Белок позвоночных

Хитин образует наружный скелет, или панцирь, у многих беспозвоночных, но не был обнаружен у позвоночных организмов. По своей опорной роли хитин аналогичен целлюлозе в клеточных сл енках растений. Он представляет собой гомополимер p-l,4-N-ацетил-П-глюкозамина и весьма подобен по химической структуре целлюлозе за тем исключением, что в нем ацетамидная группа замещает гидроксильную группу в положении С-2. Природный хитин находится главным образом в виде комплексов с белками, где содержание белка варьируется в диапазоне 50—95%. [c.21]

Несомненный интерес представляет также сравнение строения белков, выделенных из далеко отстоящих видов, например млекопитающих и пресмыкающихся. Определение структуры цитохрома с из сердечной мышцы гремучей змеи показало, что он состоит из 104 аминокислотных остатков, имеет N-концевой ацетилированный глицин, гем, присоединенный к остатку цистеина в положениях 14 и 17, и отличается от белка человека только 14 аминокислотными остатками 11 из них приходятся на 24 остатка с С-конца это может свидетельствовать о несущественной роли значительного отрезка полипептидной цепи у С-конца в определении функциональных свойств молекулы. Таким образом, даже у столь отдаленных видов, как человек и гремучая змея, структура цитохромов с оказывается сходной. В то же время цитохром с, выделенный из дрожжей, несколько отличается от цитохромов позвоночных. К остатку глицина, который в белках позвоночных является N-конце-вым, вместо ацетильной группы у него присоединена дополнительная последовательность из четырех аминокислот остатки в С-концевой последовательности также отличаются. [c.162]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

В гено.ме обнаруживаются также рассеянные или находящиеся в кластерах гены, кодирующие гомологичные белки со сходными функциями. Например, это гены для разных типов актина, тубули-на, белков оболочки яйца насекомых, гонадотропинов позвоночных. Перечисление этих генов показывает, что семейства таких генов могут выпатнять как общеклеточные, так и специализированные функции. Такие мультигенные семейства, включающие по 5—20 копий и кодирующие белки со сходными функциями, также можно отнести к фракции умеренно повторяющихся последовательностей [c.190]

Рис. 3-38. Пример широко распространенной в эволюции белков перетасовки блоков белковых последовательностей. Участки белка, обозначенные окрашенными геометрическими фигурами, являются эволюционно родственными, но не идентичными. А. Бактериальный САР-белок состоит из двух доменов один из них (закрашенный треугольник) связывается со специфической последовательностью ДНК, второй - связывает сАМР (см. рис. 3-33). ДНК-связываюший домен родствен ДНК-связываюшим доменам многих других белков регуляторных генов, включая белки 1ас-репрессор и его-репрессор. Кроме того, две копии сАРМ-связывающего домена обнаружены в эукариотических киназах, регулируемых связыванием циклических нуклеотидов. Б. Представлены два домена, состоящие примерно из 40 аминокислот, каждый из которых встречается в трех больших белках позвоночных. Например, рецептор липопротеина низкой плотности (ЛНП) - это трансмембранный белок из 839 аминокислотных остатков, ответственный за выведение холестерола из клеток. Он содержит много доменов, имеющихся и в других белках, в частности, семь копий цистеин - богатого домена (светлые кружки), участвующих в связывании ЛНП, и три копии такого же размера (окрашенные

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ (lg), группа близких по хим. природе и св-вам глобулярных белков позвоночных животных и человека, к-рые обычно обладают св-вами антител, т. е. специфич способностью соединяться с антигеном, к-рый стимулирует их образование. [c.216]

На долю коллагена приходится почти треть всей массы белков позвоночных в количественном отношении коллаген преобладает над всеми другими белками. Чем крупнее животное, тем большую часть всего белка составляет коллаген. Тело коровы, весящей 400 кг, скрепляется и поддерживается в основном системой прочных коллагеновых волокон, находя-. щихся в коже, сухожилиях, хрящах и костях животного. [c.176]

В. Гены, кодирующие иммунные белки позвоночных [c.283]

Мочевина (лат. urea) является конечным продуктом метаболизма азотсодержащих веществ, белков и нуклеиновых кислот у больШ(Инства позвоночных. У рыб и пресмыкающихся соответствующим конечным продуктом является мочевая кислота (лат. a idum uri um). Соли мочевой кислоты называются уратами. Мочевая кислота в патологических случаях содержится в почках в виде камней, а при заболевании подагрой отлагается в суставах. [c.186]

Функциональная роль отдельных экзонов при рассмотрении случаев альтернативного сплайсинга, возможно, прояснится на примере гена позвоночных, кодирующего полипептидные компоненты целой серии гликопротеидов — фибронектинов, секретируемых клеткой. Некоторые типы фибронектинов, являясь компонентами внеклеточного матрикса, связываются с клеткой и определяют свойства ее поверхности, другие находятся в плазме крови. Разные типы фибронектинов образуются путем альтернативного сплайсинга. Фибронектин плазмы, который не связан с клеточной поверхностью, синтезируется на мРИК, не содержащей одного из экзонов, возможно как раз того, который кодирует участок молекулы белка, отвечающий за связывание с клеткой. [c.183]

Элементы АП являются сайтами связывания белков, регулирующих транскрипцию. Ряд их свойств напоминает свойства усилителей транскрипции (энхансеров) в генах позвоночных, действующих вне зависимости от ориентации и на значительных расстояниях (около 1000 п. н.) от сайта инициации (см. раздел 2 этой главы). [c.196]

Лейкоцитарный И. (а-И.)-смесь белков, продуцируемых лейкоцитами при воздействии на них вирусов. Позвоночные животные имеют неск. генов, кодирующих разл. а-И Известна первичная структура ок. 20 а-И. человека, определенная из последовательности нуклеотидов соответствующих генов и, частично, анализом самих И Их относит, содержание в смеси зависит от типа продуцирующих клеток н от типа индуктора Мол м а-И колеблется от 18 тыс. до [c.247]

У позвоночных фотолиз заканчивается отрывом хромофора от белка (белковая часть Р. наз. опсином) у беспозвоночных хромофор остается связанным с белком на всех стадиях [c.273]

Цветное зрение ассоциируется скорее с колбочками, чем с палочками. Как мы уже отмечали, максимум поглощения иодопсина незначительно смещен в длинноволновую область по сравнению с максимумом поглощения родопсина палочек. Чувствительность колбочек меньше, чем палочек. Спектральная чувствительность глаза, как и ожидалось, сдвигается в сторону больших длин волн при переходе от тусклого к яркому свету. Позвоночные воспринимают цвет посредством системы цветного зрения, опирающейся на три основных цвета. Должны участ-сдвать три различных пигмента колбочек, поглощающие в синей, зеленой и красной областях спектра. Хотя микроспектроскопия показывает наличие ряда пигментов, выделить их не удается. Вероятно, пигменты очень сходны с родопсином палочек. Один подход к изучению структуры белков связан с исследованием кодирующих их ДНК и определением таким способом их аминокислотных последовательностей. Заряженные аминокислоты, расположенные вблизи п-системы ретиналя, изменяют энергии основного и возбужденного электронных состояний, а установленные структуры пигментов колбочек не противоречат модели, согласно которой спектр поглощения ретиналя испытывает спектральные сдвиги при взаимодействии хромофора с соседними заряженными аминокислотами. Каждая кол- [c.240]

Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

Этот ПОДХОД был использован при клонировании гена соматостатина-пт-тщного гормона (14 аминокислотных остатков) из гипоталамуса, регулирующего секрецию инсулина, глюкагона и гормона роста. Ген соматостатина был в этом случае синтезирован химически и присоединен к концу гена 3-галактози-дазы. Два связанных между собой гена были встроены в плазмиду Е. соИ, и полученная рекомбинантная плазмида была введена в клетки Е. oli. В результате такие клетки синтезировали большие количества гибридного белка, состоящего из ковалентно соединенных друг с другом Р-галактозидазы и соматостатина. Такая молекула, представляющая собой гибрид собственного белка Е. oli и белка позвоночного организма, называется химерным белком. Гибрид р-галактозидазы и соматостатина расщепляли по пептидной связи, соединяющей два белка, что приводило к освобождению обладающего биологической активностью соматостатина. [c.988]

Хорошим примером биомолекул, находящихся в динамическом состоянии, могут служить сывороточные белки позвоночных. Их концентрация в крови поддерживается на одном уровне в результате функционирования специфических циклов. Так, сывороточный альбумин образуется в рибосомах клеток печени из аминокислот в ходе хорошо известного процесса синтеза белков, протекающего под контролем ДНК, при участии мРНК и сопровождающегося затратой энергии (2, Б). Эта энергия высвобождается при гидролизе АТФ — универсального агента переноса энергии 6,А). В стационарном состоянии уровень циркулирующего сывороточного альбумина с той же скоростью падает в результате гидролиза протеиназами. [c.20]

В правой части табл. II.5 приведены результаты статистической обработки Дж. Рихардсон и Д. Рихардсоном 215 а-спиралей в 45 белках с большим содержанием вторичной структуры [166, 167]. Они характеризуют встречаемость стандартных аминокислот на трех участках а-спиралей (N- и С-пептидных концах и промежуточной, центральной части) и на двух трипептидных участках, непосредственно предшествующих спиралям и следующих за ними. В левой части табл. II.5 указано процентное содержание аминокислотных остатков в 215 спиралях (А), 45 базовых белках (В) и белках позвоночных (С) [168, 169]. Здесь же даны отношения А/В и А/С, отражающие склонность остатков образовывать вторичную структуру. При отсутствии такой тенденции они равны 1. Величины, превышающие 1, свидетельствуют о предпочтительности соответствующих остатков встраиваться в а-спирали, а величины меньше 1 — избегать их. Учитывая специальный отбор базовых белков, можно было ожидать, что отношение А/В окажется особенно чувствительным к проявлению этой тенденции. [c.273]

В а-спиралях 45 белкой (А) В 45 белках (В) В белках позвоночных (С) А/В А/с Предшествующий три-пептид а-Спираль Последующий трипен-тид Общее число остатков [c.275]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

Фосфор, как и азот, необходим для всех живых существ, так как он входит в состав некоторых белков как растительного, так и животного происхождения. В растениях фосфор содержится главным образом в белках семян, в животных организмах — в белках молока, крови, мозговой и нервной тканей. Кроме того, большое количество фосфора содержится в костях позвоночных животных в основном в виде соединений ЗСаз(Р04)2-Са(0Н)2 и ЗСаз(Р04)2-СаС0з-Н20. В виде кислотного остатка фосфорной кислоты 4>осфор входит в состав нуклеиновых кислот — сложных органических полимерных соединений, содержащихся во всех живых организмах. Эти кислоты принимают непосредственное участие в процессах передачи наследственных свойств живой клетки. [c.442]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

Биологическая роль. Ж - одна из осн. групп в-в, входящих, наряду с белками и углеводами, в состав всех растит, и животных клеток. В организме животных различают запасные и плазматич. Ж. Запасные Ж. откладываются в подкожной клетчатке и в сальниках и являются источником энергии. Плазматич. Ж. структурно связаны с белками и углеводами и входят в состав большинства мембран, Ж. обладают высокой энергетич ценностью при полном окислении в живом организме 1 г Ж выделяется 37,7 кДж, что в два раза больше, чем при окислении 1 г белка или углевода. Благодаря низкой теплопроводности Ж играют важную роль в теплорегуляции животных организмов, предохраняя животных, особенно морских, от переохлаждения. Вследствие своей эластичности Ж играют зашитную роль в коже позвоночных и в наружном скелете насекомых. Ж необходимая составная часть пищи. Норма потребления взрослым человеком 80 100 г/сут [c.157]

ИНТЕРФЕРОНЫ (от лат. inter - взаимно, между собой и ferio-ударяю, поражаю), видоспсцифич. белки, вырабатываемые клетками позвоночных животных в ответ на действие индукторов (обычно вирусы, двухцепочечные вирусные РНК или митогены) [c.247]

М.-конечный продукт белкового обмена у мн. беспозвоночных и большинства позвоночных животных (рыб, земноводных, млекопитающих) и человека. Биосинтез М. из конечных продуктов распада белков (NH3, СО2) протекает в печени в результате ряда ферментативных р-ций, замкнутых в цикл (цикл М., или орнитиновый цикл). М. участвует в регуляции водного режима животных. Из организма выводится почками в виде мочи и потовыми железавли (человек вьщеляет 25-30 г М. в сутки). У животных содержится в небольших кол-вах в мышцах, крови, лимфе, слюне, молоке, слезах, обнаружена в тканях растит, организмов (грибы, нек-рые высшие растения). [c.144]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Смотреть страницы где упоминается термин Белок позвоночных: [c.253] [c.512] [c.512] [c.253] [c.99] [c.67] [c.10] [c.274] [c.512] [c.512] [c.23] [c.43] [c.142] [c.118] [c.119] [c.197] [c.225] [c.227] [c.654] [c.210] [c.124] [c.293]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология