Актиновое волокно

В каждом волокне мышц имеются миофибриллы — нити, состоящие из протофибрилл, а протофибриллы образованы нитями белка миозина и белка актина. Миозиновые нити более длинные (около 1,5 мм), актиновые—короче (около 1 мм). прикреплены [c.172]

Предположим, что белку необходимо пройти вдоль тонкой нити, например, вдоль актиновой нити или молекулы ДНК. На рис. 3-62 показано, как аллостерический белок может выполнить эту задачу, принимая различные конформации. Если ничто не направляет и не упорядочивает конформационные изменения, то изменения формы белка будут полностью обратимы, т. е. белок будет случайно и бесцельно блуждать вдоль нити или волокна [c.165]

Мы начнем эту главу с рассмотрения структур, построенных из актиновых филаментов, - от специализированных миофибрилл мышечного волокна до вездесущего богатого актином кортекса под плазматической мембраной всякой животной клетки. Затем мы перейдем к микротрубочкам, сначала к тем, которые собраны в пучки и ответственны за биение ресничек, а потом к микротрубочкам, пронизывающим всю цитоплазму, контролирующим движение органелл и определяющим полярность клеток. Затем, после обсуждения обширного семейства промежуточных филаментов. придающих клетке прочность на растяжение и формирующих ядерную ламину, мы в заключение рассмотрим функционирование цитоскелета как единой сети, определяющей и координирующей двигательные процессы и форму отдельных клеток и целых тканей. [c.254]

Б. Актиновые филаменты не организуются в стрессовые волокна B. Уменьшение наружной каймы из фибронектина [c.426]

Матрикс может также влиять на организацию цитоскелета клетки. Обычно базальные поверхности эпителиальных клеток, растущих на пластике или стекле, имеют неправильную форму, а прилегающий к ним изнутри цитоскелет дезорганизован. Но когда те же клетки растут на подложке из подходящих макромолекул внеклеточного матрикса, базальные поверхности становятся гладкими, а цитоскелет над ними - таким же упорядоченным, как в интактной ткани. Сходные результаты были получены на культурах фибробластов. подвергшихся опухолевой трансформации. Трансформированные клетки часто вырабатывают меньше фибронектина, чем нормальные культивируемые клетки, и отличаются от них поведением например, они слабо прикрепляются к субстрату и неспособны распластываться на нем или формировать организованные внутриклеточные пучки актиновых филаментов, известных под названием стрессовых волокон (разд. 11.1.17). У некоторых из таких клеток недостаток фибронектина по крайней мере частично ответствен за их аномальное поведение если клетки растут на матриксе из организованных волокон фибронектина, то они распластываются и формируют внутриклеточные стрессовые волокна, лежащие параллельно волокнам внеклеточного фибронектина. [c.511]

Взаимодействие между внеклеточным матриксом и цитоскелетом бывает двусторонним внутриклеточные актиновые филаменты могут влиять на расположение секретируемых молекул фибронектина. Например, в культуре поблизости от фибробластов волокна внеклеточного фибронектина выстраиваются по направлению смежных внутриклеточных стрессовых волокон (рис. 14-53). Если такие клетки обработать цитохалазином, который разрушает внутриклеточные актиновые фила- [c.511]

Эти белки и механизмы их действия лучше всего изучены в скелетных мышцах, которые приводят в движение кости и суставы. Скелетные мышцы называют также поперечнополосатыми, так как под микроскопом в их волокнах видны поперечные полоски. Эти полоски обусловлены тем, что каждое волокно состоит из большого числа саркомеров — структурных единиц, способных к сокращению. Каждый саркомер построен из мио-филаментов, представляющих собой актиновые и миозиновые нити, расположенные в виде определенным образом перекрывающихся массивов. Эти особенности организации мышц показаны на рис. 18.4. [c.13]

При активации саркомера актиновые и миозиновые нити сцепляются с помощью поперечных мостиков, создаваемых головками миозина. Решетки нитей скользят, вдвигаясь одна в другую. Благодаря этому происходит сокращение волокна. Саркомер сокращается приблизительно на 20%. Мостики в процессе сокращения саркомера многократно прикрепляются, создают усилие, сгибаются, продвигая нить вдоль нити, и открепляются. Энергия для работы мостиков поставляется АТФ, На рис. 2.39 показан элементарный цикл мышечного сокращения, сопровождаемого изменением состояния головки. [c.72]

Промежуточные филаменты представляют собой прочные и относительно долговечные белковые фибриллы, которые на электронных микрофотографиях большинства эукариотических клеток выглядят как прямые или слегка изогнутые волокна (см. рис. 10-61). Их толщина составляет от 8 до 10 нм, т.е. в этом отношении они занимают промежуточное место между актиновыми филаментами и микротрубочками (рис. 10-73). Наиболее богаты промежуточными филаментами те части клетки, которые подвергаются механическим нагрузкам. Например, эти структуры располагаются по всей длине отростков нервных клеток, в области дисковидных десмосом между соседними эпителиальными клетками, а также во всей цитоплазме клеток гладкой мускулатуры. Их роль в поддержании надлежащего положения Z-дисков соседних [c.121]

Аналогичным образом при росте культуры трансформированных клеток на слое упорядоченных волокон фибронектина последние индуцируют распластывание клеток и сборку внутри них пучков актиновых филаментов, расположенных параллельно внеклеточным волокнам фибронектина. Вместе с данными о том, что пучки внутриклеточных актиновых нитей могут влиять на расположение секретируемых молекул фибронектина (см. выше), эти наблюдения указывают на возможность двусторонней связи между внеклеточным фибронектином и внутриклеточными волокнами актина через плазматическую мембрану фибробласта. [c.241]

Е. Когда цитохалазин разрушает актиновые микрофиламенты фибробластов, клетки теряют контакт с волокнами фибронектина в субстрате, что указывает на непосредственную связь между фибронектином и актином. [c.266]

В. Внезапное и резкое расслабление мышечного волокна при освещении его лазерной вспышкой происходит потому, что освобожденный АТР связывается с миозиновыми головками и приводит к диссоциации их комплекса с актином. Разрыв всех поперечных миозиновых мостиков позволяет актиновым филаментам вернуться в исходное, покоящееся состояние. [c.437]

Друга. Актин на этой стадии обнаруживается в больших количествах в складках клеточного края и в толстых волокнах, пересекающих околоядерное пространство [57]. По мере того как клетка продолжает распластываться, эти волокна перераспределяются и образуют во внутренних областях клетки сеть с ячейками в форме многоугольников. В течение последующих часов полигональная актиновая сеть перестраивается в так называемые волокна натяжения, и клетка приобретает характерный для интерфазного фибробласта вид. [c.42]

Миозиновые волокна можно селективно растворить в определенных ионных растворах (0.6М КС1 0,01 М Ь з4Р207 0,001 М М С12 pH 6,5). После такой экстракции актиновые волокна растворяются в другом растворителе (0,6 М К1). Таким образом исследуется химическая природа обоих типов волокон. Интересно, что при этих процедурах не разрушаются миофибриллы, и г-полосы сохраняются с их регулярными интервалами. Это означает, что какая-то, пока не выясненная (вероятно, белковая), система связей Ь перекрывдет обе сети волокон, не препятствуя их взаимному скольжению. У червей и моллюсков мышцы часто имеют двойную косую исчерченность (рис. 2,.-ж). В поперечном сечении такой мышцы волокна распределены беспорядочно (рис. 2,з), но в некоторых случаях образуют более или менее развитую гексагональную упаковку. Некоторые из мышц с косой исчерченностью спиральны А- и 2-полосы образуют сеть спиралей, составляющих цилиндрические миофибриллы. Продольные и поперечные сечения таких мышц показаны на рис. 7 и 8. Более детальное описание мышц с двойной косой исчерченностью содержится в работах [63—65]. [c.287]

После многолетних попыток удалось закристаллизовать молекулы G-актина, причем только вместе с молекулами ДНКазы I в соотношении 1 1. Поэтому трехмерная структура мономерного актина на атомном уровне стала известна из данных рентгеновской кристаллографии комплекса G-актин-ДНКаза I [453]. Одновременно была пол чена диаграмма рентгеновского рассеяния F-актинового волокна с разрешением 6 А и найдена ориентация G-актинового мономера в двойной спирали полимера путем сравнения рассчитанных картин рентгеновской дифракции с наблюдаемой [452]. Оставшиеся неустра-ненными различия отражают тот факт, что полимеризация актина сопровождается незначительными конформационными изменениями. Но лишь отчасти, поскольку использование уточненной структурной модели G-актина в построении модели F-актиновой нити привело недавно к лучшему совпадению результатов расчета с экспериментальными данными [454]. Дальнейшее уточнение модели затруднено отоутствием для F-актина диаграммы рентгеновской дифракции более высокого, чем 6 А, разрешения. Выход может быть найден при обращении к теоретическому подходу и использованию методов конформационного анализа и молекулярной динамики [455,456]. Атомная модель Р-актина, построенная путем согласования данных рентгеноструктурного анализа кристаллов G-актина и тонких филаментов F-актина, совпала с атомной моделью, реконструированной по снимкам криоэлектронной микроскопии актиновой нити [457,458]. [c.123]

Искусственные мышцы, будь то рН-чувствительные или ре-докс-чувствительные сократительные полимерные пленки, либо коллагеновые жилки, стабилизированные хромом или формальдегидом, лишь с внешней стороны подобны живым мышечным контрактильным единицам — миофибриллам. В искусственных пленках и волокнах нет той особой гексагональной микроструктуры, которая отличает взаимный порядок актиновых и миозиновых нитей в миофибрилле. Кроме того, в них не воспроизводится удивительный механизм взаимного скольжения нитей одного рода относительно других. Этот механизм постулирован А. Хаксли в 1957 г., а также Г. Хаксли и Джейн Хенсон, которые подготовили открытие своими многочисленными тщательными исследованиями ультратонких срезов мышечных препаратов с помощью электронного микроскопа [34—35]. Новые экспериментальные открытия и гипотеза А. Хаксли вызвали и новые теоретические изыскания. Потребовалось объяснить, как образуются силы втягивания одних элементарных нитей в промежутки между другими. [c.129]

Стенка сердца образована сердечными мышечными волокнами, соединительной тканью и мелкими кровеносными сосудами. Каждое мышечное волокно (кардиомиоцит) содержит одно или два ядра, множество крупных митохондрий и множество параллельных друг другу миофибрилл. Миофибриллы образованы актиновыми и миозиновыми нитями (миофиламентами), которые обеспечивают сокращение кардиомиоци-та подобно тому, как это происходит в скелетной мышце (разд. 18.4). В принципе внутреннее строение кардиомиоцитов такое же, как у волокон скелетных мышц, поэтому под микроскопом они также выглядят поперечно-полосатыми (рис. 14.15 и 14.16). Темные полосы, называемые интеркалярными или вставочными дисками, представляют собой поверхностные клеточные мембраны, отделяющие одну мышечную клетку от другой. Мембраны модифицированы, что по- [c.155]

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательного нервного импульса, представляющего собой волну повышенной мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному волокну. Эта волна повышенной проницаемости передается через нерв-но-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в конечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн (это тоже мембрана ) ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время (около 3 мс) возрастает примерно в 1000 раз. Ионы кальция, находясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей - тропонину - и меняют его пространственную форму (конформацию). Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к тому, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибриллярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином (т. е. между толстыми и тонкими нитями) возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина (около 300 в каждую), то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электронной микрофотографии (рис. 15) хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно расположенных мостиков. [c.131]

Расслабление мышцы (релаксация) происходит после прекращения поступления двигательного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматического ретикулума уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, использующего энергию АТФ, уходят в цистерны. Их концентрация в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Снижение концентрации кальция в саркоплазме вызывает изменение конформации тропонина, что приводит к фиксации молекул тропомиозина в определенных участках актиновых нитей и делает невозможным образование поперечных мостиков между толстыми и тонкими нитями. За счет упругих сил, возникающих при мышечном сокращении в коллагеновых нитях, окружающих мышечное волокно, оно при расслаблении возвращается в исходное положение. [c.133]

Силы, развиваемые каждым саркомером, равны, так как эти элементы соединены последовательно, а распределенной массой волокна в большинстве режимов сокращения можно пренебречь. (2) Развиваемая волокном сила равна сумме сил мостиков в слое толщиной 0,5 саркомера, поскольку в этом слое мостики соединены последовательно, а правая и левая части саркомера зеркально симметричны. (3) Скорость изменения длины волокна составляет V = 2Мь, где N — число саркомеров в волокне, а V — относительная скорость скольжения нитей. (4) Эквивалентно ориентированные мостики находятся на расстоянии 42,9 нм, а диапазон перемещения замкнутого мостика не превышает 10-20 нм, так что возле свободного мостика может находиться только свободный актиновый центр. Следовательно, процессы образования и диссоциации мостиков можно описывать уравнениями мономолеку-лярной кинетики. (5) Сила, приходящаяся на один мостик в зоне перекрытия нитей, не зависит от степени перекрытия нитей, несмотря на изменение расстояния между нитями (см. рис. XXV.9). Из этого следует, что мостики функционируют независимо, а мышца может рассматриваться как одномерная система, т. е. свойства мостика могут описываться только одной механической координатой. Механическая координата мостика может изменяться только при скольжении нитей. [c.240]

До сих пор мы рассматривали микротрубочки, актиновые филаменты и промежуточные филаменты так, как будто это независимые составные части цитоскелета. В действительности, конечно, различные элементы питоскелета должны быть связаны в единое целое, а их функции скоординированы, чтобы клетка могла осуществлять разного рода движения и изменять свою форму. Например, когда находящийся в культуре фибробласт округляется, готовясь к делению, реорганизуется весь его цитоскелет в целом исчезают стрессовые волокна и цитоплазматические микротрубочки, появляется митотическое веретено. [c.320]

Сокращение любых мышц протекает по общему механизму, описанному выше. Мьниечные волокна разных организмов и даже разных тканей одного организма могут обладать различными молекулярными механизмами регуляции их сокращения и расслабления. Заметим, что во всех случаях ключевая регуляторная роль принадлежит ионам Са +. Существуют два главных механизма регуляции мышечного сокращения актиновый и миозиновый. [c.337]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

При создании своей модели Реймент и Холден обобщили данные не только собственных работ [471, 472, 474]. Модель явилась результатом синтеза и логического завершения цикла многочисленных исследований последних четырех десятилетий, прежде всего исследований 1990-х годов, G- и F-актина с помощью рентгеноструктурного анализа и криоэлектронной микроскопии [452, 453, 457, 485]. Все они имели единую направленность поиска (от сложного к простому) и единый подход к познанию (от функции к структуре). Модель Реймента и Холдена завершила путь, основные этапы которого отражены в следущей схеме скелетная мышца —> мышечное волокно —> миофибрилла —> саркомер —> актиновые и миозиновые филаменты —> белковые компоненты. [c.131]

Мы подробно описали лишь один из трех типов мьш1ечной ткани позвоночных, а именно скелетную мускулатуру. Два других типа-это сердечная мышца (которая на протяжении человеческой жизни сокращается около 3 миллиардов раз) и гладкая мускулатура, ответственная за медленные и длительные сокращения стенок желудка, кишечника и кровеносных сосудов. Мыщцы всех трех типов содержат актин и миозин и сокращаются по принципу скользящих нитей. Сердечные мышечные волокна, подобно скелетным, обнаруживают поперечную исчерченность, что отражает большое сходство в организации актиновых и миозиновых филаментов. [c.86]

В то время как функции сократимого кольца и опоясывающих десмосом достаточно ясны, роль других систем актиновых филаментов не столь очевидна. Хорошим примером могут служить организованные пучки таких филаментов, называемые напряженными нитями,-характерные компоненты цитоскелета культивируемых клеток (рис. 10-60). Они имеют толщину 0,5 мкм и длину около 5 мкм, содержат наряду с актином некоторые другие белки и располагаются в цитоплазме у нижней (прикрепленной к подложке) поверхности клетки. Эти волокна можно отделить от других клеточных компонентов, и в изолированном виде они способны сокращаться в присутствии АТР. Особенно четко напряженные нити выявляются при иммунофлуоресцентном окрашивании (рис. 10-61), и с помощью этого метода было показано, что они содержат актин, миозин, а-актинин и тропомиозин. Некоторые из этих белков, включая миозин, располагаются вдоль волокна с определенной периодичностью, однако детали строения всего этого комплекса (как, впрочем, и других сократительных систем немышечных клеток) остаются неясными. Тем не менее нам все же кое-что известно о свойствах немышечного миозина. [c.115]

Молекулы фибронектина, коллагена, протеогликанов и гиалуроновой кислоты могут не просто содержаться во внеклеточном матриксе, а находиться в связи с поверхностью клеток. Способ прикрепления этих молекул к наружной стороне плазматической мембраны неясен, а вопрос о том, где кончаются компоненты, связанные с клеточной мембраной, и где начинается внеклеточный матрикс,-в значительной степени семантический. Например, гликока-ликс содержит и то и другое (разд. 6.3.1). При использовании флуоресцирующих антител для выявления фибронектина на поверхности культивируемых фибробластов оказывается, что фибронектин расположен удивительно регулярными рядами между соседними клетками и между клетками и субстратом (рис. 12-70, Л). Если же клетки обработать цитохалазином, который разрушает внутриклеточные пучки актиновых филаментов, то волокна фибронектина отделяются от клеточной поверхности (точно так же, как во время митоза, когда клетки округляются). По-видимому, существует какая-то косвенная связь между внеклеточным фибронектином и внутриклеточными актиновыми филаментами. [c.240]

Еще Один тип перераспределения демонстрирует а-актинин. На самых ранних стадиях этот белок, как и тропомиозин, распределен диффузно в центре фибробласта. Однако примерно через восемь часов он образует небольшие скопления, совпадающие с вершинами актиновых многоугольников. В местах расположения этих скоплений находятся так называемые фокальные контакты, т. е. те участки, где клетка приближается к субстрату на расстояние менее 15 нм. После завершения перестройки фибробласта а-актинин оказывается связанным с волокнами натяжения, располагаясь вдоль них с тем же периодом, что и тропомиозин (т. е. около 1,5 мкм), но в противофазе с ним, и, кроме того, концентрируется в складках мембраны на краю клетки. [c.42]

Рис. 3. Ультрамикроскопическая организация миофибрилл поперечнополосатого мышечного волокна (по К.Кпис). а — расслабленная миофибрилла б — сокращенная миофибрилла, продольный срез в—ж — поперечные срезы миофибриллы на разных уровнях 1 — актиновые филаметш 2 — миозиновые филаменты А — диск А 1 — диск I М — линия М Н — полоса Н 2 — линия 2.

Рибосомы в мышечных волокнах сравнительно немногочисленны. Установлено, что актиновые нити синтезируются на полисомах, состоящих из 15—25 рибосом, а миозиновые — на полисомах из 70—75 рибосом. Актинсинтезирующие полисомы [c.21]

Другой пример временно суш ествуюшдх сократимых структур - это так называемые стрессовые волокна (или нити), характерные элементы цитоскелета культивируемых фибробластов (см. рис. 11 -27). И по своей структуре, и по функциям они напоминают тонкие миофибриллы (рис. 11-28). Одним концом эти волокна связаны с плазматической мембраной в особых участках, называемых фокальными контактами (см. разд. 11.2.8), и похожи по составу и ультраструктуре на участки присоединения к плазматической мембране актиновых филаментов в клетках гладких мышц (см. рис. 11 -23). Другим концом они связаны либо с густой сетью промежуточных филаментов, окружаюш ей ядро клетки (см. рис. 9-1), либо с другим фокальным контактом. Стрессовые волокна образуются при механическом растяжении клетки (например, когда она распластывается по субстрату) и исчезают во время митоза, когда клетка округляется и теряет связь с субстратом. Если ликвидировать натяжение, оторвав лазерным лучом один конец стрессового волокна от фокального контакта, оторванное волокно тоже быстро исчезнет. Стрессовые волокна фибробластов, находяш ихся в тканях, судя по всему, способны сокращаться, передавая создаваемое усилие на окружающей коллагеновый матрикс этот процесс играет большую роль в заживлешш ран и в морфогенезе. [c.271]

Рис. 11-37. Взаимоотношения между фокальными контактами и стрессовыми волокнами в фибробласте invitro. Фокальные контакты лучше всего видны в живой клетке при использовании отражательной интерференционной микроскопии (А). Свет при этом отражается от нижней поверхности клетки, прикрепившейся к предметному стеклу, и фокальные контакты имеют вид темных пятнышек. На фото Б та же клетка окрашена (после фиксации) антителами к актину видно, что большая часть пучков ее актиновых филаментов (или стрессовых волокон) оканчивается в фокальных контактах или в непосредственной близости от них. (С любезного разрешения Grenham Ireland.)

Справочник химика 21

Химия и химическая технология