Рентгенограммы шерсти

Шерсть СОСТОИТ из белка (стр. 383) кератина, содержащего около 3,5% серы, связанной в цистиновых остатках (стр. 168), имеющих дисульфидную связь. Рентгенограмма имеет период идентичности 5,1 А вдоль оси волокна — такой же, как и для многих кожных образований. Как и другие белки, шерсть амфотерна, ее изоэлектрическая область характеризуется pH около 4,9. [c.490]

Фибриллярные белки принимают участие в образовании структурных элементов живых тканей. Эти белки по своей природе волокнисты, на что указывает их название, и дают типичные рентгенограммы волокна, две из которых приведены на рис. 11,е и з. К данному классу белков принадлежат кератины шерсти, волос, рога и пера белки мышцы—актин и миозин] фиброин натурального шелка, коллаген хрящей и фибрин, образующийся при свертывании крови. [c.71]

Тонкая структура шерсти, подобно структуре целлюлозы, состоит из кристаллических и аморфных областей. Отличительной особенностью шерстяного волокна по сравнению с целлюлозным или шелковым состоит в том, что нерастянутая шерсть (а-кератин) дает рентгенограмму, отличную от рентгенограммы растянутой шерсти ( 3-кератин) последняя похожа на рентгенограмму шелка. При растягивании шерсти в холодной воде превращение обратимо и по прекращении растяжения шерсть, оставленная в воде, дает такую же рентгенограмму, как и не растянутое волокно. Период идентичности вдоль оси волокна а-кератина около 5,15 А, р-кератина — [c.1477]

В этом отношении особенно показательны рентгенограммы фиброина шелка, коллагена и шерсти. [c.86]

Даже для не специалиста понятно, что дифракции, получаемые на рентгенограммах, являются следствием упорядоченности, или ориентации макромолекул в волокне. Когда говорят, что подобная рентгенограмма характерна для кристаллических, а пе для аморфных веществ, то тем самым считают волокно кристаллическим. Однако, поскольку рентгенограммы волокон не очень четки, а дуги и пятна дифракций их более расплывчаты, чем на рентгенограммах обычных кристаллических веществ, кристалличность волокон также, по-видимому, несовершенна. Однако волокна, обладающие высокой прочностью и малым удлинением, например волокно рами, дают значительно более четкую рентгенограмму, чем волокна с малой прочностью и большим удлинением (шерсть, искусственные белковые волокна). На основании этих данных можно сделать вывод, что одни волокна значительно более кристалличны, чем другие, и что высокая прочность и малое удлинение волокна определяют высокую степень кристалличности . Упорядоченность, регулярность расположения, ориентация и кристалличность в отношении волокон означают почти одно и то же. Волокна, рентгенограммы которых по своей резкости [c.64]

Более систематическое исследование провели Герцог и Янке [59] в 1919 г. Они изучили рентгенограммы большего числа органических ве-ш,еств растительного и животного происхождения, как например, целлюлоза, крахмал, хитин, мышцы, кератин, шелк, шерсть и т. д. Зтн исследо- [c.127]

При взаимодействии с 1 н. азотной кислотой в течение 24 час при 70° весь тирозин шерсти подвергается мононитрованию, причем цистин в этих условиях не окисляется или окисляется лишь незначительно [111]. Нитрованная , шерсть обнаруживает новые рефлексии на рентгенограмме при 40 и 83 А это подтверждает предположение о том, что остатки тиро- [c.353]

Изучение оптической деятельности, периодов идентичности и вязкости растворов показало, что многие белки могут находиться в Р форме, когда цепь макромолекулы почти полностью вытянута, и а-форме, когда цепь свернута в спираль (рис. 137). Возможно сосуществование обеих форм (часть макромолекулы вытянута, а часть свернута), как, например, у волокнообразующих фибриллярных белков. Известную стабилизацию р-формы обеспечивают межмолекулярные силы (ван-дер-ваальсовские, водородные и солеобразные связи). При возникновении а-модификации часть этих сил, действуя уже внутримолекулярно, заставляет макромолекулу складываться в спираль за счет вращения вокруг ковалентных связей цепи (см. рис. 137). Естественная форма кератина природной шерсти представляет собой а-модификацию, рентгенограмма р-кератина начинает проявляться только при растягивании шерстяного волокна. [c.441]

