Ферментный реактор

Каждая молекула полимерного субстрата фактически представляет собой целый спектр субстратов (реакционных центров) с различной реакционной способностью. При этом реакционная способность полимеров, как правило, убывает в ходе его ферментативной деструкции. Это приводит к своеобразным эффектам в кинетике ферментативной деградации полимерных субстратов, которые трудно (а часто невозможно) отличить от эффекта ингибирования реакции продуктами ферментативного гидролиза. Поэтому, прежде чем на основании кинетического изучения реакции делать окончательный вывод о наличии значительного ингибирования продуктами и, более того, давать рекомендации по поводу соответствующей конструкции ферментного реактора для практических целен, необходимо проверить ингибирующую способность продуктов с помощью прямых методов, добавляя продукты гидролиза непосредственно в реакционную систему. [c.35]

Разработан метод включения ферментов внутрь полых волокон триацетатцеллюлозы в момент их формования. Фермент оказывается включенным во внутр. полость, куда могуг проникать только низкомол. субстраты. Эти нити накручивают в ввде катушек, заключают в стеклянную оболочку и через такой бобинный ферментный реактор пропускают анализируемую смесь, напр., при определении пенициллина, мочевины или глюкозы. [c.79]

Скорость пропускания потока смеси р-ров, содержащих анализируемую пробу и реагенты, через реакторы устанавливают такой, что после прохождения через ферментный реактор р-ция либо заканчивается (при анализе по конечному продукту), либо протекает до определенной глубины (скорость обычно определяют способом фиксированного времени) [c.79]

Для повышения воспроизводимости, экспрессности и производительности в Ф. м. а. применяют автоматич. анализаторы разного типа (см. Автоматизированный анализ). Каталитич. р-ции с участием растворимых и иммобилизованных ферментов, а также ферментных реакторов все чаще используют в проточно-инжекционном анализе. [c.80]

Оригинальный вариант ферментного реактора предложили итальянские химики (В. Маркони и др., 1975). Они разработали метод включения фермента внутрь полых волокон триацетат-целлюлозы в момент ее формования, т. е. в момент вытягивания нити из раствора. Фермент оказывался включенным во внутреннюю полость, куда могут проникать только низкомолекулярные субстраты. Эти нити накручивали в виде катушек, заключали в стеклянную оболочку и через такой ферментный реактор пропускали анализируемую смесь. [c.89]

Рассмотрим еще один тип ферментных реакторов — ферментные электроды, в которых фермент и электрод образуют единую конструкцию, не требующую для их функционирования дополнительных реагентов, кроме буферного раствора. Такие электроды получили название безреагентных датчиков, а основанные на их использовании методы анализа называются без-реагентными . [c.91]

Рис. 18.1. Объединение диализатора, ферментного реактора и электрохимического датчика в ферментных электродах.

В проточной аналитической системе с ферментным реактором (рис. 27.6) изучали различные сочетания фермент-субстрат. Если активность реактора достаточна для полного превращения субстрата, то из данного количества субстрата образуется одно и то же количество аммиака независимо от сочетания фермент-субстрат. Об этом свидетельствуют приведенные в табл. 27.2 данные, полученные при изучении раз- [c.437]

В данную группу сенсоров входят специальные устройства (см. разд. 3.4), состоящие из внутреннего ионоселективного электрода (обычно стеклянного) и соединенного с ним активного гидрофильного слоя. В этом слое один из компонентов анализируемого раствора (как правило, определяемое вещество, хотя и не всегда) превращается в форму, пригодную для потенциометрического измерения при помощи внутреннего ИСЭ. В качестве специфических химических реакций, лежащих в основе работы биосенсоров, обычно используют ферментативные реакции, которые проходят в гидрофильной мембране, содержащей подходящим способом иммобилизированный фермент. Можно применять также биохимические реакции, протекающие непосредственно в клетках или в моделях клеток, липосомах, которые иммобилизированы в тонком слое, прилетающем к ИСЭ, или, наконец, реакции в срезе биологической ткани, прикрепленном к ИСЭ (разд. 8.2). Активный ферментный слой непосредственно контактирует с ИСЭ, как, например, в ферментном электроде (разд. 8.1), или располагается в проточной системе таким образом, чтобы исследуемый раствор вначале соприкасался с слоем иммобилизированного фермента, а затем образующийся продукт реакции определялся при помощи проточного ИСЭ. В последнем случае речь идет об электроде с ферментным реактором [29] (рис. 8.1). ИСЭ можно также применять для определения продуктов ферментативных реакций, происходящих в гомогенной среде. Однако такой случай здесь рассматриваться не будет. [c.238]

Рис. 8.1. Ферментный электрод (а) и электрод с ферментным реактором (б)

В ферментных электродах м. б. использованы не только одноферментные и полиферментные системы, но и клетки микроорганизмов ( бактериальные электроды). Созданы ферментные электроды с ферментным реактором. В таком электроде иммобилизованный (напр., на стеклянных щари-ках) фермент помещен в небольшой реактор, через к-рый пропускают анализируемую пробу. Продукты р-ции - элект-роактивные в-ва, их детектируют с помощью проточных измерительных электродов. Ферментные электроды такого типа применяют для определения мочевины и аминокислот. [c.80]

Пример испольэованвя хемилюминесценции приведен на рис. 7.4-11, на котором показана система для определения глюкозы с помощью иммобилизованной глюкозооксвдазы. Пробу инжектируют через клапан в поток буферного носителя (чтобы обеспечить постоянство pH) и затем направляют в ферментный реактор. Там глюкоза разлагается с образованием пероксида водорода, который последовательно смешивают с люминолом и гексациалоферратом(1П), что приводит к возникновению хемилюминесценции, контролируемой с помо-пц>ю набора фотодиодов. [c.459]

Большое внимание всегда уделяется применению иммобилизованных ферментов в промышленности. Например, можно упомянуть промышленное производство Ь-метионина из рацемической смеси ацетил-В,Ь-аминокислоты, в котором используется иммобилизованная аминоацилаза [50]. Производительность полностью автоматизированного процесса в ферментном реакторе составляет 700 кг Ь-метионина в день и 60% стоимости обычного одноразового процесса, осуществляемого с использованием нативного фермента [38]. Другим примером является получение 6-аминопенициллано- [c.441]

Выявленные закономерности адсорбции целлюлаз на целлюлозе и поведения адсорбированных ферментов позволили сформулировать требования к конструкции реактора для ферментативного гидролиза целлюлозы и проверить их на практике. В результате были выработаны принципы создания противоточных ферментных реакторов для непрерывного гидролиза целлюлозы. Особенности действия подобных реакторов следующие. 1. Рабочая зона колонного реактора плотно набивается целлюлозой, этим достигаются ее более высокие концентрации (до 40—60%) и объемная скорость гидролиза, а отсюда и больший выход продукта реакции — глюкозы, чем в реакторах другого типа, например с перемешиванием. 2. Целлюлазы удерживаются на целлюлозе в реакторе за счет адсорбции по принципу аффинной хроматографии. Это позволяет обойтись без специальных мем- [c.41]

Р. Сандерем (1977) в качестве ферментных реакторов использовал найлоновые трубки. Внутренняя поверхность частично была гидролизована кислотой, затем на найлоне ковалентно был иммобилизован фермент. Эти трубки подсоединяли в автоматические проточные анализаторы фирмы Техникон . Через такой реактор насосом прокачивали анализируемую смесь. Длина трубки (около 3 м) подбиралась такой, чтобы на выходе из нее ферментативная реакция заканчивалась. На выходе измеряли концентрацию образовавшегося продукта, которая была пропорциональна концентрации исходного, анализируемого субстрата, С помощью таких реакторов определяли самые различные метаболиты и лекарства в сыворотке крови мочевину, мочевую кислоту, аминокислоты, глюкозу, лактозу, мальтозу, пенициллин и др. [c.89]

В 1975 г. К- Мосбах с сотр. (Швеция) впервые предложили использовать в колоночных ферментных реакторах микрокало-риметрический датчик для анализа метаболитов. Принцип дей- [c.89]

Полимерная стенка микрокапсул обычно изготавливается из прочных полимеров. Следует учитывать, что микрокапсулы, вводимые в кровь, могут забивать кровеносные сосуды и, следовательно, являться причиной образования тромбов. Однако эффективность микрокапсул при использовании их в виде колонок для диализа в аппарате искусственная почка несомненна. При этом объем аппаратов и, соответственно, количество необходимых и очень дорогих растворов резко сокращается. Например, для микрокапсулированной искусственной почки требуется колонка объемом всего 30 мл, которая работает почти в 100 раз быстрее обычного аппарата. Развитие такой техники сдерживается пока высокой стоимостью, а также необходимостью использовать уже существующую тоже очень дорогую технику. Вероятно, ферментные реакторы на микрокапсулах будут применяться для деградации недиализуемых материалов. [c.129]

В работе [21] пероксид водорода, образуемый в ферментном реакторе, определяют тектрохимически с помощью ферментов, соиммобилизованных в гидрофобном гарозном геле. Время отклика прибора с проточным ферментным реактором состав-яет 2 мин, а диапазон линейности отклика-от О до 4 ммоль/л. [c.273]

Термостабильность ферментов термофилов позволяет осуществлять, ферментативные процессы при повышенной температуре и более интенсивно, чем у ферментов нетермостабильных. Шогие ферменты термофилов стабильны в растворах в присутствии некоторых детергентов и водорастворимых органических растворителей, использование которых повышает атакуемость ферментом субстрата, что приводит к увеличению продуктивности ферментных реакторов. [c.140]

Термостабильность, высокая активность, устойчивость к детергентам, предохранлющал ферме ты от денатурации во время вцдедения ж иммобилизации, увеличивают срок функционирования ферментов. Эксплуатация ферментных реакторов в условиях повышенной температуры исключает или значительно снижает возможность микробного загрязнения [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология