Аминокислоты использование

Аминокислота Использованный эфир дуемых соединений Литература [c.99]

Создание новых методов переработки и хранения пищевых продуктов, получение пищевых добавок (например, полимеров, продуцируемых микроорганизмами аминокислот), использование белка, синтезируемого одноклеточными организмами, и ферментов при переработке пищевого сырья [c.14]

Переработка аммиачного азота на синтез аминокислот в основном происходит в корнях, в листья поступают уже готовые аминокислоты. Использование аммиака на синтез аминокислот характеризуется весьма высокой скоростью, и уже в первые минуты после внесения меченого аммиачного азота в корнях растений можно обнаружить включение значительных количеств изотопа N 5 в состав аминокислот. [c.241]

Таблица 2.16. Меченые аминокислоты, использованные в качестве

В пищевой промышленности это создание новых методов переработки и хранения пищевых продуктов, получение пищевых добавок (например, полимеров, продуцируемых микроорганизмами, аминокислот), использование белка, синтезируемого одноклеточными организмами, и ферментов при переработке пищевого сырья. Применение ферментов для усовершенствования средств диагностики, создание тестовых систем на основе ферментов, использование микроорганизмов и ферментов при производстве сложных лекарств (например, стероидных), синтез новых антибиотиков и их использование в терапии инфекционной патологии животных. [c.252]

Еще один свойственный многим белкам элемент структуры — /3-изгиб. Рис. 2.25 показывает, что эта структура дает полипептидной цепи возможность резко менять направление. По аналогии с параметрами Р и можно рассчитать и конформационные параметры /3-изгиба для каждой аминокислоты. Использование их совместно сР иРр позволяет повысить точность конформационного анализа. Примечательно, что примерно в 12 белках. недавно исследованных Чоу и Фасманом, около 80% всех остатков находились в составе а-спиралей. /3-слоев и /3-изгибов и лишь остальные 20% не могли быть отнесены ни к какому определенному типу. [c.281]

Рис. 4.6. Аминокислотная последовательность кальмодулина для обозначения аминокислот использован однобуквенный код. Показаны четыре предполагаемых Са +-связывающих домена [18].

Установлено, что для человека незаменимы восемь аминокислот. Использование в пищу белка, не содержащего какой-либо из иих, приводит к нарушению обмена веществ и заболеванию. [c.35]

Рис. 104. Трехмерная структура молекулы актина. Отмечены первые и последние аминокислотные остатки в а-спиралях и Р-складках. Для обозначения аминокислот использован однобуквенный код с указанием номера данной аминокислоты в первичной структуре белка [Левицкий Д.И. и др., 1995].

Одной из основных причин применения дериватизации в ГХ является перевод нелетучих соединений в более летучие. Особое место здесь занимают методы получения летучих производных аминокислот, которые в натуральном виде не только нелетучи, но и термически нестойки и поэтому их прямой анализ методом ГХ невозможен. В то же время актуальность задач качественного и количественного определения аминоки слот в биологии, биохимии, медицине и микробиологии стимулирует развитие методов получения и анализа летучих производных аминокислот. Использование метиловых эфиров N-тpифтopaцeтил-пpoизвoдныx [c.193]

АЕОС КЗЭ/ МЭКХ-УФ Энантиомеры аминокислот Использование в качестве хиральных селекторов циклодекстринов [2] [c.369]

SAMB1 КЗЭ - УФ Энантиомеры аминокислот Использование для дериватизации хирального реагента [47] [c.371]

СЬЗ. S с h о е п h е i m е г R., R i 1, 1, е п Ь е г g D. и др.. Исследования протеинового метаболизма. (Включает общее рассмотрение применепия изотопов к изу-чепшо протеинового метаболизма. Нормальное относительное содержание изотонов азота в аминокислотах. Использование масс-спектрометра для определения изотопов азота в органических соединениях.), 1. Biol. hem., 127, 285-351 (1939). [c.634]

Анализ кислых и нейтральных аминокислоте использованием литийцитратных буферов. Разделение аспарагина и глутамина в присутствии других аминокислот всегда представляет собой [c.61]

Эванс и сотрудники [105, 106] выращивали фибробласты мыши (линия L-929) на среде определенного химического состава, не содержащей белка. В эту среду входили 25 аминокислот (в том числе 13 аминокислот, использованных Иглом), а также ряд других соединений (например, инозит, витамин А, 1-аминобензоат, дифосфопиридиннуклеотид, дезоксигуанозин) еще не установлено, необходимы ли все эти соединения для роста и сохранности этих клеток. Сходная среда была предложена Хили и сотрудниками [107]. [c.132]

Бензиловые эфиры аминокислот. Использование бензиловых эфиров в карбобензокси-методе синтеза пептидов имеет то преимущество, что обе защитные группы можно удалить одновременно каталитическим гидрированием. Однако при прямой этерификации с применением бензилового спирта и минеральной кислоты получаются низкие выходы. По методу Эрлангера и Бранда [15] (ошибочно приписываемому Максу Бергманну) аминокислоту превращают в N-карбоксиангидрид (2), который с бензиловым спиртом в присутствии хлористого водорода дает бензиловый эфир (3). В первоначальной методике N-карбоксиангидрид (оксазолидиндион-2,5) получали косвенным методом, однако последующие исследователи использовали реакцию аминокислоты с Ф. [16—18]. Обработка ангидрида (2) в сухом диоксане НС1 или НВг дает аналитически чистый галоген-гидрат ацилгалогенида [18]. [c.80]

Она наглядно доказывает, что неорганически синтезированные пептиды построены иэ поразительно большого числа различных аминокислот. В качестве растворителя при хроматографии использовали водонасыщенный фенол 1 — гидролизат полимера, полученного с использованием эквивалентных количеств аминокислот 2 — гидролизат полимера, полученного с использованием избытка глутаминовой кислоты. Пятна с надписями — аминокислоты, использованные в качестве стандарта. [c.112]

Аллоспецифичные структурные мотивы в молекулах пептидов, элюированных из комплексов с молекулами МНС класса I гаплотипа Н-2КЬ или Н-2К . Молекулы МНС вьщеляли методом иммунопреципитации. Связанные с ними пептиды были очищены и секвенированы. Якорные аминокислотные остатки, наиболее часто встречающиеся в определенных позициях, определены как доминантные, а встречающиеся лишь относительно часто - как функциональные. В позициях без указания определенной аминокислоты с равной вероятностью встречается несколько различных остатков. Для обозначения аминокислот использован однобуквенный код. Вверху изображены пептидсвя-зывающие полости (вид сверху) двух молекул МНС класса I разных гаплотипов. Позиции якорных остатков в составе пептида, связанного с молекулой МНС каждого гаплотипа, выделены цветом. [c.162]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология