Парвальбумин

Амид—карбонил Н-..0=с/ Амид—гидроксил 2,9 0,1 2,9 0,1 20 20 В белках между атомами основной цепи эмпирическая длина в парвальбумине 2,9+0,ЗА [59] [c.46]

Белок оболочки ВТМ [180, 218] Парвальбумин [59] [c.108]

Парвальбумин Са -связывающий центр 2 2 [c.112]

Полипептидную цепь ферредоксина (рис. 5.17, в) можно разбить на две симметрично связанные половины. Каждая половина цепи свернута вокруг одного Ре5-кластера. Кластеры связаны между собой симметрией. Симметричная структура, образованная Ре8-кластерами и окружающими их полипептидными цепями, довольно стабильна. Аналогичная ситуация обнаружена в парвальбумине, который образован двумя симметрично связанными структурными элементами, каждый из которых состоит из Са -связы-вающего центра и двух а-спиралей, расположенных от него в противоположных направлениях [59]. На первый взгляд, такая вытянутая структура сама по себе не должна быть стабильной. Однако симметричное расположение дает основание предположить, что энергия на участке связывания Са " достаточна для стабилизации этого структурного элемента в растворе. Таким образом, симметрия позволяет выявить стабильные структурные элементы, а в некоторых случаях указывает на определенную последовательность образования структур в процессе свертывания. [c.116]

Моделирование свертывания основано на иерархии уровней структуры белка. Было предпринято несколько попыток промоделировать процесс свертывания, например, апомиоглобина [470], BPTI [30, 404] и парвальбумина [471]. Все они основаны на предположении о строгой иерархии уровней белковой структуры (разд. 5.6) [c.192]

В BPTI и парвальбумине свертывание упрощенной цепи производилось путем спуска по градиенту энергии. Несколько иной метод был использован для моделирования свертывания цепи BPTI [30, 404] и парвальбумина [471]. В этом случае полипептидная цепь рассматривалась более детально, чем при. моделировании апомиоглобина, однако аппроксимация оставалась грубой, поскольку в качестве независимой переменной использовался только угол вращения вокруг виртуальной связи —Q (рис. 7.10). Виртуальный валентный угол при О -атоме считался функцией торсионного Сц-угла боковые цепи были заданы жесткими сферами (рис. 7.10). [c.194]

В случае парвальбумина [471 ], а-спнрального белка класса I (табл. 5.2), моделирование свертывания оказалось менее успешным. Отчасти это можно объяснить тем, что не была учтена возможность связывания в двух местах иона Са-", Поскольку эти центры расположены в коротких петлях между спиралями [59], можно предполагать, что они влияют на относительную ориентацию соседних спиралей, а значит, и на процесс свертывания. [c.195]

Изобилие структурных повторений свидетельствует о том, что новые формы укладки цепей были редкими, но очень важными нововведениями. Дупликация аминокислотной последовательности и укладки цепи обнаружены в ферредоксине (разд. 5.3). В парвальбумине повторение последовательности наблюдается в основном для остатков, находящихся в центре связывания Са однако общее повторение укладки цепи явно проявляется в третичной структуре [59, 590]. Простое повторение типа свертывания цепи без какой-либо гомологии в аминокислотной последовательности встречается в роданезе (рис. 5.17, а), а также в трипсиноподобных белках, где эти участки имеют вид двух цилиндров (рис. 5.17, г). Все эти примеры показывают, что новый тип свертывания цепи возникал чрезвычайно редко, а новая укладка цепи повторялась и затем сохранялась в каждой копии. [c.231]

Для того чтобы выявить места связывания с фермерами таких физиологически важных двухвалентных ионов, как М и Са , необходимо провести их замещение на парамагнитные двухвалентные ионы, наиболее подходящими среди которых являются металлы группы лантаноидов. Обычно в качестве сдвиг-реагентов используются 12 лантаноидов, за исключением 0(1 , наличие которого приводит к ущирению линий, а также диамагнитных ионов и. Для взаимодействия ионов металлов с молекулами растворителя часто выполняются условия быстрого обмена. Наблюдаемый в спектрах Н химический сдвиг усредняется по протеинам, связанным и несвязанным с ионами металла (как было рассмотрено в разделе 2.2.2). Представителем класса Са-связанных протеинов с высоким сродством по кальцию является парвальбумин. [c.123]

На рис.3.19 представлен спектр, который демонстрирует эф кт замещения диамагнитных ионов кальция парамагаитными ионами Yb. Наблюдаемые сдвиги, возникающие за счет сверхтонкого взаимодействия, не столь велики, как в рассмотренном ранее примере (см. рис.3.18), но тем не менее значительны. С помощью рентгеноструктурного анализа определена структура парвальбумина карпа ( yprinus arpio L.). Этими данными о структуре можно воспользоваться для определения в первом приближении положения иона металла относительно протеина и для оценки компонент восприимчи- [c.124]

Рнс.3.20. Положение в парвальбумине. Изображенная поверхность определяет положение ядерных спинов вблизи иона иттербия Эти спины испытывают парамагнитный сдвиг 27 м.д. [3.18]. Ион металла расположен в центре симметрии поверхностной структуры на рис. приведено объемное изображение. [c.124]

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азотистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с большим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой. [c.296]

Предполагалось, что якорем , удерживающим пептид в реакторе, может служить белок с блокированной N-концевой аминокислотой, не вступающий в реакцию Эдмана. С этой целью использовался парвальбумин [89]. [c.458]

Как правило, мишени для кальция внутри клеток — это белки, способные активироваться при изменениях его концентрации в диапазоне от 0,1 до 10 мкмоль/л. В настоящее время выявлено по меньшей мере 100 кальцийсвязывающих белков, и список их, по-видимому, далеко не полон. В их числе такие хорошо изученные растворимые белки, как широко распространенный кальмодулин, парвальбумин (мышцы и нервная ткань), кальцинейрин (мозг), тропонин С (поперечно-полосатые мышцы), миозин. Естественно, что высоким сродством к кальцию обладают и ферменты биомембран, обеспечивающие удаление этого катиона из внутриклеточного пространства. [c.9]

Однако основную функцию вторичного мессенджера ион кальция выполняет, взаимодействуя не с липидным б1гслоем мембран, а с белками, в том числе мембранными. Список Са-связывающих белков растет с каждым годом. Анализ аминокислотной последовательности нескольких Са-связывающих белков (тропонина С, кальмодулина, киназы легких цепей миозина, парвальбумина и витамин D-зависимого кальцийсвязыва-ющего белка) выявил высокую степень гомологии их первичной структуры. [c.19]

Кальмодулин и тропонин С способны связывать четыре иона кальция, киназа легких цепей миозина — один, парвальбумин — два. Связывание четырех ионов кальция с кальмодулином осуществляется последовательно и с положительной кооператив-ностью, т. е. при взаимодействии первого иона кальция с молекулой кальмодулина облегчается связывание второго иона кальция за счет изменения конформации белка. Для полной [c.19]

Эта стройная последовательность событий время от времени, однако, подвергается ревизии в литературе. В частности, некоторые исследователи утверждают, что в регуляции сокращения принимают существенно большее участие, чем предполагали ранее, растворимые кальцийсвязывающие белки, например парвальбумины, концентрация которых особенно высока в быстрых мышцах (см. гл. 3). Действительно, Т// процесса связывания Са + парвальбумином из мышцы краба составляет примерно 14 мс (Ш. Wnuk е( а ., 1982). Таким образом, не исключено, что парвальбумин может увеличивать скорость расслабления, обеспечивая быстрое связывание Са +. Связанный парвальбумином Са + затем может быть полностью удален системой мембран саркоплазматического ретикулума. [c.91]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.46 , c.54 , c.108 , c.231 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.46 , c.54 , c.108 , c.231 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.9 , c.19 , c.21 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология