Актин мономерный

Построение четвертичной структуры ферментов — это только один пример процессов полимеризации, зависящих в основном, если не всецело, от образования слабых химических связей между субъединицами или протомерами. При сборке сократимых элементов мышцы нз мономерных единиц О-актина образуется фибриллярный белок Р-актин (рис. 100, Л). [c.318]

Как видно из рис. 100, , сборка активного полимерного миозина из субъединиц (состоящих в свою очередь из 5 полипептидных цепей) также чувствительна к давлению. В отличие от полимеризованного актина (Р-актина) полимер миозина стабилизирован главным образом полярными взаимодействиями. При образовании водородных связей объем возрастает примерно на 3—7 см /моль. В этом случае увеличение объема при сборке полимера будет достигать около 300 см /моль — столь большой величины, что высокие давления должны будут сильно благоприятствовать мономерному состоянию. Следовательно, нити миозина, образующиеся при большом давлении, должны быть короче обычного, что опять-таки наглядно подтверждается при прямом электронно-микроскопическом исследовании мышц придонных рыб. [c.319]

ОКОЛО 5 нм такую мономерную форму актина называют С-актин (глобулярный актин). Молекулы С-актина взаимодействуют друг с другом с образованием фибриллярного актина — -актина (рис. 17.4). Процесс полимеризации О-актина в Р-актин можно инициировать введением одно-или двухзарядных катионов металлов. Форма молекул Р-актина напоминает нитки бус, скрученные друг с другом. [c.479]

Мономерный (глобулярный) актин (С-актин) — это глобулярный белок с мол. массой 43 000, на долю которого приходится 25% общей массы мышечного белка. При физиологической величине ионной силы и в присутствии магния О-актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого двойного спирального филамента, получившего название Р-актин (рис. [c.334]

В цитоплазме растительных клеток обнаружены также филаментные структуры, состоящие из немышечного актина. Это сократительный белок, сходный по молекулярной массе с актином мышц и близкий ему по аминокислотному составу. Он может находиться в мономерной (глобулярный, Г-актин) или в полимерной форме двойной спирали (фибриллярный, Ф-актин). Микрофиламенты актина взаимодействуют с микротрубочками кортикального слоя и плазмалеммой. Они участвуют в пространственной организации метаболических [c.24]

Белок актин обладает специфическими, только ему присущими свойствами. Нативный фибриллярный F-актин (рис. 4-7) построен из мономерных субъединиц с мол. весом - 43 000, каждая из которых состоит из 374 аминокислотных остатков. Интересно, что в молекулах актина в положении 73 содержится остаток N -метилгистидина. В среде с низкой ионной силой в присутствии АТР нити актина могут растворяться, образуя мономерный G-актин. Каждая молекула G-актина содержит обычно одну молекулу связанного АТР и ион кальция. Добавление в раствор Mg + до концентрации 1 мМ нли КС1 (0,1 М) приводит к спонтанному образованию нитей, сходных с тонкими нитями мышцы, каждая из которых содержит 340—380 мономерных молекул актина. АТР при этом гидролизуется, а ADP остается связанным с нитями F-актнна. Поражает удивительное сходство этого процесса со связыванием нуклеотидов с субъединицами микротрубочек (дополнение 4-А) и событиями, происходящими при сокращении отростка фага (дополнение 4-Д). [c.323]

Любопытно, что если в такой раствор актомиозина в 0, М КС1 добавить АТФ, то вязкость падает вследствие деполимеризации актомиозина (или миозина В) до мономерных макромолекул. Следует отметить, что в продукте деполимеризации миозина В не удавалось обнаружить актин в виде отдельного белкового компонента. Возможно, что маленькие частицы актина остаются прикрепленными к палочкам миозина, но полимерное образование распадается. При выливании раствора актомиозина в воду происходит уменьшение ионной силы и актомиозин выпадает в виде набухшего геля. Очевидно, частицы актомиозина агрегируют вследствие взаимодействия ионизированных групп, которые в растворах высокой ионной силы экранированы. Гель актомиозина при добавлении АТФ не распадается на мономерные единицы, а сокращается примерно вдвое, создавая механическ ле напряжения. [c.195]

После многолетних попыток удалось закристаллизовать молекулы G-актина, причем только вместе с молекулами ДНКазы I в соотношении 1 1. Поэтому трехмерная структура мономерного актина на атомном уровне стала известна из данных рентгеновской кристаллографии комплекса G-актин-ДНКаза I [453]. Одновременно была пол чена диаграмма рентгеновского рассеяния F-актинового волокна с разрешением 6 А и найдена ориентация G-актинового мономера в двойной спирали полимера путем сравнения рассчитанных картин рентгеновской дифракции с наблюдаемой [452]. Оставшиеся неустра-ненными различия отражают тот факт, что полимеризация актина сопровождается незначительными конформационными изменениями. Но лишь отчасти, поскольку использование уточненной структурной модели G-актина в построении модели F-актиновой нити привело недавно к лучшему совпадению результатов расчета с экспериментальными данными [454]. Дальнейшее уточнение модели затруднено отоутствием для F-актина диаграммы рентгеновской дифракции более высокого, чем 6 А, разрешения. Выход может быть найден при обращении к теоретическому подходу и использованию методов конформационного анализа и молекулярной динамики [455,456]. Атомная модель Р-актина, построенная путем согласования данных рентгеноструктурного анализа кристаллов G-актина и тонких филаментов F-актина, совпала с атомной моделью, реконструированной по снимкам криоэлектронной микроскопии актиновой нити [457,458]. [c.123]

Концентрация актина в клетке чрезвычайно высока-в отдельных областях она превьшгает 50 мг/мл. Лшпь по одной этой причине любой белок, имеющий пусть даже слабое сродство к актину, должен образовывать с ним (с его мономерной или полимеризованной формой) хотя бы временные ассоциаты. [c.128]

Движение цитоплазмы осуществляется с затратой энергии АТР и нуждается в присутствии ионов Са + в концентрациях менее 0,1 мкмоль/л. В концентрации 1 мкмоль/л Са +ингиби-рует движение цитоплазмы у нителлы. Предполагается, что изменения уровня кальция в цитоплазме — важный регулятор структуры сократительных белков. Повышение концентрации Са + в цитоплазме (например, при раздражении) приводит к ее обратимой желатинизации (переходу из состояния золя в состояние геля) и прекращению движения. Желатинизация является результатом резкого ускорения полимеризации мономерного актина и образования трехмерной сети микрофиламентов. Удаление излишков Са " из цитоплазмы достигается за счет функциональной активности Са-АТРазы или /Са. обмена. в плазмалемме и, возможно, в мембранах ЭР и в тонопласте. Митохондрии также способны поглощать излишки кальция. [c.392]

Рассмотрим следующий эксперимент. Короткие актинови филаменты были декорированы миозиновыми головками, из тем в присутствии цитохалазина В или в его отсутствие к ш был добавлен мономерный актин. За процессом сборки актив вых филаментов следили, измеряя вязкость раствора (рис. 11 и исследуя пробы с помощью электронного микроскопа (р 11-9). [c.200]

Существует ряд препаратов, избирательно действующих на систему микротрубочек или систему микрофиламентов они активны in vitro и способны специфически связываться с тубулином или актином в мономерном или полимерном состояниях. При изучении препаратов,действующих на эти две фибриллярные системы, выявляется немало параллелей. Так, и для микротрубочек, и для микрофиламентов известны препараты, связывающиеся с мономером и подавляющие сборку полимера кроме того, для обеих систем существуют препараты, связывающиеся с полимером и увеличивающие его стабильность. [c.73]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология