БТМ, белок оболочки последовательность РНК

Заметим, что в состав защищенного участка входит инициирующий кодон AUG и что последовательности расположенных вслед за ним кодонов в точности соответствуют известной последовательности аминокислот N-конца вирусного белка оболочки. Еще одна интересная особенность этой последовательности состоит в том, что два участка, обозначенные фигурными скобками со звездочками, могут спариваться друг с другом. В результате инициирующий кодон может образовывать петлю (шпильку). Такие шпильки в инициаторных участках РНК образуются не всегда, однако они встречаются достаточно часто. [c.242]

Это наглядно иллюстрируется одной из последних работ [11] по белку оболочки вируса табачной мозаики, где определялась последовательность во фрагменте РНК эта нуклеотидная последовательность была переведена в аминокислотную, которую в свою очередь можно сравнить с экспериментально найденными аминокислотами. Как видно из рис. 1.6, эти два полипептида никоим образом не идентичны ни по аминокислотной последовательности, ни по составу аминокислот. [c.18]

Установление аминокислотной последовательности по соответствующей нуклеотидной последовательности. В первой строке показан сегмент аминокислотной последовательности белка оболочки вируса табачной мозаики, а в третьей — соответствующая последовательность РНК [И]. [c.19]

Чтобы получить растения, устойчивые к вирусам, проводили их иммунизацию вирусными генами, кодирующими белки оболочки, другими вирусными генами или антисмысловыми последовательностями вирусного генома. [c.396]

Рис. 8.3. Аминокислотная последовательность белка оболочки фага R17 и соответствующие ей кодоны.

Гипотетические последовательности из -РНК-азного гидролизата цистрона белка оболочки фага R17 [c.158]

В полученные при этом хроматограммы входили три группы радиоактивных пятен, одна из которых содержала особенно много вещества, судя по интенсивности пятен двух ее компонентов. Эти два вещества были выделены, и была определена их нуклеотидная последовательность. Оказалось, что они представляют собой просто различающиеся по длине цепи варианты одной и той же последовательности, содержащей участок инициации белка оболочки первое пятно содержало более короткий олигонуклеотид, начинаю- [c.175]

Определение последовательности участка инициации белка оболочки РНК фага Q [c.182]

Фиг. 217. Полная последовательность из 158 аминокислот полипептидной цепи белка оболочки вируса табачной мозаики.

Бернет считал, что такое разнообразие вызывается мутациями в определенной линии клеток крови в ходе эмбрионального и постнатального развития животного. После того как была выяснена четвертичная структура и природа изменчивости молекул антител, теория Бернета была перефразирована следующим образом мутации, которые селекционирует антиген, возникают в генах, определяющих структуру легких и тяжелых цепей антител, причем в той части этих генов, которая соответствует вариабельным участкам полипептидных цепей. На фиг. 255 представлены результаты анализа аминокислотной последовательности вариабельного фрагмента легкой цепи у различных молекул антител человека. Видно, что эти данные очень напоминают аминокислотные замены, обнаруженные у мутантов по белку оболочки вируса табачной мозаики (фиг. 217). Легкие цепи отличаются друг от друга по разным положениям полипептидной цепи, и если сопоставить эти различия с таблицей генетического кода (табл. 27), то видно, что все они могут быть объяснены заменами одиночных оснований в триплетах. Таким образом, характер изменчивости первичной структуры белков антител находится в соответствии с мутационной гипотезой Бернета. [c.521]

Ф и г. 13. Аминокислотная последовательность белка оболочки ВТМ (дикий тип). [c.76]

В гено.ме обнаруживаются также рассеянные или находящиеся в кластерах гены, кодирующие гомологичные белки со сходными функциями. Например, это гены для разных типов актина, тубули-на, белков оболочки яйца насекомых, гонадотропинов позвоночных. Перечисление этих генов показывает, что семейства таких генов могут выпатнять как общеклеточные, так и специализированные функции. Такие мультигенные семейства, включающие по 5—20 копий и кодирующие белки со сходными функциями, также можно отнести к фракции умеренно повторяющихся последовательностей [c.190]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

Хорошим примером полицистронной мРНК является РНК малого РНК-содержащего бактериального вируса (фага) MS2. Фаг MS2 — сферический он имеет диаметр 2,5 нм и молекулярную массу 3,6 10 дальтон. Фаг построен из 180 субъединиц белка оболочки с молекулярной массой 14700 дальтон каждая, одной молекулы так называемого А-белка с молекулярной массой 38000 дальтон и одной молекулы РНК с молекулярной массой 10 дальтон. После попадания фага в клетку Е. соИ (а также в бесклеточной системе трансляции) эта РНК служит матрицей для белка оболочки, А-белка и субъединицы РНК-репликазы с молекулярной массой 62000 дальтон, которая в состав фага не входит. Схема расположения соответствующих цистронов вдоль цепи этой мРНК дана на рис. 6. Цепь начинается с G, имеющего трифосфат на своем 5 -гидроксиле. Далее следует длинная некодирующая нуклеотидная последовательность. Общая длина 5 -концевой некодирующей последовательности 129 остатков в ней встречаются триплеты AUG и GUG, которые, однако, не являются инициаторными. Первый инициаторный кодон, GUG, начинает кодирующую последовательность А-белка (А-цистрон). А-цистрон имеет длину 1179 остатков и заканчивается терминаторным кодоном UAG. Затем идет некодирующая вставка длиной 26 остатков. Следующая кодирующая последовательность начинается с AUG и имеет длину 390 остатков это —цистрон белка оболочки (С-цистрон). Он оканчивается терминаторным кодоном UAA, и за ним непосредственно следует второй терминаторный кодон UAG. Последовательность длиной 36 остатков отделяет С-цистрон от S-цистрона, кодирующего субъединицу РНК-синте-тазы. S-цистрон начинается с AUG, имеет длину 1635 остатков и заканчивается UAG. За ним через один остаток (т. е. не в фазе) имеется еще один терминаторный триплет UGA. З -концевая некодирующая последовательность имеет общую длину 174 остатка и заканчивается аденозином со свободной г/мс-гликольной группиров- [c.20]

РНК бактериофага MS2 содержит три цистрона, разделенных нетранслируемыми последовательностями, и один цистрон, перекрывающийся с двумя другими (см. раздел А. II. 4 и рис. 6). Ближе всего к 5 -концу этой лолицистронной мРНК расположен А-цистрон (1182 нуклеотидных остатка, включая терминирующий кодон), кодирующий А-белок, или белок созревания (393 аминокислотных остатка). Далее по направлению к З -концу следует С-цистрон (393 нуклеотидных остатка, включая терминирующий кодон UAA), кодирующий белок оболочки фага (129 аминокислотных остатков). Ближе всего к З -концу располагается S-цистрон (1638 нуклеотидных остатков, включая терминирующий кодон UAG), кодирующий субъединицу РНК-репликазы (544 аминокислотных остатка). L-цистрон (228 нуклеотидных остатков вместе с терминирующим кодоном UAA), кодирующий маленький белок лизиса (75 аминокислотных остатков), перекрывает не в фазе конец С-цистрона, нетранслируемую последовательность и начало S-цистрона. (Следует заметить, что при синтезе белка оболочки и субъединицы РНК-репликазы N-концевой метионин отщепляется, и поэтому количество аминокислотных остатков в готовом белке на один меньше, чем количество значащих кодонов матрицы.) [c.234]

Вслед за установлением структуры инсулина и рибонуклеазы были расшифрованы аминокислотные последовательности еще нескольких белков, а именно лизоцима, белка оболочки вируса табачной мозаики, химотрип-синогена, трипсиногена, папаина, миоглобина, гемоглобина, цитохрома с, клупеина и некоторых других. [c.94]

Из продуктов частичного гидролиза РНК фага К17 под действием гуанил-РНК-азы Т1 выделен ряд длинных олигонуклеотидов, для одного из которых удалось установить последовательность 520. Он содержит 57 мононуклеотидных остатков его нуклеотидная последовательность соответствует последовательности аминокислот 81—99 в белке оболочки фага. [c.82]

Можно ли доказать линейное соответствие между последовательностью аминокислот в известной белковой структуре и последовательностью оснований в ее мРРЖ Да, это было, например, показано для белка оболочки бактериофага R17 и участка его РНК (Adams et, 1969). [c.12]

Используя условия для частичного гидролиза РНК фага R 17, Адамс с сотр. (Adams et al., 1969) выделили специфический фрагмент, содержащий 57 нуклеотидов. Они определили нуклеотидную последовательность этого фрагмента и показали, что он содержит набор кодонов для одного из участков белка оболочки фага. Это явилось первым доказательством колинеарности между аминокислотной последовательностью и соответствующей ей мРНК. [c.155]

Возможность выделения этого фрагмента определялась тем, что при Ti-РНК-азном гидролизе цистрона белка оболочки фага R17 можно ожидать образования лишь небольшого числа длинноцепочечных олигонуклеотидов со специфической структурой. Это показано на рис. 8.3, представляющем аминокислотную последовательность белка оболочки (И еЬег, 1967) и соответствующую нуклеотидную последовательность, найденную на основании генетического кода (см. табл. 8.1), На рис. 8.3 Y обозначает пиримидин, [c.155]

Подчеркнутая последовательность является самым длинным олигонуклеотидом, который образовался бы из -РНК-аз-ного гидролизата цистрона белка оболочки в случае неудачного варианта замвш ия. Если бы для кодирования сери-на использовали не U G, а AGY, то этот гипотетический наномер удлинился бы до декамера [c.157]

В некоторых опытах смесь фрагментов гидролизовали Т - и панкреатической РНК-азами и затем устанавливали структуру самых крупных продуктов гидролиза стандартным фингерпринтированием. Несмотря на то что относительные выходы защищенных участков РНК от опыта к опыту несколько изменялись, в общем между опытами по связыванию наблюдалось соответствие и образующийся набор олигонуклеотидов оказывался одним и тем же независимо от того, использовалась ли для расщепления комплекса Т - или панкреатическая РНК-аза. В результате информации, полученной при анализе продуктов частичного Т i -РНК-азного гидролиза экранированных участков, многие из этих олигонуклеотидов можно было расположить в виде перекрывающихся последовательностей. Это позволило заключить, что исходному набору олигонуклеотидов отвечает несколько дискретных длинноцепочечных последовательностей. Одна из них, очевидно, включает стартовый участок цистрона белка оболочки, поскольку она содержит последовательность [c.175]

Методом исключения было найдено, что третья группа пятен связана с участком инициации синтетазы. При определении нуклеотидной последовательности этих фрагментов было испол-ьзовано наблюдение, что при расш[еплении старых препаратов РНК фага R17 интенсивность пятен, соответствующих участку инициации белка оболочки, уменьшалась, тогда как интенсивность пятен, соответствующих участкам инициации двух других белков, возрастала. Предположили, что это происходит вследствие разрушения участка инициации белка оболочки с одновременным повышением доступности участков инициации синтетазы и А-белка. В результате образуется больше фрагментов участка инициации синтетазы, что позволило проанализировать их и прийти к следующей структуре [c.176]

Таким образом была выведена последовательность сегмента, содержащего 175 нуклеотидов (рис. 8.8). Отсюда можно сделать вывод о том, что цистрон белка оболочки фага Q/3 начинается вне этого сегмента. Биллетер с сотр. отмечают, что дальнейшее определение структуры РНК фага Q 3 технически вполне осуществимо, если проводить его аналогичным методом, синтезируя сегмент с немечеными нуклеозидтрифосфатами в течение первых 30 с, а затем в течение следующих 30 с - с мечеными трифосфата-ми. Лимитирующим фактором является поддержание син фон-ности в течение более длительного синтеза . [c.189]

Таким образом, совершенно очевидно, что предшественники фага (белокиДНК) синтезируются в зараженной клетке отдельной лишь позднее объединяются, образуя зрелые инфекционные частицы фага. В процессе созревания происходит агрегация примерно тысячи или более идентичных белковых субъединиц, в результате которой появляется оболочка головки фага и создается четвертичная структура белка. Оболочка головки заполняется длинной и тонкой нитью ДНК - предшественника фага, которая упаковывается в компактное многогранное тело. Наконец, заполненная ДНК головка фага снабжается отростком и после этого достигает состояния инфекционности. Такую последовательность внутриклеточного созревания впервые наблюдал Келленбергер, разработавший в 1958 г. метод приготовления тонких срезов бактерий, проницаемых для пучка электронов в электронном микроскопе. На фиг. 135 представлена серия электронных микрофотографий срезов Е. соН, сделанных Келлен-бергером в разные промежутки времени после заражения клеток фагом Т2. [c.269]

Смотреть страницы где упоминается термин БТМ, белок оболочки последовательность РНК: [c.227] [c.258] [c.236] [c.244] [c.251] [c.252] [c.236] [c.241] [c.206] [c.227] [c.396] [c.397] [c.398] [c.399] [c.156] [c.163] [c.166] [c.169] [c.175] [c.178] [c.178] [c.192] [c.427]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология