Частичный синтез белков

Выяснение порядка чередования аминокислот может с течением времени привести к тому, что белок станет объектом синтеза химика-органика, хотя для воспроизведения какой-либо отдельной специфической биологической функции достаточно осуществить только частичный синтез. [c.256]

Каждую секунду в организме человека разрушается и замещается новыми от 2 до 10 млн. эритроцитов. Каждый из них содержит примерно 250 млн. молекул гемоглобина. Это крупный белок, так что можно представить, насколько интенсивно должен идти в организме белковый синтез хотя бы ддя поддержания дыхательной функции крови. Скорость разрушения и замещения эритроцитов частично зависит от содержания кислорода в атмосфере. Если его количество, попадающее в кровь из легких, невелико, [c.144]

Перекрывающиеся гены встречаются в относительно простых ситуациях, когда один ген является одновременно частью другого гена. Например, первая (или вторая) половина гена может независимо кодировать белок, представляющий собой часть (первую или вторую половину) белка, кодируемого целым геном. Здесь нет особой генетической проблемы (хотя требуется некоторая корректировка в процессе синтеза белка см. гл. 7). Аналогичный результат можно получить при частичном расщеплении уже синтезированного белка. Такие ситуации встречаются в вирусных и бактериальных геномах. [c.53]

Рибосомы шероховатого ЭР удерживаются на мембране частично благодаря растущим полипептидным цепям, продвигающимся сквозь мембрану по мере своего синтеза (см. ниже). Однако, если образование полипептидных цепей прерывается под действием какого-либо ингибитора (например, пуромицина), то рибосомы все равно остаются связанными с мембраной шероховатых микросом. Это сродство значительно повышается в растворах с низкими концентрациями солей. Если в таких условиях смешать очищенные рибосомы с мембранами шероховатых микросом, предварительно лишенными рибосом, то такие ободранные мембраны вновь приобретают то же количество рибосом, которое было на них после выделения из клеток. Участок связывания с мембраной находится на большой субъединице рибосомы, но до сих пор еще неясно, с каким из многочисленных белков мембраны шероховатого ЭР связывается рибосома. Установлено, однако, что для связывания рибосом с мембраной ЭР в физиологических условиях требуется дополнительное, более специфическое прикрепление, для которого необходим вновь созданный белок, несущий сигнальный пептид. [c.43]

Эксперименты по частичному секвенированию аминокислот четырех подтипов показали, что в протеине отсутствует сигнальный пептид, и что он погружен в вирусную мембрану гидрофобной областью на N-конце. N-конец NA не модифицирован в результате ее синтеза [15]. В этом плане NA отличается от других белков вирусного шипа, таких, как НА (см. выше) или белок G VSV 100]. [c.117]

ДНК служит универс. хранителем и источником генетич. информации, записанной в ввде специфич. последовательности оснований и определяющей св-ва живого организма она способна к конвариантной редупликации (точному само-копированию), у нек-рых вирусов в этой роли выступает РНК. На ДНК, как на матрице, синтезируются матричные, или информационные, РНК (мРНК), служащие матрицами при синтезе белка рибосомные РНК (рРНК), образующие структурную (и, частично, функциональную) основу белок-синтезирующего аппарата клетки транспортные РНК (тРНК), участвующие в синтезе белка в кач-ве адапторных молекул-переносчиков аминокислот. [c.394]

Время полужизни. Стабильность молекул РНК может варьировать в широких пределах. У высших организмов она в среднем намного выше, чем у бактерий. Такое различие, очевидно, частично обусловлено тем, что биосинтез белков у высших организмов протекает более медленно (при 37° в ретикулоцитах кролика за одну секунду включаются в белок 2 аминокислоты, а.у Е. oli — 100 аминокислот). Стабильность различных молекул тя-РНК может заметно варьировать даже в пределах одной и той же клетки. Молекулы РНК некоторых РНК-содер кащих фагов могут непосредственно выполнять роль /тг-РНК, не разрушаясь в течение жизненного цикла фага в зараженной бактериальной клетке (30—55 мин при 37°). У высших организмов т-РНК еще более стабильна. Активный цитоплазматический комплекс, состоящий из ге-РНК, рибосом и s-PHK, может, вероятно, функционировать непрерывно в течение нескольких дней в некоторых случаях синтез белка на стабильных РНК-матрицах происходит даже в отсутствие ядерной ДНК (эритроциты млекопитающих) и без сколько-нибудь заметного обновления РНК. [c.504]

Можно ожидать, что ослабление связи ДНК — белок, а также частичная деспирализация в период подготовки к синтезу ДНК окажутся факторами, способствующими увеличению количества разрывов. [c.11]

Преждевременная терминация белкового синтеза, вызываемая нонсенс-мутацией, может быть супрессирована благодаря тому, что в тРНК возникают изменения, позволяющие ей узнать терминирующий кодон как смысловой. В нормальной клетке терминирующий кодон узнается только фактором терминации. Следовательно, мутация в гене тРНК, приводящая к узнаванию терминирующего кодона, придает новое свойство трансляционной системе. Как показано на рис. 7.11, благодаря этому восстанавливается способность включать аминокислоту в ответ на мутантный кодон. В результате синтезируется белок нужной длины. Если аминокислота, включенная в результате супрессии, отличается от аминокислоты, которая исходно присутствовала в белке дикого типа, то его активность может быть частично снижена. [c.98]

Изучение г//-мутаций предоставило также генетические свидетельства в пользу существования кодонов, терминирующих синтез полипептидной цепи. Комплементационный анализ показал, что цистроны А и В кодируют две различные генетические функции. Это значит, что на границе между этими цистронами должны находиться определенные генетические знаки препинания . Делеция такого пограничного участка приводит к слиянию неделетированных участков Л и В в один общий цистрон. Так, делеция 1589 (рис. 12.2) приводит к возникновению гПА-мутанта, сохраняющего, несмотря на частичную делецию в В-цистроне, его функциональность, т.е. способность кодировать активный В-белок. Участок В-цистрона, исчезающий при делеции 1589, содержит ту самую область, в которой картируются мутации F O и ее производные. Это подтверждает сделанный в предыдущем разделе вывод о том, что данный участок В-белка не существен для проявления нормальной активности. Введение мутации со сдвигом рамки в неактивный Л-участок слитых цистронов, образовавшихся в результате делеции 1589, нарушает и функциональную активность В-участка. Следовательно, слитая мРНК имеет направление трансляции Л -> В считывание этой мРНК приводит к образованию одного слитого полипептида. [c.74]

Из результатов ДСН-электрофореза в ПААГ можно видеть, что гибридные белки Gal.T.HA и Gal.VPl.HA, по-видимому, частично деградировали, в то время как гибридный белок Gal.T.HD, судя по всему, совершенно стабилен. При индукции ИПТГ в течение меньшего периода времени не наблюдалось изменений в степени деградированности Gal.T.HA. Из этого следует, что некоторые гибридные белки, кодируемые клонированными фрагментами и продуцируемые в бактериальной клет-ке-хозяине, непосредственно после синтеза подвергаются про-теолизу. [c.178]

Основные вопросы, связанные с иммобилизацией белков. При рассмотрении вопросов, связанных с иммобилизацией белков, в первую очередь необходимо отметить, что при иммобилизации белок частично денатурируется, то есть, по наиболее общему определению, изменяет в какой-то степени свои первоначальные (нативные) характеристики. Эти изменения происходят как под воздействием физико-химических условий синтеза (температура, состав и концентрация модифицирующего раствора), так и в результате ковалентной межмолекулярной сшивки. Поэтому условия синтеза гетероповерхностного сорбента, предназначенного для анализа биологических проб с прямым вводом, следует подбирать таким образом, чтобы, с одной стороны, не происходило значительных изменений нативной глобулярной структуры белка для создания максимально однородного внешнего покрытия частиц, а с другой — чтобы уже иммобилизованный белок был лишен детерминантных групп (активных центров) для устранения возможных биоспеци-фических взаимодействий с содержащимися в пробе белками. Хотя для иммобилизации используются преимущественно инертные белки (например, сывороточный альбумин), их инертность весьма относительна. Но, по крайней мере, такое допущение принимается по сравнению со специализированными белками. Примерно в половине работ, посвященных созданию селективных электродов и сорбентов при иммобилизации ферментов, последние иммобилизуются совместно с альбуминами или коллагеном, либо на их матрицы. [c.544]

Общая стратегия белкового синтеза, используемая пикорнавирусами, изучается на протяжении уже более десятилетия, и основные ее особенности установлены. РНК содержит одну протяженную рамку считывания, кодирующую полипептидную цепь. Эта цепь, называемая полипротеином, расщепляется в процессе трансляции, поэтому полноразмерный белок обычно не образуется. В результате каскада расщеплений, катализируемых двумя или тремя протеазами, образуется 11 или 12 продуктов для семи из них удалось (по крайней мере частично) установить функцию, которую они выполняют (рис. 18.1). Сегменты 1А, 1В, 1С и Ш области Р1 представляют собой элементы субъединицы белковой оболочки (протомера). Продукт ЗС — это протеаза [234, 296], которая участвует в большинстве (но не во всех) актов расщепления полипротеина [121], ЗВ — [c.197]

После прекращения воздействия возобновление активной жизнедеятельности (переключение клетки из стресса в основное гомеостатическое состояние) сопровождается восстановлением клеточного цикла, синтеза белка и "забыванием" других последствий пребывания в стрессе. При сохранении экстремальных условий адаптация немыслима без выхода клетки из состояния стресса и соответствующей моди] ации белок-липидных мембранных комплексов. Возобновление синтеза белка в новых условиях, по-видимому, приводит к появлению в клетке полипептидов с измененными физико-химическими характеристиками (pH и температурный оптимум, гидрофильность и др.) и изоферментов. Этот факт отмечен при закаливании растений к высоким и низким температурам. Щ)ичем изменения в электрофоретических спектрах растворимых белков отмечают позже, чем возрастет устойчивость растительного организма. Нам представляется, что во время стресса, когда синтез основных белков выключен, в репарации нарушенных белковых структур протоплазмы должен превалировать механизм их ренативации. Для этого в живой клетке существуют специальные ферментные системы (изомеразы белковых ди-суль ов, тиоредоксин) и белки-шапероны, стабилизирующие частично развернутые макромолекулы и препятствующие их необратимым внутри- и межмолекулярным взаимодействиям (ОегМлв, ЗатЬгоок, 1992). [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология