Ансамбли ферментные

В каждом мультиферментном комплексе имеется, по крайней мере, один аллостерический фермент, осуществляющий регуляцию суммарной реакции всего ферментного ансамбля. Чаще всего этот фермент катализирует скорость первой (самой медленной) реакции, а его отрицательным модулятором является конечный продукт всего процесса в целом. [c.82]

Теория активных ансамблей была сформулирована в 1938 г. [1] и поставила следующий вопрос действует ли гетерогенный катализатор всегда в виде системы атомов (т. е. некоторого закристаллизованного множества атомов) или он может проявлять каталитическую активность в виде отдельных атомов и их небольших группировок, не входящих в кристаллическую решетку. Эта альтернатива имеет и практическую, и принципиальную важность, так как от ее решения зависит выяснение вопроса о единстве каталитических явлений при гетерогенном, гомогенном и ферментном катализах. [c.3]

Особого внимания заслуживают выдающиеся работы Н. И. Кобозева по изучению процесса формирования активных центров из разрозненных молекул или атомов катализатора. В этих исследованиях для некоторых химических реакций получены сведения о минимальном числе атомов в агрегате, необходимых для появления у формирующейся частицы вещества каталитической активное Элементарная группа атомов, проявляющая каталитическую актив-ность Швана активным ансамблем . Молекулы, атомы или ионы вещества могут двигаться по поверхности носителя и группироваться в ансамбли, однако эти движения ограничены определенными и весьма небольшими областями миграции . Н. И. Кобозев (1939 г.) показал, что по изменению удельной активности в зависимости от заполнения поверхности носителя катализатором можно рассчитать величину ансамбля, т. е. число атомов в ансамбле и среднюю величину области миграции. Весьма интересна связь, устанавливаемая этой теорией между типичным гетерогенным катализом и действием сложных ферментных катализаторов. Теория ансамблей является одной из важных частей общей теории приготовления катализаторов. [c.8]

Многие ферменты в клетке организованы в так называемые мульти-ферментные системы (ансамбли). Они либо связаны с клеточными структурами, либо находятся в свободном состоянии в различных органеллах клетки. Мультиферментные ансамбли включают в себя десятки различных ферментов и катализируют превращения многих субстратов, составляющих биохимические циклы (например, цикл Кребса). [c.121]

Простейшая форма такого пространственного разобщения наблюдается, когда два фермента, катализирующие две последовательные реакции, образуют единый ферментный комплекс, и, следовательно, продукту первой ферментативной реакции не нужно диффундировать через цитоплазму, чтобы встретиться со вторым ферментом. Как только заканчивается первая реакция, сразу же начинается вторая. Некоторые крупные агрегаты ферментов осуществляют всю последовательность реакпий. оставаясь в контакте с субстратом. Например, превращение пирувата в ацетил-СоА происходит в три этапа, каждый из которых протекает на одном и том же ферментном комплексе (рис. 2-40), а при синтезе жирной кислоты даже еще более длинная последовательность реакций катализируется единым ферментным ансамблем. Неудивительно, что некоторые из наиболее крупных ферментных комплексов ответственны за синтез макромолекул такого типа, как белки и ДНК. [c.110]

Из уравнений ( .26) и ( .27) следует, что для реакций с тепловым эффектом, близким к нулю, или для таких систем, где степень возврата энергии реакции близка к нулю, удельная ферментная активность сравнима с активностью самых обычных неорганических катализа торов, в том числе и адсорбционных. Это следует из того, что прямая I (рис. 19) вблизи Рреакц=0 пересека-ется с полосой III для атомных адсорбционных катализаторов. Это количественное сближение сложного ферментного катализатора с элементарным неорганическим катализатором при изменении энергетических параметров реакции вплотную подводит к вопросу является ли описанная энергетическая, т. е. невалентная, активация ферментов их исключительной особенностью или она в какой-то мере присуща простым каталитическим системам — атомным ансамблям и неорганическим кристаллическим катализа торам. [c.118]

Однако в характере метаболизма, химическом составе и строении различных тканей и различных организмов имеются и бесспорные различия. Что касается метаболизма, то особенности его в соответствующих органах или тканях, несомненно, определяются набором ферментов. Различия в химическом составе органов и тканей тоже зависят от их ферментного состава, в первую очередь от тех ферментов, которые участвуют в процессах биосинтеза. Не исключено, что и более очевидные различия, касающиеся строения и формы тех или иных органов и тканей, также имеют энзимологическую природу. Известно, что строение и форма находятся под контролем генов контроль осуществляется путем образования специфических белков, из которых главными для организации тканей являются ферменты и транспортные системы. Продуктами генов могут быть также белки, не обладающие каталитическими свойствами, но играющие важную роль в встраивании ферментных белков в соответствующие структурные ансамбли, например мембраны однако такие молекулы можно рассматривать как компоненты катализаторов, поскольку они находятся в теснейшей взаимосвязи с ними. [c.96]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

В работе с Николаевым [82], в которой мы исследовали действие носителя на фермент катализу, было найдено, что непосредственный контакт ферментных молекул друг с другом на сравнительно небольшой поверхности графита приводит к их дезактивации и что фермент наиболее активен в виде единично адсорбированных или свободных молекул в растворе, т. е. в виде единичного ансамбля. Аналогичную картину нашли Воробьева и Полторак [83, 84] в случае адсорбции гексогеназы на силикагеле. [c.39]

Если исключить парообразные атомные катализаторы, то все остальные атомно-гетерогенные катализаторы включают как необходимый компонент какую-либо поверхность— либо собственную кристаллическую фазу, либо носитель. Теория активных ансамблей позволила разобраться, в какой степени и какие именно процессы являются чувствительными к действию носителя. При этом оказалось, что такое рассмотрение перебрасывает мост между гетерогенным и ферментным катализом. Т1менно в таком обобщающем смысле этот вопрос изложен Линдсеем [96] в 4, 2 обзора по чистой и прикладной химии за 1964 г. Приводим этот параграф. Он непосредственно связан с теорией рекуперации энергии при ката-лизе. Автор пишет Модели активного центра, ассоциированного с организованным многоатомным носителем, изучались главным образом с целью определения, насколько далеко действует носитель, как среда для переноса энергии или функционирует, как резервуар энергии, и каким путем комбинация центра и носителя способствует быстрому переносу электронов . [c.41]

Эффекту рекуперации энергии реакции кристаллическими и белковыми носителями с ее вторичным возвратом к активному центру катализатора или фермента присущ определенный признак, сближающий гетерогенные и ферментные катализаторы — чувствительность их активных центров к природе носителя, очень сильная у простетических групп и значительно пониженная, но всегда существующая для атомных ансамблей. Анализ, произведенный в ряде работ [106], показал, что именно это отношение активного центра или группы к носителю, а также к присоединяемым молекулярным аддендам, есть основной и главный признак ферментоподобности катализаторов все катализаторы, способные активироваться носителем и аддендом, ферментоподобны. Это еще не ферменты, но уже некоторые ферментоиды . Если в [c.47]

Цитохромоксидазный комплекс (цитохром aoj)-наиболее изученный фермент из трех ферментных ансамблей дыхательной цепи. Он состоит из 7 различных полипептидных цепей и выделен в виде димера массой 250 ООО дальтон. Каждый мономер располагается на мембране так, как показано на рис. 9-31. [c.29]

Очевидно, существуют механизмы, стабилизирующие ферментные ансамбли в мембране. Наличие таких ансамблей создает преимущества для функционирования мультиферментных комплексов — эффект конвейера . С другой стороны, динамический принцип организации многоферментных систем увеличивает надежность этих систем и облегчает встраивание в мембрану вновь синтезируемых компонентов. [c.54]

Появление многоклеточных организмов привело к необходимости получать информацию о состоянии процессов в других клетках. Так возникли гормоны и медиаторы, а вместе с ними специальные белки и поли-ферментные ансамбли, выполняющие функции передачи регуляторных сигналов от клбтки к клетке. Гормоны и медиаторы не принимают непосредственного участия в. метаболических процессах. Они несут лишь регуляторную функцию, поэтому их именуют специфическими регулятор)ами. Изучением роли и механизмов действия специфических регуляторов занимается область биологической науки, получившая на ввание молекулярная эндокринология . [c.6]

Наиболее полно изучены структура и функция сопрягающей мембраны митохондрий. Наряду с дыхательным ансамблем ферментов в ней находится АТФ-синтазный комплекс, ответственный за образование АТФ. Каким же образом расположены они в митохондрии Ответ на этот вопрос дает рио. 130. И тот и другой ферментные комплексы локализованы во внутренней мембране митохондрий (рис. 130, Б), причем АТФ-синтазный комплекс представлен так называемыми грибовидными выростами, которые усеивают внутреннюю мембрану и обращены в сторону матрикса митохондриальных частиц. [c.424]

Традиционно поступление "кальциевого сигнала" в клетку описывают следующим образом. Внешний стимул (например, гор он) открывает в клеточной мембране каналы, и поток кальция устремляется в клетку, где его концентращм быстро возрастает в несколько раз. Ионы связываются с белками цитозоля, например кальмодули-ном, который, в свою очередь, влияет на функциональную активность ферментных ансамблей. После падения концентрации Са " " в цитозоле кальций-зависимые системы возвращаются в исходное состояние. Таким образом, в процессе передачи информации от клеточной поверхности внутрь клетки кальций работает как простой переключатель, изменяющий состояние управляемой системы. При исполнении кратковременных клеточных реакций, например, сократительном акте, кальций несомненно играет роль спускового крючка. [c.104]

Синтез АТР осуществляется молекулярными ансамблями во внутренней митохондриальной мембране. Соответствующий ферментный комплекс (разд. 14.8) назван митохондриальной ЛТРазой, потому что он был открыт благодаря способности катализировать гидролитические реакции. [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология