Плазмы белки, использование

ПРАКТИЧЕСКОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ БЕЛКОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ [c.523]

Перейдем к иммобилизации белков в более общем виде. Хорошо известно, что белки плазмы крови, по крайней мере млекопитающих, практически мгновенно адсорбируются из раствора на любой границе раздела фаз, в том числе на внесенной в их раствор инородной твердой поверхности. Это существенно затрудняет, например, имплантацию искусственных органов в медицинской практике. Как показывают результаты исследований [101], адсорбирующая активность полиуретана, применяемого в хирургии, в значительной степени зависит от параметров поверхности на молекулярном уровне, что требует очень тонкой регулировки соотношений при добавке сополимеров (мочевины) и других условий синтеза. Иначе уже при незначительном отклонении от этих условий полиуретановые матрицы становятся удобны для использования в качестве подложки для выращивания, например, бактериальных культур, т. е. имеют высокое сродство к белкам. [c.553]

Имеются данные о том, что белки плазмы находятся в равновесии с белками тканей иначе говоря, тканевые белки могут быть использованы для образования белков плазмы, и наоборот [590, 591]. Вероятно, это использование в том и другом случае связано с распадом исходного белка и ресинтезом нового белка [592—594]. Согласно этим представлениям, белки плазмы могут служить источником аминокислот для синтеза белков тканей. Не исключена возможность использования при этом пептидных фрагментов. Белки плазмы используются тканями весьма эффективно это можно объяснить, по крайней мере отчасти, тем, что эти белки легко проникают через клеточные мембраны. Альбумин, фибриноген и значительная часть фракции глобулинов, вероятно, синтезируются в печени. Опыты с введением меченых аминокислот лактирующим животным показали, что белки плазмы не являются прямыми предшественниками белков молока [595, 596], поскольку степень включения метки в белки молока значительно превышает степень ее включения в белки плазмы. Подобное же заключение можно сделать относительно синтеза яичного альбумина у кур [597, 598]. Найдено также, что [c.274]

Более тонкое разделение белков плазмы крови человека на фракции достигается при использовании различных концентраций этанола при низкой температуре (от —3 до —5°С) по методу Кона (рис. 1.2). В этих условиях белки сохраняют свои нативные свойства. Указанным методом часто пользуются для получения отдельных фракций крови, используемых в качестве кровезаменителей. [c.26]

Использование анионного обмена для определения в плазме человеческой крови связанного белком иода [504]. [c.270]

Кровь, лишенная клеточных элементов, называется плазмой. В плазме содержится фибриноген, приводящий к образованию во всем объеме пробирки сгустка фибрина, который осторожно удаляется центрифугированием при 1000—2000 об/мин в течение 15 мин. Плазма, лишенная фибрина, называется сывороткой. Для удаления белков системы комплемента сыворотку прогревают в течение, 30 мин при 56°С, при этом антитела сохраняют свою активность. Обработку крови и получение сыворотки надо проводить с максимальной осторожностью, избегая разрушения (гемолиза) эритроцитов. Наличие внутриклеточных белков и ферментов в сы-, воротке может приводить к появлению дополнительного фона в некоторых модификациях иммуноферментного анализа. Это замечание касается прежде всего использования антисывороток в гомогенных методах. [c.153]

Одним из самых важных применений электрофореза является использование его в анализе естественных смесей коллоидов, например белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот, а также продуктов, полученных фракционной перегонкой. При электрофорезе между раствором белка и буфером в специальной У-образной трубке, снабженной электродами, образуется резкая граница, за движением которой можно проследить с помощью оптической шлирен-системы (разд. 11.10). Эти опыты обычно проводят при температуре 4° С, т. е. при максимальной плотности воды, так что температурный градиент в электрофоретической кювете, вызванный нагреванием током, сопровождается наименьшим градиентом плотности. Градиенты плотности горизонтально поперек кюветы стремятся вызвать конвекцию. На рис. 20.1 [1] показана электрофоретическая картина плазмы крови человека в буферном растворе (pH 8,6) диэтилбарбитурата натрия с ионной силой 0,10 (после 150 мин при 6,0 В/см и 1°С). Строится график зависимости градиента показателя преломления от расстояния в кювете (горизонтальная ось). Одна картина получена для той части кюветы, в которой белки опускаются вниз, а другая — для той части, где белки поднимаются вверх. Начальные положения границ указаны на рисунке тупыми концами стрелок. Различные виды белков представлены альбумином, аг, аг-, р-, у-глобу-линами и фибриногеном ф. Площадь под определенным пиком почти точно пропорциональна концентрации белка, дающего эту границу. Так, например, процент альбумина может быть получен делением площади пика альбумина на суммарную площадь всех пиков белков. е-Граница в спускающейся части и б-граница в поднимающейся части картины обусловлены не белковыми компонентами, а изменениями концентрации соли, которые возникают в опытах с обычным переносом вблизи начального положения границы. [c.603]