Окисленные а- и укератозы высаживают из раствора разбавленными кислотами или растворами сильных электролитов. По другому методу для облегчения растворения шерсти проводят восстановление ее цистиновых звеньев в цистеиновые. Для а-кератозы характерно высокое содержание аминокислот с небольшими боковыми группами, делающими возможной плотную упаковку макромолекул (ср. с фиброином шелка) и обусловливающими дискретность рентгенограммы шерсти. В то же время у-кератоза является аморфным веществом. В ней содержится [c.288]

Ранние данные о структуре шерсти. Уильям Астбери первым заметил, что рентгенограмма шерсти указывает на присутствие структурной единицы, повторяющейся вдоль волокна с интервалом около 0,54 нм. После растяжения шерсти, подвергнутой действию пара, на рентгенограмме появлялись признаки изменения периодичности структуры новая структурная единица повторялась через каждые 0,70 нм. После того как обработанная паром шерсть укорачивалась, на рентгенограмме снова возникала периодичность около 0,54 нм. Хотя эти наблюдения послужили ключом к пониманию молекулярной структуры шерсти, Астбери не смог в то время их интерпретировать. Исходя из современньк данных о структуре шерсти, объясните эти наблюдения. [c.184]

Вместо несовершеппых рентгенограмм шерсти были получены рентгенограммы материала с гораздо большей степенью кристал- [c.86]

Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

Рентгенограммы фибриллярных белков содержат меньшее число рефлексов, и, следовательно, они прош,е поэтому их попытались интерпретировать в первую очередь (Астбери, начиная с 1933 г.). Первым исследованным белком является кератин волоса, шерсти, игл колючей свиньи и т.д. Он дает различные спектры в зависимости от длины, а именно различают две формы кератина — а и — с разными характерными спектрами волокон и аморфную сверхсжатую форму. [c.435]

Производство искусственных белковых волокон возникло в результате стремления изготовить волокно, возможно более близкое по свойствам природным белковым волокнам—шерсти и шелку. Однако следует учитывать, что тонкая структура волокнообразующих белков—кератина шерсти и фиброина шелка, рентгенограммы которых показывают наличие кристаллитов, отличается от тонкой структуры пищевых, почти аморфных белков. ] 1спользование пищевых белков в качестве волокнообразующих веществ собственно противоречит их свойствам. Полученные из таких белков волокна обладают незначительной прочностью, особенно во влажном состоянии, и могут перерабатываться только вместе с натуральными волокнами, например с шерстью. [c.427]

Отмеченная выше оговорка имеет особое значение в случае кератинов. Это связано с тем, что белки кератинов содержат аномально большое количество одной из аминокислот—цистина. Пептидные остатки такой аминокислоты содержат дисульфидные связи, которые образуют сшивки между удаленнымн друг от друга остатками одной и той же или различных полипептидных цепей. (См., например, дисульфидные сшивки в инсулине, показанные на рис. 2). Если многие из этих поперечных связей существуют между участками одной и той же цепи, то в этом случае, очевидно, нельзя ожидать образования непрерывной а-спирали, однако рентгенограммы кератина, как правило, свидетельствуют об а-спиральной структуре. Этот факт, несомненно, объясняется составом кератинов. Недавно было открыто , что кератин шерсти состоит из нескольких различных по химическому составу белков и что некоторые из них (составляющие от 30 до 40% от общего количества белка) характеризуются очень низким содержанием серы в противоположность кератину как целому, который содержит много серы. Несомненно, что именно эти белки обусловливают а-спираль-ную структуру кератина шерсти. Вероятно, подобное положение имеет место и для других кератинов. [c.72]

В заключение несколько слов еще о важнейшем волокнистом белке — кератине шерсти. Общеизвестна замечательная способность кератинового волокна растягиваться на 120% во влажной атмосфере. Впервые Эстбюри показал, что прп этом происходит изменение рентгенограммы, т. е. происходит молекулярная перестройка. Эстбюри предполагал, что полипентидные цепи кератина могут давать складки и спрямление этих складок объясняет наблюденный им переход. В настоящее время структуры, предполагавшиеся Эстбюри, имеют лишь исторический интерес. [c.86]

Волосы и волокна шерсти обладают значительной эластичностью при определенных условиях они могут растягиваться и вновь возвращаться к исходной форме. Это свойство волос используется при изготовлении волосяных гигрометров — приборов, служащих для определения влажности воздуха. Рентгеноструктурный анализ нормального и растянутого волоса показал, что растягивание волоса сопровождается изменениями в рентгенограмме. Волокна кератина в нерастянутом и растянутом волосе представляют собой две различные модификации, получившие соответственно название ас- и, В-кератннов. Длина периодов идентичности вдоль цепей главных валентностей составляет для [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология