Аргинин Arg протаминах

Рибонуклеопротеиды. — В состав нуклеопротеидов в качестве белковой компоненты входят основные белки— гистоны и протамины эти белки богаты аргинином и (или) лизином, содержат лишь ограниченное количество нейтральных аминокислот, но не содержат серусодержащих аминокислот и имеют относительно низкий молекулярный вес. [c.733]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Все три основные аминокислоты — аргинин, гистидин, и лизин содержатся в значительных количествах в особой группе белков — протаминах, отличающихся от других белков тем, что они являются сильными основаниями. [c.475]

Основные (щелочные) белки — это протамины и гистоны,, которые содержат много основных аминокислот лизина, гистидина н особенно аргинина. Протамины н гистоны образуют с нуклеиновыми кислотами нуклеопротеиды. Другие белки могут содержаться в ядре в виде самостоятельной фазы. Ядрышко состоит из больших гранул, которые по размеру близки к рибосомам (диаметр их 15 нм) и содержат большое количество РНК. Основное вещество ядра называется н у к л е о-плазмой, В ядре находятся хромосомы — носители наследственности, Хромосомы имеют хроматиновые структуры, основными компонентами которых являются ДНК и РНК. [c.56]

Гистоны — белковые вещества, тоже обладающие щелочны характером, занимающие промежуточное место между протаминами и остальными белками по силе основности. В воде и очень разбавленных кислотах легко растворимы. При нагревании не свертываются,. Гидролизуются пепсином. Состав моноаминокислот в них более разнообразен, чем в протаминах. Среди диаминокислот преобладает аргинин... [c.9]

Протамины встречаются в зрелой сперме некоторых видов рыб после завершения деления клеток, когда эти основные белки замещают гистоны. Протамины — относительно небольшие белки, не содержащие многих аминокислот, но чрезвычайно богатые аргинином. Протамины не получены из ядер соматических клеток. [c.232]

В водных растворах белки обладают свойствами слабых кислот или слабых оснований, в зависимости от преобладания в молекуле белка дикарбоновых кислот (глютаминовая, аспарагиновая) или диаминокислот (лизин, аргинин). Белки кислого характера (альбумины, глобулины) в водном растворе несут отрицательный заряд, белки основного характера (протамины, гистоны) — положительный. [c.25]

Некоторые белки отличаются своеобразными особенностями аминокислотного состава. Так, например, сальмин, принадлежащий к группе протаминов, характеризуется высоким содержанием аргинина и отсутствием таких распространенных компонентов белков, как глутаминовая кислота и лейцин, хотя в нем присутствуют остатки изолейцина и валина (см. табл. 1). Кератин [c.25]

Протамины. Состоят почти из одних диаминокислот, причем особенно богаты аргинином (до 87%). В соответствии с этим имеют снльнощелочяую реакцию и образуют соли с кислотами. Их молекулярный вес сравнительно низок (Коссель). Легко растворимы в воде и не коагулируют при нагревании, Протамины встречаются в рыбах сальмин в лососевых, клупеин в сельди и т. д. [c.399]

Гистоны, также обладающие основным характером, имеют более сложный состав и больший молекулярный вес, чем протамины, приближаясь тем самым к обычным белкам. И у этих белков основность обусловлена высоким содержанием аргинина. Они растворимы в воде и осаждаются аммиаком при нагревании они свертываются только в присутствии электролитов и то частично. Гистоны гидролизуются пепсином. Они находятся в ядрах клеток, связанные, как и протамины, с нуклеиновыми кислотами в виде нуклеопротеидов (они получаются легче всего из богатых ядрами органов, например щитовидной железы), [c.446]

Протамины представляют собой белки очень низкого молекулярного веса (—6000), обладающие сильноосновными свойствами. Они содержат большое количество остатков аргинина. Их выделяют из зрелой спермы рыб (лососевых, сельди и др.). Гистоны — также основные белки, которые находятся в ядрах соматических клеток, где они тесно связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой. [c.37]

Основой для гипотезы Бергмана послужили его исследования процессов протеолиза некоторых синтетических пептидов, а также протаминов и глобулярных белков, в том числе глобина (см. табл. 6). Процентное содержание отдельного аминокислотного остатка (табл. 6, графа 2), деленное на вес этого остатка, дает число грамм-эквивалентов этого остатка, вычисленное на 100 г глобина (графа 4). Средний вес всех аминокислотных остатков в глобине был принят равным 115,5. Следовательно, 100 г глобина содержат 100 115,5 = 0,865 г экв среднего аминокислотного остатка. Исходя из этих величин, Бергман вычислил относительное содержание отдельных аминокислотных остатков в глобине. Лизин составлял 0,0546 0,865=1/16 всех аминокислотных остатков, гистидин 0,0478 0,865=1/18, аргинин 0,0181 0,865 = 1/48 и т. д. [c.123]

Протамины, так же как и гистоны, сильнощелочные белки (в них аргинина до 80%), содержатся в ядрах клеток. [c.217]

Аргинин является незаменимой аминокислотой, содержащейся во всех белках, особенно ее много в протаминах и гистонах. [c.422]

Сильно основные белки (протамины ) получены из рыб — эти белки имеют очень низкую молекулярную массу и содержат много аргинина. Менее основные белки — гистоны входят в состав клеточных ядер, они связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой. [c.64]

Протамины — также сильно щелочные белки (изоэлектрическая точка при pH 10,5-13), щелочность которых обусловлена высоким содержанием аргинина (на ее долю приходится 60—80% всех аминокислот молекулы). Протамины растворяются в воде. Это наиболее простые белки. Молекулярный вес около 10 ООО. [c.441]

Резко выраженные основные свойства протаминов объясняются высоким содержанием в них аргинина. По данным Кос-селя, подтвержденным впоследствии другими исследователями, аргинин составляет приблизительно Vs всех аминокислот протаминов [179—182]. Основной характер протаминов выражен настолько резко, что они могут соединяться с углекислотой воздуха, образуя углекислые соли. С серной кислотой протамины образуют нейтральные соли, растворимые в горячей воде, но при охлаждении отделяющиеся от воды в виде масляного слоя. В сальмине и в клупеине [183] не имеется свободных аминогрупп, концевая же карбоксильная группа их молекул принадлежит аргинину [182]. [c.198]

В некоторых дифференцированных клетках, где полностью подавлена транскрипция, встречаются специфические основные белки, частично или полностью заменяющие гистоны. Так, в эритроцитах птиц гистон HI частично заменен на сходный с ним гистон Н5. В сперме рыб гистоны заменены на протамины. Прота-мины — это белки длиной около 35 а, о., а которых представлена основными остатка.ми, главным образом аргинина. Протамины принципиально отличны от гистонов, так как не образуют нуклеосом и плотно упаковывают ДНК иным способом. [c.238]

Из спермы беспозвоночных животных были выделены белки, обладающие основным характером и занимающие по своим свойствам промежуточное положение между протаминами и гисто-нами от 28 до 83% общего азота этих белков составляет азот аргинина [187]. [c.199]

Этим методом было доказано, что в богатых аргинином протаминах сперматозоидов рыб гуанидиновые группы аргинина свободны они не участвуют в осуществлении связп между аминокислотами. [c.313]

Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК. Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

Протамины. Сравнительно сильные основания, образующие кристаллические соли с кислотами. Не содержат серы. Отличаются простотой аминокислотного состава. Около 80% всех аминокислот составляют основные аминокиатоты аргинин, гистидин и лизин. Протамины имеют низкий молекулярный вес. Они входят в состав зрелой спермы и икры рыб, например клупеин из молок сельдей, сальмин из молок лосося. [c.711]

Гистоны — низкомолекулярные основные, из-за высокого содержания лизина и аргинина, белки. Растворимы в воде и кислотах, как, впрочем, и сильноосновные протамины, содержащие до 85% аргинина. Гистоны и протамины образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами и выступают в качестве регуляторных и репрессорных белков (нук-леопротеины). [c.345]

Протамины — наиболее г.росто построенные белки с низким молекулярным весом и резко выраженными основными свойствами. Высокая щелочность протаминов объясняется больщим количеством в них аргинина, на долю которого приходится до 60—80% общего содержания аминокислот в молекулах белков. [c.221]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

История вопроса. В 1898 г. Коссель [378] сообщил о выделении основных аминокислот из протаминов и об их разделении. Гистидин осаждался из нейтрального илп слабощелочного гидролизата сулемой и выделялся в виде хлоргидрата. Аргинин осаждался из сильно щелочного раствора гидроокисью бария в присутствии избытка ионов серебра (AgaSOi + AgNOs) и выделялся в виде азотнокислой соли. После удаления гистидина и аргинина лизин осаждался фосфорновольфрамовой кислотой из подкисленного серной кислотой маточного раствора. Лизин выделялся в виде пикрата. [c.13]

Уже давно было установлено, что клеточные ядра содержат простые основные белки типа гистонов и протаминов с низким молекулярным весом порядка 2000. Протамины — это простые основные белки, богатые аргинином и не содержащие тирозина и триптофана. [c.138]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

В большинстве протаминов остаток аргинина составляет 60% и более. Благодаря резко выражеииому основному характеру протамин легко образует соли с различными кислотами. Трипсин, папаин, лейцинаминолептидаза расщепляют протамин пепсин не расщепляет протамин, но образует с ним нерастворимый осадок, [c.330]

ПРОТАМИНЫ — простые белки с резко выраженным основным характером, выделяемые гл. обр. из спермы рыб. П, из сперм сельди паз, к л у п е и н о м, лосося — сальмином, осетра — стурином, карпа — ципринином, щуки — эзоцином и т, д. Препараты П. гетерогенны, их средний мол. в. 4000—8000, изоэлектрич. точка нахсу5ится при pH 10—12. П. растворяются в кислой и нейтральной среде и осаждаются щелочами. Все П. содержат остатки аргинина, аланина и серина, многие — глицина и изолейцина, нек-рые — нролина и валина. Во многих П. остатки аргинина составляют ок. 60% всех аминокислот. Аминокислотный состав сальмина (%) аланин 1,12 глицин 2,95 валин 3,14 изолейцин 1,64 пролин 5,80 серии 9,1 аргинин 85,2 мол. в. сальмина 8000, [c.186]

В зрелой сперме некоторых рыб ДНК образует комплекс не с гистонами, а с другими основными белками — протаминами. Эти белки обладают резко выраженными основными свойствами и содержат большое количество аргинина, что сближает их в какой-то мере с соответствующей фракцией гистонов. От гистонов их отличает, однако, меньший молекулярный вес, меньшая гетерогенность — по молекулярному весу и аминокислотному составу — [c.160]

Основанием для выдвижения новой гипотезы строения белковых веществ послужило то, что в 1874 г. Ф. Мишер открыл основное вещество из спермы лосося и назвал его протамином [323]. Протамин привлекал к себе мало внимания до 1894 г., когда им и другими сходными соединениями заинтересовался А. Коссель (1853—1927 гг.). Коссель обнаружил, что при гидролизе этих веществ выделяются большие количества аргинина. Кроме того, среди продуктов гидролиза была обнаружена новая аминокислота — гистидин. Почти в то же время С. Хедин выделил гистидин из нескольких других белков [245]. Дальнейшие исследования показали, что протамины, выделенные сначала в отдельный класс веществ, имеют весьма много свойств, сближающих нх с белками [276—280]. Они, так же как и белки, содержали аминокислоты, могли перевариваться трипсином и по многим физическим свойствам были почти неотличимы от белков. На основании этого Коссель предположил, что протамины — простейшие представители класса белков. [c.54]

Протамины — основные белки, входящие в состав половых клеток, — состоят преимущественно из аргинина и лизина. Молекулярный вес протаминов равен примерно 5000. Дезоксирибо-нуклеопротамнны состоят на 70% из ДНК и на 30% из белка. Такое соотнощение обеспечивает почти полную нейтрализацию [c.357]

Нуклеиновые кислоты, которые связаны с белками связями солевого типа, можно удалить, осаждая их белком, обладающим выраженными основными свойствами, т. е. содержащим большое количество положительно заряженных групп (аргинина, лизина). В качестве такого белка может быть использован, например, нротамин. Однако осаждение должно выполняться при таких значениях pH, когда только нротамин образует солевое соединение с нуклеиновой кислотой, т. е. при pH, превышающих изо-электрическую точку белка, но более низких, чем изоэлектричес-кая точка протамина. Весьма эффективный способ удаления нуклеиновых кислот — это расщепление их ферментами типа нуклеаз (РНК-азой и ДНК-азой). Разумеется, должны быть подобраны такие условия, которые не приводили бы к разрушению основного выделяемого фермента. [c.144]

Так, например, протамины характеризуются очень высоким содержанием аргинина (до 80%) и полным отсутствием лейцина и глютаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизица, практически полное отсутствие триптофана и цистина и очень малое содержание других циклических аминокислот — тирозина и фенилаланина. В сывороточном альбумине содержатся равные количества лейцина и изолейцина в фиброине шелка очень много глицина (50%), аланина и серина (примерно по 25%). Очень высокое содержание глицина (до 30%) обнаружено и в коллагене кроме того, это единственный белок, содержащий оксипролин и оксилизин. [c.61]

Первые три из указанных белков относятся к группе протаминов и отличаются весьма высоким содержанием аргинина. В целом в белках содержание аргинина сильно колебалось. В окончательном варианте гипотеза о протаминовых ядрах могла быть сформулирована следующим образом протамины образуются в результате присоединения незначительного числа различных, но строго определенных аминокислот к комплексному соединению аргинина неспецифической природы, общему или весьма близкому для всех видов белков. Усложнение молекулы белка происходит в результате присоединения большого числа самых разнообразных аминокислот, а наиболее сложные белки образуются в результате присоединения к протаминовому ядру не только различных аминокислот, но и некоторых специфических крупных структурных единиц. [c.55]

Протамины являются наиболее простыми из природных белкой. Они состоят почти целиком из диаминокислот, главным образом аргинина. В них моноаминокислоты играют подчиненную роль в смысле количественных соотношений. Дикарбоновых аминокислот в их составе не обнаружено. Характерные признаки малое разнообразие компонентов, отсутствие цистина и вообще серы. В большинстве из них встречается лишь аргинин, на долю которого приходится иногда до 87%. В некоторых протаминах часть аргинина заменяется гистидином, а у небольшого числа—гистидином и лизином. Поэтому протамины обладают сильно выраженными основными свойствами. Они растворяются в воде со щелочной реакцией и дают с минеральными кислотами нейтральные соли. Основной характер протаминов зависит от большого количества основных радикалов диаминокислот, которые в нетронутой молекуле белка находятся в свободном состоянии. Как вещества, обладающие невысоким молекулярным весом (например для клупеина 2021), они не свертываются при нагревании и не денатурируются. [c.325]

Пептоны и нераспавшиеся белки из желудка поступают в кишечник. В тонком отделе его гидролиз белков и пептидов происходит при участии ферментов панкреатического и кишечного соков. В соке поджелудочной железы содержатся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы. Последовательное действие этих ферментов обеспечивает полный распад белков и пептидов с образованием смеси аминокислот. Трипсин, подобно пепсину, вырабатывается поджелудочной железой в неактивном состоянии — в форме трипсиногена, который при участии гормона слизистой энтерокиназы переходит в активный трипсин. Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксилами лизина и аргинина. В отличие от пепсина этот фермент переваривает гистоны и протамины. Понятно, что белковая молекула под влиянием трипсина распадается на несколько пептидов, как и при действии пепсина, но в этом случае возникают пептиды иного состава. [c.119]

Нуклеиновые кислоты в клетке находятся, как правило, в виде нуклеопротеидов — сложных агрегатов, построенных из 1—2 молекул ДНК или РНК и большого количества прикрепленных к ним белковых молекул. В качестве белкового компонента в нуклеопротеидах встречаются гистоны или протамины. В образовании связи белка с нуклеиновой кислотой принимают участие фосфатные остатки ДНК или РНК и остатки аргинина белковой молекулы. При этом между ионизированными фосфатными и гуанидиновыми группировками возникает [c.144]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология