Лизин рацемизация

Из уже перечисленных способов получения аминокислот можно обратиться к превращению ОЬ-а-амино-е-капролактама в лизин. Ферменты, участвующие в реакциях гидролиза и рацемизации, могут быть иммобилизованы на ионообменных полисахаридах путем ковалентного связывания. Одно из серьезных технологических затруднений при осуществлении ферментативных реакций на носителях — возможность регенерации кофакторов (если реакция идет при их участии). [c.351]

При выборе или планировании защиты аминогрупп существенны многие факторы. Надо учитывать, с какой лёгкостью вводится данная защита в случае определенной аминокислоты, насколько хорошо она выполняет свою защитную функцию, насколько группа устойчива в условиях пептидного синтеза, насколько хорошо защищен соседний хиральный центр (для всех остатков а-аминокислот, кроме глицина) от рацемизации, насколько легко защитная группа может быть удалена в процессе синтеза или по его окончании. Ввиду того что аминогруппы могут присутствовать также и в боковой группировке некоторых аминокислот (например, в лизине, орнитине) и в связи с необходимостью иметь для синтеза защищенные производные как пептидов, так и аминокислот, возникает потребность использования ряда защитных групп, которые можно было бы удалять избирательно. Чаще всего это достигается применением защитных групп, лабильность которых ступенчато изменяется в зависимости от кислотности среды, или же сочетанием разных групп, удаляемых соответственно кислым и иным (например, щелочным) агентом. [c.371]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Разделение образовавшихся О- и -форм лизина основано на различной растворимости солей, получаемых при взаимодействии рацемата с -винной кислотой. Соль О-лизина и винной кислоты наименее растворима. После разделения О- и -изоме-ров лизина соли разрушают, -форму освобождают от -винной кислоты с помош,ью ионного обмена на колоннах, а >-лизин через стадию образования аддукта с салициловым альдегидом направляют на рацемизацию. [c.13]

Фильтрат с успехом используют для достижения полноты превращения (в этом случае его сохраняют для рацемизации й-лизина-б-С и оставшегося /-лизина-б-С ). Чистую соль кристаллизуют в виде моногидрата ня 1,5 частей воды и равного объема метилового спирта. Выход 84% т. пл. 166—168° (разл.) [ Id 36,8 0,3° (с = 4, вода) [2]. [c.314]

У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

С помощью простой схемы обработки (кристаллизация, расщепле ние соляной кислотой, рацемизация и вновь циклизация) из )1-а-ами-нокапролактама VII получается гидрохлорид а-лизина и остается примерно эквивалентное ему количество 1)1-а-аминокапролактама, который может быть использован повторно. Д1-а-Лизин по этой схеме получается с общим выходом 50%. [c.666]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Защитные группы ацильного типа не используются в качестве временных защитных группировок из-за невозможности их удаления без расщепления пептидных связей (например, бензоильная или ацетильная группы) и легко происходящей рацемизации при получении активированных производных. Формильная и трифтор-ацетильиая группы (I—2) находят применение для защиты N -групп лизина. Фталильную (3) и тозильную (4) группы используют редко из-за жесткости условий их удаления (гидразинолизом и обработкой Na в жидком аммиаке соответственно). Для получения фталиламинокислот свободные аминокислоты ацилируют в водно-щелочном растворе при 20 С карбэтоксифталимидом [c.130]

Г - N-ацетилглюкозамин М - N-ацетилмурамовая кислота Удп - ундекапренил. Синтез клеточной стенки прекращается, если (А) отсутствует диаминокислота (лизин), (Б) рацемизация L-аланина в D-аланин и(или) его включение в пептид ингибированы С-циклосерином (оксамицином) или (В) пенициллин препятствует сшивке пептидных цепей [c.20]

Рацемизация наблюдается при применении смешанных ангидридов карбоновых и угольной кислот [40, 131]. Образец оптически чистого а-бензоил-Ь-лизил-Ь-лизил-Ь-лизина был количественно гидролизован с помощью трипсина до а-бензоил-L-лизииа и Ь-лизил-Ь-лизина, тогда как тот же бензоилтрипеп-тид, полученный при использовании изобутилового эфира хлоругольной кислоты [132], гидролизовался только в незначительной степени. Частичная рацемизация наблюдалась также в том случае, когда смешанный ангидрид, полученный из формил-L-фенилаланина и этилового эфира хлоругольной кислоты, был конденсирован с глицинаиилидом [133]. [c.199]

Вскоре после открытия в клетках ряда бактерий мезо-а, е-диаминопимелиновой кислоты [379—381] и LL-a, s-диаминопимелиновой кислоты [382] в некоторых из них была обнаружена бактериальная декарбоксилаза, превращающая лезо-форму диаминопимелиновой кислоты в L-лизин и углекислоту [240]. Сперва было отмечено, что LL-tz, s-диаминопимелиновая кислота доступна декарбоксилированию. Однако в дальнейшем оказалось, что кажущееся декарбоксилирование LL-изомера обусловлено превращением этого изомера в жезо-форму, представляющую истинный субстрат специфической декарбоксилазы. Фермент, осуществляющий взаимопревращение мезо- и LL-форм а, е-диаминопимелиновой кислоты, был выделен из клеток мутантного штамма Es heri hia oli, для роста которого необходим лизин. Фермент интересен в том отношении, чт,о он катализирует реакцию рацемизации одного асимметрического центра в молекуле аминокислоты, имеющей два центра асимметрии [c.244]

Асимметрическое превращение второго рода рацемического а-амино-Е-капролактама (АКЛ, 3) в ь-изомер (предшественник ь-лизина) является особенно удачным примером [ 14]. Основными особенностями процесса являются катализируемая алкоксид-ионом рацемизация 3 в виде комплексов с хлоридом никеля [ N1 (3)зС12] и энантиосе-лективное осаждение вызываемое введением хиральной [c.15]

Внесение затравки Ni(L-3)g l2 вызывает селективное осаждение этой формы из пересыщенного раствора. В спиртовом растворе КОН в результате рацемизации АКЛ-Ni-комплексов равновесие восстанавливается, чтобы компенсировать потерю ь-АКЛ. Кристаллы, в основном сольват Ni(L-3)g l2, не рацемизуются. Их отделяют и превращают в ь-З НС1 (с некоторым дополнительным обогащением L-изомером благодаря отделению чистого энантиомера от рацемата), из которого гидролизом водным раствором соляной кислоты получают хлоргидрат ь-лизина. [c.15]

Показана, кроме того, возможность конверсии % лизин DL-a-амино-8-капролактама. Для осуществления процесса первоначально путем химических реакций получают из циклогексана DL--а-амино-8-капролактам, который на стадии ферментативного гидролиза превращается в L-лизин. При этом происходит разделение оптических изомеров (наиболее сложный и дорогостоящий этап синтеза всех L-аминокислот). Этот процесс предполагает участие двух ферментативных реакций, а именно рацемизацию DL-a-ами-но-8-капролактама и гидролиз L-аминолактама [c.348]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология