Кофермент оксидазы аминокислот

Механизм действия витамина Вг изучен. В виде фосфорного эфира (по концевой гидроксильной группе рибита) или в виде еще более сложных соединений (в частности, с нуклеотидами) рибофлавин является коферментом оксидоредуктаз (см. с. 119). Их известно около 30. Они осуществляют ряд важных реакций в организме—окисление Ь и В-аминокислот, альдегидов, моноаминов, пуриновых оснований (ксантиноксидаза), углеводов (глюкозооксидаза) и др. В их активных центрах часто присутствуют ионы Ре, Мо, Со некоторые флавопротеины окисляют субстраты молекулярным кислородом, т. е. являются оксидазами, но среди них есть первичные и вторичные дегидрогеназы. [c.162]

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (Ь- и О-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы Ь-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы О-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде [c.432]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

Теорелл в Стокгольме показал, что старый желтый фермент содержит рибофлавин-5 -фосфат. К 1938 г. было установлено, что FAD является коферментом еще одного желтого белка, оксидазы D-аминокислот из тканей почки. Подобно пиридин- [c.254]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Оксидаза, катализирующая дезаминирование L-аминокислот, в качестве кофермента содержит ФМН (ФМН-зависимая оксидаза). [c.372]

Оксидаза L-аминокислот отличается от оксидазы D-аминокислот не только по химической структуре входящих в их состав коферментов, но и чувствительностью к синильной кислоте и к октиловому спирту. Первая оксидаза чувствительна к синильной кислоте и к октиловому спирту и в их присутствии сильно тормозит окислительное дезаминирование L-аминокислот, вторая оксидаза к этим веществам нечувствительна. [c.346]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Животные и растительные хинопротеины входят в состав оксидаз и декарбоксилаз (аминоксидаз, диамин оксидаз, монооксигеназ, диокси-геназ). Имеются данные о возможности наличия 2 коферментов пиридоксальфосфата и PQQ —в составе ряда декарбоксилаз аминокислот (глу-таматдекарбоксилазы и ДОФА-декарбоксилазы). [c.244]

Кроме супероксидного радикала, в процессе метаболических превращений может накапливаться пероксид водорода. Так, восстановленные коферменты оксидаз о- и ь-аминокислот (соответственно ФАДН2 и ФМН Н2) могут окисляться молекулярным кислородом с образованием пероксида водорода по схеме [c.207]

В других окислительных коферментах имеются иные, чем изоаллоксазиновая, восстанавливающиеся группы. Простейший опыт, свидетельствующий о том, что ФАД является специфическим коферментом глюко-зооксидазы, заключается в следующем если бы отщеплением кофермента от фермента можно было получить нативный неактивный белок, то возвращение активности при добавлении к этому белку ФАД говорило бы о специфичности этого кофермента. Но стандартный метод непригоден в данном случае, так как белковая часть глюкозооксидазы денатурируется нри всех операциях, в которых отщепляется кофермент. Установлено, что ФАД является простетической группой другого фермента — оксидазы /)-аминокислот, в которой неактивный белок может быть выделен в нативном состоянии. При кипячении с водой белковая часть глюкозооксидазы денатурируется и освобождается кофермент. Добавление полученного раствора к раствору нативного белка оксидазы Д-аминокислот приводит к восстановлению активности этого фермента, что является доказательством того, что ФАД — простетическая группа для обоих ферментов. [c.710]

Механизм действия этого витамина сводится к участию его в образовании ферментов биологического окисления. В виде фосфорного эфира — мононуклеотида (флавинмононуклеотид ФМН) или динуклеотида (флавинадениндинуклеотид ФАД) он является коферментом ряда Савиновых ферментов (желтого дыхательного фермента, диафоразы, цитохромредуктазы, оксидазы аминокислот, ксантиноксидазы), обеспечивающих нормальное протекание в организме окислительно-восстановительных процессов, суть действия которых заключается в переносе атомов водорода. [c.162]

Витамин Вг является коферментом ряда флавиновых ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы при тканевом дыхании (дыхательные ферменты, флавинаденин-мононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). Сюда же относятся оксидазы аминокислот, принимающие участие в окислительном дезаминировании аминокислот. Из приведенной формулы л<елтого дыхательного фермента видно, что он состоит из белка и фосфорного эфира — рибофлавина. Эти ферменты называются также флавопротеинами. [c.173]

FMN и FAD — коферменты оксидаз, переносящих электроны и Н с окисляемого субстрата на кислород. Таковыми являются ферменты, участвующие в распаде аминокислот (оксидазы D- и L-аминокислот), нуклеотидов (ксантиноксидаза), биогенных аминов (moho- и диаминоксидазы) и другие. [c.22]

Коферментом оксидазы L-аминокислот является ФМН, выполняющий роль переносчика водорода с аминокислоты на кислород. Этот фермент наиболее активен при pH =10 скорость реакции in vitro, по-видимому, невелика, поскольку реакция среды в Ю1етках близка к нейтральной. [c.339]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Из тканей млекопитающих был получен только один препарат оксидазы L-аминокислот он был выделен из почек крысы Бланшаром и сотрудниками [118]. Этот фермент, катализирующий окисление 13 L-аминокислот (см. табл. 18), был подвергнут очистке найдено, что его число оборотов равно примерно 6. Он отличается от остальных общих аминокислотных оксидаз тем, что его коферментом служит рибофлавинфосфат. Примечательное свойство этого фермента состоит в том, что он окисляет L-a-оксикислоты несколько быстрее, чем L-аминокислоты. Субстратная специфичность фермента по отношению к аминокислотам сходна со специфичностью оксидазы D-аминокислот для обоих ферментов характерно очень медленное окисление дикарбоновых аминокислот и диаминокислот. Помимо почек, оксидаза L-аминокислот в других тканях животных не найдена. Представляется маловероятным, чтобы фермент, столь мало распространенный и обладающий такой низкой активностью, мог играть существенную роль в общем процессе дезаминирования L-аминокислот у млекопитающих. [c.187]

В печени и почках многих млекопитающих обнаружена особая глициноксидаза [167]. Фермент был получен в очищенном виде из почек свиньи установлено, что роль кофермента играет флавинадениндинуклеотид. Препараты глициноксидазы содержат также оксидазу D-аминокислот, однако ряд данных свидетельствуют о том, что это два различных фермента. Очищенные [c.191]

В 1938 г. Варбург и Кристиан обнаружили, что фермент, катализирующий окисление В-аминокислот молекулярным кислородом (оксидаза В-амино-кислот), является флавопротеидом и содержит простетическую группу, отличную от ФМН. Структура этого нового кофермента, флавинадениндинук- [c.231]

В настояш ее время известен ряд флавопротеидов дыхательной цени (лактатоксидаза, оксалатоксидаза, глюкозооксидаза, оксидазы D- и L-аминокислот и др.), субстратами которых служат восстановленные формы никотинамидных коферментов. Кроме того, имеются флавопротеиды, осуществляющие перенос водорода непосредственно с субстратов (например, со спиртов, аминов, альдегидов, аминокислот) на кислород с образованием перекиси водорода. [c.256]

Окислительное дезаминирование проходит при участии оксидаз амннокнслот, имеющих в качестве кофермента флавипа-деннндинуклеотид, В результате восстановительного дезаминирования из аминокислоты получаются аммиак и соответствующая жирная кислота [c.358]

В 1932 г. Варбург и Христиан получили из дрожжей желтый фермент , способный катализировать окисление NADPH. Вскоре после выяснения структуры рибофлавина было установлено, что простетическая группа этого фермента — рибофлавин-5 -фосфат (флавинмононуклеотид, FMN). Позднее было обнаружено, что коферментом почечной оксидазы о-аминокислот является флавинадениндинуклеотид (FAD) (разд. 12.1.1). Флавопротеиды распространены повсеместно. Способ присоединения флавинового нуклеотида к ферментам может быть различным благодаря дополнительному связыванию одного или более ионов металла, железосерокомнлекса или гема, возникает необычное разнообразие окислительно-восстановительных ферментов. [c.472]

В настоящее время изучено более двух десятков оксидаз флавопротеиновой природы, содержащих ФМН и ФАД в качестве коферментов (оксалатоксидаза, глюкозооксидаза, оксидазы Ь-амиНокислот, ксантиноксидаза и др.). [c.414]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология