Роговица коллагена

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

По структуре коллаген отличается от других фибриллярных белков. Каждая полипептидная цепь имеет конформацию левой спирали, а три такие цепи удерживаются вместе водородными связями и образуют правую трехнитевую спираль. Исходя из этой структуры, можно понять, почему каждый третий аминокислотный остаток в полипептидной цепи коллагена — глицин три цепи удерживаются межцепочечны-ми водородными связями так тесно, что пространство между ними до-статочно лишь для боковой цепи, размеры которой не больше атома водорода. Расположенные плотно цепи атомов, соединенные ковалентными связями, обеспечивают такому фибриллярному белку исключительную прочность — волокно сухожилий имеет почти такой же предел прочности на растяжение, как и проволока из малоуглеродистой стали того же диаметра. В сухожилиях полипептидные цепи вытянуты вдоль оси ткани, в то время как ткань роговицы глаза образована чередующимися слоями, в которых цепи расположены под прямыми углами одна относительно другой. [c.435]

Белки соединительной ткани. Соединительная ткань (сухожилия, связки, органическая часть костей, хрящи, подкожная клетчатка, роговица глаза и др.) выполняет строительную и опорную функции, объединяет клетки в определенные структуры, придает им прочность и эластичность, что играет большую роль в мышечной деятельности. Основными ее компонентами являются белки коллаген и эластин. [c.241]

Коллаген, наиболее широко распространенный белок в организме, составляющий большую часть органической массы кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы и стекловидного тела глаз, а также мембран. Близкий по свойствам белок эластин был обнаружен в эластичных фибрилах соединительных тканей, содержащихся в связках и в стенках кровеносных сосудов. Коллаген синтезируется фиброб-ластами и выделяется в межклеточное пространство, где он полимери-зуется, образуя прочный долгоживущий материал [38а]. Внутриклеточный предшественник коллагена — проколлаген, так же как и зрелый коллаген (гл. 2, разд. Б, 3,в), содержит три цепи. Основная же форма коллагена в большинстве тканей большинства видов (коллаген I) содержит две а1(1)-цепи и одну а2-цепь, в связи с чем его обозначают как [а1(1)]2а2. Коллаген хрящей (коллаген II) содержит три а -це-пи и обозначается как [а1(П)]з. Коллаген III, обнаруживаемый в различных тканях, особенно эмбрионов, имеет строение [а1(1И)]з [38Ь]. [c.497]

По мере того как мы становимся старше, в тропоколлагеновых субъединицах и между ними образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Поскольку коллаген присутствует в очень многих структурах, его увеличивающиеся при старении хрупкость и жесткость изменяют механические свойства хрящей и сухожилий, делают более ломкими кости и понижают прозрачность роговицы глаза. [c.179]

Третья важнейшая функция белков — структурная. Клетка не может быть уподоблена сосуду, в котором попросту перемешаны в растворе все метаболиты п ферменты, — она разделена на множество органелл, защищенных белковьши, часто лппопротеиновьши, мембранами, наделенными ферментативной активностью, препятствующими свободному проникновению растворенных веществ. Внешняя оболочка клетки также является липопротеидной мембраной с весьма селективной проницаемостью. Большинство ферментов в клетке находится внутри тех или иных органелл. Поэтому и все биохимические процессы локализованы в определенных местах. Продолговатые, довольно крупные тела (длиной около 0,5 х) — митохондрии содержат в себе ферменты окисления и окислительного фосфорилирования, т. е. катализаторы реакций, в которых запасается энергия, потребляемая клеткой. Маленькие круглые образования (диаметром 150— 200 х ) — микросомы пли рибосомы содержат в себе ферменты, необходимые для синтеза белков. В ннх главным образом локализованы процессы синтеза белка. Задача, выполняемая структурными белками клетки, с одной стороны, чисто архитектурная белки служат материалом, из кото рого строится то или иное морфологическое образование. С другой стороны, они регулируют прохождение различных веществ внутрь органелл, т. е. осуществляют так называемый активный транспорт различных веществ, идущий часто против градиента концентрации, т. е. в сторону, противополон ную диффузии. В высших организмах, в которых произошла дифференциация и специализация тканей, некоторые структурные белки присутствуют в значительных количествах, образуя специальные типы тканей. Таков, например, коллаген, фибриноген крови, склеропротеин роговицы глаза и т. п. Изучение своеобразного молекулярного строения этих белков показывает его тесную связь с выполняемой ими функцией. В этом случае мы также имеем основание говорить о функциональной активности, разыгрывающейся на молекулярном уровне. [c.5]

Глюкопротеиды, извлекаемые из различных органов водой или солевыми растворами, получили название мукоидов. Большое количество мукоидов было найдено в кистах, в особенности в кистах яичника. Мукоиды входят также в состав стекловидного тела глаза. Различные мукоиды содержат разные углеводы. Му-коид стекловидного тела глаза содержит ацетилглюкозамин и глюкуроновую кислоту мукоид же роговицы содержит мукоитин-серную кислоту. Эта последняя кислота представляет собой эфир гиалуроновой кислоты с серной [51]. В мукоидах, выделенных из сухожилий, была найдена хондроитинсерная кислота [52]. Возможно, однако, что этот мукоид образуется вторично и является продуктом распада коллагена, сами же сухожилия содержат только коллаген и хондроитинсерную кислоту. Мукоиды, выделенные из мочи, содержат глюкоза мин и галактозу [53]. [c.235]

Макромолекулы внеклеточного матрикса оказывают поразительное воздействие на поведение клеток в культуре, влияя не только на их движение, но и на форму, полярность, метаболизм и дифференцировку. Например, клетки эпителия роговицы при росте на искусственных поверхностях производят очень мало коллагена если же культивировать их на ламинине, коллагене или фибронектине, то они накапливают и секретируют коллаген в больших количествах. Другие примеры влияния внеклеточного матрикса на метаболизм и дифференцировку клеток будут обсуждаться в гл. 17 (разд. 17.7.1). [c.511]

Культуры кардиомиоцитов поддерживают в обычных для культивирования клеток средах Игла, часто в модификации Дульбекко (DMEM) или Игла (ЕМЕМ), а также в более богатых средах F-10 и F-12 с добавлением 10 % эмбриональной сыворотки коров. Вместо эмбриональной можно использовать отдельные партии сыворотки крови лошади [5] и, по нашим наблюдениям, предварительно отсе-лектированные серии сыворотки крупного рогатого скота. Выживание клеток и эффективность посева значительно увеличиваются в минимальной среде Игла, кондиционированной клетками роговицы кролика и содержащей наряду с сывороткой дополнительные аминокислоты, витамины и следовые количества неорганических микроэлементов [14]. Показана возможность культивирования клеток миокарда в бессывороточных средах фиксированного химического состава [40, 41]. Прикрепление миоцитов к стеклу ускоряется на поверхностях, покрытых коллагеном, причем наиболее предпочтителен коллаген типа IV, а также другие белки, улучшающие распластывание,— ламинин и в меньшей степени фибронектин [14, 15]. [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология