Актин гладких мышц

Актин и миозин присутствуют также и в гладких мышцах, и в большинстве немышечных клеток. Сокращение в них осуществляется по тому же принципу, что и в сердечной и скелетных мышцах, но элементарные сократимые блоки здесь мельче и не обладают столь высокой степенью упорядоченности кроме того, их активность и степень ассоциации находятся под контролем Са -зависимого фосфорилирования одной из легких цепей миозина. [c.273]

В табл. 56.1 суммируются и сравниваются данные о регуляции актин - миозинового взаимодействия (активации миозиновой АТРазы) в поперечнополосатых и гладких мышцах. [c.339]

Таблица 56.1. Актин -миозиновые взаимодействия в поперечнополосатых и гладких мышцах

Фосфорилирование легкой цепи миозина гладких мышц снимает ее ингибиторное влияние на взаимодействие актина с миозином и тем самым запускает сократительный цикл. Таким образом, для начала взаимодействия актина с миозином в гладких мышцах требуется фосфорилирование. [c.340]

Не следует, однако, рассматривать гладкие мышцы как медленно работающий второсортный аналог скелетных мышц, пригодный только потому, что к нему предъявляются меньшие требования. На самом деле гладкие мыщцы специально приспособлены для того, чтобы поддерживать длительное напряжение, затрачивая на это в 5-10 раз меньше АТР, чем понадобилось бы для выполнения той же задачи скелетной мышце. Медленное образование и разрушение актин-миозиновых сшивок не позволяет гладкой мышце быстро сокращаться, но зато дает ей возможность с гораздо большей эффективностью сохранять постоянный тонус. [c.87]

Актин и миозин являются основными компонентами также и гладких мышц и обеспечивают их сокращение по тому же самому принципу. Однако в клетках гладкой мускулатуры филаменты обоих типов расположены значительно менее упорядоченно, и для их взаимодействия требуется фосфорилирование миозина, регулируемое ионами кальция. [c.87]

Высокоспециализированные сократительные механизмы мышечных клеток, которые мы здесь рассмотрели, произошли от более простых силовых механизмов, имеющихся во всех эукариотических клетках. В связи с этим неудивительно то, что миозин немышечных клеток наиболее сходен с миозином гладких мышц - наименее специализированного типа мускулатуры. В клетках этого типа сокращение запускается повышением концентрации Са в цитозоле (так же как и в клетках сердечной и скелетных мышц), однако ионы Са действуют тут не через тропонин-тропомиозиновый комплекс. Инициация сокращения происходит главным образом за счет фосфорилирования одной из двух цепей молекулы миозина, что контролирует взаимодействие миозина с актином. [c.269]

Когда миозин гладких мышц связывается с F-актином в отсутствие других мышечных белков, таких, как тропомиозин, образующийся комплекс лишен заметной АТРазной активности. Это резко отличается от ситуации, характерной для взаимодействия с F-актином миозина поперечнополосатых мышц, когда регистрируется высокая активность АТРазы. Миозин гладкой мускулатуры содержит легкую цепь (р-легкую цепь), предотвращающую связывание миозиновых головок с F-актином. Для того чтобы эта легкая цепь не препятствовала активации миозиновой АТРазы при взаимодействии с F-актином, она должна предварительно подвергнуться фосфорилированию. Фосфорилирование легкой цепи р запускает процессы ассоциации— диссоциации в сократительном цикле гладкой мускулатуры. [c.338]

Расслабление гладких мышц происходит, когда 1) содержание ионов Са-+ в саркоплазме падает ниже 10 моль/л 2) Са- отсоединяется от кальмодулина, который в свою очередь отделяется от киназы легкой цепи миозина, вызывая ее инактивацию 3) нового фосфорилирования легкой цепи р не происходит, и протеинфосфатаза легкой цепи, которая постоянно активна и не зависит от кальция, отщепляет от легкой цепи р ранее присоединившиеся к ней фосфаты 4) дефосфорилированная легкая цепь р миозина ингибирует связывание миозиновых головой с F-актином и подавляет активность АТРазы 5) миозиновые головки в присутствии АТР отделяются от F-актина. а нов горное их связывание произойти не может из-за присутствия в системе дефосфорили-рованной легкой цепи р. В результате описанных событий происходит расслабление мышцы. [c.339]

Поперечнополосатые мышцы моллюсков, таких, как морской гребешок, обладают системой миозиновой регуляции сокращений. Миозин и F-актин гребешка, подобно этим белкам в гладких мышцах, лишены АТРазной активности, что обусловлено ингибиторными свойсгвами регуляторной легкой цепи миозина гребешка. Торможение актин — миозинового взаимодействия у морского гребешка снимается при прямом связывании Са + со специфическим центром молекулы миозина. Этот регуляторный механизм не требует ковалентной модификавди миозина и (или) добавления специфических белков, таких, как кальмодулин или ТпС. [c.339]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Гладкие мышцы тоже содержат актин и, в меньших количествах, миозин, однако эти белки не организованы в повторяющиеся комплексы — саркомеры. Сокращение здесь тоже зависит от ионов Са +, хотя эти ионы, по-видимому, присоединяются непосредственно к миозину (а не к тропонину), где активируют миозиновую АТР-азу и обеспечивают прикрепление головки миозина к актину. Полагают, что сам механизм сокращения основан на скольжении актина вдоль нитей миозина, как и в модели скользящих нитей. В гладких мышцах имеются и другие типы нитей, которые, возможно, генерируют добавочную силу, а также обеспечивают прикрепление сократительных структур к клеточным оболочкам. Система Т-трубочек обычно отсутствует быстрого распространения деполяризации на внутреннюю часть волокна, по-видимому, не требуется, так как гладкие мышцы сокращаются более медленно. Таким образом, способ электромеханического сопряжения в некоторых отношениях отличается от такового в скелетной мышце. Кроме того, электрическая активность, лежащая в основе возбуждения, здесь значительно варьирует. Некоторые гладкие мышцы, например в пищеварительном тракте, способны к спонтанному сокращению. Эту способность обусловливают медленные периодические волны деполяризации, генерирующие потенциалы действия в волокнах. Влияние нервной стимуляции проявляется в видоизменении [c.17]

Гладкая мускулатура содержит актин и миозин особого типа, свойственного этой ткани. Актин несколько отличается по аминокислотной последовательности от актина скелетных и сердечной мышц, но функциональное значение этих отличий неизвестно. С другой стороны, миозин, будучи очень сходен по структуре с миозином скелетных мыши, отличается от последнего по двум важным функциональным параметрам. Во-первых, его АТРазная активность даже в оптимальных условиях почти в 10 раз ниже, чем у миозина скелетных мьшщ, и ее регулирование кальцием носит более прямой характер. Во-вторых, миозин гладких мышц, подобно миозину немьпиечных клеток, способен взаимодействовать с актиновыми филаментами и таким образом вызывать сокращение только тогда, когда его легкие цепи фосфорилированы когда они дефосфорилированы, миозин не может взаимодействовать с актином и мышца расслабляется. [c.86]

Одна из пар легких цепей миозина скелетных мышц также может подвергаться фосфорилированию, которое, однако, не влияет на активируемую актином миозиновую АТРазу (что характерно для миозина гладких мышц). Предполагается, что фосфат на легких цепях миозина может образовывать хелат с Са + (связанным с комплексом тропомио-зин-ТпС-актин), увеличивая тем самым скорость образования поперечных мостиков между миозино-выми головками и актином. [c.340]

Цитоплазматические актины, обеспечивающие клеточную подвижность, сходны по структуре у всех эукариот к этому же классу относятся и все актины беспозвоночных и растений. У Drosophila и больщинства других беспозвоночных основная функция цитоплазматических актинов состоит в обеспечении мышечных сокращений у позвоночных эту функцию выполняет особая группа а-актинов. У птиц и млекопитающих обнаружено шесть актиновых белков. Два а-актина скелетных и сердечной мышц участвуют в мышечном сокращении. Актины а и у присутствуют в гладких мышцах. В цитоплазме практически всех клеток млекопитающих и птиц содержатся Р- и у-актины. [c.172]

По мере того как в цитологию внедряются методы иммуноморфологии, удается обнаруживать все большее многообразие ГМК не только в разных органах, но и в одном и том же органе и на различных стадиях онтогенеза. Так, вьщелено 6 изоформ актина у млекопитающих, из которых две находятся в гладких мышцах (одна — в ГМК сосудов и одна — в ГМК других органов). [c.115]

Ориентация тропомиозина внутри канавки актина определяется комплексом регуляторных белков. В поперечнополосатых мышцах этот комплекс представлен тропонином. Тропонин состоит из трех компонентов тропонина С (TN- ), тропонина I (та-1) и тропонина Т (ТМ-Т) (см. рис. 116). Подробно свойства этих белков рассматриваются при описании механизма регуляции сократительной активности поперечнополосатых и сердечных мышц. В гладких мышцах и в некоторых клетках, обладающих немышечной подвижностью, на роль белков-регуляторов, расположенных на тонком филаменте, претендуют кальдесмон и капьпонин. [c.206]

Более сложный тип миозиновой регуляции характерен для гладких мышц и некоторых клеток, обладающих немышечной подвижностью. В основе такой регуляции также, по-видимому, лежат структурные изменения в области шейки молекулы миозина. Однако эти изменения индуцируются не путем связывания ионов Са (как это описано для миозина моллюсков), а путем фосфорилирования определенных остатков в структуре регуляторных легких цепей миозина. Регуляторные легкие цепи миозина гладких мышц отличаются от соответствующих легких цепей миозина моллюсков и имеют на N-коице остатки Ser и Thr (Ser-19, Thr-18), которые могут подвергаться фосфорилированию. На рис. 123 указанные остатки не вццны, потому что гомологичный Ser-19 остаток Ser-6 регуляторной легкой цепи миозина гребешка располагается за шесть аминокислотных остатков от участка, картированного на рентгенограммах. Тем не менее N- и С-концы регуляторной легкой цепи миозина сближены между собой. В связи с этим фосфорилирова-ние Ser-19 и/или Thr-18 может привести к изменению ориентации С-концевой части регуляторной легкой цепи миозина, которая, как обсуждалось, располагается вблизи изгиба тяжелой цепи миозина и может влиять на способность миозина гидролизовать АТР и взаимодействовать с актином. Таким образом, и в миозине моллюсков, и в миозине гладких мышц основу механизма ре1уляции составляет изменение ориентации С-концевой части регуляторной легкой цепи миозина и своеобразного шарнирного участка тяжелой цепи миозина. [c.217]

Существует два основных варианта так называемой актино-вой систсмы ре1уляции. Первый, наиболее подробно исследованный механизм регуляции связан с тропониновым комплексом и характерен для поперечнополосатых и сердечных мышц. Второй механизм изучен менее детально. Он связан с кальдесмоном (и/или кальпонином) и характерен для гладких мышц и клеток, обладающих немышечной подвижностью. В обоих типах регуляции важная роль отводится тропомиозину, который под действием регуляторных белков может перемещаться в канавках актинового филамента и в ходе этих перемещений перекрывать определенные центры, расположенные на поверхности актина и вовлеченные во взаимодействие миозина с актином. [c.221]

Актиновый тип регуляции (тропонин-тропомиозиновый комплекс) является основным в инициации сокращения поперечнополосатых и сердечных мышц. В гладких мышцах актиновый тип регуляции играет вспомогательную роль и обеспечивает модуляцию взаимодействия миозина с актином. [c.227]

Повышение и снижение концентрации Са в цитозоле клетки и зависимое от АТФ взаимодействие актиновых и миозиновых волокон с последующим перемещением их относительно друг друга — основные механизмы сокращения и расслабления как в поперечнополосатых, так и в гладких мышцах. Но в поперечнополосатых мышцах кальций активирует сокращение, соединяясь с тропонином, который входит в состав тонких мышечных волокон, в то время как в гладких мышцах Са соединяется с кальмодулином. Комплекс Са -кальмодулин активирует киназу легких цепей миозина (ЛЦМК, рис. 22.7). Фосфорилирование этих цепей придает ми-озиновым фибриллам способность взаимодействовать с актином, который акти- [c.524]

Из шести вариантов актина, экспрессируемых у млекогаггающих один содержрггся только в скелетных мышцах, другой - в сердечной мышце, а еще два - только в гладкомышечных клетках (первый из них - в гладкой мускулатуре сосудов, а второй в мускулатуре других органов) и наконец, два последних варианта, известные как немышечные, или цитоплазматические, актины, являются, но-видимому, универсальными компонентами цитоскелета и в значительных количествах присутствуют в большинстве немышечных клеток. Все эти виды, или изоформы, актина очень сходны по аминокислотным последовательностям например, мышечные актины отличаются от цитоплазматических менее чем по 7% аминокислот. Если не считать некоторых различий в N-концевой части молекулы, возможно, влияющих на процесс полимеризации актина, не ясно, имеют ли такие различия какое-либо функциональное значение. Экспрессия гена сердечного актина в культивируемых фибробластах не изменяет ни форму, ни поведение клеток, и синтезируемый белок легко включается в их нормальные актиновые структуры. Напротив, различия между миозинами влияют и на скорость сокращения, и на его регуляцию, а также на стенень ассоциации молекул миозина в клетке. [c.272]

Мы подробно описали лишь один из трех типов мьш1ечной ткани позвоночных, а именно скелетную мускулатуру. Два других типа-это сердечная мышца (которая на протяжении человеческой жизни сокращается около 3 миллиардов раз) и гладкая мускулатура, ответственная за медленные и длительные сокращения стенок желудка, кишечника и кровеносных сосудов. Мыщцы всех трех типов содержат актин и миозин и сокращаются по принципу скользящих нитей. Сердечные мышечные волокна, подобно скелетным, обнаруживают поперечную исчерченность, что отражает большое сходство в организации актиновых и миозиновых филаментов. [c.86]

Смотреть страницы где упоминается термин Актин гладких мышц: [c.138] [c.285] [c.285] [c.380] [c.343] [c.102] [c.343] [c.102] [c.33] [c.49] [c.115] [c.220] [c.220] [c.221] [c.223] [c.226] [c.265] [c.264] [c.170] [c.190] [c.437]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология