Пируватдегидрогеназы, комплекс

Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие (в составе сложного мультиферментного комплекса) 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 коферментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД), из [c.344]

Эти реакционные последовательности, в которых участвуют три связанных и два диссоциирующих кофермента, объединены в организованном мультиферментном комплексе, который в животных клетках характеризуется молекулярной массой 9-10 . Комплекс состоит из трех отдельных ферментов. Первый из них, пируватдегидрогеназа, представляет собой тетрамер из двух р-цепей (мол. масса 36 000), несущих тиаминпирофосфат, и двух а-цепей, необходимых для переноса Сг-единицы к остатку липоевой кислоты, который связан со следующим ферментным комплексом — дигидро- [c.403]

На I стадии этого процесса пируват (рис. 10.8) теряет свою карбоксильную группу в результате взаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра фермента пируватдегидрогеназы (E ). На II стадии оксиэтильная группа комплекса Е -ТПФ-СНОН-СНз окисляется с образованием ацетильной группы, которая одновременно переносится на амид липоевой кислоты (кофермент), связанной с ферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е,). Этот фермент катализирует III стадию-перенос ацетильной группы на коэнзим КоА (Н8-КоА) с образованием конечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением. [c.344]

Сопряжение двух путей окисления углеводов (анаэробного и аэробного) происходит на уровне образования ацетил-КоА из пирувата, которое катализируется комплексом ферментов, называемым пируватдегидрогеназным (ПДГК) в него входит три фермента, в том числе пируватдегидрогеназа, и пять коферментов (тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД , ФАД и кофермент А). В результате сложного, но согласованного действия этого комплекса образуется ацетил-КоА, который далее вступает в центральный процесс обмена углеводов цикл трикарбоновых кислот, или цикл лимонной кислоты (или, по имени автора - цикл Кребса). [c.82]

В нативном состоянии ферменты не функционируют порознь, а образуют надмолекулярный белковый комплекс, в пределах (которого и осуществляются реакции, указанные в схеме 1. В настоящее время в целях подробного изучения механизма действия комплекса пируватдегидрогеназы (ПД) эти ферменты изолированы и показано, что каждый из них катализирует отдельные этапы суммарного процесса. [c.259]

Что касается ферментов, наблюдалось только фосфорилиро вание комплекса пируватдегидрогеназы [131]. Общепризнано что фосфорилирование белков представляет собой мexaниз изменения их активности следовательно, должен быть также и механизм дефосфорилирования, который регулируется фосфа-тазами [83]. [c.44]

Образование мультиферментов или согласованных систем ферментов молекулярных (синтетаза жирных кислот, пируватдегидрогеназа) или надмолекулярных комплексов (цепь дыхательных ферментов). [c.35]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Все эти ферменты, имеющие субъединичное строение, и коферменты организованы в единый комплекс. Поэтому промежуточные продукты способны быстро взаимодействовать друг с другом. Показано, что составляющие комплекс полипептидные цепи субъединиц дигидролипопл-ацетилтрансферазы составляют как бы ядро комплекса, вокруг которого расположены пируватдегидрогеназа и дигидролипоилдегидрогеназа. Принято считать, что нативный ферментный комплекс образуется путем самосборки. [c.345]

Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты Пируватдегидрогеназа (пируватдегидрогеназный комплекс) Окисление 2НАДН в дыхательной цепи б [c.352]

Ферменты ПД-комплекса и коферменты, локализованные в матриксе митохондрий, объединены в мультиферментную систему, молекулярная масса которой превышает 6 10 kDa. Ядро этого комплекса составляет дегидроли-поилтрансацетилаза, к которой присоединены крупные молекулы двух других ферментов — пируватдегидрогеназы и дегидролипоилдегидрогеназы, что позволяет продукту действия одного фермента быстро взаимодействовать с другим. [c.261]

Дегидрирование пирувата пируватдегидрогеназой. Этот мультифер-ментный комплекс при участии кофакторов превращает пируват в аце-тилкофермент А и СО2 [см. реакцию (1) выше и рис. 7.6]. [c.232]

Витамин N (липоевая кислота) обнаружен в 1951 г. как фактор роста дрожжей и других микроорганизмов. Он является коферментом мультиферментных комплексов пируватдегидрогеназы, а-кетоглутарат-дегидрогеназы и др., осуществляет окислительное декарбоксилирование а-оксокислот и участвует в биосинтезе ацильных производных кофермента А. Липоевая кислота участвует в окислительном фосфорилирова-нии, преобразовании арахидоновой кислоты в простагландин Н, в различных тиол-дисульфидных превращениях. [c.109]

В организме человека и животных происходит окислительное декарбоксилирование. Этот процесс катализируется сложными рментиыми системами, такими как пируватдегидрогеназа (К.Ф.1.2.4.1) и оксоглутаратдегидрогеназа (К.Ф. 1-2.4.2). Указанные комплексы состоят из отдельных ферментов и ряда коферментов. Окис лительное декарбоксилирование осуществляется в несколько этапов. Суммарное урав- [c.136]

В пируватдегидрогеназный комплекс входит примерно 29 молекул пируватдегидрогеназы, около 8 молекул флавопротеина (дигидролипоилдегидро-геназы) и 1 молекула трансацетилазы. Перемещение индивидуальных ферментов в комплексе, по-видимому, ограничено, а интермедиаты не диссоциируют, оставаясь связанными с ферментами. [c.186]

Арсенат, а также ионы ртути образуют комплексы с —SH-группами липоевой кислоты и ингибируют пируватдегидрогеназу при недостаточном содержании тиамина в диете активность пируватдегидрогеназы снижается и пируват может накапливаться. Недостаток тиамина возникает у алкоголиков с нарушенным режимом питания при введении им глюкозы может происходить быстрое накопление пирувата и лактата, приводящее к лактатацидозу, нередко с летальным исходом. У больных с наследственной недостаточностью пируватдегидрогеназы также может развиваться лактатацидоз, особенно после глюкозной нагрузки. Зарегистрированы мутации практически всех ферментов углеводного метаболизма, и в каждом случае их следствием является заболевание человека. [c.186]

Окислительное декарбоксилирование ПВК катализирует пируватде-гидрогеназа. В состав пируватдегидрогеназного комплекса входит несколько структурно связанных ферментных белков и коферментов (см. с 100). ТПФ катализирует начальную реакцию декарбоксилирования ПВК. Эта реакция идентична катализируемом пмруватдекарбоксила-зом. Однако в отличие от последней, пируватдегидрогеназа не превращает промежуточный продукт гидроксиэтил-ТПФ в ацетальдегид. Вместо этого гидроксиэтильная группа переносится к следующему фер менту в мультиферментной структуре пируватдегидрогеназного ком плекса. [c.16]

Функционирование мультиферментных комплексов — пируватдегидрогеназы и сх-кетоглутаратдегидрогеназы — яркая иллюстрация межвитаминного взаимодеиствия. При этом следует учитывать, что каждый из входящих в состав комплекса витаминов помимо участия в работе этого комплекса выполняет и свою специфическую эссенци-альную (незаменимую) функцию. [c.99]

Смотреть страницы где упоминается термин Пируватдегидрогеназы, комплекс: [c.118] [c.119] [c.337] [c.270] [c.271] [c.204] [c.271] [c.42] [c.480] [c.481] [c.494] [c.330] [c.437] [c.11] [c.37] [c.168] [c.172] [c.178] [c.206] [c.337] [c.21] [c.53] [c.273] [c.275] [c.437]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология