Аспарагиновая кислота синтез

Аспарагиновая кислота, синтез которой схематически показан на фиг. 34, служит тем отправным соединением (фиг. 36), из которого строится пиримидиновое кольцо уридинмонофосфата (УМФ). На первой стадии [c.74]

Группа французских химиков под руководством Кагана сообщила о проведении асимметрического синтеза ь-аспарагиновой кислоты, причем исходным соединением послужил оптически активный аминоспирт [И]. Схема синтеза приведена на рис. 2.6. [c.93]

Рис. 2.6. Синтез монометилового эфира ь-аспарагиновой кислоты по Кагану [11].

С высокой стереоспецифичностью осуществлено каталитическое гидрирование связи С = С в асимметрическом синтезе аспарагиновой кислоты [121] [c.142]

Позднее аналогичный асимметрический синтез осуществили японские авторы. Аспарагиновую кислоту можно получить высокой оптической чистоты, однако подробное изучение процесса показало, что в действительности столь эффективного асимметрического синтеза на самом деле здесь не происходит высокая оптическая чистота продукта реакции объясняется тем, что из двух диастереомеров промежуточного продукта в процессе очистки выделяется один, менее растворимый он и дает при гидрогенолизе оптически активную аспарагиновую кислоту (см. ниже стр. 151). [c.144]

Синтез L-аспарагиновой кислоты из фумарата аммония. [c.94]

Синтез L-аланина из L-аспарагиновой кислоты. [c.94]

В результате аэробного и анаэробного распада углеводов дрожжами доставляется энергия и обеспечиваются процессы синтеза биомассы различными предшественниками. Из щавелево-уксусной и а-кетоглутаровой кислот в результате восстановительного аминирования и переаминирования образуются соответственно аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Синтез этих двух аминокислот занимает главное место в синтезе белков из углеводов. [c.1051]

Имеется уксусная кислота, меченая по метильной группе. Предложите на ее основе путь синтеза аспарагиновой кислоты, содержащей меченый атом углерода, связанный с аминогруппой. [c.465]

Прямой аммоиолиз-. глицин, аланин, валин, лейцин, аспарагиновая кислота. Синтез Габриэля глицин, лейцин. [c.1045]

Исходными веществами для биосинтеза глутамина и аспарагина являются соответственно глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Синтез глутамина идет при участии АТФ и катализируется ферментом глутаминсинтетазой, которая широко распространена в тканях растений, грибов, бактерий и животных [c.242]

Недавно конформационные исследования олигомеров были проведены для солей Р-метил-Ь-аспарагиновой кислоты. Синтез таких соединений (п = 2—14) описан Гудманом и Бордманом [20], которые провелп исследования их удельного оптического вращения в диметилформамиде, дихлоруксусной кислоте и хлороформе [21]. В первых двух растворителях эти олигомеры существуют в форме статистического клубка, однако в хлороформе спиральная форма становится стабильной для олигомеров с = 11 и 14. Эти пептиды необычны, так как их Ь-аминокислотные остатки образуют левые спирали [22, 23], в то время как большинство исследованных полиаминокислот кристаллизуются в виде правых спиралей [24]. [c.609]

В течение 1977 -1980 гг во ВНИИгенетнкп на базе лабораторного штамма Е. соИ К12 сконструирован штамм-продуцент L-треонина — важной незаменимой аминокислоты, используемо11 в медицине и сельском хозяйстве. На рис. 5.8 изображен путь биосинтеза L-треонина, который образуется из аспарагиновой кислоты. Помимо треонина, из аспарагиновой кислоты синтези- [c.108]

СИНТЕЗ ФЕНИЛАЛАНИНА ТРАНСАМИНИРОВАНИЕМ ИЗ ФЕНИЛПИРУВАТА И АСПАРАГИНОВОЙ КИСЛОТЫ ФЕРМЕНТНОЙ СИСТЕМОЙ КЛЕТОК БАКТЕРИЙ Р. AZOTOBA TER [c.146]

По хим. св-вам Г. к.-типичная алифатич. а-аминокисло-та. При нагр. образует 2-1шрролидон-5-карбоновую, или пироглутаминовую, к-ту, с Си и Zn-нерастворимые соли. В образовании пептидных связей участвует гл. обр. а-кар-боксильная группа, в нек-рых случаях, напр, у прир. трипеп-тида глутатиона,-у-аминогруппа. В синтезе пептидов из L-изомера наряду с a-NH2-rpynnon защищают у-карбок-сильную группу, для чего ее этерифицируют бензиловым спиртом или получают mpem-бутиловый эфир действием изобутилена в присут. к-т. у-Группу СООН остатков Г. к. в белках модифицируют так же, как у аспарагиновой кислоты. [c.588]

Получение L-аспарагиновой кислоты. Аспарагиновая кислота широко употребляется в качестве пищевой добавки (подсластитель и подкислитель). Первая в мире промышленная установка для синтеза L-аспарагиновой кислоты из получаемого химическим путем фумарата аммония была запущена в 1973 г. в Японии (фирма Танабе Сейяку ) в ней использованы иммобилизованные в полиакриламидном геле клетки кишечной палочки Е. соИ, содержащие аспартат-аммиак-лиазу [c.96]

В дальнейшем синтезу аспартама был посвящен ряд исследований [51—57]. Одной из аминокислот, входящих в молекулу аспартама, является фенилаланин, широко распространенный в природе. Поэтому наиболее удобным и дешевым способом получения аспартама является аминолиз ангидрида аспарагиновой кислоты (схема 3.16), в котором аминогруппа защищена фрагментами, используемыми в синтезе пептидов [58-63]. [c.92]

Синтезы производных а-аспартама, обладающих сладким вкусом, исходят из Ы-карбоксиангидрида или р-бензилового эфира аспарагиновой кислоты [78]. Эти методы включают аминолиз К-карбоксиангидрида при pH 9—12, что одновременно приводит к частичному гидролизу сложноэфирной группы. [c.93]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Если в пептидном синтезе используют полифункциональные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, лизин, аргинин, серин, тирозин и т. д., то функциональная группа их боковой цепи должна быть селективно блокирована. Нужные для этого защитные группы не отличаются от тех, которые применяются для блокирования а-амино-или а-карбсйссильных групп. Собственно, проблему представляет собой селективное блокирование, в то время как выбор комбинаций защитных групп является вопросом тактики. Точно так же требуется блокировать тиольные и гуанидиновые группы. В других случаях можно предотвратить или свести к минимуму побочные реакции, обусловленные третьей функцией, поддерживая специфические условия при конденсации. Несмотря на эти возможности, на практике предпочитают варианты с максимальной защитой. [c.125]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Один из видов РНК, так называемая РНК-посредник, или информащон-ная РНК переносит информацию на рибосому, где собственно и происходит синтез белка. В рибосому к информационной РНК поступает набор транспортных РНК, каждая из которых связана с определенной аминокислотой (о последовательности оснований в одной из этих 20 транспортных РНК, а именно об РНК, переносящей аланин, и шла речь на стр. 1062). Порядок поступления молекул транспортной РНК в рибосому, а следовательно, и последовательность включения аминокислотных остатков в белковую цепь зависит от последовательности оснований в цепи информационной РНК- Так, ГУА является кодовым словом для аспарагиновой кислоты, УУУ — для фенилаланина, УГУ — для валина. Существует 64 трехбуквенных слова (64 кодона) и лишь двадцать аминокислот, и поэтому одной и той же аминокислоте могут соответствовать несколько кодонов для аспарагина — АЦА и АУА, для глутаминовой кислоты — ГАА и АГУ. [c.1065]

Эфиры глутаминовой и аспарагиновой кислот с низшими спиртами в пептидном синтезе обычно не применяют, поскольку происходящее на последней стадии омыление алкилового сложного эфира может в существенной мере вызвать а- 7- или а 3-транспеп-тидирование. Эта последовательность реакций (схема (24) требует [c.384]

Треонин ингибирует кроме аспартаткиназы и другой фермент этой цепи реакций — гомосериндегидрогеназу, так как полуаль-дегид аспарагиновой кислоты тоже может быть исходным продуктом синтеза треонина. На этот фермент, как и на аспартаткиназу, треонин действует как ингибитор или репрессор. [c.51]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

Широкое применение, особенно в пищевой промышленности, в качестве заменителя сахара получил искусственный (генноинженерный синтез) дипептид, состоящий из Ь-изомеров аспарагиновой кислоты и метилового эфира фенилаланина, названный аспартамом [c.77]

Аспарагиновая кислота принимает непосредственное участие в орни-типовом цикле мочевинообразования, в реакциях трансаминирования и биосинтезе углеводов (гликогенная аминокислота), карнозина и ансерина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов (см. главу 14), а также в синтезе М-ацетиласпарагиновой кислоты в ткани мозга. Роль последней, содержащейся в довольно высоких концентрациях в ткани мозга млекопитающих, пока не выяснена. [c.460]

В ферментативном синтезе АМФ из ИМФ специфическое участие принимает аспарагиновая кислота, являющаяся донором КН,-группы, и ГТФ в качестве источника энергии промежуточным продуктом реакции является аденилоянтарная кислота. Биосинтез ГМФ, напротив, начинается с дегидрогеназной реакции ИМФ с образованием ксантозиловой кислоты в аминировании последней используется только амидный азот глутамина. [c.473]

Овальбумин является наиболее доступным гликопротеином, послужившим первым объектом серьезного химического изучения гликопротеинов. Молекулярный вес овальбумина около 45 ООО, в его состав входит 3,2% углеводов и остатки фосфорной кислоты, которые, очевидно, связаны с гидроксильной группой серина, а также с аминогруппами аминокислот (фосфамидной связью). Овальбумин содержит одну углеводную цепь и относится поэтому к гликопротеинам типа I (см. стр. 569). Однозначно доказано, что пептидная и олигосахаридная цепи связаны в нем ацилглико-зиламидной связью между остатками аспарагиновой кислоты и N-ацетил-глюкозамина доказательство основано на выделении. указанного фрагмента н его встречном синтезе . [c.575]