Особенно демонстративной формой этого эндогенного питания является состояние голодания, при котором жизненно наиболее важные органы, например мозг и сердце, питаются за счет потребления белков других видов тканей, например мышечной ткани. Белки мышц становятся источником белкового питания для мозга и сердца. Интересным примером эндогенного питания является также увеличение массы половых продуктов у осетровых рыб в период нереста за счет использования белков иных тканей, в первую очередь мышц. Все это приводит к предположению о возможном существовании лабильных резервов белка. По-видимому, б е л к и, дл а з м ы крови, а отчасти также печени и мышц, можно с известным правом рассматривать как резервные белки. Концентрация белков в плазме может уменьшаться в случае недостатка белка в пище и вновь восстанавливаться при благоприятном белковом питании. [c.328]

Гликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протоглика-нов). Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амидной группы аспарагина (Ы-гликозидная связь), как, например, в белках плазмы и в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь). [c.75]

При диагностике рака и лечении больных весьма полезны биохимические тесты. Известно, что многие формы опухолей сопровождаются нарушением продукции ферментов, белков и гормонов, что можно обнаружить при исследовании плазмы или сыворотки крови. Соответствующие молекулы называются опухолевыми маркерами. Анализ таких маркеров является в настоящее время составной частью схемы ведения больных с некоторыми типами опухолей (табл. 57.1). В табл. 57.2 представлены примеры использования опухолевых маркеров в диагностике и при лечении больных. В настоящее время установлено, что 1) не существует единого универсального для всех типов опухолей маркера нет его и для всех пациентов с данным типом опухоли необходим анализ целого ряда маркеров 2) опухолевые маркеры. [c.352]

Поддержание стационарных концентраций циркулирующих в плазме аминокислот в период между приемами пищи (например, в течение ночи после ужина) зависит от того, насколько сбалансировано поступление аминокислот из эндогенных запасов белка и их использование в различных тканях. На долю мышечной ткани приходится генерация более 50% общего пула свободных аминокислот, тогда как в печени локализованы ферменты цикла мочевины. [c.311]

В живом организме происходит непрерывный распад и синтез белка. Механистическая теория Рубнера и Фойта, принимающая, что взрослый организм, находящийся в состоянии азотистого равновесия, способен только к ограниченному синтезу белка, необходимому для восстановления изношенных белковых структур, в настоящее время должна быть полностью отвергнута. Опыты с мечеными аминокислотами показали, что и во взрослом организме, даже при азотистом равновесии, происходит непрерывный интенсивный распад и синтез тканевых белков. Использование аминокислот пищи для синтеза тканевых белков происходит в значительных размерах и с большой скоростью. Установлено, что если скармливать взрослым крысам (находящимся в состоянии азотистого равновесия или белкового голодания) различные аминокислоты, меченные тяж елым азотом, то при этом не менее 50% введенного изотопного азота обнаруживается в клеточных белках. Одновременно такое же количество аминокислот (во взрослом, не растущем организме) освобождается из тканевых белков и поступает в кровь и тканевые жидкости, перемешиваясь с аминокислотами, поступившими из кишечника. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью. В печени, как можно судить на основании опытов с изотопами, половина всего азота белков печени замещается на новый, изотопный азот в течение 5—7 дней. С наибольшей скоростью процесс обновления протекает в белках кровяной плазмы, печени, почек и слизистой кишечника. Он совершается, по-видимому, во всех тканях без исключения, так как даже белки сухожилий подвержены этому процессу обновления, хотя и протекающему в них с небольшой скоростью. В этих опытах шшла подтверждение идея А. Я Данилевского о том,, что организм в известный период времени обновляет весь свой состав... . [c.329]

Электродиализ находит себе широкое применение как препаративный метод для удаления электролитов из различных суспензий, коллоидных растворов и т. д. Большое применение имеет электродиализ лечебных сывороток. При получении иммунных сывороток было выяснено, что основные иммунологические свойства лечебных сывороток связаны с определенной фракцией белков крови, а именно с глобулинами. Остальные компоненты, такие как форменные элементы крови, фибрин, альбумин, являются балластом и для лучшего иммунологического действия должны удаляться из крови. Для этого используют то обстоятельство, что в нолунасыщенном растворе сернокислого аммония выделяется глобулин, а остальные компоненты плазмы крови остаются в растворе. После осаждения глобулина сернокислым аммонием последний обычно удалялся диализом, и этот процесс представлял собой весьма громоздкую по аппаратуре и длительную но времени операцию. А. В. Маркович первый ввел электродиализ в широкую практику очистки сывороток и разработал технологию его промышленного использования. В настоящее время этот метод в Советском Союзе является общепринятым для бактериологических институтов. [c.182]

Как известно, молекулы белка построены из большого числа аминокислот. Поэтому при изучении структуры белка методом ИК-спектроскопии нельзя просто воспользоваться теми данными, которые были получены при исследовании полипептидов. В работе [137] изучали зависимость конформации от состава аминокислот для тех синтетических полипептидов, которые моделируют составные части белков. Было показано [1895, 1896], что при денатурировании дезоксирибонуклеиновых кислот в их спектрах исчезают полосы при 1645 и 1680 см и вместо них появляются полосы при 1660 и 1690 см- . Первые две полосы соответствуют регулярным водородным связям между звеньями пурина и пиримидина, которые придают прочность двойной спирали. Исследования проводили с использованием растворов в тяжелой воде. В работе [136] обсуждается необходимость спектроскопического изучения биополимеров, находящихся в Н2О и ВгО, поскольку эти жидкости являются их естественными растворителями. Там же рассмотрены соответствующие методики исследования. Изучены конформацион-ные изменения, происходящие при денатурации белков плазмы крови [1314, 1315J. Исследованы колебания пролинового кольца в пoли-L-пpoлинe [257, 259], который является составной частью многих белков. Был сделан вывод, что полосу при 1440 см можно использовать только для определения содержания остатков иминокислот в молекуле полипептида. [c.344]

Измерения метаболизма. Многие авторы (50 пытались вывести зависимость между содержанием свободных аминокислот в плазме или мышцах и питательной ценностью потребленного белка. Однако целесообразность применения этих методов для систематической оценки оспаривается [Lies, 1981 , так как содержание аминокислот зависит от динамического равновесия, обусловленного многими внешними факторами. Кроме того, эти методы слишком сложны для повседневного использования. [c.573]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Образцы физиологических жидкостей (крови, плазмы, мочи, спинномозговой жидкости) освобождают от белков, осаждая их пикриновой или сульфосалициловой кислотой [75—77]. Осадок удаляют на центрифуге, надосадочную жидкость используют в последующей работе. Белки можно удалять, используя катиониты в Н+-форме [78] или центрифугируя смеси при высоких скоростях [43]. Аналогичным образом готовят для анализа экстракты гомогенатов тканей, также с использованием три-хлоруксусной и хлорной кислот [79]. Иониты используют для очистки от белков экстрактов большинства растительных тканей [80]. [c.352]

Например, для отработки методик выделения определённого пептида из биологических жидкостей необходимо получить его тритиймеченый аналог, при использовании которого можно проследить эффективность выделения данного пептида на разных стадиях очистки. Показано, что пептидный пул более высокой степени очистки можно получить, используя твердофазную экстракцию, когда биологический материал дополнительно очищают, адсорбируя его на патроне с соответствущим сорбентом и селективно смывая искомую фракцию. Таким методом концентрацию тафцина (Thr-Lys-Pro-Arg) определяли в плазме человеческой крови или ликворе [62]. При использовании твердофазной экстракции удаётся отделить данный пептид от неорганических солей, белков, клеток и клеточных мембран. [c.532]

Так, если в рацион нормального животного вводить больщое количество белка, то увеличивается количество выделяемой им мочевины. Если же у животного удалить печень, то оно может прожить несколько дней при условии, что из рациона будут исключены белки. Но если в пищу животных с удаленной печенью добавить белки, то такие животные быстро погибнут. Дело в том, что в почках происходит образование аммиака из аминокислот, а печень переводит этот аммиак в мочевину. Поэтому животное, лишенное печени, умирает от интоксикации большими количествами аммиака. Дальнейшим расширением этого экспериментального подхода явился метод получения хирургическим путем изолированных органов, жизнедеятельность которых поддерживается с помощью перфузии их кровью, плазмой или синтетическим раствором, приближающимся по составу к нормальной крови. Деятельность сердца имитировали насосами, с помощью которых, кроме того, перфу-зионный раствор насыщали кислородом. Перфузия и теперь еще является ценным методическим приедюм, но сейчас ее больше используют при изучении контроля метаболических процессов, а не при изучении метаболических путей. Однако в последнее время при изучении глюконеогенеза в печени крыс было установлено, что метод перфузии имеет ряд преимуществ по сравнению с использованием срезов печени [16]. При работе со срезами печени скорость синтеза глюкозы из таких субстратов, как сукцинат, малат, глу-тамат и аспартат, обычно очень низка. При использовании же перфузированной печени скорость синтеза глюкозы превышала максимальную скорость у нормального животного. В результате опытов с перфузией было показано, что в печени происходит количественное превращение аммиака в мочевину и образование ацето-уксусной кислоты из жирных кислот, содержащих четное число атомов углерода. [c.17]

Кроме стимулирования роста матки и грудной железы, эстрогены оказывают заметное влияние на метаболизм белка. В сельском хозяйстве ряда стран, особенно в США, стали использовать влияние синтетических эстрогенов при разведении птиц и домашнего скота. Введение эстро] енов птицам приводит к заметному увеличению содержания белков плазмы, кальция и фосфора. В результате гипертрофии эпидермиса улучшается текстура кожи и отложение жиров кости становятся хрупкими. Изменения,, наблюдающиеся у свиней, овец и крупного рогатого скота, отличаются от изменений у птиц. У крупного рогатого скота введение диэтилстильбэстрола не приводит к интенсификации липидного метаболизма или отложения жиров, но вызывает усиление синтеза белков. Было доказано, что особенно эффективны смеси эстрогенов и андрогенов, особенно при использовании этерифицированных соединений (Гаснер и сотр. [95]). [c.381]

Из обычных аминокислот флуоресцируют только те, которые содержат ароматические системы, например триптофан, тирозин и фенилаланин [343]. Они поглощают только ниже 300 нм, и в этой области возбуждаются также многие другие распространенные соединения, например продукты гидролиза белков. Поэтому Ваалкс и Юденфренд [344] разработали для тирозина химический метод (реакция с а-нитрозо-р-нафтолом в присутствии азотной и азотистой кислот) получения флуоресцирующего продукта, который можно возбудить в видимой области при 460 нм. Такой способ применяется, например, для определения тирозина в плазме или ткани с использованием сравнительно простой методики, не требующей полного выделения тирозина. В биохимических исследованиях такой принцип — сдвиг параметров флуоресценции в более длинноволновую область — очень часто используется с целью избежать помех, обусловленных многими сопутствующими веществами, и обеспечить более надежную идентификацию. [c.435]

В газовые колбочки емкостью 100—150 мл вносили по 2,5— 5 мл свежей гепаринизированной крови, плазмы или отмытых эритроцитов. К ним добавляли 2,5 мл бикарбонатного буфера (pH 7,6) и нейтрализированные кето-, окси- или аминокислоты, так чтобы конечная концентрация их в растворе составляла 0,25 М. В опытах по изучению синтеза аминокислот за счет использования неорганического азота добавляли хлористый аммоний (конечная концентрация 0,01 М). Общий объем пробы составлял 10 мл, время инкубации 8—24 часа. Инкубация производилась в водяном термостате при 37° в атмосфере кислорода. По окончании опыта пробы осаждались 8 —10-кратным объемом спирта при слабом подкислении уксусной кислотой. Коагулированные белки отфильтровывали, спиртовой фильтрат упаривали в вакууме до небольшого объема (примерно до 0,5 мл). Образовавшиеся аминокислоты идентифицировались методом бумажной хроматографии. [c.155]

С помощью описанного выше метода определяют количество кальция, содержащегося в определенном количестве сыворотки или плазмы исходного образца крови. Затем, пользуясь тем же методом, определяют количество кальция в ультрафильтрате, находящемся в пробирке, который извлекают из нижней части пробирки с помо1уью пипетки с длинным прямым кончиком. Отнощение двух концентраций кальция, умноженное на 100, равно проценту кальция, проходящего через ультрафильтр. Следует заметить, что описанный метод может быть использован для определения других компонентов, содержащихся в анализируемом образце, которые присутствуют в белке и задерживаются колло-диевым ультрафильтром, при условии наличия метода, позволяющего определять эти компоненты как в задерживаемой, так и не задерживаемой фильтром частях образца. [c.180]

Общего правила, выражающего влияние температуры на растворимость белка, нет. Растворимость многих белков растет с повышением температуры. В случае одних белков растворимость увеличивается в разбавленном, а в случае других — в концентрированном растворе соли, а также в водно-спиртовых смесях. К числу белков, очищенных или выделенных в кристаллическом состоянии путем использования различия в растворимости, относятся глобулины семян [32], фосфорилаза мышц [23] и пепсин [14]. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, что изображено на рис. 6. Альдолаза мышц [96] и карбокоигемоглобин человека [29] были выделены в кристаллическом состоянии из концентрированных растворов (NH4)2SO4 или фосфатов калия путем повышения температуры насыщенного раствора от 0 до 20°. Указанное явление, невидимому, чаще наблюдается в условиях, при которых происходит высаливание, однако оно не ограничивается этими случаями. Согласно опубликованным данным [9г], сульфат альбумина плазмы и сульфат инсулина обнаруживают отрицательный температурный коэффициент растворимости в воде. [c.49]

Выше было уже упомянуто об образовании слабо растворимых солей (например, хлоридов и сульфатов) белковых катионов з кислой по отношению к изоэлектрической точке области [195, 202] и об использовании этого явления, например, для выделёнйя кристаллического сульфата альбумина плазмы [106]. Было получено также несколько кристаллических солей лизоцима [204]. Белковые соли, содержащие тяжелые комплексные анионы, например воль-фрамат-, фосфовольфрамат-, трихлорацетат- или метафосфатионы, а также соли, содержащие катионы тяжелых металлов — цинка, меди или ртути, — известны уже давно и применялись для освобождения раствора от белков перед некоторыми анализами [10, 78]. Предполагалось, что эти реагенты при их применений действуют на белки сильно денатурирующим образом. Вслед з-а кристаллизацией цинковой соли инсулина [205, 206] и метафос-фата яичного альбумина [207] недавно последовало приготовление серии кристаллических производных инсулина [208] и сывороточных альбуминов человека [209, 210]. Последние были получены в присутствии ионов, концентрация которых была недостаточна для высаливания (если не добавлять в количестве 5—30% органического растворителя и во избежание денатурации не вести процесс при низких температурах). В этих условиях многие из указанных солей менее растворимы, чем свободный белок или соли с такими катионами, как натрий или калий, и, следовательно, могут найти применение при выделении белков [51] (4). Были получены также кристаллические додецилсульфатпроизводные Р-лактоглобулина [211]. [c.51]

Метод Барбура и Гамильтона был приложен с небольшими изменениями к нескольким стадиям анализа серума и белков плазмы, а также к цельной крови [134—141]. Метод падающей капли не всегда дает хорошие результаты, что не является неожиданным ввиду его ограниченности, различия исследуемых образцов и техники измерений [142—144]. Так как закон Стокса приложим к падению капли и так как вязкость столь же важна в законе Стокса, как и плотность, то всякий фактор, который изменяет вязкость среды, осложняет измерения. Это было указано Атласом и др. [140], которые наблюдали изменения вязкости после длительного использования среды для работы. От данного метода нельзя ожидать большой точности, за исключением особых случаев, но его быстрота и простота, соединенная с возможностью использования очень малых количеств исследуемого вещества, делает его очень полезным в клинике и вообще всюду, где требуется быстрый, приблизительный анализ. [c.30]

Электрофоретическое определение белков плазмы представляет большой клинический интерес, поскольку их содержание значительно меняется при заболеваниях (рис. 239). Так, изменение в содержании белковых компонентов плазмы при циррозе, нефрозе и миэломной болезни настолько резкое, что этот показатель может быть использован для диагностики этих заболеваний. [c.389]

Методом электрофореза с подвижной границей при использовании, как правило, буферных растворов с pH 8,4—8,6 белки плазмы можно разделить на 5 или 6 фракций альбумин и несколько групп глобулинов, обозначаемых какаг,а2-, Р и -гло-булины. С помощью данного метода на ранних этапах его развития были установлены многие важные свойства белков плазмы. Результаты этих исследований были суммированы в ряде обзоров [560, 1149, 1462]. Электрофорез с подвижной границей применялся также для проверки чистоты белков, получаемых в препаративных количествах для клинических целей. И до сих пор этот метод используется для тестирования выделенных из плазмы белковых фракций (следует сказать, что для контроля качества необходимы также и другие методы, такие, как ультрацентрифугирование или иммунохимический анализ). Так, например, согласно существующим стандартам (Комитет экспертов по биологической стандартизации при Всемирной организации здравоохранения, 1967), препараты иммуноглобулинов человека должны содержать не менее 90% глобулинов с электрофоретической подвижностью, не превышающей —2,8-10 см /В [c.328]

При механической желтухе в плазме больных обнаруживается особый липопротеид (Lp-X), который по своей плотности принадлежит к ЛНП и обладает характерным липидным и белковым составом. Выявление Lp-X на электрофореграмме основано на его миграции к катоду при обычных условиях электрофореза в агаровом геле. Для увеличения катодной подвижности Lp-X пластины агарового геля необходимо выдерживать перед электрофорезом не менее 6 ч [990, 1166]. Надежная локализация этого белка стала возможной благодаря применению специфических антисывороток [1164]. Петек и др. [990] сравнили три различных способа проведения иммунопреципитации. При первом способе антисыворотку помещают в канавки, подобно тому как это делается при иммуноэлектрофорезе по методу Шайдеггера. Во втором способе после электрофореза в геле вырезают круглые лунки для антител на расстоянии 4 мм от лунок для антигена. В обоих случаях время, необходимое для диффузии, составляет 12—16 ч. Второй способ является более экономным с точки зрения расходования антисыворотки. При использовании третьего способа (иммунофиксация) антисыворотку прямо наносят на поверхность геля на расстоянии [c.355]

Основная проблема использования цельной сыворотки или плазмы в качестве иммуногена заключается в получении эффективного ответа на а-глобулины. Наилучший подход — электрофоретическое разделение белков сыворотки на горизонтальной пластине агарозного геля. Полос. геля затем можно разрезать поперек и заморозить, и компоненты собирать в ходе оттаивания. После этого можно иммунизировать овец различными фракциями в соответствии с их электрофоретической подвижностью. Можно добавить антитела к отдельным компонентам цельной сыворотки, например компонентам комплемента. На рис. 2.7 приведена электрофоре-грамма хорошо сбалансированной овечьей антисыворотки к белкам сыворотки человека, полученной данным методом. Общая схема иммунизации аналогична той, что р-екомендована для отдельных белков. [c.80]

Скелетная мышца использует в качестве топлива глюкозу, превращая ее в лактат и СО,. Запасаемый мышцей гликоген используется как топливо в процессе мышечного сокращения. В мышце осуществляется синтез мышечных белков из аминокислот плазмы. На долю мышечной ткани приходится около 50% всей массы оргайизма таким образом, она содержит значительный запас белка, который может быть использован для пополнения аминокислот плазмы крови, особенно в те периоды, когда их недостаточно в пищевом рационе. [c.168]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология