Нуклеотидная последовательность структуру ДНК

Генетическая информация, необходимая для управления синтезом белков со строго определенной структурой, закодирована нуклеотидной последовательностью цепи ДНК. [c.664]

Пространственная организация макромолекул ДНК и РНК задается их нуклеотидной последовательностью и описывается структурами двух уровней вторичной н третичной. [c.20]

Фактор р присоединяется к РНК-продукту до того, как РНК-полимераза достигает терминатора. Присоединение происходит к определенным участкам РНК, в нуклеотидной последовательности которых пока не обнаружено каких-либо характерных особенностей. Ясно лишь, что эти участки не склонны к образованию протяженных двуспиральных структур. [c.157]

Механизм возникновения таких структур не ясен. Нуклеотидные последовательности (234 п. н.) по длине сателлитной ДНК мыши могут варьировать за счет отдельных замен, вставок или делеций. [c.189]

Нуклеотидная последовательность в операторном участке была установлена [43] путем расщепления ДНК дезоксирибонуклеазой в присутствии репрессорного белка. Будучи связанным, репрессор защищает участок, состоящий из 27 нуклеотидных пар (показано на рисунке). Поразителен тот факт, что центральная часть оператора располагается в участке с вращательной симметрией второго порядка (гл. 2, разд. Г, 11). В результате цепь ДНК оказывается способной образовывать петли, благодаря которым структура ДНК приобретает крестообразную форму (рис. 2-30 и 15-4) [44]. Есть все основания думать, что такая структура может легче связываться с тетрамерным репрессор-ным белком, чем линейная форма. [c.204]

Нуклеиново-белковые взаимод. в Н. бывают специфическими, когда белок связан с участком нуклеиновой к-ты строго определенной нуклеотидной последовательности (такие взаимод. наз, также нуклеиново-белковым узнаванием), и неспецифическими, когда с белком взаимодействует любая нуклеотидная последовательность. Специфические нуклеиново-белковые взаимод. лежат в основе обнаруженной для нек-рых Н. (напр., рибосом, вируса табачной мозаики) способности к самосборке, когда структура природного Н. может быть полностью реконструирована из его отдельных компонентов-нуклеиновых к-т и белков. Процесс образования Н. всегда сопровождается сильными изменениями конформации нуклеиновых к-т, а иногда и белков, причем в составе Н. нуклеиновая к-та имеет, как правило, существенно более компактную структуру, чем в изолир. виде. [c.304]

Итак, информация для аминокислотной последовательности белков закодирована в виде нуклеотидной последовательности соответствующих матричных РНК. Триплетный кодон матрицы должен однозначно детерминировать определенную аминокислоту. Между тем, явного стерического соответствия структур аминокислот и соответствующих им кодонов не наблюдается, т. е. кодоны вроде бы никак не могут служить прямыми матричными поверхностями для аминокислот. Отсюда в 1955 г. Ф. Крик предложил свою адапторную гипотезу , где он постулировал существование специальных малых адапторных РНК и специальных ферментов, ковалентно присоединяющих аминокислотные остатки к этим РНК. Согласно гипотезе, каждой аминокислоте соответствует свой вид адапторной РНК и свой фермент, присоединяющий только данную аминокислоту к данному адаптеру. С другой стороны, адапторная РНК имеет нуклеотидный триплет (впоследствии названный антикодоном), комплементарный соответствующему кодону матричной РНК Таким образом, узнавание кодона аминокислотой не является непосредственным, а осуществляется через систему адапторная РНК — фермент специфический фермент узнает одновременно аминокислоту и определенную адапторную молекулу, так что они оказываются соединенными в свою очередь, адаптер (с навешенной аминокислотой) узнает определенный кодон матричной РНК, так что присоединенная аминокислота становится приписанной именно данному кодону. В дополнение к решению проблемы узнавания, предложенный механизм предполагал также энергетическое обеспечение полимеризации аминокислот за счет химических связей, образованных между аминокислотными остатками и адапторными молекулами. [c.28]

Рис. 46. Нуклеотидная последовательность и схема вероятной вторичной структуры рибосомной 5,88 РНК эукариот (животных)

Мутационное изменение нуклеотидной последовательности структуры ДНК является причиной моногенных наследственных болезней. Специфика патогенеза моногенных заболеваний определяется особенностями химической природы первичного продукта, обусловленными конкретной мутацией, и той ролью, которую этот продукт играет в жизнедеятельности организма. При одних мутациях, обусловливающих полное отсутствие необходимого организму вещества (например, соматотропного гормона или Ц1ггохрома-450), нормальное развитие организма либо затруднено, либо невозможно при других мутациях, приводящих к дефициту биологически активного вещества или структурного белка, возникают заболевания, характеризующиеся расстройством структуры и функции отдельных тканей, органов или физиологических систем. [c.113]

