Тирозин см шерсти

При взаимодействии с 1 н. азотной кислотой в течение 24 час при 70° весь тирозин шерсти подвергается мононитрованию, причем цистин в этих условиях не окисляется или окисляется лишь незначительно [111]. Нитрованная , шерсть обнаруживает новые рефлексии на рентгенограмме при 40 и 83 А это подтверждает предположение о том, что остатки тиро- [c.353]

Желтое окрашивание можно наблюдать при попадании крепкой азотной кислоты на кожу, ногти, шерсть и т. п. Эта реакция свойственна циклическим аминокислотам — тирозину и триптофану, которые содержатся в подавляющем большинстве белков. Азотная кислота образует с бензольным кольцом этих аминокислот нитросоединения желтого цвета. [c.32]

Количество тирозина в фиброине шелка, в зависимости от сорта последнего, составляет 9,2—12,8%, а в кератине шерсти и казеине 6,0% и, по-видимому, в значительной степени определяет относительно высокую светочувствительность этих материалов. [c.244]

М хлороводородной кислотой [4.192], другие предпочитают более быстрый метод разложения в закрытой трубке [4.193]. Смесь хлороводородной и пропионовой кислот можно применять вместо одной хлороводородной кислоты [4.194]. Стадия гидролиза наиболее важна при определении аминокислот в протеинах результаты гидролиза тирозина и цистина зависят от условий гидролиза [4.195]. Кроме органических компонентов после гидролиза также могут быть определены и неорганические компоненты, например, следы металлов в шерсти [4.196]. Гидролиз полисахаридов хлороводородной кислотой проходит очень мягко, если реакцию проводят в 0,5—1 М метанольном растворе хлористого водорода при 80 °С в течение 25 ч. Кислоту готовят, пропуская газообразный хлористый водород в абсолютированный метанол [4.197]. [c.78]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

При обработке шерсти и шелка нитритами и затем солями металлов идет нитрозирование тирозина и получившийся продукт образует комплексы с металлами. Этим способом могут быть полу- [c.452]

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

Если отсутствует хотя бы одна незаменимая кислота, белок не синтезируется. Некоторые незаменимые аминокислоты используются и для получения других биологически важных веществ. Так, из фенилаланина через стадию образования тирозина возникают гормоны тироксин, адреналин. При распаде их теряется фенилаланин. Кроме того, часть незаменимых аминокислот расходуется на синтез белков шерсти, рога. Белки этих образований не могут вновь вовлекаться в обменные процессы и теряются организмом, а вместе теряются и незаменимые аминокислоты. Поэтому необходимо поступление этих аминокислот в составе белков корма. [c.121]

При продолжительном облучении шерсти ультрафиолетом с длиной волны 2480—4360 А (максимум интенсивности в интервале 3000—3600 А) наиболее существенное влияние на свойства этого полимера оказывает быстрое разрушение цистина, в результате которого расщепляются меж-цепные поперечные связи. Одновременно, однако, наблюдается также повышение растворимости продукта в щелочи (28% по сравнению с 12%) и уменьшение содержания в нем пролина, триптофана и тирозина (табл. У1-40) [426]. [c.440]

Разрушение цистеина являегся причиной уменьшения количества поперечных связей в протеинах шерсти, что проявляется в изменении ее прочности. Действие на триптофан и тирозин приводит к существенным изменениям в боковых группах. Повышение pH водных экстрактов облученной шерсти указывает на возмон -ность протекания реакции декарбоксилирования. Следует отметить, что модификация шерсти веществами, содержащими в своем составе ароматические группы, приводит к значительному возрастанию радиационной стойкости протеиновых волокон, и является очень интересным вопросом как с теоретической, так и с практической точек зрения. [c.70]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти. 1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

Однако установлено, что она сопровождается глубоким окислительным превращением звеньев цистина и тирозина. Если ограничить эту реакцию поверхностными участками волокна, то происходит ослабление или разрыв поверхностных поперечных связей. Последнее в свою очередь понижает способность щерстяных волокон свойлачиваться под давлением и, следовательно, уменьшает склонность шерстяной ткани к усадке путем зацепления основных цепей поперечными связями. Кроме того, предварительная обработка хлором активирует поверхность волокон шерсти и обеспечивает более прочное удерживание полимерных покрытий, которые обычно наносятся на шерсть с целью уменьшения ее усадки. [c.291]

Подавляюш,ее большинство белков (протеинов) при нагревании с крепкой азотной кислотой дает желтое окрашивание, переходящее в оранжевое при добавлении щелочи или аммиака. По-гречески ксантос — желтый, откуда реакция и Получила название ксантопротеиновой. Такое желтое окрашивание можно наблюдать при попадании крепкой азотной кислоты на кожу, ногти, шерсть и т. п. Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот (тирозина и триптофана) которые содержатся почти во всех белках. При действии крепкой азотной кислоты на эти. аминокислоты происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. [c.13]

По вопросам крашения полиамидных волокон имеется ряд обзоров [1296—1301] и большое количество работ [1302—13881, в том числе по крашению смесей полиамидов с различными другими волокнами — шерстью, целлюлозой, полиакрилонитри-лом и т. п. [1389-1408]. В частности, большой интерес вызывает крашение нового полиамидного волокна рильсан (из поли-(о-ундеканамида), которое труднее окрашивается из-за меньшего содержания амидных групп [ 1409—14191. Для улучшения окраши-ваемости рекомендуется вводить в полимерную цепь полярные и гидрофильные группы, например, путем сополимеризации с тирозином [792]. [c.275]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

В большинстве работ по фотоврсстановлению красителей применялись относительно простые восстановители. Например, первичные и вторичные спирты, кетоны и карбоновые кислоты, кото рые содержат рядом с карбонильным остатком метильную, метиленовую или метиновую группы простые и сложные эфиры, амины, неорганические ионы и т. д. Все эти соединения доноры электронов или водородных атомов. Исходя из аналогии в структуре следует ожидать, что тем же путем могут реагировать целлюлоза и кератин шерсти. Чаще всего отщепление водородных атомов происходит от реакционноспособных метильных, метиленовых и метиновых групп восстановителя. Такие же группы могут присутствовать и в волокнистых материалах. Данные флеш-фотолиза водных растворов Эозина, содержащих тирозин или триптофан, свидетельствуют об образовании семихинона Эозина с одной стороны и ти-розильных и индолильных радикалов с другой [240]. Это согласуется с механизмом переноса атома водорода. [c.401]

Из них с активными красителями способны реагировать гидроксильная группа серина и треонина, SH-rpynna цистеина, фенольная группа тирозина, ННг-группа лизина, гуанидиновая группа аргинина и NH-rpynna гистидина, см. также [80—83]. 100 кг шерсти содержат 108 экв спиртовой ОН-группы, 3 экв SH-группы, 26 экв фенольной ОН-группы, 16,3 экв ЫНа-группы и 5,3 экв NH-группы, способных вступать в реакцию с активными красителями. Из-за плотной кристаллической структуры натуральных белковых волокон краситель способен взаимодействовать только с аморфной зоной белка (то же наблюдается и при кра- [c.252]

Тирозин находится только в аморфной фазе, что было показано исследованиями, установившими, что при сочетании шелка с солями диазония спектр рентгеновских лучей не изменялся. Ввиду того, что шелк представляет собой протеин и имеет прекрасную адсорбционную способность, он может окрашиваться большим количеством разнообразных красителей, гораздо большим, чем любое другое волокно. Даже естественные красящие вещества, теперь уже совсем не применяемые для крашения хлопка и шерсти, продолжают применяться для крашения шелка, и почти все классы красителей, годные для хлопка и шерсти, могут быть с успехом использованы для крашения шелка. За исключением того, что при крашении шелка следует соблюдать предосторожности, чтобы сохранить внешний вид и другие качества дорогого волокна, оно проходит проще, чем в случае крашения других волокон. Хотя для крашения шелка и применяются кислотные и основные красители, в настоящее время предпочитают пользоваться кислотными красителями, окрашивающими из нейтральной ванны, а также прямыми красителями для хлопка. Кислотные красители применяются в присутствии подмылья (жидкости, получающейся в процессе удаления клея шелка), а прямые—с добавкой глауберовой соли, мыла и уксусной кислоты. Кубовые красители применяются в особых условиях, и В настоящее время этому вопросу уделяется большое внимание. [c.307]

Сочетание шерсти и шелка. Диазосоединения сочетаются с протеинами благодаря наличию в них фенольной группы в остатке тирозина и индольного ядра в остатке триптофана. Кератин шерсти и фиброин шелка содержат тирозин в фиброине содержится около 13% тирозина от суммы аминокислот. При обработке шелка диазосоединениями в присутствии ацетата натрия получаются выкраски желтого, оранжевого, коричневого и каштанового цвета. Эти цвета близки к обычным цветам азокрасителей, получающихся при сочетании с фенолами, однако размер протеиновой молекулы сильно увеличивает их прочность к свету и мытью. В щелочном растворе тирозин (I) сочетается в одно или оба о-положения к фенольному гидроксилу. Краситель, получающийся на шелковом волокне, имеет комплексный характер. Волокно адсорбирует некоторое количество диазониевой соли, особенно если она взята с избытком против двух молей на один остаток тирозина [c.488]

Ксантопротеиновая реакция (от греч. к8ап1о5 — желтый) характерна для бензольного ядра циклических аминокислот, входящих в состав белка (тирозина, триптофана, фенилаланина). При действии концентрированной азотной кислоты на свободные аминокислоты и белки происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. Такое желтое окрашивание наблюдается при попадании азотной кислоты на кожу, шерсть, ногти и т. д. [c.52]

Было изучено нитрование кератина шерсти кролика 1—5 М азотной кислотой при 20—40° [112, ИЗ]. В этих условиях тирозин подвергался монозамещению, триптофан полностью разрушался, а цистин совершенно не изменялся. Продукты реакции в этом случае анализировали на содержание цистина, тирозина, триптофана и 3-нитротирозина. Кислотный гидролизат нитрованного белка, как показал хроматографический анализ, не содержал триптофана, тирозина и 3,5-динитротирозина, но в нем был обнаружен 3-нитротирозин в количестве, эквивалентном содержанию тирозина в исходном кератине. [c.354]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология