Рибосомы синтез полипептидов

Среди 64 мыслимых кодонов 61 имеет смысл, т.е. кодирует определенную аминокислоту. В то же время три из них, а именно УАГ, УАА, УГА, оказываются бессмысленными они были названы нонсенс-кодо-нами, так как не кодируют ни одной из 20 аминокислот. Однако эти кодоны не лишены смысла, поскольку по крайней мере два из них выполняют важную функцию сигналов терминации в синтезе полипептида в рибосомах (функцию окончания, терминации синтеза). [c.522]

Инициирующие факторы. Специфические белки, необходимые для инициации синтеза полипептида рибосомами. [c.1011]

Если рибосома доходит до кодона, для которого нет (или слишком мало) соответствующей s-PHK, то синтез полипептида замедляется или прекра-ш,ается. Одновременно замедляется и перемещение рибосомы вдоль т-РНК, подобно тому, как это происходит в конце какого-нибудь цистрона. В результате возрастает вероятность того, что эта рибосома отделится от т-РНК, раньше чем ей удастся достичь другого участка матрицы, пригодного для инициации цепи. За ней могут последовать другие рибосомы и может начаться разрушение т-РНК. Индукция на этой стадии способна обеспечить продолжение синтеза т-РНК и белка, тогда как репрессия вызывает противоположный эффект. [c.538]

Из этого можно заключить, что меченые атомы сначала появляются в растущих полипептидных цепях, связанных с рибосомами, а затем переходят из рибосом в растворимую (т, е, не рибосомную, общую) фракцию бактериальных белков. Можно доказать, что в опыте, изображенном на фиг, 195, скорость, с которой меченые атомы серы включаются в связанные с рибосомами растущие полипептиды и затем выходят из них, вполне достаточна, чтобы обеспечить весь синтез бактериальных бел- [c.388]

Рис. 11.13. Терминация синтеза полипептида происходит тогда, когда терминаторны кодон (в данном случае UGA) попадает в А-участок рибосомы и узнается белковым фактором терминации RF2.

Как можно видеть из вышеизложенного, метод EPL обладает большими преимуществами перед подходами, основанными на использовании только химических методов синтеза полипептидов. При использовании лигирования синтезированных белков большая часть белковой молекулы может быть синтезирована рибосомами, и полученные фрагменты полипептидных цепей далее легко объединяются с пептидами, синтезированными хими- [c.316]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

Другой тип макроэргов - ацилфосфаты - макроэрги с ангидридной связью, например 1-фосфоглицероил-З-глицерофосфат. В таких молекулах карбонильный атом углерода ацильной группы особенно легко вступает в реакцию с нуклеофилом, при этом выделяется около 50 кДж/моль, что указывает на нестабильность ангидрида. Важным примером ацилфосфатов -макроэргов - является семейство аминоацил-АМФ-производных АК, которые образуются при синтезе полипептидов (белков) на рибосомах. [c.75]

Финалом этой истории было использование синтетических полинуклеотидов с регулярной нуклеотидной последовательностью в качестве матриц в бесклеточных системах синтеза полипептидов на рибосомах. Методы синтеза регулярных полинуклеотидов были разработаны Г. Хорана, и им же генетический код был прямо проверен путем использования их как матриц. В полном соответствии с кодом, использование поли(иС) в качестве матрицы дало полипептид, построенный из чередующихся серина и лейцина, а поли(иО) приводил к синтезу регулярного полипептидного сополимера с чередующимися валином и цистеином. Поли (AAG) кодировал синтез трех гомополимеров полилизина, полиаргинина и полиглютаминовой кислоты. [c.15]

Когда рибосома достигнет терминирующего кодона мРНК, синтез полипептида прекращается. В присутствии терминирующего кодона рибосома не связывает какой-либо аминоацил-тРНК, а вместо них в дело вступают специальные белки, называемые факторами терминации. Под их действием синтезированный полипептид освобождается из рибосомы. Эта стадия называется терминацией трансляции. После терминации рибосома может либо сойти с мРНК, либо продолжать скользить вдоль нее, не транслируя. [c.56]

Транспортные и информационные РНК управляют биосинтезом белков. Как отмечалось выше, последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях закодирована в ДНК. ДНК находится в ядре клетки. Однако пептидный синтез протекает вне ядра клетки в рибосомах. Это означает, что генетическая информация должна безошибочно передаваться от места ее хранения к месту синтеза. Для этого в ядре клетки на матрице ДНК при участии фермента РНК-полимеразы из рибонуклеозидфосфатов строятся информационные (матричные) РНК. На основе того факта, что спаренными друг с другом могут оказаться только комплементарные основания, информационная РНК содержит комплементарный код действующего как матрица тяжа ДНК. Таким путем информация транскрибируется [3.4.5]. Информационная РНК становится тем самым собственно матрицей для синтеза полипептидов, который протекает как второй этап процесса в рибосоме. Необходимые для этого а-аминокислоты могут попасть к матричной [c.666]

Наконец рибосома присоединила последнюю аминокислоту, полностью закончив синтез полипептида, кодируемого мРНК. О терминации полипептида сигнализирует один из трех терминирующих кодонов мРНК, расположенный непосредственно за кодоном последней аминокислоты. Терминирующие триплеты UAA, UAG и UGA не кодируют никакую аминокислоту. Их называют бессмысленными триплетами (нонсенс-триплетами). Первоначально они были обнаружены при исследовании изменения одного-единственного нуклеотида в некоторых кодонах, соответствующих определенным аминокислотам. Это изменение приводило к возникновению нонсенс-мутанитов Е.соИ, для которых была характерна преждевременная терминация синтеза полипептидных цепей. С помощью таких нонсенс-мутантов, по- [c.941]

Полисомы активнее участвуют в синтезе полипептидов, чем отдельные рибосомные мономеры. Об этом можно судить по включению меченых аминокислот в системе, содержащей, например, синтетическую яг-РНК в виде поли-У, которая обеспечивает специфическое включение фенилаланина в полипептид. Уже образовавшие агрегат рибосомы певосприимчивы к добавленной поли-У, а мономеры с готовностью акцептируют поли-У и образуют быстро осаждающийся комплекс, обладающий белоксиитезирующей активностью, о чем говорит включение С -фенилаланина [82,83, 93]. [c.281]

Общепринятая схема биосинтеза белка требует присутствия в цитоплазме живой клетки особого вида РНК, нуклеотидная последовательность которой определяет аминокислотную последовательность синтезируемого белка. Справедливость этой схемы была подтверждена получением в бесклеточной системе белкового синтеза полипептидов определенной аминокислотной последовательности в присутствии синтетических полинуклеотидов (см. стр. 83) и специфических вирусных белков в присутствии РНК вирусов. Однако до сих пор из нормальной клетки не удалось получить в индивидуальном состоянии РНК, которая была бы способна вызывать синтез определенного белка при взаимодействии с рибосомами и аминоацил-тРНК. [c.40]

Синтезированные с помохцью этого фермента полирибонуклеотпды имеют достаточно высокие молекулярные веса (3 10 —2 10 ), содержат исключительно Сз-—Сб -межнуклеотидные связи на одном конце полимерной цепи — 5 -фосфомоноэфирная 1рупца, на другом — нуклеозид со свободными Сг - и Сз--гидроксилами. Полимеры расщепляются ферментами подобно природной РНК и обладают способностью стимулировать синтез полипептидов в рибосомах, т. е. близки к природной РЫК. [c.442]

В опытах на изолированной перфузируемой нечени крысы Сарцион [137, 138] показал, что включение [С ]-галактозы и [С ]-глюкозамина в полипептидные цепи гликопротеинов происходит только после синтеза полипептидов в рибосомах. Эти данные были основаны на том, что включение углеводов в белки не происходит в рибосомах, а присоединение галактозы, маннозы и глюкозамина к полипептидной цепи имеет место в мембранах, в растворимой дезоксихолеатом части эндоплазматической сети. [c.289]

По мере того как одна рибосома продвигается вдоль мРНК, инициирующий участок цепи высвобождается, на нем происходит сборка следующего активного рибосомного комплекса и на той же матрице снова начинается синтез полипептида. При взаимодействии нескольких активных рибосом с единичной молекулой мРНК образуется полирибосома или полисома (рис. 11.12). [c.47]

Матричная РНК (мРНК). Молекула РНК, нуклеотидная последовательность которой транслируется в последовательность аминокислот на рибосомах в процессе синтеза полипептида. [c.310]

У бактерий имеется нуклеоид, т. е. область, где расположена ДНК- На ней идет синтез РНК, но уже на растущую мРНК садятся рибосомы, начинающие трансляцию. Образуется двойной комплекс ДНК—РНК-полимераза— мРНК и мРНК—рибосомы—растущие полипептиды. [c.26]

Одиночные нетранслирующие рибосомы менее стабильны и легко диссоциируют либо при снижении концентрации Mg , либо при относительном увеличении концентрации К+ (Д. Файс и др., 1970 Martin, 1973). Образующиеся при этом производные — 40 S- и 60 S-субъединицы — способны к синтезу полипептидов в бесклеточной системе (Д. Файс и др., 1970). В обычных условиях содержание одиночных рибосом в нормальных животных клетках, например клетках печени, невелико (около 10%). Следовательно, чтобы получить биологически активные субъединицы в достаточном количестве, необходимо превратить транслирующие рибосомы в не-тр анслирующие. [c.304]

Механизмы регуляции процессов элонгации и терминации изучены еще очень слабо. На уровне элонгации помимо факторов элонгации и GTP лимитировать синтез полипептидов могут изоакцепторные тРНК, спектр которых меняется при разных физиологических состояниях организма и тех или иных воздействиях (например, при дифференцировке тканей, при действии гормонов и т. д.). Существенную роль для синтеза пептидных связей в пептидильном центре рибосомы играют физико-химические условия микросреды (наличие ионов Mg +, Са -", Мп +, pH 8,3-8,4 и т. д.). [c.318]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Код А-А, согласно Меклеру (табл. 1У.21,<з), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой - антикодоном. В работе [352. С. 44] говорится "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А-А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования - шаг за шагом - соответствующей совокупности А-А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полинуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н-Н-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально. Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- [c.533]

Из трех терминирующих кодонов самым слабым является UGA. Он чаще всего может проскакиваться транслирующей рибосомой, по-видимому, за счет его узнавания триптофановой тРНК. В некоторых случаях этот терминирующий кодон специально используется в природе для того, чтобы в дополнение к основному белковому продукту, синтез которого завершается на этом кодоне, происходило образование небольших количеств другого физиологически важного белка из удлиненного полипептида. Такая ситуация наблюдается при трансляции РНК фага Q цистрон белка оболочки фага заканчивается терминаторным кодоном UGA, который время от времени проскакивается рибосомами, что приводит к синтезу небольших количеств значительно более длинного, чем белок оболочки, полипептида последний является необходимым продуктом трансляции фаговой РНК, так как требуется для сборки полноценной (инфекционной) фаговой частицы. [c.266]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосомы синтез полипептидов: [c.194] [c.57] [c.57] [c.154] [c.210] [c.514] [c.35] [c.935] [c.947] [c.435] [c.533] [c.153] [c.171] [c.168] [c.432] [c.437] [c.440] [c.69] [c.320] [c.258] [c.34] [c.156] [c.153] [c.162] [c.622] [c.254]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология