Овцы I III

Современные лосьоны для волос и кожи очень часто содержат ланолин. Это кожное сало овец (чтобы кожного сала хватило на такое количество шерсти, как у овцы, ей приходится вырабатывать его довольно много). Его добавляют в лосьоны для того, чтобы заменить защитный слой кожного сала, если он смыт с волос или кожи при частом мытье с мылом. [c.188]

Несколько странным является использование сухого стерилизованного навоза для повторного кормления. Ни коровий, ни птичий стерилизованный навоз не обладает пищевой ценностью поэтому его необходимо перемешивать со свежим сеном или другими продуктами, а затем скармливать крупному рогатому скоту овцам и птице. В итоге достигается большая экономия кормов. [c.347]

Получены трансгенные овцы с геном химозина [c.106]

Адренокортикотропный гормон овцы 92,7 70,5 163,2 85,9 84,0 13,3 — - 221,6 107 60,0 [c.484]

П —. Условия гидролиза кортикотропина овцы (pH 9,3, 38°, [c.194]

Легкое быка 4,20 , овцы 4, 10 [c.62]

Задание. Сделайте частный вывод уравнений Рутана [см. (1.48) для двухатомной молекулы. Как при выводе овцего уражмияя, воспользуйтесь равенством (1.35) и условиями минимума энергин в эависимостн от коэффициентов С и С,. Учтите, что Н,2=Нц. [c.33]

Соотношение между липофильной углеводородной частью и гидрофильной ионной группировкой в амидных солях типа I таково, что эти соли являются поверхностно-активными агентами, способными в водной среде переводить липиды в коллоидные дисперсии. Желчь, поступающая в кишечник, Эмульгирует нейтральные -жиры и липоидные витамины пищи и тем самым облегчает их проникновение через стенки кишечника в кровь. Исследования, проведенные с использованием изотопной метки, показали, что холестерин яв1яется предшественником в биосинтезе желчных кислот и стероидных гормонов, однако желчь в нормальном организме содержит лишь следы свободного холестерина. В организме человека, а также некоторых животных, запас желчи накапливается в желчном пузыре, связанном с печенью (человек, овцы, крупный рогатый скот) или расположенном внутри печени (акула). [c.639]

Хим. синтез широко применяют для получения пептидов, в т. ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биол. функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты разл. Б. и применяемьк для приготовления соответствующих вакцин. Первые хим. синтезы Б. в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы 5), осуществленные в р-ре с помощью тех же методов, к-рые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни хим. р-ций и окончательный выход Б. был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы нек-рые химически чистые Б., в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В. Т. Иванов). Однако до снх пор хим. синтез Б. представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретич., чем практич. значение. Более перспективны методы генетической инженерии, к-рые позволяют наладить пром. получение практически важных Б, и пептидов. [c.253]

Молекула П. (мол. масса ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 199 аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная структура П. человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. строении П. немногочисленны. N-Концевое положение в полипептидной цепи П. у человека и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина, у др. животных (напр., овца, крупный рогатый скот)-остаток треонина. С-Концевым аминокислотным остатком в молекуле П. независимо от видовой принадлежности является остаток цистеина. Молекула П. обладает довольно устойчивой третичной структурой ок. 50% полипептидной цепи находится в виде а-спирали, По хим. строению, физ.-хим. и биол. св-вам П, сходен с гормоном роста (со.штотропином) и плацентарным. гак-тогеном. Считается, что эти трн регуляторных белка произошли в процессе эволюции в результате дупликации гена [c.99]

Задание Сделайте частный вывод уравнений Ругала (см (1 48) лля двухатомной молекулы Как при выводе овцего уратяеиия, воспользуйтесь равенством (I 35) и условиями минимума энергии в зависимости от коэффициентов С и Сз Учтите, что Яц= ffii [c.33]

Вышесказанное можно проиллюстрировать следующими примерами. В США осуществлен метод микроинъекции ДНК, отвечающий за экспрессию 3-лактоглобулина, который способен продуцироваться только в молочных железах животных. В Эдинбурге в 1992 г. были вьшедены трансгенные овцы с геном а-1-антитрипсина человека и 3-глобулиновым промотором. Содержание этого белка у разных трансгенных овец составляло от 1 до 35 г/л, что соответствует половине всех белков в молоке. При таком уровне продукции белка может быть получено около 10 кг трансгенного белка от одного животного в год, что достаточно для 50 пациентов при лечении эмфиземы легких. Обычно выход рекомбинантных белков в системах с использованием культуры клеток составляет около 200 мг/л, а у трансгенных животных он может повышаться до 1 л. Следует заметить, что создание клеточных культур и их выращивание в промышленных реакторах, а также выведение трансгенных животных и их обслуживание — дорогие и сложные процедуры. Однако трансгенные животные легко размножа- [c.131]

В некоторых муцинах содержание углеводов превышает 50% например, в подчелюстной железе овцы на молекулу белка приходится до 800 цепей вида [a-D-N-ацетилнейраминовая кислота-(2—>-6)-a-D-Gl NA -], присоединенных к белку через остатки серина и треонина [40]. Другие гликопротеиды содержат только одну или несколько углеводных цепей. Молекулы яичного альбумина (мол. вес. 44 500) из куриных яиц имеют каждая по одной углеродной цепи. При этом встречается по меньшей мере пять различных олигосахаридов следующего типа [39] [c.118]

Какова структура активных центров Благодаря кристаллографическим исследованиям мы можем неиосредственно увидеть , как устроено все большее и большее их число. Однако рентгеноструктурный анализ обычно не позволяет получить четкого представления о конформацион-ных изменениях, обеспечиваюш их индуцированное соответствие. Кроме того, кристаллографические исследования с высоким разрешением проведены лишь для относительно небольшого числа ферментов. Поэтому для выяснения структуры активного центра энзимологи продолжают широко использовать традиционные химические методы картирования , измеряя константы связывания ингибиторов, структуру которых последовательно изменяют, и исследуя, как влияют изменения структуры субстратов на связывание и скорость реакции. Хорошим примером исследования такого рода может служить работа Мейстера (Meister) и его сотрудников, исследовавших глутаминсинтетазу из мозга овцы. Субстратами фермента являются как D- и L-глутаминовая кислоты, так и а-аминоадипиновая кислота. В то же время из десяти монометильных производных D- и L-глутаминовой кислот субстратами глутаминсинте-тазы могут служить только три. Если допустить, что субстраты связываются в полностью вытянутой конформации, то все атомы водорода, замена которых не приводит к исчезновению активности, лежат с одной стороны остова молекулы (за плоскостью рисунка на следующих двух схемах) [c.43]

Применение селективно-отщепляемых S-защитных групп было впервые предложено Зервасом и сотр. [497]. Этим путем был получен гептапептид-ный фрагмент инсулина овцы с внутрицепочечным дисульфидиым мостиком, а также с блокированной Trt- или Dmp-остатком третьей тиольной функцией [c.205]

Используя технику клонирования ДНК [599] и анализа нуклеотидных последовательностей [600], Наканнши и сотр. foOl] установили нуклеотидную последовательность мРНК-предшественника. Нумерация аминокислотной последовательности положительная справа от N-концевой аминокислоты АКТГ, в левую сторону отсчет идет со знаком минус. Белок-предшественник содержит 8 пар основных аминокислот и одну двойную пару -Lys-Lys-Arg-Arg. В этих местах происходит ферментативное расщепление белка с образованием различных пептидов. /3-Липотропин образует С-концевую область и, вероятно, отщепляется непосредственно от предшественника. Общая схема ферментативного расщепления и вид фрагментации к настоящему времени еще не установлены. В отличие от известных последовательностей /3-липотропинов свиньи и овцы /3-липотропин теленка содержит между 35 и 36 аминокислотными остатками два дополнительных (-Ala-Glu-) этим объясняются различные длины цепей липотропинов (см. схему). Анализ на ЭВМ аминокислотной последовательности отрицательной части предшественника дал интересный результат между позициями —55 и —44 найдена аминокислотная последовательность -Tyr-Val-Met-Gly-His-Phe-Arg-Trp-Asn-Arg-Phe-Gly-, имеющая большое сходство с а- н /3-МСГ. Так как в области аминокислотной последовательности предшественника от —111 до —105 присутствует еще один участок, имеющий структурное сходство с МСГ-пептидами, предполагается существование серии дупликаций гена, аналогично имеющей место в случае иммуноглобулинов. О [c.242]

Исходный материал (лиофилизнрованная ткань, - 300 ООО гипоталамусов овцы, 25 кг) [c.256]

Рилизинг-фактор гонадотропина удалось впервые (1971 г.) выделить из гипоталамуса свиньи и овцы группе Шалли [645], а тремя годами позднее также группе Гийеме-иа [646]. Гонадолиберин рассматривается как исключение из так называемой единой концепции, поскольку он вь1зывает выделение как лютеинизирующего гормона (ЛГ), так и фолликулостимулирующего гормона (ФСГ). Антитела к синтетическому гормону одновременно тормозят выделение ЛГ и ФСГ. Но поиски второго гормона, стимулирующего выделение ЛГ и ФСГ, все-таки продолжаются. [c.257]

Уже в середине 1963 г. Кацоянису с сотр. удалось закончить полный синтез А-цепи инсулина овцы, давшей при окислении с природной В-цепью по Диксону продукт с содержанием инсулина 0,26%. В том же году группа Цана [672] описала полный синтез обеих цепей инсулина с результирующей активностью -1%. Полный выход защищенной А-цепи составил 2,9%, а В-цепи — 7%, причем синтез А-иепи включал 89, а В-цепи 132 стадии. К этому необходимо добавить 3 стадии конденсации. [c.264]

Рис. 2-40. Стратегия синтеза инсулина овцы по Цану [672]. Инсулины человека (Н) и теленка (К) отличаются от инсулина овцы участком 8—10 А-цепи. Кроме того, инсулин человека имеет отличие в положении В-30.

Получение антител, специфичных к определенному белку, производится повторным инъецированием очищенного белка в организм животного кролика, морской свинки, овцы, козы, курицы, лошади, мыши. Процедура иммунизации остается пока еще эмпирической и зависит от иммуногенности конкретного белка. Так, для некоторых растительных белков достаточно для всякой процедуры иммунизации доли миллиграмма (некоторые ферменты типа а-амилаз, рибулозобисфосфаткарбоксилаза, ФЕП-карбокси-лаза), тогда как других белков (некоторые фракции проламинов семян) требуется несколько десятков миллиграммов (в очищенном виде), чтобы путем нескольких инъекций вызвать образование антител. [c.95]

Кортикотропии овцы проявляет видовую особенность, которая заключается в том, что вместо аминокислотных остатков— Лей.Ала — он содержит —Ала.Сер— [199] и, кроме того, [c.194]

Наиболее успешное применение этот метод нашел для определения последовательности расположения аминокислот гепта пептидного участка Н.Сер.Тир.Сер.Мет.Глу.Гис.Фе— в кортикотропине овцы [141], декапептидного участка Н. Асп.Глу.Гли.Про.Тир.Лиз.Мет.Глу.Гис.Фе— в меланофорости-мулирующем гормоне [120, 142] и пентапептидного участка [c.244]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология