфата (АТР) и гуанозинтрифосфата (GTP) [22] с выделением свободной энергии, 25 ккал на моль аминокислоты [23]. Лишь часть этой энергии расходуется на образование пептидной связи в эндергони-ческой реакции, стандартная свободная энергия которой в воде составляет 5 ккал/моль [24]. Остальное затрачивается на трансляцию информационной РНК к полипептиду и на максимально точное проведение трансляции. Гидролитическому распаду пептидных связей препятствует высокий барьер энергии активации, который, однако, легко преодолевают многочисленные ферменты,, расщепляющие белок (протеазы). [c.26]

Подобно другим катализаторам, ферменты, с термодинамической точки зрения, ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации . Энергией активации называется энергия, необходимая для перевода всех молекул моля вещества в активированное состояние при данной температуре. Другими словами, это энергия, необходимая для запуска химической реакции, без которой реакция не начинается несмотря на ее термодинамическую вероятность. Фермент снижает энергию активации путем увеличения числа активированных молекул, которые становятся реакционноспособными на более низком энергетическом уровне (рис. 4.11). На рисунке видно, что ферментативная реакция имеет более низкую энергию активации. Следует отметить, что как катализируемая ферментом, так и не катализируемая им реакция независимо от ее пути имеет одинаковую величину стандартного изменения свободной энергии (ДО). Действуя на скорость реакции, ферменты не изменяют равновесия между прямой и обратной реакциями, как и не влияют на величину свободной энергии реакции они лищь ускоряют наступление равновесия химической реакции. [c.133]

Величину энергии активации можно использовать и в работе с животными объектами. В нашей лаборатории (И. Н. Буланкин и М. А. Блюмина) посредством ее анализировались белки животных (белые крысы) различного возраста и было показано, что со старением энергия активации при их расщеплении стандартным трипсином возрастает. По мере старения растет и энергия активации фермента катепсина в печени. Е таблице приводятся соответствующие результаты. [c.100]

Исходя из уравнения (5.24) и измеряя максимальную скорость реакции при двух температурах, можно определить энергию активации для ферментативных реакций как стандартную теплоту активации, Н°. Если сравнить теплоту активации некаталитических реакций с каталитическими, в частности с ферментативными, то легко видеть, что в последних теплота активации значительно снижена. Например, гидролиз сахарозы в присутствии Н+ имеет теплоту активации Н°—25,6 ккал/моль, а в присутствии инвертазы—11,0 ккал1моль. Действие ферментов связано с понижением энергетического барьера, которое необходимо для ускорения ферментативной реакции. [c.231]

В большинстве исследований по металлактивированным ферментам делались попытки оценить специфичность взаимодействия либо изучением степени активации фермента различными ионами металлов в стандартных условиях, либо в ряде случаев измерением кажущихся констант активации и максимальных скоростей для тех ионов металлов, которые вызывают существенную активацию. Из этих исследований можно сделать некоторые обобщения. Например, большинство киназ и синтетаз активируются в значительной степени только под действием Mg +, Мп +, Со и в некоторых случаях Са +, в то время как другие ферменты, например дегидрогеназы, лиазы, в большинстве случаев проявляют более широкую специфичность по отношению к активации под действием М. +. Подобные высокие степени активации под действием Mg2+ или Мп2+ наблюдались во многих случаях, хотя в об- [c.456]

ЦИИ (нанример, щелочного гидролиза). Однако совершенно иную картину можно наблюдать в ферментативном катализе. На рис. 1 показано, как изменяется стандартная свободная энергия фермент-субстратного взаимодействия по координате реакции для двух соединений производных фенилаланина (К = С НаСН. , сплошная линия) и глицина(К = Н,пунктир). В случае специфического соедипения — метилового эфира К-аце-тил-Ь-фени.паланина свободная энергия термодинамически выгодного процесса, каким является экстракция углеводородного фрагмента субстрата В из воды в органическую среду белка, приводит к существенному понижению барьера стандартной свободной энергии активации и тем самым к ускорению реакции. [c.210]