Ферменты энергия активации

Рис. 17. Механизмы, которые могут объяснить постоянство суммарной свободной энергии сорбции при одновременном понижении свободной энергии активации химического превращения фермент-субстратного комплекса i — эффекты сближения и ориентации II — механизм индуцированного соответствия III — механизм напряжения

Пероксид водорода разлагается в водных растворах на кислород и воду. Реакцию ускоряют как неорганический катализатор (ион Ре +), так и биоорганический (фермент каталаза). Энергия активации реакции в отсутствие катализатора 75,4 кДж/моль. Ион Ре + снижает ее до 42 кДж/моль, а фермент каталаза — до 2 кДж/моль. Рассчитайте соотношение скоростей реакции в отсутствие катализатора в случаях присутствия Ре и каталазы. Какой вывод можно сделать [c.59]

Как следует нз уравнения Аррениуса, в которое а входит в качестве показателя степенн, даже небольшое уменьшение энергии активации приводит к значительному возрастанию скорости реакции. Так, под действием биологических катализаторов — ферментов— энергия активации химических реакций, протекающих в живых организмах, резко снижается, и эти реакции достаточно быстро протекают при сравнительно низких температурах. [c.93]

Перекись водорода разлагается на воду и кислород. В отсутствии катализатора эта реакция требует энергии активации, равной 18 калориям на моль. Введение фермента каталазы снижает энергию активации до 5,5 калорий. Интересно отметить, что под влиянием ферментов энергия активации молекул снижается значительно больше, чем в случае действия неорганических катализаторов. [c.167]

В фермент-субстратном комплексе фермент взаимодействует с молекулой (молекулами) субстрата (субстратов), ослабляя ключевые связи и уменьшая энергию активации. Обсуждая работу автомобильных каталитических [c.443]

В реальных системах ни субстрат, ни фермент не являются жесткими молекулами. Поэтому при связывании претерпевают конформационные изменения, как правило, молекулы обоих реагентов, о означает, что провести четкую грань между различными механизмами катализа (рис. 17, II и III) не представляется возможным. Более того, даже обычный механизм ориентации реагирующих групп (см. 3 этой главы) в ряде случаев можно трактовать как создание некоторых напряжений в структуре молекул реагентов. Поэтому, чтобы не дать себя дезориентировать изобилием предложенных теорий и механизмов (а также поправок и уточнений к ним), важно помнить, что отличие между ними состоит лишь в используемых терминах (таких как принудительная ориентация, индуцированное соответствие, механизм дыбы , щелевой эффект и т. п.) и некоторых частных предпосылках о строении активного центра. Термодинамическая же сущность всех этих теорий одна потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата на ферменте тратится на понижение барьера свободной энергии активации последующей химической реакции. [c.60]

Полифункциональный катализ на мицеллах. Многоцентровая атака субстрата электрофильными и нуклеофильными группами фермента в принципе может привести к существенному понижению свободной энергии активации катализируемой реакции (см. 5 гл. И). Однако, как уже отмечалось, на основании одних только теоретических предпосылок трудно оценить вклад полифункционального катализа в ускорение сложных ферментативных процессов. [c.121]

Расходование свободной энергии сорбции должно идти в этом случае продуктивно, т. е. конформационно-сольватационные изменения в глобуле, сопровождающие сорбцию субстрата на ферменте (или следующие за ней), должны быть одновременно полезными (и необходимыми) для образования переходного состояния последующей химической стадии. Это следует из того, что общий выигрыш свободной энергии активации для субстратов, содержащих в молекуле гидрофобную группу Н, составляет полную величину потенциальной свободной энергии сорбции, равной согласно механизму (4.41) 2А0 стр (как это наглядно показано на рис. 44 и следует, например, из уравнения 4.39). [c.156]

AS и AG и тем самым изменяет константу скорости и скорость реакции. Обычно катализатор существенно снижает энергию активации процесса. Так, в реакции разложения Н2О2 в присутствии катализатора фермента каталазы энергия активации понижается от 72 до 4—8 кДж моль . Это соответствует увеличению константы скорости реакции в 10 раз при постоянстве предэкспоненциального множителя. [c.619]

Ферменты — это катализаторы, синтезируемые живой клеткой. Они, как и любые катализаторы, снижают энергию активации системы путем образования неустойчивых промежуточных соединений с субстратом. [c.257]

Каталитическая активность ферментов проходит через максимум при изменении pH. В сильнокислых и сильнощелочных средах ферменты теряют каталитическую активность вследствие денатурации белка. В области 0-ь40 С скорости реакций, катализируемых ферментами, при повышении температуры возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Энергия активации ферментативных реакций лежит в пределах 20 80 кДж/моль. При температурах 60—70 С белки денатурируются и полностью теряют каталитическую активность. [c.633]

Вообще говоря, возможны четыре типа факторов, определяющих каталитическую активность фермента. Во-первых, необходим химический аппарат в активном центре, способный деформировать или поляризовать химические связи субстрата, что делает последний более реакционноспособным, во-вторых,— связывающий центр, иммобилизующий субстрат в правильном положении к другим реакционным группам, участвующим в химическом превращении, в-третьих,— правильная и точная ориентация субстрата, благодаря которой каждая стадия реакции проходит с минимальным колебательным или вращательным движением вокруг связей субстрата, и, наконец, в-четвертых, способ фиксирования субстрата должен способствовать понижению энергии активации ферментсубстратного комплекса в переходном состоянии. Соответствующее распределение зарядов в активном центре и геометрия активного центра входят в число факторов, определяющих снижение суммарной энтропии переходного состояния. Все эти факторы в той или иной степени влияют на структуру активного центра фермента, и их нельзя рассматривать изолированно, вне связи друг с другом. В совокупности они увеличивают скорость ферментативной реакции и позволяют ферменту выступать в роли мощного катализатора [77]. [c.209]

Большинство ферментов активны в сравнительно узком интервале pH (4—9) и температур (О—50°С). Эффективные энергии активации ферментативных реакций отличаются невысокими значениями (20—80 кДж/моль). [c.186]

Константы равновесия в том и другом случае отличаются незначительно (в 2—4 раза). В то же время при переходе от профлавина к родамину 6Q процесс комплексообразования красителя с активным центром замедляется почти в 10 paat Структуры молекул этих лигандов различаются в основном лишь тем, что молекула родамина 6Q содержит дополнительное бензольное кольцо. Как показало изучение температурной зависимости кинетики комплексообразования, энергия активации этого процесса порядка 17 ккал/моль (71,4 кДж/моль). С другой, стороны, известна, что энергия активации процессов, контролируемых диффузией, не превышает, как правило, 5 ккал/моль (21 кДж/моль) [62, 63]. Поэтому следует заключить, что образование комплекса химотрипсина с более объемной молекулой родамина 6G возможно лишь в результате конформационных изменений в молекуле фермента. Такой механизм (1.8) комплексообразования органических молекул с белками, по-видимому, весьма распространен. [c.31]

Ферменты катализируют самые разнообразные реакции гидролиз и дегидрирование, конденсацию, изомеризацию, окислительно-восстановительные реакции и многие другие процессы. Они обладают рядом особых свойств, которые отличают их от органических катализаторов гомогенного типа и других известных катализаторов. Для них характерны исключительно высокая каталитическая активность и низкие энергии активации. [c.186]

Для анализа экспериментальных данных (распределение продуктов ферментативной деструкции полимера в зависимости от степени полимеризации, или средняя степень полимеризации продуктов гидролиза) используют теоретические модели ферментативной деструкции полимеров — обычно весьма детализированные, но, как правило, содержащие сильные (и неочевидные) допущения, лишающие смысла всю детализацию. К ним относятся допущения об аддитивности показателей сродства индивидуальных сайтов, о постоянстве гидролитического коэффициента независимо от способа связывания субстрата и степени его полимеризации, о постоянстве инкремента свободной энергии активации действия фермента при последовательном заполнении его сайтов и т. д. Несоответствие теоретических данных, рассчитанных с помощью подобных упрощенных моделей, с экспериментальными нередко трактуется как доказательство в пользу существования таких неординарных механизмов, как множественная атака. При этом в работах, как правило, отсутствует критический анализ ограничений модели, и в частности анализ альтернативных механизмов действия фермента без априорного привлечения неординарных механизмов. [c.103]

При ферментативном катализе реагирующее вещество, так азываемый субстрат, соединяется с ферментом, в результате молекулы субстрата становятся более активными. При соединении с ферментом энергетический уровень молекул значительно возрастает вследствие поляризации, смещения электронов, деформации связей. После соединения с ферментом молекулы субстрата поднимаются на более высокий энергетический уровень, поэтому для преодоления ими энергетического барьера требуется значительно меньше энергии, чем до соединения субстрата с ферментом. Энергия активации комплекса субстрат-фермент будет меньшей, чем энергия активации чистого субстрата. [c.41]

Скорость реактивации зависит от температуры, так как это обычная химическая реакция, представляющая собой гидролиз фосфорилированного фермента, в результате чего образуются фосфат и активный фермент. Энергия активации этого процесса для диметилфосфорилированной холинэстеразы эритроцитов кролика составляет 14 400 кал/моль [5]. [c.124]

К сожалению, большинство величин, приводимых в литературе для энергий активации реакций, катализированных ферментами, выводится, исходя из СЛИ1ПК0М простого уравнения первого порядка для скорости реакции. [c.564]

Эти величины являются сложными, включающими Км, кз и ряд других констант уравнения Михаэлиса, и не могут быть использованы для получения индивидуальных констант. В тех случаях, в которых были получены индивидуальные константы [109], величины Ез оказались низкими и по порядку величины равными 5 —15 ккал/молъ. Интересно отметить, что хотя ферменты, выделенные из разных биологических объектов, могут отличаться по своей активности, однако температурная зависимость констант скоростей дает одинаковую для всех случаев энергию активации [110]. [c.564]

Авторы считают, что катализаторы способны относительно длительное время сохранять полученную ими энергию возбуждения (теплового, светового и т. д.), причем вероятность такого возбуждения растет с усложнением системы, с увеличением молекулярного веса. Катализатор воспринимает такл<е часть энергии реакции, что позволяет в результате возбуждения снизить энергию активации процесса. Катализатор является как бы энергетической ловушкой , в которой энергия химического процесса некоторое время задерживается от рассеяния, чем облегчается переход через энергетический барьер. Таким путем делается попытка объяснения сверхактивности ферментов, состоящих из комбинации активной группы с носителем, Эффект агравации—проявление особых свойств вещества в термодинамически неравновесном состоянии (ср. теорию пересыщения, стр. 144)—является, по Н. И. Кобозеву и О, М. Пол-торак, катализом энергетически возбужденными структурами. Теория агравации требует для своего признания дальнейших эспери-ментальных подтверждений. [c.149]

Из уравнения (2.21) видно, что термодинамически эффективность ферментативного катализа определяется разницей свободных энергий межмолекулярного (при образовании комплекса Михаэлиса) и внутримолекулярного (в переходном состоянии реакции) образования связи Е-Я. Следовательно, в количественном отношении кинетическая роль комплексообразования Е Н в ускорении ферментативной реакции представляется несколько иной, чем в кинетическом режиме второго порядка (уравнение 2.19). Однако и здесь движущей силой катализа остается свободная энергия взаимодействия Е-Н именно в переходном состоянии реакции (а не в промежуточном комплексе). Действительно, чем более термодинамически выгодным будет внутримолекулярное взаимодействие Е-К в активированном состоянии (чем более отрицательные значения примет величина АОз внутр). тем более благоприятным должно быть отношение VI/ии для ферментативной реакции [см. (2.21)]. Это связано с тем (см. рис. 12), что барьер свободной энергии активации ферментативной реакции (ДО/. внутр) в этом случае уменьшается (по сравнению с ДОи) и, следовательно, скорость процесса [уравнение (2.20)] возрастает. Наоборот, при заданном значении ДО .ппутр термодинамически более благоприятное взаимодействиеЕ -Н в исходном состоянии реакции (фермент-субстратный комплекс ХЕ-КУ) будет тормозить ее протекание. Так, более отрицательные значения Д(3 приводят к неблагоприятным значениям VI /иц в отношении ферментативного процесса [уравнение (2.21)]. Это связано с тем, что активационный барьер Д01% утр (см. рис. 12), определяющий скорость превращения фермент-субстратного комплекса [уравнение (2.20)], при этом возрастает. [c.41]

Из сказанного можно сделать вывод, что при гидрофобном фермент-субстратном взаимодействии типа Е-Н (схема 2,10) величина Д 5,ВНУ1Р (уравнение 2.19) принимает существенные значения даже при не слишком больших гидрофобных фрагментах Н. Так, для весьма распространенной в живой природе бензильной группы (встречающейся в молекулах производных фенилаланина) понижение свободной энергии активации, обусловленное погружением ее (переносом из воды) в гидрофобную среду активного центра (при образовании переходного состояния химической реакции), может составить величину вплоть до —7 ккал/моль (—29,4 кДж/моль) в зависимости от значения а с 2, которое реализуется в данной энзиматической системе. Это соответствует ускорениям реакции вплоть до 10 раз. [c.45]

Специфический вклад, который в понижение свободной энергии активации вносит сорбция на ферменте а-ациламидной группы субстрата, можно оценить также и по другому, если сравнить реакционные способности по отношению к химотрипсину для производного а-М-аце-тилфенилаланина [c.136]

Рис. 43. Свободные энергии образования фермент-субстратного комплекса AGs и ацилфермента Д Gg н свободные энергии активации каталитических стадий ацилирования гидролиза ацилфермента от свободной энергии переноса Д (Зэкстр субстратной группы R из воды в органический растворитель ( -октанол), если в субстрате НСН(ННС0СНз)С(0)0СНз заместитель R

Внутренняя реакционная способность нуклеофила, действующего в свободном ферменте. В итоге проведенного анализа можно считать доказанным постулат Бендера и Кежди [7] о том, что эффекты субстратных заместителей в химотрипсиновом катализе имеют аддитивный характер. Такое свойство ферментативного процесса означает, что свободная энергия того или другого сорбционного фермент-субстратного взаимодействия (стабилизирующего переходное состояние) входит в общую свободную энергию активации химической реакции в виде взаимно независимых слагаемых, а именно [c.160]

Поскольку состав активированного комплекса при различных катализаторах будет различным, тоС° и будут зависеть от катализатора. Отсюда следует, что катализатор, входя в состав активированного комплекса, изменяет термодинамические параметры АН, А5 и AG и тем самым изменяет константу скорости и скорость реакции. Обычно катализатор существенно снижает энергию активации процесса. Так, в реакции разложения Н2О2 в присутствии катализатора фермента каталазы энергия активации понижается от 72 до 4—8 кДж моль" . Это соответствует увеличению константы скорости реакции в 10 раз при постоянстве предэкспоненциального множителя. [c.619]

Ферменты ускоряют биологические реакции, снижая энергию активации, не изменяя положения равновесия. Механизм их действия состоит в образовании комплекса фермента с субстратом, который вс гуиает в реакцию, после чего комплекс распадается с oбpaзoвa шeм исходного фермента и продукта. Скорости реакций, катализируемых ферментами, зависят от активности или количества фермента, концен-фации субстрата, pH и состава раствора, температуры, присутствия активаторов и нигабиторов. [c.274]

Превращение основного состояния фермепт-субстратного комплекса в переходное ведет к увеличению прочности связывания фермента с субстратом (точнее, измененных или активированных фермента и субстрата) и к уменьшению активационного барьера реакции. При этом в согласии с основными положениями теории переходного состояния уменьшение свободной энергии активации соответствующей стадии ферментативной реакции определяется разницей свободных энергий реального и гипотетического фер-мент-субстратного комплекса. Иначе говоря, во сколько раз напряжения ухудшают возможное связывание субстрата с активным центром, во столько же раз возрастает скорость соответствующей стадии ферментативной реакции ири условии снятия этих напряжений в переходном состоянии на данной стадии [79—82]. Следовательно, если напряжения или деформации, существующие в фермент-субстратиом комплексе, снимаются в переходном состоянии реакции, то они выгодны для фермента на стадии каталитического превращения комплекса. Чем более выражены такие наиряжения в фермент-субстратном комплексе, тем выше каталитическая копстапта ферментативной реакции. Согласно классификации фермеит-субстратных взаимодействий именно те взаимодействия, прочность которых возрастает прн образовании переходного состояния ферментативной реакции, называются специфическими [81, 82]. [c.163]

Более внимательное рассмотрение изложенной выше концепции приводит к выводу, что для специфических фермент-субстратных взаимодействий "вовсе не обязательны напряжение или деформация субстрата. Достаточно, чтобы взаимодействие фермента с субстратом было лучнге в переходном состоянии по сравнению с основным состоянием фермент-субстратного комплекса. Этот вопрос детально рассмотрен в первой части книги [81]. Например, если субстрат в ходе его ферментативного превращения и, следовательно, структурной перестройки изменяет свою конформацию так, что прочность его взаимодействия с ферментом в переходном состоянии возрастает, то уменьшается свободная энергия активации и ускоряется реакция. При этом субстрат совершенно не обязательно должен подвергаться какой-либо деформации (т. е. изменению длин ковалентных связей и искажению валентных углов) при образовании комплекса Михаэлиса. Он может связаться с ферментом, помещая свою реакционноспособную связь в непосредственной близости от каталитически активных групп, но так, что прочность связывания при этом еще достаточно далека от потенциально достижимой. Тем самым субстрат как бы резервирует свободную энергию связывания для переходного состояния, что также приводит к ускорению ферментативной реакции. [c.163]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология