Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Дезаминирование пуриновых и пиримидиновых прп

    Замена одних оснований другими при облучении ДНК не исследована, поэтому о ней можно судить лишь по результатам радиолиза свободных оснований, при котором замена одних оснований другими происходит в результате реакций, во всех случаях не нарушающих пиримидинового и имидазольного колец. Это — реакции гидроксилирования и дезаминирования оснований, которые приводят к заменам одного пуринового или пиримидинового основания другим — пуриновым или пиримидиновым. Наиболее существенными заменами следует признать превращение А в гК, который кодирует как гуанин (Г) и Ц в У или гЦ, кодирующие, как тимин (Т) (рис. 1). Следует сделать оговорку, что превращение Ц в У более вероятно в бескислородных [c.29]


    Микробное дезаминирование имеет большое значение для превраш ений аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований и нуклеотидов, например  [c.528]

    Дальнейшая судьба дезаминированных пуриновых и пиримидиновых оснований различна. Пшоксантин и ксантин окисляются в мочевую кислоту  [c.233]

    Открыта ipyima. ДНК-гликозидаз, участвующих в реакциях отщепления модифицированных пуриновых и пиримидиновых оснований (например, урацила, образующегося при дезаминировании остатка цитозина в одной из цепей ДНК). [c.500]

    Аналогичным образом, только применение ионообменных материалов дает возможность снизить содержание ионов аммония в крови, образующегося вследствие дезаминирования аминокислот, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Сравнительный анализ применения для извлечения ионов аммония из крови показал, что из исследованного спектра ионообменных смол и неорганических силикатных и цир-конийсиликатных материалов следует рекомендовать Гфименение цирконий алюмосиликата С-36, имеющего оптимальное сочетание высокой равновесной емкости и достаточной проницаемости для иона аммония. Одной из возможных областей его применения, кроме прямой гемоперфузии, может бьггь система регенерации диализата в аппарате Искусственная почка , включающем ферментативный реактор для разложения мочевины. [c.565]

    Аминокислоты, поступающие из кишечника в кровь, используются в органах и тканях на построение тканевых белков, ферментов, гормонов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, азотистых экстрактивных веществ и др. Аминокислоты, оставшиеся не использованными, а также освободившиеся в результате распада тканевых белков, подвергаются окислительному дезаминированию под влиянием оксидазы 1-аминокислот (флавопротеид — ФМН) с образованием промежуточного продукта — пмннокислоты. [c.191]

    Наряду с указанными главными пуриновыми и пиримидиновыми основаниями в состав ДНК входят в небольшом количестве т. наз. минорные основания 5-метилцитозин, 6-К-метиладенин, 1-метил-гуанин, К -диметилгуанин. В разных типах РНК (транспортной и рибосомной) суммарное количество минорных оснований достигает 10% и они весьма разнообразны. По большей части это продукты метилирования главных оснований (напр., 1-метилгуанин, М -диметил-гуанин) или их гидрирования (5,6-дигидроурацил) продукт дезаминирования аденина — гипоксантин и его метилированная форма — 1-метилгипоксантин. Наконец, в небольших количествах имеются азотистые основания, сильно отличающиеся от главных по своему [c.190]

    Определению нуклеотидного состава нуклеиновой кислоты тем или иным методом должен предшествовать ее гидролиз. РНК и ДНК можно гидролизовать до входящих в них оснований обработкой 98%-ной муравьиной кислотой при 175° в течение 30 мин или 12 н. хлорной кислотой при 100° в течение 1 час [8, 9]. Ни один из этих методов не является строго количественным, поскольку в первом случае наблюдается низкий выход урацила, а во втором — разрушение части тимина. ДНК можно гидролизовать также обработкой 6 н. НС1 при 120° в течение 2 час, однако при этом теряется часть пуринов [25]. Удовлетворительный гидролиз РНК до смеси пуриновых оснований и пиримидиновых нуклеотидов достигается в результате нагревания с 1 н. соляной кислотой при 100° в течешге 1 час [5]. Количественный гидролиз РНК до нуклеозид-З -фосфатов легко вызвать обработкой 0,3 н. NaOH при 37° в течение 16 час. Следует избегать употребления слишком крепкой щелочи, чтобы не вызвать дезаминирования цитидиловой [c.29]


    Образование аммиака может происходить и при других реакциях обмена, помимо дезампиирования аминокислот. В частности, аммиак образуется ири гидролитическохМ дезаминировании гуанина, адениловой кислоты, цитидина и других пуриновых и пиримидиновых производных, а также при окислении аминов аминоксидазами (стр. 192). Образование аммиака прсщс- [c.172]

    Кислотный гидролиз РНК до пуриновых оснований и пиримидиновых нуклеотидов, очень широко применявшийся в более ранних исследованиях (особенно до развития современных методов хромотографического анализа, см. обзоры ), используется для анализа нуклеотидного состава РНК и в настоящее время. С этой целью РНК нагревают при 100° С с 1 н. соляной кислотой в течение 1 ч реже применяется гидролиз 0,4 н. серной кислотой при 100° С в течение 1 Побочными процессами, протекающими в этих условиях, являются расщепление гликозидной связи в производных дигидроурацила (см. гл. 8), частичное дезаминирование производных цитозина (на 2—4%) возможна также частичная деградация 1-метиладенина (см. стр. 442). [c.567]

    Ряд других химических изменений был обнаружен в нуклеиновых кислотах, нуклеотидах, нуклеозидах, пуриновых и пиримидиновых основаниях после облучения их водных растворов рентгеновскими лучами или после обработки реактивом Фентона или фотоактивированной перекисью водорода. Воздействие, очевидно, имеет общий характер. При этом происходили не только отмеченные эффекты, но наблюдались также дезаминирование, освобождение свободных пуриновых оснований, возрастание аминного азота, определяемого по Ван-Слайку, уменьшение пуринового азота и увеличение титруемых кислотных групп [В24, ВЗЗ, В136, С132, Н53, 513, 515—817, 519]. Оптическая плотность нуклеиновых кислот вблизи 260 ммк сперва возрастает, потому что разрываются водородные связи между основаниями (см. ниже), а затем при дальнейшем облучении уменьшается, когда в реакцию вступают пуриновые и пиримидиновые основания. Исследование влияния таких переменных, как степень насыщения воздухом и pH, в общем не дало полезных сведений. [c.275]

    Регулирование сложной цепи химических реакций, называемой клеточным метаболизмом, несомненно, является жизненно важным. В настоящее время известно, что для биосинтеза пуринов существует ряд возможных контрольных механизмов, которые включают подавление синтеза метаболитов самими же метаболитами, родственными с ними веществами или конечными продуктами. Так называемое ингибирование по принципу обратной связи может влиять либо на активность, либо на синтез фермента, ответственного за образование метаболита. Так, активность фосфорибозилпирофосфатами-дотрансферазы (которая катализирует синтез рибозиламин-5-фосфата из глутамина и рибозо-1-пирофосфат-5-фосфата) заметно подавляется АМФ, АДФ, АТФ, ГМФ, ГДФ и ИМФ, но не ингибируется большим числом других пуриновых или пиримидиновых производных, в случае некоторых мутантных штаммов бактерий с генетическим блоком, ведущим к накоплению предшественников аминоимида-зола, некоторые пурины могут вызывать аллостерическое торможение, если только генетический блок не препятствует взаимопревращению пуринов. Однако, когда это взаимопревращение затруднено, аденин становится специфическим ингибитором (препятствует накапливанию предшественников имидазола) и контроль по принципу обратной связи осуществляется на уровне аденина (или аденозина, или АМФ), а не с помощью других пуринов. Превращение гуанозин-5 -фосфата в производные аденина (через восстановительное дезаминирование ГМФ до инозин-5 -фосфата) заметно ингибируется АТФ, что свидетельствует о возможности контроля производными гуанина за синтезом адениновых нуклеотидов. Взаимоотношения между этими отрицательными типами контроля за скоростью синтеза и концентрацией нуклеотидов в клетке и положительными моментами взаимосвязи биосинтетических реакций, как, например, потребность АТФ для синтеза ГМФ и ГТФ для синтеза АМФ, представляются исключительно сложными. Как уже упоминалось выше, контроль за синтезом фермента также может быть установлен по принципу обратной связи примером может служить влияние гуанина на образование ИМФ-дегидрогеназы в мутантных штаммах бактерий с подавленным синтезом ксантозин-5 -фос-фатаминазы. [c.310]

    Как видно из цифр таблицы, полученные данные не согласуются с предположением о том, что нуклеиновые кислоты являются полимерами тетра- или пентануклеотидов. Лишь некоторые из этих цифр близки к соответствующим величинам (0,250 — для тетрануклеотида и 0,200—-для пентануклеотида), большинство же цифр отклоняется от них весьма значительно. В связи с этим было выдвинуто предположение о том, что макро-молекулярные нуклеиновые кислоты представляют собой статистические тетрануклеотиды , в которых пуриновые и пиримидиновые основания расположены более или менее случайно [256]. При ферментативном гидролизе было найдено, что пиримидиновые основания отщепляются гораздо быстрее, чем пуриновые. Это дало повод заключить, что пуриновые основания находятся главным образом в центре молекулы нуклеиновых кислот [277—279]. Было также установлено, что аденин и цитозин, входящие в состав нуклеиновых кислот, способны подвергаться дезаминированию и, следовательно, содержат свободные аминогруппы [280]. Эти группы могут также реагировать с ипритом, образуя тиазановые кольца [281]  [c.262]


    Распад пуриновых и пиримидиновых оснований. Первая фаза распада пуриновых и пиримидиновых оснований заключается в дезаминировании тех из них, которые обладают аминогруппами. Этот процесс осуществляется при посредстве специфических аминогидролаз. В результате аденин превращается в гипоксантин  [c.232]

    Дезаминирование идет не только на уровне свободных пуриновых и пиримидиновых оснований, но и на уровне нуклеозидов и нуклеотидов, причем во втором случае с большей интенсивностью, так как соответствующие нукле-озид- и нуклеотид-аминогидролазы более активны, чем пурин- или пиримидин-аминогидролазы. Так, аденозин и аденозинфосфат более энергично превращаются в инозин и инозинфосфат, чем аденин в гипоксантин  [c.233]


Смотреть страницы где упоминается термин Дезаминирование пуриновых и пиримидиновых прп: [c.394]    [c.487]    [c.166]    [c.156]    [c.394]    [c.487]    [c.192]    [c.501]    [c.419]    [c.259]    [c.284]   
Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.0 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Пиримидиновые

Пуриновые



© 2025 chem21.info Реклама на сайте