Фрэнсис Крик устроен совсем иначе. Профессионал в структурном анализе, он был уверен в верности их с Уотсоном работы. Кроме того, как ни важна структура ДНК, его интересовали и другие проблемы молекулярной биологии. Отсюда разные пути этих людей в дальнейшем. Крик продолжал плодотворно работать гипотеза о существовании особой РНК, перекодирующей нуклеотидные последовательности в белковые доказательство в изящном эксперименте триплетности генетического кода построение молекулярной модели изломов в ДНК... [c.132]

В середине 1960-х годов начались исследования нуклеотидных последовательностей РНК. Первыми были определены первичные структуры тРНК (Р. Холли и сотр., 1965 А. А. Баев и сотр., 1967). Развитие техники фракционирования фрагментов нуклеиновых кислот и прежде всего гель-электрофореза (Ф. Сэнгер и сотр.) позволило в начале 1970-х годов приступить к изучению первичной структуры высокомолекулярных РНК. В 1976—1978 гг. были созданы исключительно быстрые и эффективные методы секвени-рования ДНК и РНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сэнгер и сотр.), которые позволили за короткое время получить огромную информацию о первичной структуре генов, их регуляторных элементах, вирусных и рибосомных РНК и т. д. [c.7]

Современные методы определения нуклеотидной последовательности ДНК позволяют в одном эксперименте просеквенировать (от англ. sequen e — последовательность) ее фрагмент длиной в 150—300 нуклеотидных остатков (и.о.). Поэтому исходная молекула ДНК предварительно фрагментируется. Для этого чаще всего ДНК гидролизуют рестриктазами (причем проводится независимое расщепление двумя рестриктазами или более, в результате чего образуются перекрывающиеся фрагменты (рис. 5). Это позволяет после определения нуклеотидной последовательности соответствующих фрагментов реконструировать первичную структуру всей [c.15]

Однако р-фактор вызывает терминацию не во всех местах пауз. Например, в случае транскриптов. инициированных на уже известном нам промоторе Р фага Я. р-зависимая терминация происходит лишь в местах пауз, расположенных от промотора на расстояниях, больших 290 н. п., хотя длительные паузы возникают и в более близких к промотору местах. Анализ нуклеотидной последовательности показывает, что начальная часть РНК способна образовывать большое число двунитчатых структур. По-видимому, в данном случае сильно развитая вторичная структура транскрипта мешает связыванию с ним р-фактора. без которого терминации в местах пауз не происходит. [c.157]

Геном млекопитающих содержит несколько разных семейств коротких повторов. Короткие повторы у птиц и амфибий изучены значительно хуже. Число копий коротких повторов, например наиболее изученных повторов Alu-семейства у человека, составляет 3-10 , что соответствует 5—6% массы ДНК клетки. Такие повторы рассеяны по геному и получили название вездесущих. Повторы Alu могут находиться в интронах, на 5 -флангах генов и, наконец, в составе З -нетранслируемого участка мРНК- Нуклеотидная последовательность Alu-повтора гомологична последовательности отдельных участков 7S РНК. Структура 7S РНК достаточно консервативна у позвоночных, а гомологии в нуклеотидной последовательности прослеживаются и с 7S РНК насекомых, Поэтому семейства коротких повторов, присутствующие у разных видов, предшественником которых служила 7S РНК, также могут обладать достаточной гомологией. В то же время семейства коротких повторов, как и длинных, характеризуются видоспецифичностью, обусловленной амплификацией той или иной копии клеточных РНК, которые к тому же могли быть по-разному модифицированы в результате процессинга. Локализация ретропозонов, внедрившихся в отдельные сайты генома у предков млекопитающих, может, по крайней мере, частично сохраняться в процессе дальнейшей эволюции. Например, места локализации Alu-подобного семейства в межгенных про.межутках кластера глобиновых генов оказались достаточно сходными у мышей и приматов. [c.226]

Нуклеотидные последовательности функциональных районов определяют особенности опознания и функционирования генетических сигналов. Наряду с такими легко конструируемыми и явно значимыми характеристиками как консенсусные последовательности, существенными для функционирования часто являются энергетические и геометрические параметры двойной спирали ДНК, наличие различных прямых повторов и элементов вторичной структуры, характер нуклеотидного или динуклеотидного состава. Для задания и поиска таких характеристи мы использовали развитое программное обеспечение разработанного нами пакета анализа генетических текстов "Контекст" [1,2]. Данные, полученные из анализа последовательностей, оцифровывались специальной программой [c.22]

Для РНК фага MS2 была установлена полная последовательность всех 3569 нуклеотидов [118]. Некоторые участии этой последовательности показаны на, рис. 15-19. 5 -конец (средняя часть структуры, изображенной в верхнем левом углу) все еще несет трифосфатную группу инициаторного GTP. После ряда шпилек следует защищенный рибосомой участок [119а], который начинается инициаторным кодоном GUG. Этот факт служит прямым доводом в пользу того, что GUG, так же как и AUG, играет роль биологически важного инициаторного кодона. Нуклеотидная последовательность, расположенная вслед за инициаторным кодоном, в точности кодирует почти полностью установленную аминокислотную последовательность вирусного белка. Терминирующий кодон UAG обведен на рисунке рамкой. Вслед за ним расположена короткая межгенная область, включающая одну сторону шпильки, на конце которой расположен инициаторный кодон AUG для следующего гена. Далее расположена последовательность нуклеотидов, точно соот-в <ггву рщ я эцсрериментально установленной последовательности ами- [c.242]

Различие реакц. способности П. о. позволяет избирательно модифицировать их в составе полинуклеотидов. Такие р-ции лежат в основе определения нуклеотидной последовательности (первичной структуры) нуклеиновых к-т. Взаимод. с соседними основаниями, зависящие от локальной высшей структуры полинуклеотидов, оказывают влияние на скорость модификации П.о. при действии разл. агентов. В связи с этим сопоставление относит, скоростей модифшсации П. о. используется для изучения вторичной и третичной структуры нуклеиновых к-т. [c.530]

Для интерферона из фибробластов человека (Л/ 20 ООО) известна полная аминокислотная последовательность белкового компонента. Установление первичной структуры осуществлено бельгийскими 1256] и японскими [257, 258] учеными, причем обе лаборатории исходили из выделенной из фибробластов соответствующей мРНК. По нуклеотидной последовательности была выведена соответствующая аминокислотная последовательность [c.431]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

S РНК Е. oli была первой высокополимерной рибосомной РНК, полная первичная структура которой была установлена. Это было сделано как прямым химико-энзиматическим анализом нуклеотидной последовательности РНК в группе Ж. -П. Эбеля, так и путем секвенирования ДНК соответствующего клонированного гена в груп- [c.70]

Особый интерес представляют, конечно, взаимодействия рибосомных белков с высокополимерными рибосомными РНК (16S и 23S РНК прокариот или 18S и 28S РНК эукариот), ибо они представляют собой основной ковалентный каркас и структурное ядро рибосомных субчастиц. По-видимому, больщинство рибосомных белков контактируют и так или иначе взаимодействуют с высокополимерными рибосомными РНК. Однако среди них можно выделить специальные сердцевинные РНК-связывающие белки, которые прочно взаимодействуют с соответствующей рибосомной РНК, более или менее независимо от других белков. Такими белками малой (30S) рибосомной субчастицы Е. соИ, независимо вступающими в комплекс с 16S РНК, являются S4, S7, S8, S15, S17 и S20. Каждый из них связывается только со специфическим местом на 16S РНК, узнавая его нуклеотидную последовательность и пространственную структуру. Эту последовательность можно выявить таким путем изолированный белок добавляется к рибосомной РНК, в результате чего образуется специфический белок-РНК-комплекс комплекс переваривается рибонуклеазой, так что негидролизованной остается лищь та часть нуклеотидной последовательности, которая закрыта белком эта защищенная последовательность определяется и, таким образом, идентифицируется. Другой метод локализации белков на первичной структуре рибосомной РНК — ковалентная сщивка (например, фотоиндуци-рованная) белка с РНК непосредственно в составе рибосомы, с последующим удалением несшитых белков, перевариванием РНК с помощью РНКазы и идентификацией сшитого олигонуклеотида. Расположение мест связывания вышеуказанных шести белков вдоль цепи 16S РНК схематически показано на рис. 59, а. Видно, что белки [c.100]

Смотреть страницы где упоминается термин Нуклеотидная последовательность структуру ДНК: [c.20] [c.38] [c.38] [c.165] [c.167] [c.170] [c.177] [c.227] [c.293] [c.325] [c.32] [c.32] [c.203] [c.221] [c.243] [c.133] [c.248] [c.252] [c.299] [c.301] [c.301] [c.265] [c.620] [c.625] [c.54] [c.55] [c.25] [c.34] [c.73] [c.85]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология