Пероксидазы Ферменты

Пероксидазы — ферменты, катализирующие окисление различных органических соединений типа А 1 перекисью водорода по схеме [c.121]

Пероксидазы — ферменты, вызывающие окисление ряда веществ за счет кислорода перекиси водорода или других перекисей. Пероксидазы содержатся как в растительных, так и в животных организмах. [c.65]

Вводные пояснения. Пероксидаза — фермент, катализирующий окисление полифенолов и некоторых ароматических аминов при помощи кислорода, перекиси водорода или органических перекисей. Пероксидаза образует с перекисью водорода комплексное соединение, в результате чего перекись активируется и приобретает способность действовать как акцептор водорода. [c.124]

Можно ли считать оксидазы н пероксидазы ферментами [c.97]

Для этой цели нами был поставлен ряд опытов, в которых растворы ферментов после кипячения или оставлялись при полном доступе воздуха или запаивались в тщательно эвакуированные ампулы. Наиболее удобным при таких опытах объектом является пероксидаза — фермент, особенно легко и полно регенерирующий свои свойства. [c.606]

Точно так же изменение спектров поглощения и даже окраски растворов отмечается при прибавлении Н. Оа (субстрат) к пероксидазе (фермент, катализирующий окисление полифенолов перекисью водорода). Эти изменения также несомненно вызваны образованием нестойкого комплекса фермент — субстрат (пероксидаза — перекись водорода). [c.121]

Активно работающим ферментом растительных и животных тканей является пероксидаза. Фермент способен выполнять самые разнообразные функции в живых организмах, что обусловливается разнообразием механизмов его действия, способностью катализировать реакции оксидазного и пероксидазного окисления субстратов, которые были рассмотрены ранее (рис. 6). [c.44]

В живых организмах протекают различные химические реакции среди которых следует вьщелить окислительно-восстанови-тельные, продуктами этих реакций являются свободные радикалы. Для защиты от разрушительного действия свободных радикалов организмы используют компоненты антиоксидантной защиты в составе которых пероксидаза. Фермент способен катализировать оксидазные, оксигеназные и пероксидазные реакции. Сложное строение пероксидазы полипептидная цепь, гемин, кальций и поверхностные моносахариды, последние защищают апобелок от разрушительного действия свободных радикалов. При этом моносахариды располагаются вдалеке от активного центра и не влияют на каталитические свойства пероксидазы, но способны ориентировать фермент в мембранных структурах клетки и ее органелл. Как представитель гемсодержащих белков, пероксидаза способна катализировать реакции с участием перекиси водорода, восстанавливая последнюю до воды и при этом окисляя различные неорганические и органические соединения. Продуктами ферментативной реакции могут быть свободные радикалы или фермент-субстратный радикальный комплекс, эффективно окисляющий даже медленно окисляемые в индивидуальных реакциях субстраты. Для выполнения разнообразных каталитических функций на поверхности холофермента располагается протяженная субстратсвязывающая площадка, представленная двумя участками, где могут связываться субстраты гидрофобной и гидрофильной природы. Причем в месте локализации гидрофобных субстратов проявляется карбоксильная группа, модификация которой замедляет протекание каталитического процесса. рК этой группы может колебаться в пределах 4,5—5,5. [c.208]

Достаточно присутствия весьма небольших количеств фермента, чтобы резко увеличить скорость реакции. Так, например, фермент амилаза, осахаривающий крахмал, обнаруживает заметную каталитическую активность при разведении 1 1 000 000. Пероксидаза — фермент, катализирующий окисление многоатомных фенолов (пирогалол, гваякол и др.), оказывает заметное действие при разведении 1 5 000 000. [c.145]

Что же касается двухкомпонентных ферментов, то о них известно следующее. Каждый компонент двухкомпонентного фермента в отдельности не обладает ферментативным действием. Для проявления этого действия оба компонента должны быть взаимно связаны. Отсюда ясна важность обоих компонентов в проявлении активности фермента. Вильштеттер, обосновавший представление о двухкомпонентном строении ферментов, допустил ошибку, недооценив значение, по его обозначению, коллоидального носителя , т. е. белкового компонента. Он полагал, что роль белка заключается в предохранении от разрушения адсорбированного на его поверхности активного-компонента , и, следовательно, сам он не участвует в проявлении активности фермента. Ошибочность этого представления видна хотя бы из следующего. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза являются сложными белками, включающими один и тот же небелковый компонент — гем (стр. 44). Из этих трех сложных белков два — каталаза и пероксидаза — ферменты. Причем каталаза катализирует расщепление перекиси водорода на воду и кислород, а пероксидаза катализирует окисление некоторых органических веществ перекисью водорода. Гемоглобин же связывает кислород и доставляет его тканям (стр. 44). Если бы активность двухкомпонентных ферментов обусловливалась бы только их активным компонентом , т. е. небелковой частью, то гемоглобин, каталаза и пероксидаза должны были бы обладать одной и той же ферментативной функцией. На деле же это не так. [c.169]

Пероксидаза — двухкомпонентный фермент, представляющий собой сочетание активной группы, вступающей в химическое взаимодействие с субстратами, и коллоидального белкового носителя , усиливающего каталитическое действие этой группы. Это глобулярный белок диаметром 50 А [ lementi, Palade, 1969], который содержит около 43% а-спираль-ных участков в составе белковой части молекулы [Stri kland, 1968]. По номенклатуре ферментов, принятой на Международном биохимическом съезде в 1979 г., пероксидаза — фермент, действующий на перекись водорода в качестве акцептора. Единственный подподкласс (1.11.1) составляют пероксидазы, где под кодовым номером семь стоит истинная пероксидаза — донор Нг Ог-оксидоредуктаза (КФ 1.11.1.7), о каталитическом действии которой более подробно будет сказано ниже. [c.8]

Возникновение ЛУ-связей тесно связано с образованием лигнина в процессе лигнификации клеточной стенки [3, 5, 16]. Биогенез лигнина [39] можно разделить на три стадии образование низкомолекулярных предшественников, например шикимовой кислоты и соединений фенилпропанового ряда, превращение в спирты (см. формулы I—III) и их гликозиды и дегидрогенизацию этих спиртов с образованием высокомолекулярного лигнина. Гликозиды спиртов I—III в растениях образуются в районе между местом фотосинтеза и камбием или даже в камбии [39]. Из камбия гликозиды диффундируют к месту, где протекает процесс лигнификации, т. е. в 3—4-й слои клеток от камбия. Здесь они контактируют с ферментом р-глюкозндазой, которая освобождает гликозиды с образованием спиртов 1—III, участвующих в дальнейшем синтезе лигнина при помощи фенолдегидрогеназ, представленных лакказой и пероксидазой. Ферменты образуют радикалы путем отделения водорода от фенольной группы, далее образующие олигомеры и полимеры лигнина. Сначала к полисахариду в некоторых [c.181]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология