Глутаминаза

Распад глутамина происходит при участии фермента глутаминазы, при этом образуются глутаминовая кислота и свободный аммиак (см. главу 12). Глутаминаза обнаружена в различных органах и тканях человека, однако [c.614]

Аммиак. Как отмечалось, существует специальный механизм образования аммиака из глутамина при участии фермента глутаминазы, которая в большом количестве содержится в почках. Аммиак выводится с мочой в виде аммонийных солей. Содержание последних в моче человека в определенной степени отражает кислотно-основное равновесие. При ацидозе их количество в моче увеличивается, а при алкалозе снижается. Содержание аммонийных солей в моче может быть снижено при нарушении в почках процессов образования аммиака из глутамина. [c.622]

Эти различия обусловлены анатомическими и физиологическими различиями указанных групп животных, связанными со средой их обитания. У костных рыб аминный азот транспортируется кровью в виде глутамина, но через жабры он выводится в виде аммиака, потому что в жабрах содержится глутаминаза, катализирующая гидролиз глутамина, приводящий к образованию глутамата и аммиака. Поскольку аммиак легко растворим в воде, он быстро разбавляется и уносится током воды, в большом количестве омывающей жабры. Костным рыбам, следовательно, не требуется сложной мочевой системы для выделения аммиака. [c.588]

В выделении аммиака участвует глутаминаза [c.589]

В выделении аммиака участвует глутаминаза........589 [c.729]

Применение. В гистохимии ферментов в системе субстрат —нитро-ВТ-тетра- золий для выявления глутаминазы I [I], [c.289]

Ферментные препараты из почек крыс с экспериментальным ацидозом активнее образуют аммиак из глутамина, глицина и лейцина, чем аналогичные препараты из почек контрольных крыс [68, 69]. Алкалоз, напротив, приводит к снижению интенсивности дезаминирования этих аминокислот. Видовые различия в активности глутаминазы почек хорошо согласуются с различиями в способности к выведению аммиака с мочой [70]. [c.175]

ВОДЫ В присутствии фермента глутаминазы быстро наступает равновесие [c.36]

Селективные к аминокислота.м электроды разрабатывались на основе стеклянных обратимых по катионам электродов, например электрода, чувствительного к однозарядным катионам (Бекман, тип 39137). Получают эти электроды следующим образом наносят тонкий слой фермента (оксидазы ь-аминокислоты, г-ААО, для г-аминокислотного электрода оксидазы о-аминокислоты, о-ААО, для о-аминокислотного электрода аспарагиназы для аспарагинового электрода глутаминазы для глутаминового электрода и т. д.) на электрод, чувствительный к однозарядным катионам. [c.186]

Из ми. периферич. тканей (в т. ч. из мозга) ЫН/ поступает в печень в виде глутамина, к-рый в отличие от глутаминовой к-ты способен легко проникать через клеточные мембраны и транспортироваться кровью в печень, где под действием глутаминазы превращ. в глутаминовую к-ту и КН/ [c.409]

Елутамин, кроме того, используется почками в качестве резервного источника аммиака (образуется из глутамина под действием глутаминазы), необходимого для нейтрализации кгюлых продуктов обмена при ацидозе и защищающего тем самым организм от потери с мочой используемых для этих целей ионов Ма. [c.448]

Желт. иглы. l j, 100. Раств-сть р. Н2О, EtOH. При 10 М ингибирует активирующую фосфат глутаминазу не конкурирует с глутамином. [c.278]

Константа Михаэлиса Аллостерические свойства Субстрат и кофактор Внутриклеточная локализация Влияние гормонов Гексокиназа, пируваткиназа, глутаминаза, креатинкиназа Гексокиназа, пируваткиназа, аспартаткиназа Альдолаза, изоцитратдегидрогеназа Аргиназа, малатдегидрогеназа Пируваткиназа, гексокиназа [c.83]

Глутамин был идентифицирован в большом количестве во многих тканях и в крови. Здесь глутамин служит, вероятно, резервом аммиака. Он синтезируетси в тканях, когда последние содержат избыток аммиака, и гидролизуется в том. случае, когда необходим аммиак для синтеза аминокислот. Гидролиз происходит под действием фермента — глутаминазы, который также был обнаружен во многих тканях. Таким путем организм животного, который не в состоянии откладывать запасы аминокислот или белков, имеет возможность запасаться достаточно большими количествами аммиака в нетоксичной форме. [c.396]

У аммониотелических животных аминогруппы от различных аминокислот передаются в реакхщях трансаминирования на а-кетоглутарат, что приводит к образованию глутамата. В митохондриях печени при участии глутаматдегидрогеназы происходит окислительное дезаминирование этого глутамата с образованием свободного аммиака. Будучи крайне токсичным, свободный аммиак не может транспортироваться кровью он включается в виде амидной группы в глутамин, образующийся под действием глутаминсинтетазы. Нетоксичный нейтральный глутамин затём переносится кровью в жабры. Здесь он теряет свой амидный азот, который отщепляется в виде иона аммония (НН ) в реакции, катализируемой глутаминазой [c.589]

Применение. В гистохимии, в системе субстрат — нитротетразолий, для выявления глутаминазы 1 [1]. J- [c.105]

Ирименение. В микроскопии в качестве субстрата для выявления глутамил-трансферазы [1, 2J и глутаминазы I тетразолиевым методом [3]. [c.105]

Свойства. Бесцветные кристаллы или белый кристаллический порошок. Растворима в разбавленных растворах щелочи, плохо растворима в воде, не растворима в большинстве органических растворителей. С большинством мнОго валентных катионов образует прочные, растворимые в воде комплексы (хелаты). Применение. В гистохимии для декальцинации по методу Фреймана [1] и в системе субстрат — нитро-ВТ-тетразолнй для выявления глутаминазы [2], Ингибитор щелочной фосфатазы и активатор аденозинтрифосфатазы [Берстон, 178], [c.458]

Известно, что дезамидирование глутамина происходит при действии нескольких ферментных систем. В 1904 г. Ланг [71] наблюдал, что препараты некоторых животных тканей катализируют это превращение. Как сообщил позднее Кребс [72], экстракты мозга, сетчатки, печени и почек млекопитающих отщепляют амидную группу глутамина. Гринстайн и сотрудники [18, 73—77] открыли в животных тканях два типа процессов дезамидирования глутамина. Один из этих процессов ускоряется в присутствии фосфата и в меньшей степени арсената или сульфата ( глутаминаза I ), второй процесс катализируется а-кетокислотами ( глутаминаза II ). Последняя система связана с реакцией переаминирования (стр. 221). Механизм реакции, осуществляемой глутаминазой I, неизвестен, хотя фосфат, бикарбонат и арсенат могут катализировать аналогичные неферментативные реакции с образованием пирролидонкарбоновой кислоты [78]. 3-Амид а-аминоадипиновой кислоты, а-метилглут-амин и 7-метилглутамин дезамидируются неферментативным путем с такой же скоростью, как и глутамин, или несколько быстрее [79]. Однако очищенные препараты глутаминазы на эти соединения [80] почти не действуют. [c.316]

Гюильбо и др. [663] исследовали катион-селективные стеклянные электроды Бекман 39047 и 39137 для определения уреазы, глутаминазы, аспарагиназы и оксидаз о- и L-аминокислот. К известному объему трис-буфера (pH 7,0) добавляют определенный объем анализируемого раствора фермента. Индикаторный электрод и электрод сравнения (нас.к.э.) погружают в раствор, после чего потенциал записывается автоматически. Потенциал, соответствующий наименьшей концентрации NH4, можно установить по калибровочной кривой. Большой положительный потенциал указывает на присутствие катионов щелочных металлов, которые воздействуют на электродную функцию. В этом случае в пробу добавляют небольшое количество катионообменной смолы (дауэкс 50 или подобной ей), перемешивают 5 мин, фильтруют и к профильтрованному раствору добавляют определенный объем соответствующего субстрата (мочевина, глутамин, аспарагин, о-пролин или г-тирозин). Потенциал меняется как функция концентрации образовавшихся ионов аммония. Количество имеющегося фермента можно рассчитать из кривой зависимости Д /мин от концентрации фермента. [c.212]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.448 , c.461 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.392 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.396 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.587 , c.588 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.170 , c.171 , c.193 , c.202 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.94 , c.103 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.3 , c.5 , c.143 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.310 , c.319 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.310 , c.319 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.47 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.35 , c.53 , c.122 , c.127 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.132 , c.133 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.68 , c.347 , c.349 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.169 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология