Аспарагиновая кислота в синтезе животных

В последние годы широкое применение в народном хозяйстве и медицине находят различные аминокислоты. Особое значение они имеют для сбалансирования белкового питания. Некоторые пищевые и кормовые продукты не содержат в своем составе необходимых количеств незаменимых аминокислот, в частности лизина. К таким продуктам относятся пшеница, кукуруза, овес, рис и ряд других. Для ликвидации возможного дисбаланса аминокислоты используют в чистом виде или вводят в состав комбинированных кормов, выпускаемых промышленностью. Поэтому основной сферой применения аминокислот следует считать создание рационов, позволяющих понизить содержание растительных белков в кормах. Показано, что искусственные смеси аминокислот позволяют экономить расход естественных кормов. Кроме добавок к кормам сельскохозяйственных животных, аминокислоты используются в пищевой промышленности. Применяются они и при изготовлении ряда полимерных материалов, например синтетической кожи, некоторых специальных волокон, пленок для упаковки пищевых продуктов. Ряд аминокислот или их производных обладают пестицидным действием. Метионин и у-аминомасляная кислота широко применяются как лекарственные средства. Удельный вес применения аминокислот в различных отраслях хозяйства может быть продемонстрирован на примере Японии, где на долю пищевой промышленности приходится 65% всех производимых в стране аминокислот, на животноводство — 18, для медицинских целей — 15 и на прочие нужды — 2 %. Мировой уровень производства аминокислот достигает в настоящее время нескольких миллионов тонн в год. В наибольших количествах в мире вырабатываются L-глутаминовая кислота, L-лизин, DL-метионин, L-аспарагиновая кислота, глицин. Основными способами получения аминокислот являются следующие экстракция из белковых гидролизатов растительного сырья, химический синтез, микробиологический синтез растущими клетками, при использовании иммобилизованных микробных клеток или ферментов, выделенных из микроорганизмов. [c.338]

Оротовая кислота относится к витаминоподобным веществам в связи с ее способностью усиливать рост микроорганизмов и высших животных. По химическому строению — это урацил-4-карбоновая, или 2,6-диоксипиримидин-4-карбоновая, кислота. У млекопитающих и птиц она синтезируется из аспарагиновой кислоты и карбамоилфосфата и участвует в синтезе пиримидиновых нуклеотидов, а следовательно, нуклеиновых кислот. Через обмен нуклеиновых кислот оротовая кислота способна стимулировать кроветворение (эритропоэз, лей-копоэз), а также регенерационные процессы в печени и сердце. [c.366]

Аспарагин и аспарагиновая кислота выполняют в некоторых растениях роль, аналогичную той, которую играют глютамин и глютаминовая кислота в других растениях и у животных. Аспарагиновая кислота является также первым продуктом синтеза у симбиотических клубеньковых бактерий бобовых растений. [c.369]

Исходными веществами для биосинтеза глутамина и аспарагина являются соответственно глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Синтез глутамина идет при участии АТФ и катализируется ферментом глутаминсинтетазой, которая широко распространена в тканях растений, грибов, бактерий и животных [c.242]

В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Так, было установлено, что жизненно необходимыми (незаменимыми) аминокислотами для роста крыс являются следующие 10 аминокислот валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин (рис. 40 и 41). Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот (например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [c.308]

Биотехнология. Микробиологический синтез. Кормовые добавки. В связи с начавшимся широким использованием аминокислот (особенно незаменимых , см. раздел 10] в качестве добавок в корма сельскохозяйственных животных и птицы промышленность использует теперь, кроме химических методов синтеза, также и биотехнологические приемы. Уже освоены производства глутаминовой и аспарагиновой кислот, треонина, аланина, триптофана, метионина и лизина с использованием в качестве сырья крахмала, мелассы и патоки. С той же целью уже реализовано производство микробиальной биомассы из гидролизата кератинсодержащего сырья (рога, копыта, перо). [c.488]

Установлено, что первичная аминокислота, синтезируемая бактериями, ассимилирующими молекулярный азот и находящимися в узелках на корнях бобовых, является аспарагиновой кислотой. В организме животного аммиак, необходимый для синтеза глутаминовой кислоты, образуется при дезаминировании аминокислот белков самого организма или белков пищи. О том, в каком виде этот аммиак откладывается в организме, будет сказано ниже. [c.390]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Синтез белка подробно рассматривается в гл. XVII, но некоторые моменты уместно отметить и здесь. Существует три семейства аминокислот, представители которых являются производными трех а-кетокислот (пирувата, оксалоацетата и а-кетоглутарата) и соответственно трех а-аминокислот (аланина, аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты). Группа, связанная с а-кетоглутаратом и глутаминовой кислотой, синтезируется вселги живыми организмами из числа аминокислот, происходящих от пирувата, высщие организмы способны синтезировать только часть, и наконец, аминокислоты, углеродный скелет которых образуется из ОА и Асп, совсем не синтезируются в организме млекопитающих, а быть может, и вообще у животных. [c.364]

Микробиологический синтез. В связи с широким использованием аминокислот (особенно незаменимых , см. далее) в качестве добавок в корма сельскохозяйственных животных и птицы промышленность использует помимо химических методов синтеза и микробиологические методы. Уже освоено микробиологическое производство глутаминовой и аспарагиновой кислот, треонина, аланина, триптофана с использованием в качестве сырья крахмала, мелассы и патоки. [c.372]

Из организмов человека и млекопитающих животных выделяется в виде конечного продукта обмена белков и других азотистых веществ мочевииа. Данные о механизме образования мочевины изложены на стр. 413, здесь же укажем, что в синтезе мочевины участвуют глютаминовая и аспарагиновая кислоты. Один из двух атомов азота, входящих в состав молекулы мочевины — С0(ЫНа)2, доставляется аспарагиновой кислотой, которая в свою очередь образуется путем перенесения аминогруппы от глютаминовой кислоты на щавелевоуксусную кислоту. При синтезе мочевины аминогруппа аспарагиновой кислоты используется без промежуточного выделения аммиака. Это обстоятельство дает основание предполагать, что при синтезе мочевины в определенном объеме (до бО/о) используется не свободный аммиак, а аминогруппа глютаминовой кислоты. В этом процессе снова проявляется значение реакций переаминирования аминокислот. [c.355]

Реакции образования аспарагина и глутамина особенно широко представлены в растительном царстве. Однако и у животных эти амиды возникают не столь редко синтез аспарагина доказан в жировом теле насекомых, а синтез глутамина—в мышцах, мозгу, печени и почках млекопитающих, а также гемолимфе насекомых. В тканях млекопитающих синтез аспарагина идет из глутамина, амидная группа которого переносится на у-карбоксильную группу аспарагиновой кислоты при участии глутаминзависимой аспарагинсинтетазы сопряженно с распадом АТФ на АМФ и пирофосфат. [c.273]

Аминокислоты служат исходным материалом для синтеза белка. Те из них, которые образуются в организме человека и высших животных из различных органических соединений, называются эндогенными нли заменимыми аминокислотами. К ним относятся глицин, аланин, серин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, пролин, оксипролин, аргиннн, цистин и [c.367]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология