Лейцин шерсти

Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти. 1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

Содержание лейцина и изолейцина в шерсти [279]. [c.220]

Шерстяные волокна состоят в основном из кератина, т. е. содержащего серу белка. Кератин построен из 19 различных аминокис лот, связанных в полипептидные цепи. Полипептидная цепь содержит примерно 350—400 молекул аминокислот. Важнейщие из них—это глутаминовая кислота (15,3%), цистин (12,7%), лейцин (11,3%), аргинин (10,4%) и серии (9,4%). Предполагают, что пептидная цепь изогнута в форме спирали вокруг воображаемой оси (спиральная структура) [15] таким образом, что на каждый оборот спирали приходится 3,7 аминокислотного остатка. Спиральной структурой объясняется необычайно высокая способность шерсти к растяжению (особенно во влажном состоянии). [c.26]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

L- Лейцин — а-аминоизокапроновая кислота — получен в 1839 г. из щелочного гидролизата мышц и шерсти. Структурная формула его установлена только в 1891 г. Обнаружен в составе всех белков и в значительных количествах. Лейцин в организме животных не синтезируется. [c.21]

Пруст [64] получил лейцин в неочищенной форме из сыра в 1819 г. В 1820 г. Браконно [65] выделил кристаллическую аминокислоту из кислотных гидролизатов мышц и шерсти и назвал ее лейцином. Лейцин был синтезирован посредством реакции Штреккера из изовалеральдегида, и продукт синтеза оказался идентичным рацемизированному природному соединению [66]. [c.18]

Валин служит также предшественником пенициллина (стр. 273). Роль лейцина, изолейцина и валина в образовании соединений с разветвленной цепью, участвующих в синтезе холестерина и каучука, рассматривалась на симпозии, посвященном этой проблеме [447]. Отмечалось также, что эти аминокислоты могут участвовать в образовании каротиноидов [448]. Недавно р-метил-масляная и -а-метилмасляная кислоты были обнаружены в жировой смазке шерсти собаки. Предполагают, что эти кислоты происходят из лейцина и соответственно изолейцина [449]. [c.365]

Уже давно известно, что некоторые аминокислоты появляются в гидролизатах белков ранее, чем другие. Так, например, при гидролизе казеина лейцин отщепляется очень быстро, в то время как отщепление валина происходит значительно медленнее. Быстрое отщепление лейцина рассматривается как следствие его концевого положения в пептидной цепи [92]. Надо указать также, что частичный гидролиз ряда белков концентрированной соляной кислотой при 37° ведет к образованию полипептидов, состоящих главным образом из диаминокислот [93]. С другой стороны, прн частичном гидролизе шерсти в гидролизате был обнаружен пептид, состоящий из двух молекул глутаминовой кислоты [94]. Результаты этих исследований показывают, что распределение аминокислот в глобулярных белках далеко не однородно. [c.136]

Описан [1679] анализ концевых групп цепей привитого полиметилметакрилата, выделенного из привитых сополимеров с шерстью. По этому методу привитые полимеры практически полностью выделяли из анализируемого материала, вываривая в соляной кислоте. В выделенном привитом полимере содержалось небольшое количество концевых аминокислотных остатков. Ззтем проводили динитрофенилирование выделенного полимера. Полученный продукт имел почти такие же спектральные характеристики, как и обычные динитрофенилированные аминокислоты типа валина, лейцина и метионина с максимумом поглощения в УФ-области при 340—345 нм. По данным колориметрического анализа было определено число динитрофени-лированных концевых аминокислотных групп, из которого, определив молекулярную массу выделенного полимера, можно рассчитать число аминокислотных концевых групп, связанных с привитым полимером, которое оказалось равным примерно [c.339]

Аналогичным образом действию серной кислоты был подвергнут мясной фибрин . Кусок говядины тщательно промывали большим количеством воды, для того чтобы удалить растворимые вещества. Волокнистую часть измельченного мяса отделяли фильтрованием через полотно. Полученный таким образом фибрин смешивали с серной кислотой и оставляли стоять на сутки. Затем смесь подогревали для окончательного растворения сгустков и комочков фибрина , после чего кипятили в течение девяти часов, добавляя небольшие количества воды, а затем образовавшийся раствор нейтрализовали мелом. Экстракт после фильтрования упаривали. Из полученного таким способом сиропа при кипячении с поташом выделялся аммиак, а кипячение его с 34%-ным спиртом сопровождалось выделением неизвестного вещества, которое Браконно назвал лейцином (от греческого Aeuxog — белый, белок) за его белый цвет. Лейцин был получен также при кипячении шерсти с разбавленной серной кислотой. Лейцин был исследован и его свойства были довольно подробно описаны, в частности было установлено, что в его состав входит азот. Для гликоколла такого вывода сделано не было. Но необходимо оговориться, что лейцин Браконно [c.21]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология