Аргинин содержание в протаминах

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Гистоны, также обладающие основным характером, имеют более сложный состав и больший молекулярный вес, чем протамины, приближаясь тем самым к обычным белкам. И у этих белков основность обусловлена высоким содержанием аргинина. Они растворимы в воде и осаждаются аммиаком при нагревании они свертываются только в присутствии электролитов и то частично. Гистоны гидролизуются пепсином. Они находятся в ядрах клеток, связанные, как и протамины, с нуклеиновыми кислотами в виде нуклеопротеидов (они получаются легче всего из богатых ядрами органов, например щитовидной железы), [c.446]

Некоторые белки отличаются своеобразными особенностями аминокислотного состава. Так, например, сальмин, принадлежащий к группе протаминов, характеризуется высоким содержанием аргинина и отсутствием таких распространенных компонентов белков, как глутаминовая кислота и лейцин, хотя в нем присутствуют остатки изолейцина и валина (см. табл. 1). Кератин [c.25]

Резко выраженные основные свойства протаминов объясняются высоким содержанием в них аргинина. По данным Кос-селя, подтвержденным впоследствии другими исследователями, аргинин составляет приблизительно Vs всех аминокислот протаминов [179—182]. Основной характер протаминов выражен настолько резко, что они могут соединяться с углекислотой воздуха, образуя углекислые соли. С серной кислотой протамины образуют нейтральные соли, растворимые в горячей воде, но при охлаждении отделяющиеся от воды в виде масляного слоя. В сальмине и в клупеине [183] не имеется свободных аминогрупп, концевая же карбоксильная группа их молекул принадлежит аргинину [182]. [c.198]

Основой для гипотезы Бергмана послужили его исследования процессов протеолиза некоторых синтетических пептидов, а также протаминов и глобулярных белков, в том числе глобина (см. табл. 6). Процентное содержание отдельного аминокислотного остатка (табл. 6, графа 2), деленное на вес этого остатка, дает число грамм-эквивалентов этого остатка, вычисленное на 100 г глобина (графа 4). Средний вес всех аминокислотных остатков в глобине был принят равным 115,5. Следовательно, 100 г глобина содержат 100 115,5 = 0,865 г экв среднего аминокислотного остатка. Исходя из этих величин, Бергман вычислил относительное содержание отдельных аминокислотных остатков в глобине. Лизин составлял 0,0546 0,865=1/16 всех аминокислотных остатков, гистидин 0,0478 0,865=1/18, аргинин 0,0181 0,865 = 1/48 и т. д. [c.123]

Протамины — также сильно щелочные белки (изоэлектрическая точка при pH 10,5-13), щелочность которых обусловлена высоким содержанием аргинина (на ее долю приходится 60—80% всех аминокислот молекулы). Протамины растворяются в воде. Это наиболее простые белки. Молекулярный вес около 10 ООО. [c.441]

Белковым компонентом ряда ДНП-частиц, например спермы рыб, являются протамины — низкомолекулярные основные белки (мол. в. 4000—12 ООО), характеризующиеся высоким содержанием аргинина (70 — 80%). По сравнению с другими белками протамины имеют ограниченный набор аминокислот (аргинин, аланин, серин, пролин, треонин, лизин, гистидин). Структура ДНП-частиц, содержащих протамины, — нуклео-протаминов предложена на основании данных рентгеноструктурного анализа и анализа аминокислотных последовательностей [c.457]

Структурный рибосомальный белок, подобно гистонам и протаминам, содержит значительные количества основных аминокислот (аргинина, лизина, гистидина), характеризуется низким содержанием цистеина, остальные аминокислоты представлены полностью [c.462]

По классификации белков, основанной на их растворимости, принятой в 1907-1908 гг. (и используемой до сих пор) альбуминами называются белки, растворимые в воде и солевых растворах. При этом строгих границ между классами не существует. Например, четкое разграничение между альбуминами и глобулинами невозможно, если исходить только из их растворимости в воде и солевых растворах, т.к. существуют глобулины, легко растворимые в воде (псевдоглобулины) и нерастворимые в воде, свободной от солей (эуглобулины). Как альбумины, так и глобулины не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот, как, например, у основных протаминов, богатых аргинином, или у структурных белков склеропротеинов (составляющих шерсть, кожу и т.д.), имеющих повышенное содержание глицина, аланина и пролина. Однако у этих белков физиологические функции существенно различаются. [c.548]

Гистоны — низкомолекулярные основные, из-за высокого содержания лизина и аргинина, белки. Растворимы в воде и кислотах, как, впрочем, и сильноосновные протамины, содержащие до 85% аргинина. Гистоны и протамины образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами и выступают в качестве регуляторных и репрессорных белков (нук-леопротеины). [c.345]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

Протамины — наиболее г.росто построенные белки с низким молекулярным весом и резко выраженными основными свойствами. Высокая щелочность протаминов объясняется больщим количеством в них аргинина, на долю которого приходится до 60—80% общего содержания аминокислот в молекулах белков. [c.221]

Так, например, протамины характеризуются очень высоким содержанием аргинина (до 80%) и полным отсутствием лейцина и глютаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизица, практически полное отсутствие триптофана и цистина и очень малое содержание других циклических аминокислот — тирозина и фенилаланина. В сывороточном альбумине содержатся равные количества лейцина и изолейцина в фиброине шелка очень много глицина (50%), аланина и серина (примерно по 25%). Очень высокое содержание глицина (до 30%) обнаружено и в коллагене кроме того, это единственный белок, содержащий оксипролин и оксилизин. [c.61]

Первые три из указанных белков относятся к группе протаминов и отличаются весьма высоким содержанием аргинина. В целом в белках содержание аргинина сильно колебалось. В окончательном варианте гипотеза о протаминовых ядрах могла быть сформулирована следующим образом протамины образуются в результате присоединения незначительного числа различных, но строго определенных аминокислот к комплексному соединению аргинина неспецифической природы, общему или весьма близкому для всех видов белков. Усложнение молекулы белка происходит в результате присоединения большого числа самых разнообразных аминокислот, а наиболее сложные белки образуются в результате присоединения к протаминовому ядру не только различных аминокислот, но и некоторых специфических крупных структурных единиц. [c.55]

Протамины — основные низкомолекулярные белки с высоким содержанием аргинина. Они очень хорошо растворимы в воде, нерастворимы в разбавленных растворах аммиака, пе Коагулируют нри нагревании. Встречаются в составе спермы рыб, например кинренин из спермы карпа. [c.25]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология