Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фруктозо бисфосфат Фруктозо бисфосфат

    Фруктозо-1,6-бисфосфат Рибозо-5-фосфат [c.178]

    Фруктозо-1,б-бисфосфат + Н2О -> Фруктозо-6-фосфат -ь Pj [c.495]

    Глюкозо-6-фосфат фруктозо-1,6-бисфосфат [c.354]

    Фруктозо-1,6-бисфосфат Глицеральдегид-З-фосфат [c.341]

    Фруктозо-6-фосфат фермент Фруктозо-2,6-бисфосфат [c.342]

    Развитие гипергликемии при диабете можно рассматривать также как результат возбуждения метаболических центров в ЦНС импульсами с хеморецепторов клеток, испытывающих энергетический голод в связи с недостаточным поступлением глюкозы в клетки ряда тканей. Роль системы фруктозо-2,6-бисфосфата в регуляции метаболизма углеводов, а также нарушения ее функционирования при сахарном диабете см. главу 16. [c.360]


    Фосфоенолпируват, фруктозо-1,6-бисфосфат, аденозин-5-дифосфат или пирофосфат Фосфоцеллюлоза 45 [c.163]

    Фруктозо-2,6-бисфосфат 5-Фосфорибозил- [c.178]

    Далее фруктозо-1,6-бисфосфат может подвергаться дальнейшим превращением по пути гликолиза. Таков главный путь включения фруктозы в метаболизм мышечной ткани, почек, жировой ткани. [c.336]

Рис. 16.2. Гормональная регуляция системы фруктозо-2,6-бисфосфата (Ф-2,6-Р,) в печени при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Рис. 16.2. <a href="/info/1898069">Гормональная регуляция системы</a> фруктозо-2,6-бисфосфата (Ф-2,6-Р,) в печени при участии <a href="/info/187980">цАМФ-зависимых</a> протеинкиназ.
    Четвертую реакцию гликолиза катализирует фермент альдолаза. Под влиянием этого фермента фруктозо-1,6-бисфосфат расщепляется на две фосфотриозы  [c.329]

    В 1980 г. группой бельгийских исследователей (Г. Хере и др.) в ткани печени был открыт фруктозо-2,6-бисфосфат, который является мощным регулятором активности двух перечисленных ферментов  [c.342]

    Открытие пути прямого окисления углеводов, или, как его называют, пентозофосфатного цикла, принадлежит О. Варбургу, Ф. Липману, Ф. Дикенсу и В.А. Энгельгарду. Расхождение путей окисления углеводов—классического (цикл трикарбоновых кислот, или цикл Кребса) и пентозофосфатного—начинается со стадии образования гексозомонофосфата. Если глюкозо-6-фосфат изомеризуется во фруктозо-6-фосфат, который фосфорилируется второй раз и превращается во фруктозо-1,6-бисфосфат, то в этом случае дальнейший распад углеводов происходит по обычному гликолитическому пути с образованием пировиноградной кислоты, которая, окисляясь до ацетил-КоА, затем сгорает в цикле Кребса. [c.353]

    Следует отметить, что при генетически обусловленной нетолерантности к фруктозе или недостаточной активности фруктозо-1,6-бисфосфатазы наблюдается индуцируемая фруктозой гипогликемия, возникающая вопреки наличию больших запасов гликогена. Вероятно, фруктозо-Ьфосфат и фруктозо-1,6-бисфосфат ингибируют фосфорилазу печени по аллостерическому механизму. [c.555]

    Отметим, что фосфофруктокиназа активируется ADP, представляющим собой продукт катализируемой данным ферментом реакции (АТР + фруктозо-6-фосфат ADP + фруктозе-1,6-бисфосфат), и ингибируется АТР - одним из субстратов этой реакции. В результате этот фермент может активировать сам себя, являясь объектом сложного контроля по принцип положительной обратной связи. При определенных условиях такой контроль по принципу обратной связи вызывает необычные колебания активности данного фермента, что приводит к соответствующим колебаниям концентраций различных промежуточных продуктов гликолиза (рис. 2-39). Физиологическое значение таких специфических колебаний неясно. Однако на их примере можно видеть, как благодаря нескольким ферментам может быть создан биологический осциллятор. Такие осцилляции в принципе могут служить своеобразными внутренними часами , позволяющими клетке отсчитывать время и, к примеру, выполнять конкретные функции в определенные периоды. [c.109]


    Гликолиз-это совокупность реакций превращения глюкозы в пируват. У аэробных организмов гликолиз служит как бы прелюдией к циклу трикарбоновых кислот и цепи переноса электронов, в ходе которых запасается большая часть свободной энергии, содержащейся в глюкозе. Десять реакций гликолиза протекают в цитозоле. На первой стадии глюкоза превращается во фруктозо-1,6-бисфосфат путем фосфорилирования, изомеризации и второй реакции фосфорилирования. В этих реакциях, играющих роль подготовительного этапа для генерирования АТР, на каждую молекулу глюкозы расходуются две молекулы АТР. На второй стадии фруктозо-1,6-бисфосфат расщепляется альдолазой на дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегид-З-фосфат, которые легко подвергаются взаимопревращению. Г лицеральдегид-З-фосфат затем окисляется и фосфорилируется с образованием 1,3-БФГ-ацилфосфата, обладающего высоким потенциалом переноса фосфатной группы. Образование [c.44]

    Животные ткани содержат ио меиьшей мере три различные альдолазы, характерные для мышцы, иечени и мозга соответственно. Все альдолазы расщепляют фруктозо-1,6-бисфосфат до диоксиацетонфосфата и глицеральдегид-З-фосфата и могут катализировать обратную конденсацию диоксиацетонфосфата с различными оксиальдегидами, хотя и с неодинаковой скоростью. [c.330]

    Превращение фруктозо-1,6-бисфосфата во фруктозо-6-фосфат. Фосфоенолпируват, образовавшийся из пирувата, в результате ряда обратимых реакций гликолиза превращается во фруктозо-1,6-бисфосфат. Далее следует фосфофруктокиназная реакция, которая необратима. Глюконеогенез идет в обход этой эндергонической реакции. Превращение фруктозо-1,6-бис-фосфата во фруктозо-6-фосфат катализируется специфической фосфатазой  [c.340]

    Установлено, что биосинтез фруктозо-2,6-бисфосфата происходит из фруктозо-6-фосфата при участии АТФ, а распадается он на фруктозо-6-фосфат и неорганический фосфат. Биосинтез и распад фруктозо-2,6-бис-фосфата катализируется одним и тем же ферментом, т.е. данный фермент бифункционален, он обладает и фосфокиназной, и фосфатазной активностью  [c.342]

    Показано также, что бифункциональный фермент в свою очередь регулируется путем цАМФ-зависимого фосфорилирования. Фосфорилирование приводит к увеличению фосфатазной активности и снижению фосфокиназной активности бифункционального фермента. Этот механизм объясняет быстрое воздействие гормонов, в частности глюкагона, на уровень фруктозо-2,6-бисфосфата в клетке (см. главу 16). [c.342]

    При определенных условиях пентозофосфатный путь на этом этапе может быть завершен. Однако при других условиях наступает так называемый неокислительный этап (стадия) пентозофосфатного цикла. Реакции этого этапа не связаны с использованием кислорода и протекают в анаэробных условиях. При этом образуются вещества, характерные для первой стадии гликолиза (фруктозо-6-фосфат, фруктозо-1,6-бисфосфат, фосфотриозы), а другие—специфические для пентозофосфатного пути (седогептуло-зо-7-фосфат, пентозо-5-фосфаты, эритрозо-4-фосфат). [c.356]

    Важным регуляторным ферментом гликолиза является 6-фосфофруктокиназа (КФ 2.7.1.11). Этот фермент активируют многие регуляторы, например фосфат, АМР, ADP, сАМР, фрук-тозо-6-фосфат и фруктозо-1,6-бисфосфат, но АТР (в комплексе с Mg2+) и цитрат ингибируют его. Активный фермент из мышц млекопитающих имеет мол. массу около 360 000 (хотя он может существовать и в виде полностью активных агрегатов) и является тетрамером, состоящим из четырех идентичных субъединиц (каждая из которых, однако, может состоять из двух полипептидных цепей). Все лиганды, за исключением АТР, присоединяются к ферменту в стехиометрических соотношениях, т. е. по четыре молекулы на тетрамер, и каждая субъединица, по-видимому, имеет центр связывания для каждой присоединяющейся молекулы. Таким образом, фосфофруктокиназа отличается от аспартат — карбамоилтрансферазы, у которой за связывание субстрата и за связывание регулятора отвечают разные субъединицы. Точный механизм регуляции активности фосфофруктокиназы не установлен, но известен факт перехода в физиологических условиях активного тетрамера в неактивный димер, и это обстоятельство частично проливает свет на возможный механизм регуляции. Различные активаторы фермента стабилизируют тетрамер, но цитрат, являющийся ингибитором, способствует реакции диссоциации (см. рис. 4.5). В присутствии ингибиторов кривая связывания субстрата, фруктозо-6-фосфа-та, становится S-образной, но в присутствии активаторов она принимает форму гиперболы, что указывает на уменьшение кооперативности при переходе фермента в тетрамерную форму. [c.126]

    Глюкозо - 6- фосфат Фруктозо-6-фосфат Фруктозо-1,6-бисфосфат Диоксиацетонфосфат Глицеральде гид- 3 -фосфат 0,039-0,049 0,017-0,023 0,010-0,017 0,024 0,021-0,046 3-Фосфоглицерат 2-Фосфоглицерат Фосфоенолпируват Пируват Лактат 0,085-0,100 0,010-0,016 0,035-0,097 0,120-0,190 1,26-1,70 [c.631]

    В 1896-1897 годах Бухнер и Хан обнаружили, что если к соку, полученному при растирании прессованных пивных дрожжей с кварцевым песком и кизельгуром, добавить сахар, то начинается брожение с образованием пены. Так впервые сложный биохимический процесс удалось осуществить вне клетки. В 1906 году Гарден и Ионг, тоже ра1ботавшие с дрожжевым соком, установи , что для сбраживания глюкозы нужен неорганический фосфат, который включается в фруктозо-1,6-бисфосфат. Сбраживание глюкозы дрожжевым соком происходит согласно уравнению Гардена-Йонга  [c.267]


    Объяснею1е процесса, описанного Гарденом и Ионгом. Отжатый дрожжевой pi разлагает глюкозу в соответствии с уравнением Гардена-Иойга. Накопление фруктозо-1,6-бисфосфата объясняется в этом случае тем, что АТР в нарущенной ферментной системе (в отличие от живой клетки) не может использоваться для энергетических целей и остается в избытке. Дрожжевой сок не содержит фосфатаз, поэтому ADP должен непрерывно регенерироваться за счет фосфорилирования лишней глюкозы или фруктозо-6-фосфата. [c.270]

    ФЕП с помощью пируваткарбоксилазы и ФЕП-карбоксикиназы, фруктозо-1,6-бисфосфат преобразуется во фруктозо-6-фосфат с помощью фруктозобисфосфатазы, глюкозо-6-фосфат превращается в глюкозу под действием глюкозо-6-фосфатазы. [c.220]

    Изящество подобных механизмов контроля можно проиллюстрировать на одном примере. Этап 3 гликолиза представляет собой одну из реакций, которая должна быть шунтирована при образовании глюкозы. Обычно на этом этапе происходит присоединение к фруктозо-6-фосфату второй фосфатной группы из АТР реакция катализируется ферментом фосфофруктокшазой. Этот фермент активируется АМР, ADP и неорганическим фосфатом, а ингибируется АТР, цитратом и жирными кислотами. Иначе говоря, фермент активируется, когда запасы энергии малы и накапливаются продукты распада АТР инактивируется же он в гом случае, когда имеются обильные запасы энергии (в форме АТР) либо питательных веществ в виде жирных кислот или цитрата (извлекаемого из аминокислот). Ферментом, катализирующим обращенную (обходную) реакцию (образование глюкозы в результате гидролиза фруктозо-1,6-бисфосфата до фруктозо-6-фосфата), является фруктозобисфосфатаза. Активность этого фермента регулируется по принципу обратной связи таким же образом, что и действие фосфофруктокиназы, но с противоположным эффектом, так что фруктозо-бисфосфатаза активна, когда неактивна фосфофруктокиназа. [c.109]

    Киназы, фруктозо-1,6-бисфосфат-альдолаза [c.437]


Смотреть страницы где упоминается термин Фруктозо бисфосфат Фруктозо бисфосфат: [c.177]    [c.329]    [c.333]    [c.336]    [c.336]    [c.340]    [c.342]    [c.342]    [c.343]    [c.554]    [c.225]    [c.267]    [c.362]    [c.494]    [c.7]    [c.164]    [c.199]   
Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.342 , c.343 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Фруктоза

Фруктоза Л Фруктоза

Фруктозаны



© 2025 chem21.info Реклама на сайте