Глицин шерсти

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Значительная неоднородность структуры шерсти делает ее полное исследование обычными методами очень трудной задачей. Основную часть доступных для определения Й-концевых аминокислот, которые были идентифицированы путем динитро-фенилирования (т. 4, стр. 320), составляют серин, треонин, глицин, аланин и валин. [c.289]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

Все эти различия объясняются различием химического состава белковых волокон. Так, натуральный шелк состоит почти целиком из остатков глицина и аланина — простейших аминокислот— и не содержит свободных амино- и карбоксильных групп, способных образовать боковые цепи. Поэтому натуральный шелк обладает меньшей, чем у шерсти, реакционной способностью, меньшим влагопоглощением и становится влажным на ощупь при меньшем влагосодержании. По накрашиваемости и на ощупь натуральный шелк значительно отличается от других белковых веществ. [c.97]

По классификации белков, основанной на их растворимости, принятой в 1907-1908 гг. (и используемой до сих пор) альбуминами называются белки, растворимые в воде и солевых растворах. При этом строгих границ между классами не существует. Например, четкое разграничение между альбуминами и глобулинами невозможно, если исходить только из их растворимости в воде и солевых растворах, т.к. существуют глобулины, легко растворимые в воде (псевдоглобулины) и нерастворимые в воде, свободной от солей (эуглобулины). Как альбумины, так и глобулины не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот, как, например, у основных протаминов, богатых аргинином, или у структурных белков склеропротеинов (составляющих шерсть, кожу и т.д.), имеющих повышенное содержание глицина, аланина и пролина. Однако у этих белков физиологические функции существенно различаются. [c.548]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

В противоположность волокнам шерсти волокна природного шелка растягиваются незначительно. Полипептидные цепи фиороина шелка содержат в основном глицин, аланин и серин ( -87%). Другие аминокислоты [c.421]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Исследование фибриллярных белков типа шелка и шерсти представляет крайне трудную задачу, так как они нерастворимы в воде. Шелк состоит из длинных фиброиновых нитей, связанных с другим белком — серицином. Имеются различные данные о молекулярном весе фиброина, однако обычно его принимают равным 84 ООО [108]. Много работ было посвящено выяснению аминокислотного состава фиброина, причем было установлено, что он состоит более чем на 50% из остатков глицина и аланина. На отдельных фракциях фиброина было проведено селективное расщепление с последующим анализом концевых групп. Применяя различные физико-химические методы, такие, как рентгеноструктурный анализ, инфракрасную и ультрафиолетовую спектроскопию, пытались сопоставить данные, полученные при исследовании различных фракций фиброина. Были сделаны также попытки расположить аминокислотные остатки таким образом, чтобы объяснить механические и химические свойства волокна [108]. [c.417]

Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти. 1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология