Свойства протеинов

Для искусственного получения пластических масс из протеинов в первую очередь мы должны лишить последние их лабильности. Протеиновая пластическая масса, сохранившая основное свойство протеина,—его лабильность, не годна для практического применения. Жадность соединения с водой, неограниченная возможность попадания микроорганизмов создают условия легкой изменяемости ее. [c.8]

ГЛАВА II СВОЙСТВА ПРОТЕИНОВ Реакции осаждения. Коллоидные свойства протеинов [c.22]

Белковые вещества дают ряд реакций осаждения. Но эти реакции не могут служить для качественного открытия протеинов, так как они неспецифичны. Целый ряд других веществ (алкалоиды, ферменты) может давать те же самые реакции. Тем не менее следует их отметить, так как они имеют крупное значение в технике. Реакции осаждения вообще и в технике пластических масс в частности не всегда носят химический характер, не всегда выражаются стехиометрическими соотношениями некоторые из них объясняются коллоидными свойствами протеинов. [c.22]

Более длительное нагревание ведет к порче продукта. Эту порчу легко обнаружить после снятия верхнего, окончательно ороговевшего слоя. Роговое вещество при рассматривании на свет прозрачно. Правильно вываренный рог имеет светложелтый, слегка зеленоватый цвет, переваренный — красновато-коричневый. Переваренный рог хрупок, не так прочей, как правильно вываренный. Этот пример подтверждает свойство протеинов изменяться в присутствии воды. У протеинов рогов оно выражено слабее, чем у иных. Однако и онн не абсолютно стойки. Для изменения протеинов рога, как мы убедимся далее, большое значение имеет время, а ие температура. В дальнейшем рога подвергают короткому нагреванию на голом огне, и даже такая высокая температура ие ухудшает нх качества. [c.37]

Жак Леб такими же опытами, заменяя азотнокислое серебро железосинеродистым калием, показал присутствие в желатине аниона. Сине-окрашенные соединения образовывались лишь в пробирках с pH 4,7. Пробирки с рН>4,7 оставались неокрашенными. Описанное свойство желатины есть общее свойство протеинов, оно присуще и казеину. [c.64]

Функции полипептидов и протеинов в биологических системах весьма разнообразны. Они играют роль структурных компонентов, активных элементов в процессах переноса, аккумуляторов метаболической энергии, биокатализаторов и переносчиков сигналов. Несмотря на такое разнообразие функций, строение всех протеинов в значительной степени однотипно. Как и большинство биологических макромолекул, они состоят из отдельных структурных фрагментов, выбор которых и связи между ними определяют специфические свойства протеинов. Основными структурными единицами протеинов являются аминокислоты, которые объединены в одну или несколько линейных цепочек. [c.97]

Влияние pH на свойства протеинов [c.325]

Бактерицидное действие свойственно всем группам поверхностноактивных веществ, особенно катионактивным исключение в этом отношении составляют только неионогенные соединения. Хотя механизм этого влияния не установлен во всех деталях, несомненно, что в основе его лежит процесс резко выраженной, но обратимой адсорбции клетками микроорганизмов поверхностноактивных ионов. После этого происходит изменение свойств протеинов клеток. Большинство ионогенных поверхностноактивных веществ обладает сильным сродством к протеинам и может соединяться с ними в стехиометрических соотношениях и также изменять их пространственную конфигурацию. Они способны также инактивировать ферменты, участвующие в превращениях в процессе обмена веществ в клетке. Наконец, некоторые поверхностноактивные вещества могут вызвать цитолиз, разрыв и распад клеток [c.376]

Необратимое осаждение протеинов, сопровождаемое денатурацией их, почти во всех случаях надо рассматривать как ограничение эмуль-соидных свойств протеинового золя и увеличивание суспензоидных. Денатурация нагреванием по исследованиям Шика и Мартина может происходить только в присутствии воды. Высушенный яичный альбумин, подвергнутый нагреванию до 120° в течение 5 час. в токе сухого воздуха, сохранял способность растворяться. Это свойство протеинов позволяет высушивать молоко при довольно высокой температуре с сохранением растворимости в дальнейшем. При денатурации нагреванием происходят химические реакции и протеин изменяет свой состав. Доказательством значительного изменения протеинов при варке служит лучшая усвояемость их животным организмом так, сырое яйцо переваривается животными и человеком лишь в очень незначительном количестве, в то время как вареное переваривается быстро и полностью. Денатурацию нагреванием не надо смешивать с коагуляцией. Иногда при отсутствии соответ- [c.27]

Белки разделяются на две большие группы протеины, или простые белки, молекулы которых состоят из одних аминокислот, и протеиды, или сложные белки, распадаюшиеся при гидролизе на аминокислоты и небелковую часть различной природы. В зависимости от аминокислотного состава и некоторых других свойств протеины в свою очередь делятся на альбумины, глобулины, гистоны, протамины и склеропротеины. В зависимости от характера небелковой части протеиды разделяются на н у к л е о п р о те и д ы, содержащие кроме белка так называемые нуклеиновые кислоты хромопротеиды, в состав которых входят красящие вещества глюкопротеиды, содержащие различные производные углеводов фосфопротеиды, характеризующиеся наличием фосфорной кислоты, непосредственно связанной с молекулой белка, а не через нуклеиновые кислоты, как у нуклеопротеидов, и липопротепды, содержащие жиры. [c.51]

Международный термин протеин (синоним белка) в науку был введен известным профессором Утрехтского университета голландским химиком Мульд ером [250], который правильно понял выдающееся зпачение белковых веществ в живой природе. Мульдер, например, писал Он [протеин], без сомнения, важнейшее из всех известных тел органического царства и без него, как кажется, не может быть жизни на нашей планете [251]. В серии своих работ Мульдер исследовал (1838—1844) состав различных белковых веществ (фибрин, казеин, кристаллин, растительный клей) и пришел к заключению, что все они образованы из общего ядра, состоящего из С, Н, О и N. Это-то подобие первоматерии и было названо протеином (протеус— первичный). Согласно Мульдеру все разнообразие природных белков возникает от комбинации частиц протеина состава 4oHe2NioOi2 с атомами серы и фосфора. Например, казеин по Мульдеру образован из десяти молекул протеина и одного атома серы фибрин из десяти молекул протеина, одного атома серы и одного атома фосфора тот н е состав приписывался Мульдером и белку куриного яйца и т. п. Мульдер считал, что сера и фосфор из белков могут быть легко отделены обработкой щелочами или кислотами. Тогда от белков якобы остается совершенно одинаковый по составу и свойствам протеин. [c.261]

Полимеризация NKA в присутствии третичных аминов, а также других апротонных оснований, таких, как гидроокись натрия, метилат-натрия, трифеннлметилнатрий и т. п., очень важный процесс, так как образующиеся при этом синтетические полипептиды имеют высокий молекулярный вес. Такие продукты очень важны для исследований химических и физических свойств протеинов. Синтез высокомолекулярных протеинов проведен в 1954г. Блаутом, Карлсоном, Доти и Хар-гитай [47], которые полимеризовали NKA у-бензил-глутамата в сухом диоксане или в смеси его с тетрагидрофураном, используя в качестве инициатора метанольный раствор гидроокиси натрия. Полимеризация протекала при 2Б°, и реакция завершилась за 4 час. Молекулярный вес продуктов превышал 100 000, и даже были получены образцы молекулярного веса 350 ООО [48]. Молекулярные веса определяли методом светорассеяния с использованием диаграмм Зимма (углы рассеяния менялись в пределах 30—135°). Было определенно установлено отсутствие ассоциации полимера, так как результаты, полученные в дихлоруксусной кислоте, согласуются с данными, полученными в смеси хлороформ — формамид. Кроме того, измерения вязкости привели к аналогичному выводу, так как вязкость понижалась линейно со снижением концентрации полимера вплоть до высоких разбавлений. [c.567]

В законопроекте предложена трехступенчатая процедура оценки биобезопасности генно-инженерных организмов. На этапе создания ГМО ученый-генетик осуществляет выбор генов для трансгеноза, то есть тех генов, которые будут привнесены в генетический материал сорта, породы, штамма в процессе их улучшения. Он изучает их свойства и свойства протеинов — продуктов этих генов, сравнивает их с известными опасными генами и продуктами, анализирует возможные неблагоприятные эффекты будущих генно-инженерных организмов, содержащих отобранные трансгены, на здоровье человека и окружающую среду. После получения генно-инженерных организмов ученый проводит оценку их биобезопасности. Результаты проведенных исследований по биобезопасности он обобщает в досье о безопасности генетически модифицированных организмов для здоровья человека и окружающей среды (по форме, утвержденной специально уполномоченными государственными органами). [c.81]

Выбор генов для трансгеноза, изучение их свойств и свойств протеинов Продуктов этих генов, сравнение их с известными опасными генами, анализ возможных неблагоприятных эффектов будущих генно-инженерных организмов, содержащих отобранные трансгены, на здоровье человека и окружающую среду 2. Создание генно-инженерных организмов, оценка их биобезопасности 3. Подготовка досье о безопасности генно-инженерных организмов для здоровья человека и окружающей среды (по определенной законодательством форме) Разработчик генно-инженерных организмов Разработчик генно-инженерных организмов [c.82]

Антигенная структура стафилококков сложная и вариабельная. Известно около 30 антигенов, представляющих собой белки, полисахариды, тейхоевые кислоты. Протеин А обладает свойством прочно связываться с F -фрагментом любой молекулы IgG. При этом ГаЬ-фрагмент молекулы иммуноглобулина остается свободным и может соединяться со специфическим антигеном. В связи с этим свойством протеин А нашел применение в диагности- [c.304]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология